Proteins Questions in Gujarati

(B) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે પ્રોટીન સિવાયનો ઘટક ધરાવે છે જેને પ્રોસ્થેટીક જૂથ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
જ્યારે પ્રોસ્થેટીક જૂથ કાર્બોદિત હોય,ત્યારે તે પ્રોટીનને $Glycoprotein$ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$Chromoproteins$ રંજકદ્રવ્ય ધરાવે છે,$Lipoproteins$ લિપિડ્સ ધરાવે છે,અને $Nucleoproteins$ ન્યુક્લિક એસિડને તેમના પ્રોસ્થેટીક જૂથ તરીકે ધરાવે છે.

(A) કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે એક બંધારણીય પ્રોટીન છે જે પેશીઓને મજબૂતી અને આધાર આપે છે. બંધારણીય રીતે,તેને તંતુમય પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે કારણ કે તેની પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ લાંબા,સમાંતર તંતુઓ તરીકે ગોઠવાયેલી હોય છે જે રેસા બનાવે છે,જે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.

(C) એન્ટિબોડીઝ, જેને ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન $(Ig)$ તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે, તે એન્ટિજેન્સના પ્રતિભાવમાં પ્લાઝ્મા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતા વિશિષ્ટ પ્રોટીન છે.
રાસાયણિક રીતે, એન્ટિબોડીઝ $ \text{ગ્લાયકોપ્રોટીન્સ} $ છે, જેનો અર્થ છે કે તેઓ કાર્બોહાઇડ્રેટ સાઇડ ચેઇન્સ સાથે સહસંયોજક રીતે જોડાયેલા પ્રોટીન બેકબોન ધરાવે છે.
આ કાર્બોહાઇડ્રેટ ઘટકો એન્ટિબોડી અણુની સ્થિરતા, સ્ત્રાવ અને જૈવિક કાર્ય માટે આવશ્યક છે.
તેથી, સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(C) કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે એક બંધારણીય પ્રોટીન છે જે ત્વચા,કંડરા (tendons),અસ્થિબંધ (ligaments) અને હાડકાં સહિત વિવિધ પેશીઓને મજબૂતી અને આધાર આપે છે. જોકે $RuBisCO$ એ સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે (વનસ્પતિઓમાં તેની હાજરીને કારણે),પરંતુ પ્રાણી સૃષ્ટિ માટે $Collagen$ સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળે છે.

(D) પ્રોટીનનું ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ વિવિધ બિન-સહસંયોજક આકર્ષણો અને ચોક્કસ સહસંયોજક બંધો દ્વારા સ્થિર થાય છે.
$1$. હાઇડ્રોજન બંધ,સ્થિત-વિદ્યુતીય આકર્ષણ (આયનીય બંધ) અને હાઈડ્રોફોબિક આકર્ષણ એ પ્રોટીનના તૃતીય બંધારણને જાળવી રાખવા માટેના મહત્વપૂર્ણ બળો છે.
$2$. હાઈડ્રોફોબિક આકર્ષણ એ પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ માટેનું મુખ્ય પ્રેરક બળ છે,કારણ કે બિન-ધ્રુવીય પાર્શ્વ શૃંખલાઓ પ્રોટીનની અંદરના ભાગમાં એકત્રિત થાય છે.
$3$. એસ્ટર બંધ સામાન્ય રીતે લિપિડ્સ (ફેટી એસિડ અને ગ્લિસરોલ વચ્ચે) અથવા ન્યુક્લિક એસિડમાં (ફોસ્ફોડાયએસ્ટર બંધ) જોવા મળે છે,પરંતુ તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓના ફોલ્ડિંગને સ્થિર કરવામાં સામેલ હોતા નથી.
તેથી,પ્રોટીન ફોલ્ડિંગની સ્થિરતામાં એસ્ટર બંધની સંડોવણીની શક્યતા સૌથી ઓછી છે.

(B) આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
કુલ $9$ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે: હિસ્ટિડિન,આઇસોલ્યુસિન,લ્યુસિન,લાયસિન,મિથિઓનાઇન,ફિનાઇલ એલેનીન,થ્રીઓનાઇન,ટ્રિપ્ટોફન અને વેલિન.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,ફિનાઇલ એલેનીન એ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
ગ્લાયસીન,સેરીન અને એસ્પાર્ટિક એસિડ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(B) વાળ મુખ્યત્વે $Keratin$ નામના મજબૂત,તંતુમય પ્રોટીનથી બનેલા હોય છે.
જેમ જેમ વ્યક્તિની ઉંમર વધે છે,તેમ કોષીય પ્રક્રિયાઓની કાર્યક્ષમતા,જેમાં $Keratin$ જેવા પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ પણ સામેલ છે,તે ઘટતી જાય છે.
$Protein$ $synthesis$ (પ્રોટીન સંશ્લેષણ) માં આ ઘટાડો વાળના તંતુઓને પાતળા બનાવે છે અને વાળના ફોલિકલ્સની એકંદર ઘનતામાં ઘટાડો કરે છે,જેના પરિણામે વૃદ્ધ વ્યક્તિઓમાં વાળ ધીમે ધીમે પાતળા થતા જોવા મળે છે.

(D) હીમોગ્લોબિન એ રક્તકણો $(RBCs)$ માં જોવા મળતું એક જટિલ પ્રોટીન છે.
તેમાં આયર્નયુક્ત હિમ સમૂહ અને ગ્લોબિન નામનું પ્રોટીન હોય છે.
તેનું મુખ્ય કાર્ય ફેફસાંમાંથી પેશીઓ સુધી ઓક્સિજનનું અને પેશીઓમાંથી ફેફસાં સુધી કાર્બન ડાયોક્સાઇડનું વહન કરવાનું છે.
વાયુઓના વિનિમયમાં આ મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકાને કારણે,તેને શ્વસન રંજકકણ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(B) આલ્ફા-કેરાટિન એ એક તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીન છે. તે પૃષ્ઠવંશી પ્રાણીઓની ત્વચા અને અધિચર્મીય ઉપાંગો જેવા કે વાળ,નખ અને શીંગડામાં ઉચ્ચ સાંદ્રતામાં જોવા મળે છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે. બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જે શરીર પોતાની જાતે સંશ્લેષિત કરી શકે છે.
ગ્લાયસીન,સેરીન અને ટાયરોસીન એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તરીકે વર્ગીકૃત થયેલ છે કારણ કે માનવ શરીર તેનું સંશ્લેષણ કરવા સક્ષમ છે.
તેથી,વિધાન ખોટું છે કારણ કે આ એમિનો એસિડનો આહારમાં ફરજિયાત સમાવેશ કરવાની જરૂર નથી.
કારણ એ આવશ્યક એમિનો એસિડની વ્યાખ્યાના સંદર્ભમાં સાચું વિધાન છે.
આમ,વિધાન ખોટું છે અને કારણ સાચું છે,તેથી સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(C) બિન-જરૂરી એમિનો એસિડ એવા એમિનો એસિડ છે જેને આહારમાં લેવાની જરૂર નથી કારણ કે તે માનવ શરીર દ્વારા,સામાન્ય રીતે કાર્બોહાઇડ્રેટ ચયાપચયની ક્રિયા દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.
ગ્લાયસીન એક બિન-જરૂરી એમિનો એસિડ છે કારણ કે શરીર તેનું સંશ્લેષણ કરી શકે છે.
જરૂરી (essential) એમિનો એસિડ એવા છે જે શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
વિધાનમાં જણાવ્યા મુજબ ગ્લાયસીન બિન-જરૂરી છે,તેથી તે સાચું છે.
જો કે,કારણમાં જણાવવામાં આવ્યું છે કે તે શરીરમાં સંશ્લેષિત થઈ શકતું નથી,જે જરૂરી એમિનો એસિડની વ્યાખ્યા છે,તેથી કારણ ખોટું છે.
આમ,વિધાન સાચું છે પરંતુ કારણ ખોટું છે.

(B) "રામચંદ્રન પ્લોટ" એ બાયોકેમિસ્ટ્રીમાં પ્રોટીન સંરચનામાં રહેલા એમિનો એસિડ અવશેષોના બેકબોન ડાયહેડ્રલ ખૂણાઓ $\phi$ (ફાઈ) અને $\psi$ (સાઈ) ના માન્ય પ્રદેશોનું વિશ્લેષણ કરવા માટે વપરાતું એક વિઝ્યુલાઇઝેશન સાધન છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓની સ્ટીરિયોકેમિકલ શક્યતા નક્કી કરવામાં મદદ કરે છે, જેના દ્વારા પ્રોટીનની દ્વિતીયક સંરચનાની પુષ્ટિ થાય છે.

(B) હેલિકલ પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ગૂંચળું વળીને અને ગડીઓ બનાવીને એક જટિલ ત્રિ-પરિમાણીય આકાર ધારણ કરે છે,જેને પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ કહેવામાં આવે છે.
આ ગૂંચળા અને ગડીઓ એવી રીતે ગોઠવાય છે કે જેથી અ-ધ્રુવીય એમિનો એસિડની શૃંખલાઓ અંદરની તરફ છુપાયેલી રહે અને ધ્રુવીય શૃંખલાઓ બહારની તરફ ખુલ્લી રહે.
તૃતીયક બંધારણ પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના વિવિધ ભાગો વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ,હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને ડાયસલ્ફાઇડ બ્રિજ જેવા નબળા બંધો દ્વારા જળવાઈ રહે છે.

(A) હા,જો આપણી પાસે પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડનો ક્રમ નક્કી કરવાની પદ્ધતિ હોય,તો આપણે ચોક્કસપણે આ માહિતીને પ્રોટીનની શુદ્ધતા અથવા સમાનતા સાથે જોડી શકીએ છીએ.
$1$. પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમ દ્વારા નક્કી થાય છે.
$2$. પ્રોટીન નમૂનામાં કોઈપણ વિચલન અથવા અશુદ્ધિને કારણે અપેક્ષિત શુદ્ધ પ્રોટીનની તુલનામાં છેડાઓ પર અલગ એમિનો એસિડની હાજરી જોવા મળે છે.
$3$. $N$-ટર્મિનલ અને $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડને ઓળખીને,આપણે ચકાસી શકીએ છીએ કે નમૂનો લક્ષિત પ્રોટીનના જાણીતા ક્રમ સાથે મેળ ખાય છે કે નહીં.
$4$. જો ટર્મિનલ એમિનો એસિડ અપેક્ષિત એમિનો એસિડ સાથે મેળ ખાતા ન હોય,તો તે સૂચવે છે કે નમૂનો અશુદ્ધ અથવા વિષમ છે.
$5$. ઉદાહરણ તરીકે,$Haemoglobin$ માં,પ્રાથમિક બંધારણમાં એક એમિનો એસિડનું વિસ્થાપન અસામાન્ય પ્રોટીન કાર્ય તરફ દોરી શકે છે,જેમ કે $Sickle$ $Cell$ $Anaemia$ માં,જે પ્રોટીનની શુદ્ધતા માટે ક્રમની સમાનતાનું મહત્વ દર્શાવે છે.

(N/A) થેરાપ્યુટિક એજન્ટ તરીકે વપરાતા પ્રોટીન નીચે મુજબ છે:
$1$. $Thrombin$ અને $Fibrinogen$: આ પ્રોટીન રુધિર ગંઠાઈ જવાની પ્રક્રિયામાં મહત્વની ભૂમિકા ભજવે છે.
$2$. $Antibodies$ (એન્ટિબોડીઝ): આ રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવ માટે આવશ્યક છે અને વિવિધ નિદાન અને ઉપચારાત્મક ઉપયોગોમાં વપરાય છે.
$3$. $Insulin$: ડાયાબિટીસના દર્દીઓમાં રુધિર શર્કરાનું સ્તર જાળવવા માટે વપરાતું પેપ્ટાઈડ હોર્મોન.
$4$. $Renin$: રુધિરનું દબાણ અને આસૃતિ નિયમન (osmoregulation) માં સામેલ ઉત્સેચક.
પ્રોટીનના અન્ય ઉપયોગો:
- $Cosmetics$: કોલેજન અને કેરાટિન જેવા પ્રોટીન ત્વચા અને વાળની સંભાળની પ્રોડક્ટ્સમાં વ્યાપકપણે વપરાય છે.
- $Toxins$: અમુક પ્રોટીન જૈવિક ઝેર તરીકે કામ કરે છે (દા.ત.,$Botulinum$ ટોક્સિન) જેનો ઉપયોગ તબીબી સારવારમાં થાય છે.
- $Biological$ $Buffers$: પ્રોટીન વિવિધ જૈવરાસાયણિક પ્રક્રિયાઓમાં $pH$ સ્થિરતા જાળવવામાં મદદ કરે છે.

(N/A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બનતા મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે.
બંધારણીય રીતે,પ્રોટીનને ચાર સ્તરોમાં વિભાજિત કરવામાં આવે છે:
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ: તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો રેખીય ક્રમ છે.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ બનાવવા માટે ગૂંચળાદાર બને છે.
$3$. તૃતીયક બંધારણ: હેલિકલ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા વધુ ગૂંચળાદાર અને વળીને એક જટિલ બંધારણ બનાવે છે.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ: એક કરતા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ જોડાઈને ચતુર્થક બંધારણ બનાવે છે.
દૂધમાં ઘણા ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન હોય છે. જ્યારે દૂધનું દહીંમાં રૂપાંતર થાય છે,ત્યારે આ જટિલ પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) થાય છે. આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણો નાશ પામે છે,જેના કારણે ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન ખુલી જાય છે અને જામી જાય છે,જે દહીંને તેની લાક્ષણિક રચના આપે છે.

(B) એમિનો એસિડમાં આયનીકરણ પામતા ક્રિયાશીલ સમૂહોની સંખ્યા તેની રચના પર આધાર રાખે છે.
એમિનો એસિડમાં સામાન્ય રીતે ઓછામાં ઓછો એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે.
ટાઇટ્રેશન દરમિયાન,આ સમૂહો ચોક્કસ $pH$ મૂલ્યો પર વિયોજન પામે છે.
તટસ્થ એમિનો એસિડ માટે,કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને એમિનો સમૂહ એ પ્રાથમિક આયનીકરણ પામતા સ્થાનો છે,જેના પરિણામે $2$ વિયોજન પામતા સમૂહો મળે છે.
એસિડિક એમિનો એસિડમાં તેની શૃંખલામાં વધારાનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ હોય છે,જ્યારે બેઝિક એમિનો એસિડમાં વધારાનો એમિનો સમૂહ હોય છે,જે $3$ કે તેથી વધુ વિયોજન પામતા સમૂહો તરફ દોરી જાય છે.

(N/A) એલેનાઈન એ $C_3H_7NO_2$ રાસાયણિક સૂત્ર ધરાવતું બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
તેનું બંધારણ એક મધ્યવર્તી આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુનું બનેલું છે,જે એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને તેની સાઇડ ચેઇન ($R$-ગ્રુપ) તરીકે મિથાઈલ ગ્રુપ $(-CH_3)$ સાથે જોડાયેલું હોય છે.
તેનું બંધારણીય સૂત્ર નીચે મુજબ છે:
$\begin{array}{c} CH_3 \\ | \\ H_2N-C-COOH \\ | \\ H \end{array}$

(N/A) $\Rightarrow$ એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક જ કાર્બન,એટલે કે $\alpha$-કાર્બન પર એમિનો સમૂહ અને એસિડિક સમૂહ વિસ્થાપિત થયેલા હોય છે. તેથી,તેમને $\alpha$-એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે.
$\Rightarrow$ $\alpha$-કાર્બનની ચાર સંયોજકતા સ્થાનો પર ચાર વિસ્થાપિત સમૂહો આવેલા હોય છે. આ સમૂહો હાઇડ્રોજન પરમાણુ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને $R$ સમૂહ તરીકે ઓળખાતો એક પરિવર્તનશીલ સમૂહ છે.
$\Rightarrow$ આ પ્રોટીનયુક્ત એમિનો એસિડમાં $R$ સમૂહ હાઇડ્રોજન પરમાણુ (ગ્લાયસિનમાં),મિથાઈલ સમૂહ (એલેનીનમાં),હાઇડ્રોક્સિ મિથાઈલ સમૂહ (સેરિનમાં) વગેરે હોઈ શકે છે.
$\Rightarrow$ એમિનો એસિડના રાસાયણિક અને ભૌતિક ગુણધર્મો મુખ્યત્વે એમિનો,કાર્બોક્સિલ અને $R$ ક્રિયાશીલ સમૂહો પર આધારિત હોય છે.
$\Rightarrow$ એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહોની સંખ્યાના આધારે,એમિનો એસિડને એસિડિક (દા.ત.,ગ્લુટામિક એસિડ),બેઝિક (દા.ત.,લાયસિન) અથવા તટસ્થ (દા.ત.,વેલિન) એમિનો એસિડમાં વર્ગીકૃત કરી શકાય છે. તેવી જ રીતે,એરોમેટિક એમિનો એસિડ (દા.ત.,ટાયરોસિન,ફિનાઈલ એલેનાઈન,ટ્રિપ્ટોફેન) પણ હોય છે.
$\Rightarrow$ એમિનો એસિડનો એક વિશિષ્ટ ગુણધર્મ $-NH_2$ અને $-COOH$ સમૂહોની આયનીકરણ પામવાની ક્ષમતા છે. પરિણામે,અલગ-અલગ pH ધરાવતા દ્રાવણોમાં એમિનો એસિડનું બંધારણ બદલાય છે અને ચોક્કસ pH પર તે ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપ ધારણ કરે છે.

(N/A) $\rightarrow$ પ્રોટીન એ પોલીપેપ્ટાઇડ્સ છે. તે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડની રેખીય સાંકળો છે.
$\rightarrow$ દરેક પ્રોટીન એ એમિનો એસિડનો પોલીમર છે. એમિનો એસિડના $21$ પ્રકારો છે (દા.ત.,એલનાઇન,સિસ્ટીન,પ્રોલાઇન,ટ્રિપ્ટોફેન,લાઇસિન,વગેરે).
$\rightarrow$ પ્રોટીન એ હેટરોપોલીમર છે. હોમોપોલીમરમાં માત્ર એક જ પ્રકારનો મોનોમર '$n$' સંખ્યામાં પુનરાવર્તિત થાય છે.
$\rightarrow$ અમુક એમિનો એસિડ આપણા સ્વાસ્થ્ય માટે આવશ્યક છે અને તે આપણા આહાર દ્વારા પૂરા પાડવા પડે છે. આહારના પ્રોટીન એ આવશ્યક એમિનો એસિડનો સ્ત્રોત છે.
$\rightarrow$ એમિનો એસિડ આવશ્યક અથવા બિન-આવશ્યક હોઈ શકે છે. આવશ્યક એમિનો એસિડ આપણે ખોરાક દ્વારા મેળવીએ છીએ,જ્યારે બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે આપણું શરીર બનાવી શકે છે.
$\rightarrow$ પ્રોટીન સજીવોમાં ઘણા કાર્યો કરે છે: કેટલાક કોષ પટલ દ્વારા પોષક તત્વોનું વહન કરે છે,કેટલાક ચેપી સજીવો સામે લડે છે,કેટલાક અંતઃસ્ત્રાવ તરીકે કાર્ય કરે છે અને કેટલાક ઉત્સેચક તરીકે કાર્ય કરે છે.
$\rightarrow$ કેટલાક પ્રોટીન અને તેમના કાર્યો:

પ્રોટીન	કાર્યો
કોલેજન	આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય
ટ્રિપ્સિન	ઉત્સેચક
ઇન્સ્યુલિન	અંતઃસ્ત્રાવ
એન્ટિબોડી	ચેપી કારકો સામે લડે છે
રિસેપ્ટર	સંવેદનાત્મક ગ્રહણ (ગંધ,સ્વાદ)
$GLUT$-$4$	કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સક્ષમ બનાવે છે

$\rightarrow$ કોલેજન એ પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે અને રિબ્યુલોઝ બાયફોસ્ફેટ કાર્બોક્સિલેઝ ઓક્સિજનેઝ (RuBisCo) એ સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે.

(N/A) $\rightarrow$ અણુઓની સંરચનાનો અર્થ અલગ-અલગ સંદર્ભમાં અલગ-અલગ થાય છે.
$\rightarrow$ અકાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાનમાં, સંરચના હંમેશા આણ્વીય સૂત્રો (દા.ત., $NaCl$, $MgCl_{2}$, વગેરે) ને સંદર્ભિત કરે છે.
$\rightarrow$ કાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાનમાં અણુઓની સંરચના દર્શાવતી વખતે હંમેશા દ્વિ-પરિમાણીય દ્રષ્ટિકોણનો ઉપયોગ થાય છે (દા.ત., બેન્ઝીન, નેપ્થલીન, વગેરે).
$\rightarrow$ ભૌતિકશાસ્ત્રીઓ આણ્વીય સંરચનાઓના ત્રિ-પરિમાણીય દ્રષ્ટિકોણની કલ્પના કરે છે, જ્યારે જીવવિજ્ઞાનીઓ પ્રોટીન સંરચનાને ચાર સ્તરે વર્ણવે છે.
$(a)$ પ્રાથમિક સંરચના: એમિનો એસિડનો ક્રમ, એટલે કે પ્રોટીનમાં સ્થાનની માહિતી - કયો એમિનો એસિડ પ્રથમ છે, કયો બીજો છે, વગેરે - તેને પ્રાથમિક સંરચના કહેવામાં આવે છે.
$(b)$ દ્વિતીયક સંરચના: પ્રોટીનને એક રેખા તરીકે કલ્પવામાં આવે છે, જેમાં ડાબો છેડો પ્રથમ એમિનો એસિડ દ્વારા અને જમણો છેડો છેલ્લા એમિનો એસિડ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$\rightarrow$ પ્રથમ એમિનો એસિડને $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે. છેલ્લા એમિનો એસિડને $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે.
$\rightarrow$ પ્રોટીન શૃંખલા હેલિક્સ (સર્પાકાર) સ્વરૂપે ગૂંચવાયેલી હોય છે (જે ફરતી સીડી જેવી હોય છે).
$\rightarrow$ પ્રોટીનમાં, માત્ર જમણી બાજુ વળેલા (right-handed) હેલિક્સ જોવા મળે છે. પ્રોટીન શૃંખલાના અન્ય ભાગો અન્ય સ્વરૂપોમાં ગૂંચવાયેલા હોય છે, જેને દ્વિતીયક સંરચના કહેવામાં આવે છે.
$(c)$ તૃતીયક સંરચના: લાંબી પ્રોટીન શૃંખલા પોતે જ એક પોલા ઊનના દડાની જેમ ગૂંચવાયેલી હોય છે, જે તૃતીયક સંરચના બનાવે છે. તે આપણને પ્રોટીનનું $3$-પરિમાણીય દ્રશ્ય આપે છે. પ્રોટીનની ઘણી જૈવિક પ્રવૃત્તિઓ માટે તૃતીયક સંરચના અત્યંત આવશ્યક છે.
$(d)$ ચતુર્થક સંરચના: કેટલાક પ્રોટીન એક કરતા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ અથવા સબયુનિટના બનેલા હોય છે. આ વ્યક્તિગત ગૂંચવાયેલા પોલીપેપ્ટાઈડ્સ એકબીજાની સાપેક્ષમાં ગોઠવાયેલા હોય છે (દા.ત., ગોળાઓની રેખીય શૃંખલા, સમઘન, વગેરે). પ્રોટીનની આ રચનાને ચતુર્થક સંરચના કહેવામાં આવે છે.
$\rightarrow$ હિમોગ્લોબિન: માનવ હિમોગ્લોબિન $4$ સબયુનિટનું બનેલું છે. બે સબયુનિટ એકબીજાને સમાન હોય છે. તેથી, બે સબયુનિટ $\alpha$-પ્રકારના અને બે સબયુનિટ $\beta$-પ્રકારના હોય છે.

(N/A) $\Rightarrow$ કોષરસસ્તરમાં રહેલા પ્રોટીન પદાર્થોનું વહન કરવામાં મદદ કરે છે.
$\Rightarrow$ ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન પ્રોટીન હાનિકારક રોગકારકો સામે રોગપ્રતિકારક શક્તિ આપે છે.
$\Rightarrow$ કેટલાક પ્રોટીન અંતઃસ્ત્રાવોના બંધારણીય ઘટકો તરીકે કાર્ય કરે છે.
$\Rightarrow$ પ્રોટીન ઉત્સેચકોના અનિવાર્ય ઘટકો છે,જે ચયાપચયની પ્રક્રિયાઓને વેગ આપે છે.
$\Rightarrow$ કોલેજન એ પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે,જે બંધારણીય આધાર પૂરો પાડે છે.
$\Rightarrow$ રિબ્યુલોઝ બાયફોસ્ફેટ કાર્બોક્સિલેઝ $(RuBisCo)$ એ સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે,જે કાર્બન સ્થાપન માટે આવશ્યક છે.
$\Rightarrow$ પ્રોટીન વિવિધ શારીરિક પ્રક્રિયાઓ માટે જરૂરી છે,જેમ કે શ્વસન વાયુઓના વહન માટે હિમોગ્લોબિન.
$\Rightarrow$ આમ,પ્રોટીન વિના જીવન શક્ય નથી કારણ કે તે કોષોના બંધારણીય અને કાર્યાત્મક એકમો છે.

(N/A) $ \Rightarrow $ અણુઓની સંરચનાનો અર્થ અલગ-અલગ સંદર્ભમાં અલગ-અલગ થાય છે.
$ \Rightarrow $ અકાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાનમાં, સંરચનાનો અર્થ આણ્વીય સૂત્રો (દા.ત., $ NaCl, MgCl_2 $, વગેરે) થાય છે.
$ \Rightarrow $ કાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાનમાં અણુઓની સંરચના દર્શાવવા માટે દ્વિ-પરિમાણીય દૃષ્ટિકોણનો ઉપયોગ થાય છે (દા.ત., બેન્ઝીન, નેપ્થલીન, વગેરે).
$ \Rightarrow $ ભૌતિકશાસ્ત્રીઓ આણ્વીય સંરચનાઓના ત્રિ-પરિમાણીય દૃષ્ટિકોણની કલ્પના કરે છે, જ્યારે જીવવિજ્ઞાનીઓ પ્રોટીન સંરચનાને ચાર સ્તરે વર્ણવે છે.
$ \Rightarrow $ $(a)$ પ્રાથમિક સંરચના: એમિનો એસિડનો ક્રમ, એટલે કે પ્રોટીનમાં સ્થાનની માહિતી (કયો એમિનો એસિડ પ્રથમ છે, કયો બીજો છે, વગેરે) ને પ્રાથમિક સંરચના કહેવામાં આવે છે.
$ \Rightarrow $ $(b)$ દ્વિતીયક સંરચના: પ્રોટીનને એક રેખા તરીકે કલ્પવામાં આવે છે, જેમાં ડાબો છેડો પ્રથમ એમિનો એસિડ ($ N $-ટર્મિનલ) અને જમણો છેડો છેલ્લો એમિનો એસિડ ($ C $-ટર્મિનલ) છે. પ્રોટીનનો તંતુ હેલિક્સ (ગૂંચળા) સ્વરૂપે વળાયેલો હોય છે (જે ફરતી સીડી જેવું લાગે છે). પ્રોટીનમાં માત્ર જમણી બાજુ વળેલા હેલિક્સ જોવા મળે છે. પ્રોટીન તંતુના અન્ય ભાગો અન્ય સ્વરૂપોમાં વળેલા હોય છે, જેને દ્વિતીયક સંરચના કહેવાય છે.
$ \Rightarrow $ $(c)$ તૃતીયક સંરચના: લાંબી પ્રોટીન શૃંખલા પોતાની ઉપર જ ઊનના પોલા દડાની જેમ વળાયેલી હોય છે, જે તૃતીયક સંરચના બનાવે છે. તે પ્રોટીનનું ત્રિ-પરિમાણીય દૃશ્ય આપે છે અને પ્રોટીનની ઘણી જૈવિક પ્રવૃત્તિઓ માટે અત્યંત આવશ્યક છે.
$ \Rightarrow $ $(d)$ ચતુર્થક સંરચના: કેટલાક પ્રોટીન એક કરતા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ અથવા સબયુનિટના બનેલા હોય છે. આ વ્યક્તિગત વળાયેલા પોલીપેપ્ટાઈડ એકબીજાની સાપેક્ષમાં ગોઠવાયેલા હોય છે (દા.ત., માનવ હિમોગ્લોબિન $ 4 $ સબયુનિટનું બનેલું છે: બે $ \alpha $ પ્રકારના અને બે $ \beta $ પ્રકારના).

(B) હિમોગ્લોબિન એ ચતુર્થક (quaternary) પ્રોટીન બંધારણ ધરાવે છે. તે $4$ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે: $2$ આલ્ફા ($\alpha$) શૃંખલાઓ અને $2$ બીટા ($\beta$) શૃંખલાઓ. તેથી, સાચો જવાબ $4$ છે.

(B) $\Rightarrow$ એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક જ કાર્બન એટલે કે $\alpha$-કાર્બન પર એમિનો સમૂહ અને એસિડિક સમૂહ વિસ્થાપિત થયેલા હોય છે. તેથી,તેમને $\alpha$-એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે.
$\Rightarrow$ $\alpha$-કાર્બનની ચાર સંયોજકતા સ્થાનો પર ચાર વિસ્થાપિત સમૂહો જોડાયેલા હોય છે. આ હાઇડ્રોજન,કાર્બોક્સિલ સમૂહ,એમિનો સમૂહ અને $R$ સમૂહ તરીકે ઓળખાતો એક પરિવર્તનશીલ સમૂહ છે.
$\Rightarrow$ $R$ સમૂહની પ્રકૃતિના આધારે ઘણા એમિનો એસિડ હોય છે,પરંતુ સજીવોના પ્રોટીનમાં સામાન્ય રીતે $20$ પ્રકારના એમિનો એસિડ જોવા મળે છે.

(N/A) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ એક $\alpha$-કાર્બન પરમાણુનું બનેલું હોય છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે: એક હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(H)$,એક એમિનો સમૂહ $(-NH_{2})$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,અને એક પરિવર્તનશીલ $R$-સમૂહ.
ગ્લાયસીન અને એલેનાઈન બંનેમાં,$\alpha$-કાર્બન સાથે જોડાયેલા સામાન્ય વિસ્થાપક સમૂહો હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(H)$,એમિનો સમૂહ $(-NH_{2})$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ છે.

(C) $NH_{2}$ રાસાયણિક સમૂહને એમિનો સમૂહ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તે એક ક્રિયાશીલ સમૂહ છે જેમાં નાઈટ્રોજન પરમાણુ હાઈડ્રોજન પરમાણુઓ અથવા કાર્બન પરમાણુ સાથે એકલ બંધ દ્વારા જોડાયેલ હોય છે.
જીવવિજ્ઞાનમાં,તે એમિનો એસિડનો એક પાયાનો ઘટક છે,જે પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.

(D) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમની સંરચનામાં રહેલા એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહોની સંખ્યાના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. વેલિન એ તટસ્થ,અધ્રુવીય એમિનો એસિડ છે.
$2$. ટાયરોસિન એ ધ્રુવીય,એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે.
$3$. ગ્લુટામિક એસિડ એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેમાં વધારાનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ હોય છે.
$4$. લાઈસિન એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાનો એમિનો સમૂહ હોય છે.
તેથી,સાચો જવાબ લાઈસિન છે.

(C) કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે એક બંધારણીય પ્રોટીન છે જે ત્વચા,કંડરા (tendons),અસ્થિબંધન (ligaments) અને હાડકાં સહિતના વિવિધ પેશીઓને મજબૂતી અને આધાર આપે છે.

(B) કોલાજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે એક બંધારણીય પ્રોટીન છે જે ત્વચા,કંડરા (tendons),અસ્થિબંધ (ligaments) અને હાડકાં સહિત વિવિધ પેશીઓને મજબૂતી અને આધાર આપે છે. હીમોગ્લોબિન રક્તકણોમાં પુષ્કળ પ્રમાણમાં હોય છે,પરંતુ સમગ્ર પ્રાણી શરીરમાં કોલાજન સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે.

(C) પ્રોટીન એ એમિનોએસિડના પોલીમર છે. દરેક એમિનોએસિડમાં એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ હોય છે જે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક વિશિષ્ટ પાર્શ્વશૃંખલા ($-R$ સમૂહ) સાથે જોડાયેલ હોય છે.
પ્રોટીન અણુ પરનો વીજભાર એમિનોએસિડની આ પાર્શ્વશૃંખલાઓ ($-R$ સમૂહ) ના આયનીકરણ તેમજ છેડાના એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહો દ્વારા નક્કી થાય છે.
પર્યાવરણના $pH$ ના આધારે,આ પાર્શ્વશૃંખલાઓ પ્રોટોન ($H^+$ આયનો) મેળવી કે ગુમાવી શકે છે,જેનાથી પ્રોટીન ચોખ્ખો ધન,ઋણ અથવા તટસ્થ વીજભાર પ્રાપ્ત કરે છે.

(A) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમની $R$-ગ્રુપ શૃંખલાના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
બેઝિક એમિનો એસિડમાં તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં વધારાનો એમિનો સમૂહ હોય છે,જે તેમને શારીરિક $pH$ પર બેઝિક બનાવે છે.
લાઈસીન,આર્જીનીન અને હિસ્ટિડીન એ બેઝિક એમિનો એસિડના ઉદાહરણો છે.
ટાયરોસીન એ એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે,ટ્રીપ્ટોફેન પણ એરોમેટિક છે,અને વેલાઈન એ અધ્રુવીય,એલિફેટિક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,લાઈસીન એ સાચો જવાબ છે.

(D) માનવ ઈન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડના આઈલેટ્સ ઓફ લેંગરહેન્સના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે.
તે બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ધરાવે છે,જે ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
તે એમિનો એસિડની બનેલી હોવાથી અને તેમાં પેપ્ટાઈડ બંધ આવેલા હોવાથી,તેને પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(B) માનવ ઈન્સ્યુલિન બે ટૂંકી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ ધરાવે છે: શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$,જે બે ડાયસલ્ફાઈડ સેતુઓ (બંધ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
વધુમાં,શૃંખલા $A$ ની અંદર એક આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ બંધ હોય છે,પરંતુ પ્રશ્નમાં ખાસ કરીને $A$ અને $B$ શૃંખલાઓને એકબીજા સાથે જોડતા બંધ વિશે પૂછવામાં આવ્યું છે.
તેથી,આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ બંધની સંખ્યા $2$ છે.

(C) ઈન્સ્યુલિન એ પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે જે બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ની બનેલી હોય છે,જે ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
શૃંખલા $A$ માં $21$ એમિનો એસિડ અને શૃંખલા $B$ માં $30$ એમિનો એસિડ હોય છે.
આ બે શૃંખલાઓ $2$ આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
વધુમાં,શૃંખલા $A$ ની અંદર $1$ આંતરિક-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ બંધ હોય છે.
તેથી,પરિપક્વ ઈન્સ્યુલિન અણુમાં ડાયસલ્ફાઈડ બંધની કુલ સંખ્યા $2 + 1 = 3$ છે.

(D) ઇન્સ્યુલિન એ પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે જે બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ની બનેલી હોય છે.
શૃંખલા $A$ માં $21$ એમિનો એસિડ અને શૃંખલા $B$ માં $30$ એમિનો એસિડ હોય છે.
આ બંને શૃંખલાઓ ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
તેથી,ઇન્સ્યુલિનની રચનામાં કુલ એમિનો એસિડની સંખ્યા $21 + 30 = 51$ એમિનો એસિડ છે.

(A) નિનહાઇડ્રિન એ એમોનિયા અથવા પ્રાથમિક અને દ્વિતીયક એમાઇન્સને શોધવા માટે વપરાતું એક રસાયણ છે. જ્યારે પ્રોટીન અથવા એમિનો એસિડ નિનહાઇડ્રિન પ્રક્રિયક સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે તેઓ શ્રેણીબદ્ધ પ્રક્રિયાઓમાંથી પસાર થાય છે,જેના પરિણામે રૂહેમેન્સ પર્પલ તરીકે ઓળખાતું ઘેરા વાદળી અથવા જાંબલી રંગનું સંયોજન બને છે. આ પ્રક્રિયાનો ઉપયોગ સામાન્ય રીતે ફોરેન્સિક વિજ્ઞાનમાં ફિંગરપ્રિન્ટ્સ શોધવા માટે થાય છે.

(D) $Actin$ એ સ્નાયુ તંતુઓમાં જોવા મળતું સંકોચનશીલ પ્રોટીન છે.
$Collagen$ એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું બંધારણીય પ્રોટીન છે.
$Albumin$ એ રુધિરરસમાં જોવા મળતું ગોળાકાર પ્રોટીન છે.
$Haematin$ એ હિમોગ્લોબિનમાં રહેલા હિમ સમૂહના ઓક્સિડેશનથી બનતું રાસાયણિક સંયોજન છે; તે પોર્ફિરિનનું વ્યુત્પન્ન છે,પ્રોટીન નથી.

(C) સિસ્ટીનનું બંધારણ $HS-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
બંધારણમાં દર્શાવ્યા મુજબ,સિસ્ટીન થિયોલ $(-SH)$ સમૂહ ધરાવે છે,જે તેને સલ્ફર ધરાવતું એમિનો એસિડ બનાવે છે.
અન્ય સામાન્ય સલ્ફર ધરાવતા એમિનો એસિડમાં મિથિઓનાઈનનો સમાવેશ થાય છે.

(B) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે. તે એમિનો એસિડની લાંબી શૃંખલાઓ છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે,જે પોલીપેપ્ટાઈડ બનાવે છે. તેઓ એમિનો એસિડના મોટી સંખ્યામાં અવશેષો ધરાવતા હોવાથી,તેઓ ઊંચું આણ્વીય દળ ધરાવે છે અને તેને મહાઅણુઓ (macromolecules) ગણવામાં આવે છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે. દરેક એમિનો એસિડમાં એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ હોય છે જે એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક વિશિષ્ટ $R$-ગ્રુપ સાથે જોડાયેલ હોય છે. તેથી,તમામ પ્રોટીનમાં હાજર રહેલા મૂળભૂત તત્વો કાર્બન $(C)$,હાઇડ્રોજન $(H)$,ઓક્સિજન $(O)$ અને નાઇટ્રોજન $(N)$ છે.

(D) કેરાટિન એક તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીન છે જે પૃષ્ઠવંશી પ્રાણીઓમાં વિવિધ જૈવિક રચનાઓના નિર્માણમાં મુખ્ય ઘટક તરીકે કાર્ય કરે છે.
તે વાળ,નખ અને ત્વચાના બાહ્ય સ્તર (એપિડર્મિસ) માં જોવા મળતું મુખ્ય પ્રોટીન છે.
ઊન પણ મુખ્યત્વે કેરાટિનના તંતુઓનું બનેલું હોય છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિકલ્પો સાચા છે કારણ કે તે બધામાં કેરાટિન હોય છે.

(D) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જેમાં તેમની પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ ઉપરાંત પ્રોટીન સિવાયનો ઘટક હોય છે,જેને પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
ગ્લાયકોપ્રોટીન એ એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જેમાં કાર્બોહાઈડ્રેટ (બિન-પ્રોટીન ભાગ) સહસંયોજક બંધ દ્વારા પ્રોટીન સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આલ્બ્યુમિન,ગ્લોબ્યુલિન અને ગ્લુટેલિન એ સાદા પ્રોટીનના ઉદાહરણો છે,જેનું જળવિભાજન કરવાથી માત્ર $\alpha$-એમિનો એસિડ મળે છે.

(D) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ ($\alpha$-કાર્બન) સાથે જોડાયેલા હોય છે. ગ્લાયસીન,વેલાઇન અને લાઇસીન એ બધા એમિનો એસિડના ઉદાહરણો છે જે પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો તરીકે કાર્ય કરે છે. તેથી,આપેલ તમામ વિકલ્પો સાચા છે.

(B) વિકૃતિકરણ (Denaturation) એ એક એવી પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીનનું દ્વિતીયક,તૃતીયક અથવા ચતુર્થક બંધારણ ગરમી,pH માં ફેરફાર અથવા રાસાયણિક પદાર્થો જેવા બાહ્ય પરિબળો દ્વારા ખોરવાય છે. આના પરિણામે પ્રોટીનની જૈવિક સક્રિયતા અને તેનું વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ નાશ પામે છે. આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,દ્રાવ્ય પ્રોટીન ઘણીવાર અદ્રાવ્ય બની જાય છે અને અવક્ષેપિત થાય છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
તેઓ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બને છે.
તેઓ એમિનો એસિડ જેવા પુનરાવર્તિત એકલક એકમોની લાંબી શૃંખલાઓ ધરાવતા હોવાથી,તેમને પોલિમર તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
$A$. $Pepsin$ એ પાચક ઉત્સેચક છે,જે એક પ્રોટીન છે.
$B$. $Adrenaline$ એ ટાયરોસિન એમિનો એસિડમાંથી બનેલ અંતઃસ્ત્રાવ છે,પરંતુ તે પ્રોટીન નથી.
$C$. $ATP$ (એડેનોસિન ટ્રાયફોસ્ફેટ) એ ન્યુક્લિયોટાઈડનું વ્યુત્પન્ન છે,પ્રોટીન નથી.
$D$. $Glutamine$ એ એક એમિનો એસિડ છે,પ્રોટીન નથી.

(D) એમિનો એસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એક જ કાર્બન પરમાણુ ($\alpha$-કાર્બન) સાથે એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ બંને જોડાયેલા હોય છે.
ગ્લાયસીન,એલેનાઇન અને હિસ્ટિડાઇન એ પ્રોટીનમાં જોવા મળતા પ્રમાણભૂત એમિનો એસિડ છે.
બેન્ઝિડાઇન એ $(C_6H_4NH_2)_2$ સૂત્ર ધરાવતું એરોમેટિક એમાઇન છે. તેમાં બે એમિનો ગ્રુપ હોય છે પરંતુ તેમાં કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપનો અભાવ હોય છે,તેથી તે એમિનો એસિડ નથી.

(C) જ્યારે પ્રોટીનને નિનહાઈડ્રિન (triketohydrindene hydrate) ના મંદ દ્રાવણ સાથે ગરમ કરવામાં આવે છે, ત્યારે વાદળી અથવા જાંબલી રંગ ઉત્પન્ન થાય છે。
પ્રોટીન $+$ નિનહાઈડ્રિન દ્રાવણ $\xrightarrow{\Delta}$ વાદળી રંગ

(C) ઝ્વિટર આયન એ એવો અણુ કે આયન છે જેમાં અલગ-અલગ ધન અને ઋણ વીજભારિત સમૂહો હોય છે.
એમિનો એસિડ,જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_{2})$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બંને હોય છે,તે તેમના આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુએ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
તે જ રીતે,સલ્ફાનિલિક એસિડ જેવા સંયોજનો,જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_{2})$ અને સલ્ફોનિક એસિડ સમૂહ $(-SO_{3}H)$ હોય છે,તે પણ એસિડિક સમૂહમાંથી બેઝિક એમિનો સમૂહમાં પ્રોટોનના આંતરિક સ્થાનાંતરણને કારણે ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
તેથી,બંને સંયોજનો ઝ્વિટર આયન બનાવી શકે છે.