Proteins Questions in Gujarati

(D) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં રહેલા એમિનોઍસિડના રેખીય ક્રમને દર્શાવે છે.
આ ક્રમ $DNA$ માં રહેલી જનીનિક માહિતી દ્વારા નક્કી થાય છે.
તેમાં એમિનોઍસિડની ચોક્કસ સંખ્યા,એમિનોઍસિડના પ્રકાર અને શૃંખલામાં તેમનો ચોક્કસ ક્રમ સામેલ છે.
તેથી,આ તમામ પરિબળો પ્રોટીનના પ્રાથમિક બંધારણને નક્કી કરવામાં ફાળો આપે છે.

(C) પ્રોટીનની દ્વિતીયક રચના પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના ચોક્કસ ભાગોમાં થતા વળાંકને દર્શાવે છે. દ્વિતીયક રચનાના બે સૌથી સામાન્ય પ્રકારો $\alpha$-હેલિક્સ (કુંતલાકાર) અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ (તકતીમય ચપટી) છે. આ રચનાઓ પોલિપેપ્ટાઇડ બેકબોનના એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહો વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે. તેથી,પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલા કુંતલાકાર ગૂંચળામય અથવા તકતીમય ચપટી રચના ધરાવી શકે છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં રહેલા પરમાણુઓ વચ્ચેની આંતરક્રિયાઓને કારણે સર્જાતી સ્થાનિક ગડીઓ દર્શાવે છે.
ચોક્કસ રીતે કહીએ તો,પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનું $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવી રચનાઓમાં ગડીઓ પડવી એ મુખ્યત્વે એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને શૃંખલાના બીજા એમિનો એસિડના એમિનો હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
તેથી,સાચો જવાબ હાઇડ્રોજન બંધ છે.

(B) પ્રોટીનની દ્વિતીયક રચના એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાની સ્થાનિક ગડીઓ દ્વારા બનતી નિયમિત ભાત છે.
પોલીપેપ્ટાઇડ કરોડરજ્જુના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન-બંધ આ રચનાઓને સ્થિરતા આપે છે.
આ ગડીઓને કારણે $\alpha$-હેલિક્સ (કુંતલીય રચના) અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ (નલિકા કે પતરા જેવી રચના) જેવી સખત અને સ્થિર રચનાઓ બને છે.
તેથી,આ રચનાઓ માટે યોગ્ય વર્ણન 'સખત નલિકા કે કુંતલીય રચના' છે.

(C) પ્રોટીનનું બંધારણ ચાર સ્તરે વર્ણવવામાં આવે છે:
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ: પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ક્રમ.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનું હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા $\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા ચોક્કસ આકારોમાં વળવું.
$3$. તૃતીયક બંધારણ: એક પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનું એકંદર ત્રિપરિમાણીય ગૂંચળું,જે તેને કાર્યાત્મક આકાર આપે છે.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ: એક જ કાર્યાત્મક પ્રોટીન સંકુલમાં બહુવિધ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ની ગોઠવણી.
તેથી,એક પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાની ત્રિપરિમાણીય ગોઠવણ એ તૃતીયક બંધારણ દર્શાવે છે.

(C) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો નિર્દેશ કરે છે.
દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સ્થાનિક ગડીઓ જેવી કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સનો નિર્દેશ કરે છે.
તૃતીયક બંધારણ એ એકલ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સમગ્ર ત્રિપરિમાણીય ગડીઓનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે,જે પ્રોટીનની જૈવિક સક્રિયતા માટે આવશ્યક છે.
ચતુર્થક બંધારણ એ બહુ-સબયુનિટ પ્રોટીન સંકુલમાં અનેક પોલીપેપ્ટાઇડ સબયુનિટ્સની ગોઠવણીનો નિર્દેશ કરે છે.
તેથી,આખી પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના ત્રિપરિમાણીય બંધારણને તૃતીયક બંધારણ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.

(B) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઇડ સબયુનિટ્સની એક જ કાર્યાત્મક સંકુલમાં ગોઠવણી દર્શાવે છે.
આ સબયુનિટ્સ વિવિધ બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ અને કેટલાક કિસ્સાઓમાં સહસંયોજક બંધો દ્વારા એકસાથે જોડાયેલા હોય છે.
તેને સ્થિર કરતા બળોમાં નીચેનાનો સમાવેશ થાય છે:
$1$. હાઇડ્રોજન બંધ: ધ્રુવીય પાર્શ્વ શૃંખલાઓ અથવા બેકબોન પરમાણુઓ વચ્ચે રચાય છે.
$2$. ડાયસલ્ફાઇડ બંધ: સિસ્ટીન અવશેષો વચ્ચે સહસંયોજક જોડાણ.
$3$. હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ: જલીય વાતાવરણથી દૂર બિન-ધ્રુવીય પાર્શ્વ શૃંખલાઓનું એકત્રીકરણ.
$4$. આયોનિક બંધ (સોલ્ટ બ્રિજ): વિરુદ્ધ વીજભાર ધરાવતી એમિનો એસિડ પાર્શ્વ શૃંખલાઓ વચ્ચેનું સ્થિર વિદ્યુતીય આકર્ષણ.
આમ,આ તમામ આંતરક્રિયાઓ ચતુર્થક બંધારણની સ્થિરતામાં ફાળો આપે છે.

(A) હિમોગ્લોબીન એ રક્તકણોમાં જોવા મળતું ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ છે. તે $4$ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે: $2$ આલ્ફા $(\alpha)$ શૃંખલાઓ અને $2$ બીટા $(\beta)$ શૃંખલાઓ. દરેક શૃંખલા આયર્ન ધરાવતા હિમ સમૂહ સાથે જોડાયેલી હોય છે, જે અણુને ઓક્સિજન સાથે જોડાવા દે છે.

(D) હિમોગ્લોબીન એ ચતુર્થક પ્રોટીન છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે: બે આલ્ફા $(α)$ શૃંખલાઓ અને બે બીટા $(β)$ શૃંખલાઓ.
દરેક પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા એક હિમસમૂહ સાથે જોડાયેલી હોય છે,જેના કેન્દ્રમાં આયર્ન $(Fe^{2+})$ આયન હોય છે.
કુલ ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ હોવાથી,હિમોગ્લોબીનના એક અણુમાં ચાર હિમસમૂહો હાજર હોય છે.
તેથી,સાચો જવાબ $4$ છે.

(B) મેલેનીન એ ટાયરોસિન એમિનો એસિડમાંથી બનેલું એક જટિલ પોલિમર છે,જે પ્રાણીઓમાં ત્વચા,વાળ અને આંખોના રંગદ્રવ્ય (pigmentation) માટે જવાબદાર છે.
$Actin$ અને $Tubulin$ એ કોષીય માળખા અને હલનચલન સાથે સંકળાયેલા કોષપિંજર પ્રોટીન છે.
$Flagellin$ એ બેક્ટેરિયલ ફ્લેજેલમ (કશા) બનાવતું પ્રોટીન સબયુનિટ છે.

(D) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે બિન-પ્રોટીન ઘટક સાથે સહસંયોજક બંધથી જોડાયેલા હોય છે,જેને પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ કહેવામાં આવે છે.
$1$. હિમોગ્લોબિન એ એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જે પ્રોટીન ગ્લોબિન અને પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ હિમ (આયર્ન ધરાવતી પોર્ફિરિન રીંગ) નું બનેલું છે.
$2$. સાયટોક્રોમ પણ એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જેમાં હિમ ગ્રુપ હોય છે.
$3$. ક્લોરોફિલ એ પ્રોટીન નથી; તે એક રંજકદ્રવ્ય અણુ છે.
$4$. માયોસીન અને ઍક્ટિન એ સ્નાયુ તંતુઓમાં જોવા મળતા સાદા પ્રોટીન (સંકોચનશીલ પ્રોટીન) છે.
તેથી,આપેલા વિકલ્પોમાં હિમોગ્લોબિન અને સાયટોક્રોમ સંયુગ્મી પ્રોટીનના ઉદાહરણો છે.

(C) સ્કેલેરોપ્રોટીન (જેને તંતુમય પ્રોટીન તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે) એ બંધારણીય પ્રોટીન છે જે પાણી અને મોટાભાગના સામાન્ય કાર્બનિક દ્રાવકોમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. તેના ઉદાહરણોમાં કેરાટિન,કોલેજન અને ઇલાસ્ટિનનો સમાવેશ થાય છે. આનાથી વિપરીત,હિમોગ્લોબિન,માયોગ્લોબિન અને ઍક્ટિન જેવા ગોળાકાર પ્રોટીન સામાન્ય રીતે પાણી અથવા ક્ષારના દ્રાવણમાં દ્રાવ્ય હોય છે.

(B) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમની $R$-સમૂહની શૃંખલાના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એલેનીન $(A)$ માં $R$-સમૂહ તરીકે અધ્રુવીય,હાઇડ્રોફોબિક મિથાઇલ સમૂહ હોય છે.
$2$. સેરીન $(S)$ તેના $R$-સમૂહમાં હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ $(-OH)$ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે પરંતુ શારીરિક $pH$ પર તે વીજભારરહિત હોય છે.
$3$. વેલાઇન $(V)$ અધ્રુવીય,શાખિત હાઇડ્રોકાર્બન શૃંખલા ધરાવે છે.
$4$. હિસ્ટીડીન $(H)$ તેના $R$-સમૂહમાં ઇમિડાઝોલ વલય ધરાવે છે,જે $pH$ ના આધારે ધન વીજભારિત હોઈ શકે છે.
તેથી,સેરીન સાચો જવાબ છે કારણ કે તે ધ્રુવીય અને વીજભારરહિત છે.

(A) ફિનાઇલ એલેનીન બેન્ઝાઇલ સાઇડ ચેઇન ધરાવે છે,જે હાઇડ્રોફોબિક અને અધ્રુવીય છે.
ટાયરોસીન બેન્ઝીન રિંગ સાથે જોડાયેલ ફિનોલિક હાઇડ્રોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે,જે તેને શારીરિક $pH$ પર ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન બનાવે છે.
તેથી,ફિનાઇલ એલેનીન એ અધ્રુવીય '$R$' જૂથ ધરાવતો એમિનોઍસિડ છે અને ટાયરોસીન એ ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન '$R$' જૂથ ધરાવતો એમિનોઍસિડ છે.

(A) ઉભયગુણધર્મી અણુ એટલે એવો અણુ જે એસિડ અને બેઇઝ બંને તરીકે વર્તી શકે છે.
એમિનો એસિડ,જેમ કે $Glycine$,માં એમિનો સમૂહ ($-NH_2$,જે બેઝિક છે) અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ ($-COOH$,જે એસિડિક છે) બંને હાજર હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,$Glycine$ એ ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેમાં કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવે છે $(COO^-)$ અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન મેળવે છે $(NH_3^+)$.
આ બેવડા સ્વભાવને કારણે,$Glycine$ ઉભયગુણધર્મી છે.
$Glucose$,$Fructose$ અને $Starch$ એ કાર્બોદિતો છે અને તેમાં આ રીતે એસિડિક અને બેઝિક બંને ક્રિયાશીલ સમૂહો હોતા નથી.

(C) પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલા એ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનો પોલીમર છે.
દરેક એમિનો એસિડમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે.
પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં,એક છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત એમિનો સમૂહ હોય છે,જેને $N$-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
બીજા છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ હોય છે,જેને $C$-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
તેથી,જો એક છેડો $NH_2$ સમૂહ ધરાવતો હોય,તો બીજો છેડો $-COOH$ સમૂહ ધરાવે છે.

(C) પ્રોટીનને તેમના આણ્વિય આકારના આધારે બે પ્રકારમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે: રેસામય પ્રોટીન અને ગોલીય પ્રોટીન.
જ્યારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ સમાંતર ગોઠવાયેલી હોય અને હાઈડ્રોજન તથા ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય ત્યારે રેસામય પ્રોટીન બને છે.
આ બંધારણ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણની લાક્ષણિકતા છે,જેમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ સ્થાયી,દોરા જેવી રચનાઓ બનાવે છે (દા.ત.,કેરાટિન,કોલેજન).
તેથી,રેસામય સ્વરૂપ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં જોવા મળે છે.

(B) વેલાઇન અને સિસ્ટીન બંને એમિનો એસિડ છે.
એમિનો એસિડ્સ પ્રોટીન બનાવવા માટે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાય છે.
પેપ્ટાઇડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે નિર્જલીકરણ પ્રક્રિયા (પાણીના અણુને દૂર કરીને) દ્વારા રચાય છે.
તેથી,આ બે એમિનો એસિડને જોડતો સાચો બંધ પેપ્ટાઇડ બંધ છે.

(C) વિધાન $P$ ખોટું છે કારણ કે પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ બહુ-સબયુનિટ સંકુલમાં અનેક પોલીપેપ્ટાઇડ સબયુનિટ્સની અવકાશી ગોઠવણીને દર્શાવે છે,તે એકલ શૃંખલાનો આકાર નથી.
વિધાન $Q$ ખોટું છે કારણ કે ચતુર્થક બંધારણ માટે ખાસ કરીને બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ની હાજરી જરૂરી છે જે બિન-સહસંયોજક આકર્ષણો દ્વારા જોડાયેલી હોય છે. એકલ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા માત્ર પ્રાથમિક,દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ જ ધરાવી શકે છે.
તેથી,બંને વિધાનો ખોટાં છે.

(D) $1$. હિમોગ્લોબીન એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે કારણ કે તે પ્રોટીન ભાગ (ગ્લોબિન) અને બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ (હિમ,જેમાં આયર્ન હોય છે) નું બનેલું છે.
$2$. હિમ ગ્રુપની હાજરીને કારણે,હિમોગ્લોબીન ઓક્સિજન સાથે ઉચ્ચ આકર્ષણ ધરાવે છે,જે તેને રુધિરમાં $O_2$ ના વહન માટે અનિવાર્ય પ્રોટીન બનાવે છે.
$3$. તેથી,બંને વિધાનો સાચાં છે. વિધાન $P$ સમજાવે છે કે શા માટે હિમોગ્લોબીન $O_2$ સાથે જોડાવા માટે સક્ષમ છે (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપને કારણે),જે વિધાન $P$ ને વિધાન $Q$ માટે યોગ્ય સમજૂતી બનાવે છે.

$(C)$ એમિનોએસિડના $R$ સમૂહના આધારે તેમનું વર્ગીકરણ નીચે મુજબ છે:
$(A)$ ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન $R$ સમૂહ: સિસ્ટિનમાં સલ્ફહાઈડ્રિલ સમૂહ હોય છે જે ધ્રુવીય છે પરંતુ શારીરિક pH પર વીજભારવિહીન હોય છે. તેથી, $(A-iv)$.
$(B)$ અધ્રુવીય $R$ સમૂહ: મિથિયોનીન અધ્રુવીય થાયોઈથર શૃંખલા ધરાવે છે. તેથી, $(B-i)$.
$(C)$ ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારિત $R$ સમૂહ: ગ્લુટેમિક એસિડ તેની શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલ સમૂહ ધરાવે છે, જે શારીરિક pH પર ઋણ વીજભારિત હોય છે. તેથી, $(C-ii)$.
$(D)$ ધ્રુવીય અને ધન વીજભારિત $R$ સમૂહ: લાયસીન તેની શૃંખલામાં એમિનો સમૂહ ધરાવે છે, જે શારીરિક pH પર ધન વીજભારિત હોય છે. તેથી, $(D-iii)$.
આમ, સાચી જોડ $A-iv, B-i, C-ii, D-iii$ છે.

(C) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$(A)$ રોગપ્રતિકારક પ્રોટીન: ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન (એન્ટિબોડીઝ એ પ્રોટીન છે જે રોગપ્રતિકારક એજન્ટ તરીકે કાર્ય કરે છે) - $(iv)$
$(B)$ રંજકદ્રવ્ય પ્રોટીન: મેલેનીન (મેલેનીન એ ત્વચાના રંગ માટે જવાબદાર રંજકદ્રવ્ય પ્રોટીન છે) - $(iii)$
$(C)$ $O_2$ ના વહન સાથે સંકળાયેલ: હીમોગ્લોબિન (હીમોગ્લોબિન એ પ્રોટીન છે જે રુધિરમાં ઓક્સિજનનું વહન કરે છે) - $(i)$
$(D)$ પ્રકાશસંશ્લેષણ માટે આવશ્યક પ્રોટીન: ક્લોરોફિલ (નોંધ: ક્લોરોફિલ એક રંજકદ્રવ્ય છે, પરંતુ પ્રકાશસંશ્લેષણમાં પ્રોટીન-રંજકદ્રવ્ય સંકુલના સંદર્ભમાં, તે ફોટોસિસ્ટમ્સ જેવા પ્રોટીન સાથે સંકળાયેલ છે) - $(ii)$
$(E)$ સ્નાયુસંકોચન માટે પ્રોટીન: માયોસીન (માયોસીન એ સ્નાયુસંકોચનમાં સામેલ મોટર પ્રોટીન છે) - $(v)$
આમ, સાચો ક્રમ $(A-iv, B-iii, C-i, D-ii, E-v)$ છે.

(A) સરળ પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જેનું જળવિભાજન કરવાથી માત્ર એમિનો એસિડ જ મળે છે.
આલ્બ્યુમીન એ સરળ પ્રોટીનનું એક ઉત્તમ ઉદાહરણ છે જે ઈંડાની સફેદી અને રુધિરરસમાં જોવા મળે છે.
ન્યુક્લિઓપ્રોટીન,લિપોપ્રોટીન અને ગ્લાયકોપ્રોટીન એ સંયુગ્મી પ્રોટીન (conjugated proteins) તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે કારણ કે તેમાં પ્રોટીન ભાગ સાથે બિન-પ્રોટીન ઘટક (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ) જોડાયેલ હોય છે.

(B) પ્રોટીન એ એમિનોઍસિડના બનેલા વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
દરેક એમિનોઍસિડમાં એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ હોય છે જે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક વિશિષ્ટ પાર્શ્વ શૃંખલા જેને $R$ જૂથ કહેવાય છે,તેની સાથે જોડાયેલ હોય છે.
એમિનો સમૂહ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને હાઇડ્રોજન પરમાણુ બધા એમિનોઍસિડમાં સમાન હોય છે,પરંતુ $R$ જૂથ $20$ વિવિધ એમિનોઍસિડમાં અલગ-અલગ હોય છે.
આ $R$ જૂથમાં રહેલી વિવિધતા દરેક એમિનોઍસિડના વિશિષ્ટ રાસાયણિક ગુણધર્મો માટે જવાબદાર છે,જે અંતે પ્રોટીન અણુઓમાં જોવા મળતી રચનાત્મક અને કાર્યાત્મક વિવિધતાનું કારણ બને છે.

(D) સાચી જોડકાં નીચે મુજબ છે:
$(a)$ એક્ટિન એ સંકોચનશીલ પ્રોટીન છે જે સ્નાયુઓના હલનચલનમાં મદદ કરે છે: $(a-iv)$.
$(b)$ ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન (એન્ટિબોડી) એ પ્રોટીન છે જે રોગકારકો સામે રોગ પ્રતિકારકતા પૂરી પાડે છે: $(b-ii)$.
$(c)$ મેલેનિન એ રંજકદ્રવ્ય છે જે ત્વચા અને શરીરના રંગ માટે જવાબદાર છે: $(c-iii)$.
$(d)$ હિમોગ્લોબિન એ રક્તકણોમાં રહેલું શ્વસન રંજકદ્રવ્ય છે જે ઓક્સિજન જેવા શ્વસન વાયુઓના વહન માટે જવાબદાર છે: $(d-i)$.
તેથી,સાચો ક્રમ $(a-iv, b-ii, c-iii, d-i)$ છે.

(C) પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડના બનેલા વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
એમિનો ઍસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાઈને લાંબી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ બનાવે છે.
આ શૃંખલાઓ ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં ગૂંચળાઈને પ્રોટીન તરીકે કાર્ય કરે છે.
તેથી,એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના પાયાના ઘટકો છે.

(C) પ્રોટીન એ એમિનોઍસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
એમિનોઍસિડ એકબીજા સાથે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાય છે જેને $Peptide$ બંધ કહેવામાં આવે છે.
આ બંધ એક એમિનોઍસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનોઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે પાણીના અણુના દૂર થવાથી (dehydration synthesis) બને છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(B) ઉત્સેચકો મુખ્યત્વે પ્રોટીનથી બનેલા હોય છે. પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડના પોલીમર છે. પ્રોટીન શૃંખલામાં,વ્યક્તિગત એમિનો ઍસિડ એકબીજા સાથે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જેને પેપ્ટાઇડ બંધ કહેવામાં આવે છે. આ બંધ એક એમિનો ઍસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો ઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે નિર્જલીકરણ પ્રક્રિયા (પાણીના અણુને દૂર કરીને) દ્વારા રચાય છે.

(B) સાચું વિધાન એ છે કે પ્રોટીન ઘણા પ્રકારના હોય છે. પ્રોટીન એ એમિનો એસિડની લાંબી શૃંખલાઓ છે. એમિનો એસિડના વિવિધ સંયોજનો અને ક્રમને કારણે,સજીવોમાં અસંખ્ય પ્રકારના પ્રોટીન જોવા મળે છે જે વિવિધ જૈવિક કાર્યો કરે છે.
અન્ય વિકલ્પો ખોટા છે કારણ કે:
$1$. ઉત્સેચકો હજારો પ્રકારના હોય છે,માત્ર $2$ નહીં.
$2$. $DNA$ માં ચાર પ્રકારના નાઈટ્રોજન બેઝ હોય છે,પરંતુ તે એક જટિલ અણુ છે.
$3$. રંગસૂત્રોની સંખ્યા દરેક જાતિ માટે અલગ હોય છે અને તે બધા સજીવો માટે $80$ હોતી નથી.

(B) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
અધ્રુવીય એમિનોઍસિડમાં જલવિરાગી (hydrophobic) '$R$' જૂથો હોય છે જે પાણી સાથે પ્રતિક્રિયા આપતા નથી.
આપેલા વિકલ્પોમાં:
$1$. ટાયરોસીન ફિનોલિક હાઈડ્રોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે.
$2$. ટ્રિપ્ટોફેન ઇન્ડોલ વલય ધરાવે છે; તેમાં નાઈટ્રોજન પરમાણુ હોવા છતાં,તેના મોટા જલવિરાગી એરોમેટિક બંધારણને કારણે તેને સામાન્ય રીતે અધ્રુવીય ગણવામાં આવે છે.
$3$. હિસ્ટીડીન ઇમિડાઝોલ વલય ધરાવે છે અને તે બેઝિક/ધ્રુવીય છે.
$4$. થ્રિયોનીન હાઈડ્રોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે.
તેથી,ટ્રિપ્ટોફેન સાચો જવાબ છે કારણ કે તે આપેલા વિકલ્પોમાં સૌથી વધુ અધ્રુવીય છે.

(C) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. લ્યુસીન અધ્રુવીય અને જલવિરાગી (hydrophobic) '$R$' જૂથ ધરાવે છે.
$2$. લાયસીન ધન વીજભારિત (બેઝિક) '$R$' જૂથ ધરાવે છે.
$3$. ગ્લુટામીન ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન '$R$' જૂથ ધરાવે છે,જેમાં એમાઇડ ક્રિયાશીલ સમૂહ હોય છે.
$4$. એલેનીન અધ્રુવીય અને જલવિરાગી '$R$' જૂથ ધરાવે છે.
તેથી,સાચો જવાબ ગ્લુટામીન છે.

(C) એમિનો-ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. આર્જિનીન એ ધ્રુવીય અને ધન વીજભારયુક્ત એમિનો-ઍસિડ છે.
$2$. એસ્પરજિન એ ધ્રુવીય અને વીજભારરહિત એમિનો-ઍસિડ છે.
$3$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડ (એસ્પાર્ટેટ) ની પાર્શ્વ શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલ જૂથ હોય છે,જે તેને શારીરિક $pH$ પર ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારયુક્ત બનાવે છે.
$4$. એલેનીન પાસે તેની પાર્શ્વ શૃંખલા તરીકે અધ્રુવીય,જલવિરાગી મિથાઈલ જૂથ હોય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(A) એમિનો-ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. આર્જિનીનની શૃંખલામાં ગ્વાનિડિનો જૂથ હોય છે,જે ધ્રુવીય છે અને શારીરિક $pH$ પર ધન વીજભાર ધરાવે છે.
$2$. એસ્પરજિનમાં ધ્રુવીય પરંતુ વીજભારરહિત '$R$' જૂથ (એમાઇડ જૂથ) હોય છે.
$3$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડમાં ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારયુક્ત '$R$' જૂથ (કાર્બોક્સિલ જૂથ) હોય છે.
$4$. એલેનીનમાં અધ્રુવીય,હાઇડ્રોફોબિક '$R$' જૂથ (મિથાઈલ જૂથ) હોય છે.
તેથી,આર્જિનીન સાચો જવાબ છે.

(B) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના બેકબોન (મુખ્ય શૃંખલા) ના પરમાણુઓ વચ્ચે થતી આંતરક્રિયાઓને કારણે ઉદ્ભવતા સ્થાનિક ગડીવાળા બંધારણોને દર્શાવે છે.
દ્વિતીયક બંધારણના બે મુખ્ય પ્રકારો છે: $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ.
$\beta$-પ્લીટેડ શીટમાં પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ એક શૃંખલાના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન અને પાસપાસેની શૃંખલાના એમાઇડ હાઇડ્રોજન વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે,જે સપાટ અને ગડીવાળો દેખાવ આપે છે.

(B) પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં,દ્વિતીયક બંધારણ,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ,હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
આ હાઇડ્રોજન બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને શૃંખલામાં આગળ આવેલા બીજા એમિનો એસિડના એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે રચાય છે.
હાઇડ્રોજન બંધની આ નિયમિત ભાતને કારણે પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલા કુંતલાકાર આકારમાં ગુંચળાય છે.

(B) રેસામય પ્રોટીન લાંબા,પાતળા અને રેસા જેવા બંધારણ ધરાવે છે. જ્યારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ એકબીજાને સમાંતર ગોઠવાયેલી હોય અને હાઈડ્રોજન તથા ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય ત્યારે આવા પ્રોટીનનું નિર્માણ થાય છે. આ બંધારણ મુખ્યત્વે દ્વિતીયક બંધારણ છે,કારણ કે તેમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું એક સ્થાયી અને લાંબા આકારમાં નિયમિત ગૂંચળું જોવા મળે છે.

(C) હીમોગ્લોબિન એ રક્તકણોમાં જોવા મળતું ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ છે. તે ચાર પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે: બે $\alpha$-ગ્લોબિન શૃંખલાઓ અને બે $\beta$-ગ્લોબિન શૃંખલાઓ. આ શૃંખલાઓ નોન-કોવેલેન્ટ આંતરક્રિયાઓ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે,જે ઓક્સિજન સાથે જોડાવા માટે સક્ષમ એવું કાર્યકારી ગોળાકાર પ્રોટીન બનાવે છે.

(D) એમિનોઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવામાં આવે છે.
તેઓ વિસ્થાપિત મિથેન છે જ્યાં ચાર સંયોજકતા સ્થાનો પર હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(H)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક પરિવર્તનશીલ સમૂહ જેને $R$-જૂથ કહેવાય છે,તે જોડાયેલા હોય છે.
જ્યારે એમિનો,કાર્બોક્સિલ અને હાઇડ્રોજન સમૂહો બધા એમિનોઍસિડમાં સમાન હોય છે,ત્યારે $R$-જૂથ વિવિધ એમિનોઍસિડમાં અલગ-અલગ હોય છે.
$R$-જૂથના રાસાયણિક સ્વભાવમાં આ વિવિધતા (જે હાઇડ્રોજન પરમાણુ,મિથાઈલ સમૂહ,હાઈડ્રોક્સી-મિથાઈલ સમૂહ વગેરે હોઈ શકે છે) વિવિધ એમિનોઍસિડની જૈવિક ભિન્નતા અને વિશિષ્ટ ગુણધર્મો માટે જવાબદાર છે.

(C) પેપ્ટાઇડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે રચાય છે.
આ સંઘનન (condensation) પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે.
તેથી,પેપ્ટાઇડ બંધની રચનામાં પાણીના અણુનો નિકાલ થાય છે.

(B) આપેલ બંધારણીય સૂત્ર એમિનો એસિડ દર્શાવે છે.
એમિનો એસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક ચલ પાર્શ્વ શૃંખલા $(R)$ મધ્યસ્થ આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે.
આપેલ બંધારણમાં,'$X$' તરીકે નિર્દેશિત ભાગ એ એમિનો સમૂહ છે,જે $-NH_2$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.

(A) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$(1)$ પ્રાથમિક પ્રોટીન: એમિનો એસિડનો ક્રમ જનીનિક માહિતી દ્વારા નક્કી થાય છે (જનીન નિયંત્રિત),તેથી $(1-R)$.
$(2)$ દ્વિતીયક પ્રોટીન: પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ $\alpha$-કુંતલ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ જેવી રચનાઓ બનાવે છે,તેથી $(2-S)$.
$(3)$ તૃતીયક પ્રોટીન: આ એક પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાની જટિલ ત્રિપરિમાણીય ગડીઓ દર્શાવે છે,તેથી $(3-Q)$.
$(4)$ ચતુર્થક પ્રોટીન: આમાં અનેક પોલિપેપ્ટાઇડ પેટા-એકમો ગોળાકાર કે રેસામય કાર્યાત્મક પ્રોટીન તરીકે જોડાય છે,તેથી $(4-P)$.
તેથી,સાચો ક્રમ $(1-R), (2-S), (3-Q), (4-P)$ છે.

(B) વિધાન $A$ સાચું છે કારણ કે પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડના પૉલિમર છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
કારણ $R$ પણ સાચું છે કારણ કે સજીવોમાં પ્રોટીન બનાવવા માટે $20$ પ્રમાણિત એમિનો ઍસિડનો ઉપયોગ થાય છે.
જોકે,$20$ પ્રકારના એમિનો ઍસિડ હોવાની હકીકત એ સમજાવતી નથી કે પ્રોટીન શા માટે પૉલિમર છે; તે માત્ર પૉલિમર બનાવતા મોનોમર્સની વિવિધતા દર્શાવે છે.
તેથી,$R$ એ $A$ ની સાચી સમજૂતી નથી.

(C) એમિનો ઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવાય છે.
તેઓ વિસ્થાપિત મિથેન છે જ્યાં ચાર સંયોજકતા સ્થાનો પર હાઇડ્રોજન પરમાણુ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ,એમિનો સમૂહ અને $R$ સમૂહ તરીકે ઓળખાતો એક ચલ સમૂહ જોડાયેલ હોય છે.
$R$ સમૂહના સ્વભાવના આધારે,ઘણા એમિનો ઍસિડ હોય છે (દા.ત.,ગ્લાયસીન,એલેનાઇન,સિરીન).
તેથી,એમિનો ઍસિડના ગુણધર્મો અને પ્રકારો મુખ્યત્વે $R$ સમૂહના સ્વભાવને કારણે બદલાય છે,ન કે બાકીના રાસાયણિક બંધારણને કારણે.
આમ,વિધાન $A$ સાચું છે,પરંતુ વિધાન $R$ ખોટું છે કારણ કે મૂળભૂત માળખું (એમિનો,કાર્બોક્સિલ અને $\alpha$-કાર્બન પર હાઇડ્રોજન) બધા એમિનો ઍસિડ માટે સમાન રહે છે.

(A) એમિનો ઍસિડ એક જ અણુમાં ઍસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બંને ધરાવે છે.
ઍસિડિક અને બેઝિક બંને સમૂહોની હાજરીને કારણે,તેઓ ઍસિડ અને બેઝ બંને સાથે પ્રતિક્રિયા આપી શકે છે,જે તેમને ઉભયગુણધર્મી બનાવે છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવીને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બનાવે છે અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બનાવે છે,જેના પરિણામે 'ઝ્વિટર આયન' (zwitterion) બને છે.
તેઓ દ્રાવણમાં વીજભારિત આયનો (ઝ્વિટર આયન) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવતા હોવાથી,તેઓ ઇલેક્ટ્રૉલાઇટ તરીકે વર્તે છે અને વિદ્યુતક્ષેત્રમાં સ્થળાંતર કરી શકે છે.
તેથી,બંને વિધાનો સાચાં છે અને તેઓ ઇલેક્ટ્રૉલાઇટ તરીકે વર્તે છે તે તેમના ઉભયગુણધર્મી સ્વભાવ (ઝ્વિટર આયન નિર્માણ) નું સીધું પરિણામ છે.

(D) વિધાન $(A)$ ખોટું છે કારણ કે હીમોગ્લોબિન એ ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (બે $\alpha$ અને બે $\beta$ સબયુનિટ્સ) ધરાવતો પ્રોટીન અણુ છે,જેમાં દરેક શૃંખલા એક હીમસમૂહ સાથે જોડાયેલી હોય છે. આંતરક્રિયાઓ મુખ્યત્વે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ વચ્ચે થાય છે,માત્ર હીમસમૂહો વચ્ચે નહીં.
કારણ $(R)$ સાચું છે કારણ કે હીમોગ્લોબિન ચતુર્થક બંધારણ ધરાવે છે,જે પ્રોટીનમાં બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઈડ સબયુનિટ્સની અવકાશી ગોઠવણી દર્શાવે છે.
તેથી,$A$ ખોટું છે અને $R$ સાચું છે.

(B) આપેલ આકૃતિ પ્રોટીનની ચતુર્થક રચના દર્શાવે છે,જેમાં ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ આવેલી હોય છે. બે આલ્ફા અને બે બીટા શૃંખલાઓની આ વિશિષ્ટ ગોઠવણી હિમોગ્લોબિન અણુની લાક્ષણિકતા છે. હિમોગ્લોબિન એ ગોલીય પ્રોટીન છે જે રુધિરમાં ઓક્સિજનનું વહન કરે છે. તેની સરખામણીમાં,માયોગ્લોબિન એ એકલ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ધરાવતું પ્રોટીન છે. લેગહિમોગ્લોબિન પણ મૂળની ગાંઠોમાં જોવા મળતું એકલ પ્રોટીન છે. એક્ટિન એ સ્નાયુ સંકોચનમાં ભાગ લેતું બંધારણીય પ્રોટીન છે.

(A) આપેલ આકૃતિ હિમોગ્લોબિનની રચના દર્શાવે છે. હિમોગ્લોબિન એ ચતુર્થક પ્રોટીન છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ સબયુનિટ્સ (બે $\alpha$ અને બે $\beta$ શૃંખલાઓ) નું બનેલું છે. દરેક સબયુનિટમાં હિમ સમૂહ નામનો પ્રોસ્થેટિક સમૂહ હોય છે,જેના કેન્દ્રમાં આયર્ન $(Fe^{2+})$ આયન હોય છે. આકૃતિમાં,$P$ એ પોલીપેપ્ટાઈડ સબયુનિટ્સમાંથી એક તરફ નિર્દેશ કરે છે,જ્યારે હિમ સમૂહ આ સબયુનિટ્સ સાથે જોડાયેલ હોય છે. હિમોગ્લોબિન માટેની પ્રમાણિત $NCERT$ આકૃતિઓના સંદર્ભમાં,હિમ સમૂહ એ આયર્ન ધરાવતો કાર્યાત્મક પ્રોસ્થેટિક સમૂહ છે. તેથી,સૌથી યોગ્ય જવાબ એ છે કે $P$ એ હિમ સમૂહનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે.

(C) આ આકૃતિ હિમોગ્લોબિનનું ચતુર્થક બંધારણ દર્શાવે છે. હિમોગ્લોબિન એ પ્રોટીન છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઇડ સબયુનિટ્સનું બનેલું છે: બે $\alpha$ શૃંખલાઓ અને બે $\beta$ શૃંખલાઓ. $NCERT$ ના હિમોગ્લોબિનના પ્રમાણિત આકૃતિમાં,$M$ અને $N$ લેબલ $\beta$ શૃંખલાઓ તરફ નિર્દેશ કરે છે,જ્યારે $P$ એ $\alpha$ શૃંખલાઓ તરફ નિર્દેશ કરે છે. તેથી,$M$ એ $\beta$ શૃંખલા સૂચવે છે. આપેલા વિકલ્પોમાં $\alpha$ શૃંખલા સૌથી યોગ્ય વિકલ્પ છે.

(A) આપેલ આકૃતિ હિમોગ્લોબિન અણુની ચતુર્થક સંરચના દર્શાવે છે. હિમોગ્લોબિન એ ચાર પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું ટેટ્રામેરિક પ્રોટીન છે: બે $\alpha$-શૃંખલાઓ અને બે $\beta$-શૃંખલાઓ. આ આકૃતિના પ્રમાણિત નિરૂપણમાં,$N$ અને $M$ તરીકે દર્શાવેલા ભાગો $\beta$-શૃંખલાઓનું સૂચન કરે છે,જ્યારે $P$ તરીકે દર્શાવેલા ભાગો $\alpha$-શૃંખલાઓનું સૂચન કરે છે. તેથી,$N$ તરીકે દર્શાવેલ ભાગ $\beta$-શૃંખલા છે.

(D) આ આકૃતિ હિમોગ્લોબિનનું બંધારણ દર્શાવે છે,જે ચતુર્થક બંધારણ ધરાવતા પ્રોટીનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે. જ્યારે બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) એકત્રિત થઈને કાર્યશીલ પ્રોટીન સંકુલ બનાવે છે,ત્યારે તેને ચતુર્થક બંધારણ કહેવામાં આવે છે. હિમોગ્લોબિનના કિસ્સામાં,તે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ સબયુનિટ્સ (બે $\alpha$ અને બે $\beta$ શૃંખલાઓ) નું બનેલું હોય છે. તેથી,સાચો જવાબ ચતુર્થક બંધારણ છે.