Proteins Questions in Gujarati

(D) પ્રોટીન જૈવિક તંત્રમાં વિવિધ પ્રકારના કાર્યો કરે છે:
$1$. વહન: કોષરસપટલમાંથી પોષકદ્રવ્યોના વહન માટે પ્રોટીન ચેનલ અથવા વાહક તરીકે કાર્ય કરે છે.
$2$. રક્ષણ: એન્ટિબોડીઝ (ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન) એ પ્રોટીન છે જે શરીરને સંક્રમિત સૂક્ષ્મજીવો સામે રક્ષણ આપે છે.
$3$. નિયમન અને ઉદ્દીપન: ઘણા અંતઃસ્ત્રાવો (દા.ત. ઇન્સ્યુલિન) પ્રોટીન છે જે શારીરિક પ્રક્રિયાઓનું નિયમન કરે છે,અને ઉત્સેચકો પ્રોટીન છે જે જૈવરાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓને ઉદ્દીપ્ત કરે છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિધાનો સાચા છે.

(A) સાચું જોડકું વિવિધ વૈજ્ઞાનિક શાખાઓમાં આણ્વિક બંધારણના નિરૂપણ પર આધારિત છે:
$1$. અકાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાન $(P)$ સામાન્ય રીતે સંયોજનો દર્શાવવા માટે આણ્વિક સૂત્ર $(I)$ નો ઉપયોગ કરે છે.
$2$. કાર્બનિક રસાયણવિજ્ઞાન $(Q)$ જટિલ કાર્બન-આધારિત બંધારણોને દર્શાવવા માટે ત્રિ-પરિમાણીય દ્રશ્ય $(IV)$ નો ઉપયોગ કરે છે.
$3$. ભૌતિકવિજ્ઞાન $(R)$ આણ્વિક આંતરક્રિયાઓના સરળ મોડેલિંગ માટે દ્વિ-પરિમાણીય દ્રશ્ય $(III)$ નો ઉપયોગ કરે છે.
$4$. જૈવિક પ્રોટીન $(S)$ બંધારણના ચાર સ્તરો $(II)$ દ્વારા લાક્ષણિકતા ધરાવે છે: પ્રાથમિક,દ્વિતીયક,તૃતીયક અને ચતુર્થક.
તેથી,સાચો ક્રમ $P-I, Q-IV, R-III, S-II$ છે.

(A) પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચના એટલે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ચોક્કસ ક્રમ.
આ ક્રમ $DNA$ માં સંગ્રહિત આનુવંશિક માહિતી દ્વારા નક્કી થાય છે,જે એક પ્રકારનો ન્યુક્લિક એસિડ છે.
$DNA$ ના ક્રમનું $mRNA$ માં ભાષાંતરણ (transcription) થાય છે,જે પછી પ્રોટીન બનાવતા એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમમાં ભાષાંતરિત (translation) થાય છે.
તેથી,પ્રાથમિક રચના ન્યુક્લિક એસિડમાં જોવા મળતા જનીનિક કોડ દ્વારા નક્કી થાય છે.

(A) પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચના એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો નિર્દેશ કરે છે.
આ રચનામાં,એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
દ્વિતીયક,તૃતીયક અને ચતુર્થક રચનાઓમાં વધારાનું ગૂંચળું વળવું,વળાંક અને આંતરક્રિયાઓ (જેમ કે હાઈડ્રોજન બંધ,ડાયસલ્ફાઈડ બ્રિજ અને હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ) જોવા મળે છે,જે પ્રાથમિક રચનાના સાદા રેખીય ક્રમ કરતા વધુ જટિલ હોય છે.
તેથી,પ્રાથમિક રચના એકમાત્ર એવી રચના છે જે સંપૂર્ણપણે રેખીય છે અને માત્ર પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા વ્યાખ્યાયિત થાય છે.

(B) પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં,એમિનો એસિડનો ક્રમ $N$-ટર્મિનલ છેડાથી $C$-ટર્મિનલ છેડા તરફ લખવામાં આવે છે.
$1$. પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં પ્રથમ એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે અને તેને $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ $(P)$ કહેવામાં આવે છે.
$2$. પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં અંતિમ એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે અને તેને $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ $(Q)$ કહેવામાં આવે છે.

(B) આકૃતિ પ્રોટીનની દ્વિતીયક રચનાઓના બે સામાન્ય પ્રકારો દર્શાવે છે.
$1$. ડાબી બાજુની રચના એ ગૂંચળાદાર,સર્પાકાર ગોઠવણી છે જેને $\alpha$-હેલિક્સ કહેવામાં આવે છે.
$2$. જમણી બાજુની રચનામાં વિસ્તૃત પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ એકબીજાની બાજુમાં ગોઠવાયેલી હોય છે,જેને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ કહેવામાં આવે છે.
તેથી,સાચો ક્રમ $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ છે.

(C) પ્રોટીનની $\text{તૃતીયક}$ રચના એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના સમગ્ર ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળાને દર્શાવે છે.
આ રચનામાં, પોલીપેપ્ટાઈડની લાંબી શૃંખલા તેના ઉપર જ વ્યાપક રીતે વીંટળાઈને એક જટિલ, ગોળાકાર આકાર બનાવે છે, જે પોલા ઊનના દડા જેવો દેખાય છે.
આ ગૂંચળું હાઈડ્રોજન બંધ, આયનિક બંધ, હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને એમિનો એસિડની પાર્શ્વ શૃંખલાઓ વચ્ચેના ડાયસલ્ફાઈડ બંધો દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(C) પ્રોટીન એ જટિલ અણુઓ છે જે જૈવિક કાર્યો કરવા માટે ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય આકારમાં ગૂંચળાય છે.
પ્રાથમિક બંધારણ એ એમિનો એસિડની રેખીય શૃંખલા દર્શાવે છે,અને દ્વિતીયક બંધારણ એ સ્થાનિક ગૂંચળા (જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ) દર્શાવે છે,પરંતુ આ સામાન્ય રીતે કાર્યક્ષમ હોતા નથી.
માત્ર એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ધરાવતું પ્રોટીન જૈવિક રીતે સક્રિય કે કાર્યક્ષમ બનવા માટે તેના ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય આકારમાં,જેને તૃતીયક બંધારણ કહેવાય છે,તેમાં ગૂંચળાવું આવશ્યક છે.
ચતુર્થક બંધારણ ફક્ત એવા પ્રોટીન માટે જ લાગુ પડે છે જે બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ધરાવે છે.
તેથી,એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ ધરાવતા પ્રોટીન માટે,તૃતીયક બંધારણ એ સ્તર છે જ્યાં તે કાર્ય કરવા માટે સક્ષમ બને છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ અણુઓ છે જે બંધારણીય આયોજનના વિવિધ સ્તરો દર્શાવે છે.
- $Primary$ (પ્રાથમિક) બંધારણ એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો નિર્દેશ કરે છે.
- $Secondary$ (દ્વિતીયક) બંધારણ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના $\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા આકારોમાં વળવાની પ્રક્રિયા છે.
- $Tertiary$ (તૃતીયક) બંધારણ એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એકંદર ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળાને દર્શાવે છે.
- $Quaternary$ (ચતુર્થક) બંધારણ એક કરતાં વધારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબ-યુનિટ્સ) ના એક જ કાર્યકારી પ્રોટીન સંકુલમાં ગોઠવણીને દર્શાવે છે.
તેથી,એક કરતાં વધારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ધરાવતું પ્રોટીન કાર્યરત થવા માટે $Quaternary$ (ચતુર્થક) બંધારણની જરૂર પડે છે.

(B) માનવ હીમોગ્લોબિન $(Hb)$ એ ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ ધરાવે છે.
તે કુલ $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે.
આ શૃંખલાઓ $2$ અલગ પ્રકારની હોય છે: $2$ આલ્ફા $(\alpha)$ શૃંખલાઓ અને $2$ બીટા $(\beta)$ શૃંખલાઓ.
તેથી, શૃંખલાઓની સંખ્યા $4$ છે અને શૃંખલાઓના પ્રકારો $2$ છે.

(C) ડાબી બાજુની આકૃતિ એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાને જટિલ ત્રિ-પરિમાણીય (3D) આકારમાં ગૂંચવાયેલી દર્શાવે છે,જે પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ દર્શાવે છે.
જમણી બાજુની આકૃતિમાં એક કરતાં વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) એકબીજા સાથે જોડાયેલી જોવા મળે છે,જે પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ દર્શાવે છે.
તેથી,સાચો ક્રમ તૃતીયક અને ચતુર્થક છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
પેપ્ટાઈડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ સમૂહ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો $(-NH_2)$ સમૂહ વચ્ચે બને છે.
આ પ્રક્રિયામાં પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે,જેને નિર્જલીકરણ સંશ્લેષણ (dehydration synthesis) પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે.

(C) જ્યારે બે એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે જોડાય છે,ત્યારે એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે પેપ્ટાઈડ બંધ રચાય છે.
આ જોડાણને પરિણામે ડાયપેપ્ટાઈડ અણુનું નિર્માણ થાય છે.
- ડાયન્યુક્લિઓટાઈડ બે ન્યુક્લિઓટાઈડના જોડાણથી બને છે.
- ડાયગ્લિસરાઈડ બે ફેટી એસિડના ગ્લિસરોલ સાથેના જોડાણથી બને છે.
- ડાયસેકેરાઈડ બે મોનોસેકેરાઈડના જોડાણથી બને છે.

(B) ઈન્સ્યુલીન એ સ્વાદુપિંડના આઈલેટ્સ ઓફ લેંગરહેન્સના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે.
તે બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ની બનેલી છે,જે ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
તે એમિનો એસિડની બનેલી હોવાથી અને તેમાં પેપ્ટાઈડ બંધ હોવાથી,તેને પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(D) એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. જ્યારે બે એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે જોડાય છે,ત્યારે એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે. આ પ્રક્રિયા દરમિયાન પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે અને સહસંયોજક બંધ બને છે,જેને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ કહેવામાં આવે છે. તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(B) પ્રતિદ્રવ્ય (એન્ટિબોડી),જેને ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન $(Ig)$ તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે,તે રોગકારકોના પ્રતિભાવમાં $B$-લિમ્ફોસાઇટ્સ દ્વારા ઉત્પન્ન થતા વિશિષ્ટ પ્રોટીન છે.
દરેક એન્ટિબોડી અણુ ચાર પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું બંધારણ ધરાવે છે: બે હળવી શૃંખલાઓ અને બે ભારે શૃંખલાઓ,જે ડાયસલ્ફાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
તેથી,પ્રતિદ્રવ્યો મૂળભૂત રીતે પ્રોટીન સ્વરૂપના હોય છે.

(D) ઈન્સ્યુલિન એ એક પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે જે બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ની બનેલી છે.
આ બંને શૃંખલાઓ ચોક્કસ સિસ્ટીન એમિનો એસિડના અવશેષો વચ્ચે રહેલા આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ સેતુ (ડાયસલ્ફાઈડ બંધ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
આ બંધારણ ઈન્સ્યુલિન અણુની જૈવિક સક્રિયતા માટે અત્યંત આવશ્યક છે.

(C) પ્રાથમિક પ્રોટીનને પોલીપેપ્ટાઈડ કહેવામાં આવે છે કારણ કે તે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડની રેખીય શૃંખલા ધરાવે છે.
પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ બનાવે છે.
પ્રાથમિક બંધારણ આ એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમ દ્વારા વ્યાખ્યાયિત થાય છે જે આ સહસંયોજક પેપ્ટાઈડ બંધો દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,તેથી આ રેખીય ગોઠવણીને વર્ણવવા માટે 'પોલીપેપ્ટાઈડ' શબ્દનો ઉપયોગ થાય છે.

(C) વિધાન $I$ સાચું છે. એમિનો એસિડ ઉભયગુણી (amphoteric) હોય છે કારણ કે તેમાં એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બંને હોય છે. દ્રાવણની $pH$ ના આધારે આ સમૂહો આયનીકરણ પામી શકે છે,જેના પરિણામે અલગ-અલગ બંધારણીય સ્વરૂપો જોવા મળે છે.
વિધાન $II$ ખોટું છે. ઝ્વિટરઆયોન (Zwitterion) એ એક દ્વિધ્રુવી આયન છે જેમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે,જેના પરિણામે કુલ વીજભાર શૂન્ય થાય છે. આ સ્થિતિ એક ચોક્કસ $pH$ પર જોવા મળે છે જેને આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ કહેવાય છે. ખૂબ જ એસિડિક $pH$ પર,એમિનો એસિડ મુખ્યત્વે ધન આયન (cationic) સ્વરૂપમાં $(-NH_3^+)$ હોય છે,અને ખૂબ જ બેઝિક $pH$ પર,તે મુખ્યત્વે ઋણ આયન (anionic) સ્વરૂપમાં $(-COO^-)$ હોય છે. તેથી,તે તમામ એસિડિક કે બેઝિક $pH$ પર ઝ્વિટરઆયોન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવતું નથી.

(D) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$A$. $GLUT$-$4$ એ એક વહન પ્રોટીન છે જે કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સક્ષમ બનાવે છે $(IV)$.
$B$. ઇન્સ્યુલિન એ એક પેપ્ટાઇડ અંતઃસ્ત્રાવ છે $(I)$.
$C$. ટ્રિપ્સિન એ પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચક છે $(II)$.
$D$. કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે અને તે આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય તરીકે કાર્ય કરે છે $(III)$.
તેથી, સાચો ક્રમ $A-IV, B-I, C-II, D-III$ છે.

(B) જી. એન. રામચંદ્રન, એક પ્રખ્યાત ભારતીય બાયોફિઝિસિસ્ટ, તેમણે $1954$ માં નેચર જર્નલમાં કોલેજનનું ટ્રિપલ હેલિકલ બંધારણ પ્રકાશિત કર્યું હતું.
ત્યારબાદ તેમણે $1963$ માં 'રામચંદ્રન પ્લોટ' વિકસાવ્યો, જે પ્રોટીન બંધારણમાં એમિનો એસિડ અવશેષોના બેકબોન ડાયહેડ્રલ ખૂણાઓ ($\phi$ અને $\psi$) માટે ઊર્જાની દ્રષ્ટિએ માન્ય પ્રદેશોને દર્શાવવા માટે વપરાતી એક ગ્રાફિકલ પદ્ધતિ છે.
આ સાધન પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ અને સ્ટ્રક્ચરલ બાયોલોજીને સમજવા માટે પાયારૂપ છે.

(A) પ્રોટીનનું બંધારણ ચાર સ્તરોમાં વર્ગીકૃત થયેલ છે:
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો રેખીય ક્રમ.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાની ગડીઓ,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ,જે હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
$3$. તૃતીયક બંધારણ: એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું એકંદર ત્રિ-પરિમાણીય ગડીઓનું બંધારણ.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ: કાર્યકારી પ્રોટીન સંકુલ બનાવવા માટે બહુવિધ ગડી વળેલા પોલીપેપ્ટાઈડ સબ્યુનિટ્સની ગોઠવણી અને આંતરક્રિયા.
તેથી,જે રીતે વ્યક્તિગત ગડી વળેલા પોલીપેપ્ટાઈડ્સ અથવા સબ્યુનિટ્સ એકબીજાની સાપેક્ષમાં ગોઠવાયેલા હોય છે તેને ચતુર્થક બંધારણ કહેવામાં આવે છે.

(C) પ્રોટીન સજીવોમાં વિવિધ કાર્યો કરે છે.
$1$. ટ્રિપ્સિન એ પાચનમાં મદદ કરતું ઉત્સેચક છે.
$2$. કોલેજન એ આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય છે જે બંધારણીય આધાર આપે છે.
$3$. $GLUT$-$4$ એ એક વહનકારી પ્રોટીન છે જે કોષરસસ્તર દ્વારા ગ્લુકોઝના વહનમાં મદદ કરે છે.
$4$. એન્ટિબોડી એ પ્રોટીન છે જે ચેપી કારકો સામે રક્ષણ આપે છે.
તેથી,સાચો જવાબ $GLUT$-$4$ છે.

(D) વિધાન $- I$ ખોટું છે કારણ કે ઘણા એવા એમિનો એસિડ છે જે પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં ભાગ લેતા નથી,જેમ કે ઓર્નિથિન,સિટ્રુલિન અને $\gamma$-એમિનોબ્યુટીરિક એસિડ $(GABA)$.
વિધાન $- II$ સાચું છે કારણ કે એમિનો એસિડની સામાન્ય રચનામાં એક મધ્યસ્થ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ હોય છે જે એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક પરિવર્તનશીલ પાર્શ્વ શૃંખલા સાથે જોડાયેલ હોય છે,જેને $R-$સમૂહ કહેવામાં આવે છે. $R-$સમૂહ દરેક એમિનો એસિડના વિશિષ્ટ ગુણધર્મો નક્કી કરે છે.

(B) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$1$. કોલેજન $(A)$ એ પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે $(III)$.
$2$. $\text{GLUT}-4$ $(B)$ એ એક પ્રોટીન છે જે કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સક્ષમ બનાવે છે $(IV)$.
$3$. ટ્રિપ્સિન $(C)$ એ એક ઉત્સેચક છે $(I)$.
$4$. રૂબિસ્કો $(D)$ એ સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતો ઉત્સેચક છે $(II)$.
તેથી,સાચી જોડ $A-III, B-IV, C-I, D-II$ છે.

(C) $-$ ઝ્વિટર આયનો (Zwitterions),જેમ કે શારીરિક $pH$ પર એમિનો એસિડ,તેમાં ધન એમિનો સમૂહ $(-NH_3^+)$ અને ઋણ કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COO^-)$ બંને હોય છે.
$-$ આ તેમને વિરુદ્ધ ધ્રુવીયતા ધરાવતા વીજભારિત અણુઓ બનાવે છે.
$-$ ધન આયનો (Cations) અને ઋણ આયનો (Anions) માત્ર એક જ પ્રકારનો વીજભાર ધરાવે છે.

(D) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે.
$1$. તેઓ સ્વભાવે ઉભયગુણી (amphoteric) છે કારણ કે તેમની પાસે એસિડિક $(-COOH)$ અને બેઝિક $(-NH_2)$ બંને સમૂહો હોય છે,જે તેમને એસિડ અને બેઝ બંને સાથે પ્રતિક્રિયા કરવા દે છે.
$2$. આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુ $(pI)$ પર,એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જ્યાં અણુ પરનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે ($-NH_2$ સમૂહ પ્રોટોનેટેડ થઈને $-NH_3^+$ બને છે અને $-COOH$ સમૂહ ડીપ્રોટોનેટેડ થઈને $-COO^-$ બને છે).
$3$. એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના પાયાના ઘટકો (મોનોમેરિક એકમો) છે,જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
આથી,આપેલા તમામ વિધાનો સાચા હોવાથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(D) વિધાન $I$ ખોટું છે. મોટાભાગના રુધિર પ્રોટીન,જેમ કે આલ્બ્યુમિન અને ગ્લોબ્યુલિન,શારીરિક $pH$ $(7.4)$ પર સહેજ બેઝિક અથવા તટસ્થ હોય છે,પરંતુ સામાન્ય રીતે તેઓ ઉભયધર્મી (amphoteric) તરીકે વર્ગીકૃત થાય છે. તેઓ મુખ્યત્વે એસિડિક હોતા નથી.
વિધાન $II$ સાચું છે. વ્યુત્પન્ન પ્રોટીન (Derived proteins) એવા પ્રોટીન છે જે કુદરતી પ્રોટીન પર ગરમી,ઉત્સેચકો અથવા રસાયણોની પ્રક્રિયા દ્વારા મેળવવામાં આવે છે (દા.ત.,પ્રોટીઓઝ,પેપ્ટોન્સ). તેઓ કુદરતી રીતે શરીરમાં જોવા મળતા નથી પરંતુ પ્રોટીનના વિઘટન અથવા વિકૃતિકરણ (denaturation) ના ઉત્પાદનો છે.

(C) એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
દરેક એમિનો એસિડનું મૂળભૂત બંધારણ એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ (આલ્ફા-કાર્બન) ધરાવે છે,જે એક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક પરિવર્તનશીલ $R$-ગ્રુપ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
તમામ એમિનો એસિડમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ હોવાથી,નાઈટ્રોજન એ તમામ એમિનો એસિડનો આવશ્યક ઘટક છે.

(B) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના ચોક્કસ આકારોમાં વળવાથી બને છે,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ.
આ બંધારણો હાઈડ્રોજન બંધો દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
હાઈડ્રોજન બંધો કાર્બોનિલ સમૂહ $(-C=O)$ ના ઓક્સિજન પરમાણુ અને પોલિપેપ્ટાઈડ બેકબોનના એમિનો સમૂહ $(-NH)$ ના હાઈડ્રોજન પરમાણુ વચ્ચે રચાય છે.

(A) પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એકંદરે ત્રિ-પરિમાણીય ગડીઓ (folding) ને દર્શાવે છે.
આ બંધારણ એમિનો એસિડના $R$-સમૂહો વચ્ચેના વિવિધ આંતરક્રિયાઓ દ્વારા સ્થાયી થાય છે,જેમાં હાઈડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ,હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને સહસંયોજક $Disulphide$ બંધનો સમાવેશ થાય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Disulphide$ બંધ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના દૂરના ભાગોને એકસાથે જોડીને તૃતીયક બંધારણની સ્થિરતા જાળવવા માટે મહત્વપૂર્ણ છે.

(A) પ્રોટીનને તેમના રાસાયણિક બંધારણના આધારે ત્રણ મુખ્ય પ્રકારોમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે: સરળ પ્રોટીન,સંયુગ્મી પ્રોટીન અને વ્યુત્પન્ન પ્રોટીન.
સરળ પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે જળવિભાજન (hydrolysis) પછી માત્ર એમિનો એસિડ આપે છે.
ઈંડાનું આલ્બ્યુમિન એ સરળ પ્રોટીનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે કારણ કે તે સંપૂર્ણપણે એમિનો એસિડનું બનેલું હોય છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે અને તેમાં કોઈ બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક સમૂહ હોતો નથી.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(D) એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે બનતા બંધને પેપ્ટાઈડ બંધ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
આ પ્રક્રિયામાં પાણીના અણુ $(H_2O)$ નું નિરાકરણ થાય છે,જેને નિર્જલીકરણ સંશ્લેષણ અથવા સંઘનન પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે.
આ બંધ એ પાયાની કડી છે જે એમિનો એસિડને જોડીને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવે છે,જે અંતે પ્રોટીનમાં રૂપાંતરિત થાય છે.

(D) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$1$. કોલેજન: $s$. આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય (બંધારણીય આધાર પૂરો પાડે છે).
$2$. ટ્રિપ્સિન: $r$. ઉત્સેચક (પાચક ઉત્સેચક જે પ્રોટીનનું પાચન કરે છે).
$3$. ઇન્સ્યુલિન: $q$. અંતઃસ્ત્રાવ (રુધિરમાં ગ્લુકોઝનું સ્તર નિયંત્રિત કરે છે).
$4$. એન્ટિબોડી: $p$. ચેપી કારકો સામે લડે છે (રોગપ્રતિકારક તંત્રનો ભાગ).
તેથી,સાચો ક્રમ $1-s, 2-r, 3-q, 4-p$ છે.

(D) $A-(iii), B-(iv), C-(ii), D-(i)$
સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$A$. ટ્રિપ્સિન એ એક ઉત્સેચક છે જે પ્રોટીનનું પાચન કરે છે.
$B$. $GLUT$-$4$ એ એક પ્રોટીન છે જે કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સક્ષમ બનાવે છે.
$C$. કોલેજન એ એક બંધારણીય પ્રોટીન છે જે સંયોજક પેશીઓમાં આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય બનાવે છે.
$D$. એન્ટિબોડી એ આપણા શરીર દ્વારા ચેપી કારકો અને બહારના રોગકારકો સામે લડવા માટે ઉત્પન્ન થતું પ્રોટીન છે.

(B) $GLUT-4$ એ એક વિશિષ્ટ વહન પ્રોટીન છે જે કોષરસ પટલ દ્વારા કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સરળ બનાવે છે.
તે મુખ્યત્વે મેદપૂર્ણ પેશીઓ અને કંકાલ સ્નાયુ કોષોમાં જોવા મળે છે,જ્યાં તે ગ્લુકોઝના હોમિયોસ્ટેસિસને જાળવવા માટે આવશ્યક છે.

(D) $RuBisCO$ (Ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) એ વનસ્પતિ જગતમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે, કારણ કે તે પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયા માટે આવશ્યક છે。
$Collagen$ એ પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે, જે પેશીઓને બંધારણીય આધાર પૂરો પાડે છે。
તેથી, વનસ્પતિઓનું $RuBisCO$ અને પ્રાણીઓનું $Collagen$ એ જીવંત વિશ્વમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતા પ્રોટીન છે。

(A) આલ્ફા-હેલિક્સ એ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં જોવા મળતું એક સામાન્ય સ્વરૂપ છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં રહેલા એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો હાઈડ્રોજન વચ્ચે બનતા હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.

(D) વિધાનોનું વિશ્લેષણ:
$(A)$ એમિનો એસિડ એ વિસ્થાપિત મિથેન છે જેમાં ચાર વિસ્થાપિત સમૂહો (એમિનો,કાર્બોક્સિલ,હાઇડ્રોજન અને $R$-સમૂહ) $\alpha$-કાર્બનની ચાર સંયોજકતા જગ્યાઓ રોકે છે. આ વિધાન સાચું છે.
$(B)$ સેરીન એ ધ્રુવીય,વીજભાર રહિત (તટસ્થ) એમિનો એસિડ છે,એરોમેટિક નથી. આ વિધાન ખોટું છે.
$(C)$ વેલિન પાસે અ-ધ્રુવીય,હાઇડ્રોફોબિક સાઇડ ચેઇન છે અને તે તટસ્થ એમિનો એસિડ છે. આ વિધાન સાચું છે.
$(D)$ લાયસીનમાં તેની સાઇડ ચેઇનમાં એક વધારાનો એમિનો સમૂહ હોય છે,જે તેને બેઝિક બનાવે છે,એસિડિક નહીં. આ વિધાન ખોટું છે.
તેથી,વિધાનો $A$ અને $C$ સાચા છે. સાચો વિકલ્પ $(4)$ છે.