Proteins Questions in Gujarati

(B) સંયુગ્મી પ્રોટીન (Conjugated proteins) એ સાદા પ્રોટીન અને બિન-પ્રોટીન પદાર્થોના બનેલા હોય છે. આ બિન-પ્રોટીન પદાર્થને પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ અથવા કોફેક્ટર કહેવામાં આવે છે.
જળવિભાજન (hydrolysis) દરમિયાન,આ પ્રોટીન એમિનો એસિડ અને બિન-પ્રોટીન પદાર્થ આપે છે.
ઉદાહરણો: લાળમાં મ્યુસિન (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ: કાર્બોહાઇડ્રેટ),દૂધમાં કેસીન (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ: ફોસ્ફોરિક એસિડ),અને રક્તમાં હિમોગ્લોબિન (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ: આયર્નયુક્ત રંજકદ્રવ્ય).

(B) મોલિશની કસોટી (Molisch's test) એ કાર્બોદિતોની હાજરી ચકાસવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે.
તેનો ઉપયોગ પ્રોટીનના પરીક્ષણ માટે થતો નથી.
મિલનની કસોટી,બાય્યુરેટ કસોટી અને નિનહાઇડ્રિન કસોટી એ પ્રોટીન અથવા એમિનો એસિડને ઓળખવા માટે વપરાતી પ્રમાણિત પ્રયોગશાળા પદ્ધતિઓ છે.

(B) નેનોપેપ્ટાઈડ $9$ એમિનો એસિડના જોડાણથી બને છે. પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા હંમેશા $(n-1)$ હોય છે,જ્યાં $n$ એ એમિનો એસિડની સંખ્યા છે. તેથી,નેનોપેપ્ટાઈડ માટે પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા $9 - 1 = 8$ થાય છે.

(B) આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ ચોક્કસ $pH$ મૂલ્ય તરીકે વ્યાખ્યાયિત કરવામાં આવે છે કે જેના પર એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીન પર કોઈ ચોખ્ખો (net) વિદ્યુતભાર હોતો નથી.
આ $pH$ પર,અણુ ઝ્વિટરઆયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેનો અર્થ છે કે ધન અને ઋણ વીજભાર સંતુલિત હોય છે.
ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોવાથી,જ્યારે તેને વિદ્યુતક્ષેત્રમાં મૂકવામાં આવે ત્યારે એમિનો એસિડ એનોડ કે કેથોડ તરફ સ્થળાંતર કરતું નથી.

(D) હિસ્ટિડિન એ એક બેઝિક એમિનો એસિડ છે જેની સાઇડ ચેઇન ($R$-ગ્રુપ) માં ઇમિડાઝોલ રિંગ હોય છે.
આ રિંગ બંધારણ શારીરિક $pH$ સ્તરે હિસ્ટિડિનની વિશિષ્ટ બફરિંગ ક્ષમતા માટે જવાબદાર છે.

(B) પ્રોટીનનું હેલિકલ બંધારણ (ખાસ કરીને $\alpha$-હેલિક્સ) એક જ પેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એમાઈડ સમૂહો વચ્ચે બનતા હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
આ હાઈડ્રોજન બંધ એક એમિનો એસિડના $-NH-$ સમૂહ અને શૃંખલામાં ચોથા ક્રમના એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ વચ્ચે રચાય છે.

(C) સલ્ફાનિલિક એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
તેમાં એક જ અણુમાં એસિડિક સમૂહ $(-SO_3H)$ અને બેઝિક સમૂહ $(-NH_2)$ બંને હાજર હોય છે.
સલ્ફોનિક એસિડ સમૂહમાંથી પ્રોટોન એમિનો સમૂહમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે,જેના પરિણામે એક દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન કહેવામાં આવે છે,જે $H_3N^+-C_6H_4-SO_3^-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.

(D) એરોમેટિક એમિનો એસિડની શૃંખલામાં એરોમેટિક વલય (ring) હોય છે. આપેલા વિકલ્પોમાંથી, વેલિન, લ્યુસિન અને સેરિન એલિફેટિક એમિનો એસિડ છે.
ટાયરોસિન એક એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં ફિનોલ સમૂહ (હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ સાથેનું બેન્ઝીન વલય) હોય છે.
તેનું રાસાયણિક નામ $\alpha$-એમિનો-$\beta$($p$-હાઈડ્રોક્સિફિનાઈલ)પ્રોપિયોનિક એસિડ છે. આ એરોમેટિક ન્યુક્લિયસની હાજરીને કારણે, તે એરોમેટિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે.

(D) ટ્રિપ્ટોફેન એક વિષમચક્રીય એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં ઇન્ડોલ રિંગ હોય છે,જે એક વિષમચક્રીય બંધારણ છે (એક દ્વિચક્રીય બંધારણ જેમાં છ-સભ્યવાળી બેન્ઝીન રિંગ અને પાંચ-સભ્યવાળી નાઇટ્રોજનયુક્ત પાયરોલ રિંગ જોડાયેલી હોય છે).

(B) એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે જો તેમાં ઓછામાં ઓછો એક કાયરલ કાર્બન પરમાણુ (ચાર અલગ-અલગ જૂથો સાથે જોડાયેલ અસમપ્રમાણ કાર્બન પરમાણુ) હોય.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $NH_2-CH_2-COOH$ છે. કારણ કે મધ્યવર્તી કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,તે અકાયરલ છે અને તેથી પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય છે.
કુદરતમાં જોવા મળતા અન્ય તમામ એમિનો એસિડમાં ઓછામાં ઓછો એક કાયરલ કાર્બન પરમાણુ ($\alpha$-કાર્બન) હોય છે અને તેથી તે પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે.
તેથી,'ગ્લાયસીન સિવાયના તમામ એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય છે' તે વિધાન સાચું છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે જે સામાન્ય રીતે આલ્કેન્સ,આલ્કીન્સ અને આલ્કાઇન્સ જેવા નોન-પોલર દ્રાવકોમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. જોકે,બેન્ઝીનનો ઉપયોગ પ્રયોગશાળાની પ્રક્રિયાઓમાં અમુક પ્રકારના પ્રોટીન અથવા લિપિડ-પ્રોટીન સંકુલને ઓગાળવા અથવા દૂર કરવા માટે થાય છે કારણ કે તેના વિશિષ્ટ રાસાયણિક ગુણધર્મો છે. તેથી,આપેલા વિકલ્પોમાંથી,પ્રોટીન આધારિત ડાઘ અથવા નમૂનાઓને દૂર કરવા માટે બેન્ઝીન સૌથી અસરકારક દ્રાવક છે.

(A) મોટાભાગના જીવંત કોષોમાં હાજર ટ્રાયપેપ્ટાઈડ ગ્લુટાથાયોન છે.
તે $3$ એમિનો એસિડ એટલે કે ગ્લાયસીન,ગ્લુટામિક એસિડ અને સિસ્ટીનનું બનેલું છે.
તે એન્ટીઑકિસડન્ટ તરીકે કાર્ય કરે છે અને વિવિધ કોષીય પ્રક્રિયાઓમાં સહઉત્સેચક (coenzyme) તરીકે કામ કરે છે.

(D) નિનહાઇડ્રિન કસોટીનો ઉપયોગ એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીનની હાજરી ચકાસવા માટે થાય છે. જ્યારે પ્રોટીન અથવા એમિનો એસિડ નિનહાઇડ્રિન સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે તે લાક્ષણિક વાદળી અથવા જાંબલી રંગ આપે છે,જે પોઝિટિવ પરિણામ સૂચવે છે.
બેનેડિક્ટના દ્રાવણનો ઉપયોગ રિડ્યુસિંગ શર્કરાને શોધવા માટે થાય છે. મોનોસેકેરાઇડ્સ અને ઘણા ડાયસેકેરાઇડ્સ (જેમ કે માલ્ટોઝ અને લેક્ટોઝ) રિડ્યુસિંગ શર્કરા તરીકે વર્તે છે અને પોઝિટિવ પરિણામ (લાલ/નારંગી અવક્ષેપ) આપે છે.
પ્રોટીન રિડ્યુસિંગ શર્કરા ન હોવાથી,તે બેનેડિક્ટના દ્રાવણ સાથે નેગેટિવ પરિણામ આપે છે.
તેથી,પ્રોટીન એવું સંયોજન છે જે નિનહાઇડ્રિન કસોટીમાં પોઝિટિવ અને બેનેડિક્ટના દ્રાવણની કસોટીમાં નેગેટિવ પરિણામ આપે છે.

(C) ઇન્સ્યુલિન એ પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે જે બે પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ની બનેલી છે.
શૃંખલા $A$ માં $21$ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે અને શૃંખલા $B$ માં $30$ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે.
આ બે શૃંખલાઓ બે આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઇડ બંધો ($A7-B7$ અને $A20-B19$ વચ્ચે) દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
વધુમાં,શૃંખલા $A$ ની અંદર એક આંતરિક-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઇડ બંધ ($A6-A11$ વચ્ચે) હોય છે.
તેથી,ઇન્સ્યુલિનના અણુમાં હાજર ડાયસલ્ફાઇડ બંધની કુલ સંખ્યા $3$ છે.

(B) વિધાન $(i)$ ખોટું છે કારણ કે ગ્લાયસીન અકાયરલ છે (તેમાં કોઈ કાયરલ કેન્દ્ર હોતું નથી).
વિધાન $(ii)$ સાચું છે કારણ કે આઇસોલ્યુસીન જેવા એમિનો એસિડમાં બે કાયરલ કેન્દ્ર હોય છે, જ્યારે ગ્લાયસીનમાં એક પણ હોતું નથી.
વિધાન $(iii)$ સાચું છે કારણ કે પ્રોટીન સંશ્લેષણ દરમિયાન પ્રોટીનમાં સમાવિષ્ટ તમામ એમિનો એસિડ $L$-કોન્ફિગરેશન ધરાવે છે.
વિધાન $(iv)$ ખોટું છે કારણ કે પ્રોલાઇન એ પ્રોટીનમાં જોવા મળતો એમિનો એસિડ છે જે $2^{\circ}$ એમિનો સમૂહ ધરાવે છે (તે ઇમિનો એસિડ છે).
તેથી, વિધાન $(ii)$ અને $(iii)$ સાચા છે.

(C) પ્રોટીન એ આવશ્યક મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે જે વનસ્પતિઓ,પ્રાણીઓ,બેક્ટેરિયા અને ફૂગ સહિતના તમામ જીવંત સજીવોમાં જોવા મળે છે.
વિકલ્પ $A$ સાચો છે કારણ કે પ્રોટીન તમામ જીવંત કોષોમાં હાજર હોય છે.
વિકલ્પ $B$ સાચો છે કારણ કે પ્રોટીન એમિનો એસિડના પોલિમર છે,જેમાં હંમેશા કાર્બન $(C)$,હાઇડ્રોજન $(H)$,ઓક્સિજન $(O)$ અને નાઇટ્રોજન $(N)$ હોય છે.
વિકલ્પ $C$ ખોટો છે કારણ કે પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ તમામ જીવંત સજીવો દ્વારા થાય છે,માત્ર વનસ્પતિ સૃષ્ટિ દ્વારા જ નહીં. પ્રાણીઓ અને સૂક્ષ્મજીવો પણ તેમના પોતાના પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ કરે છે.
વિકલ્પ $D$ સાચો છે કારણ કે પ્રોટીનને પ્રયોગશાળામાં સોલિડ-ફેઝ પેપ્ટાઈડ સિન્થેસિસ અથવા રિકોમ્બિનન્ટ $DNA$ ટેકનોલોજી જેવી પદ્ધતિઓનો ઉપયોગ કરીને સંશ્લેષિત કરી શકાય છે.

(D) ગ્લાયસીન એ સૌથી સરળ એમિનો એસિડ છે. એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $NH_2-CH(R)-COOH$ છે. ગ્લાયસીનમાં,$R$ સમૂહને હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ દ્વારા બદલવામાં આવે છે,જેનાથી તેનું સૂત્ર $NH_2-CH_2-COOH$ બને છે.

(D) એમિનો એસિડ એ ઉભયગુણી (amphoteric) અણુઓ છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બંને હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવીને ઋણ વીજભારિત કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બને છે,અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને ધન વીજભારિત એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બને છે.
આ દ્વિધ્રુવીય આયન,જે એકસાથે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,તેને ઝ્વિટર આયન (Zwitterion) તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
કારણ કે તમામ એમિનો એસિડ (એસિડિક,બેઝિક અને તટસ્થ) આ ક્રિયાશીલ સમૂહો ધરાવે છે,તેથી તે બધા તેમના સંબંધિત આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુઓ પર ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવી શકે છે.

(D) બિન-જરૂરી એમિનો એસિડ એવા એમિનો એસિડ છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.
કારણ કે શરીર તેનું ઉત્પાદન કરી શકે છે,તેથી આહારમાં તેને લેવાની જરૂર નથી.
તેથી,વિધાન $(b)$ અને $(c)$ બંને સાચા છે.

(B) પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન $Collagen$ (કોલેજન) છે.
$Chitin$ (કાઈટિન) એ સંધિપાદ પ્રાણીઓના બાહ્ય કંકાલમાં જોવા મળતી પોલીસેકેરાઈડ છે.
$Peptidoglycan$ (પેપ્ટીડોગ્લાયકેન) એ બેક્ટેરિયાની કોષદીવાલમાં જોવા મળતી શર્કરા અને એમિનો એસિડની બનેલી જાળીદાર રચના છે.
$Hyaluronic$ $acid$ (હાયલ્યુરોનિક એસિડ) એ ગ્લાયકોસેમિનોગ્લાયકેન છે,જે એક પ્રકારની પોલીસેકેરાઈડ છે.
તેથી,$Collagen$ એ સાચો જવાબ છે કારણ કે તે પ્રાણીઓના વિવિધ સંયોજક પેશીઓના બાહ્યકોષીય આધારકમાં મુખ્ય બંધારણીય પ્રોટીન છે.

(C) પ્રોટીનમાં,એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
આ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચેની પ્રતિક્રિયા દ્વારા બને છે,જેના પરિણામે પાણીનો અણુ દૂર થાય છે.
ગ્લાયકોસિડિક બંધ: કાર્બોહાઈડ્રેટ્સમાં બે મોનોસેકેરાઈડ્સ વચ્ચે બને છે.
ફોસ્ફોડાયએસ્ટર બંધ: ન્યુક્લિક એસિડ ($DNA$ અથવા $RNA$) માં ફોસ્ફેટ સમૂહ અને શર્કરાના અણુ વચ્ચે બને છે.
હાઈડ્રોજન બંધ: પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ માટે જવાબદાર છે,પરંતુ એમિનો એસિડના પ્રાથમિક જોડાણ માટે નહીં.

(A) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે અને તે બે સ્વરૂપોમાં જોવા મળે છે: $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ.
ફાઈબ્રોઈન,જે રેશમમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે,તે $\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણ ધરાવતું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
હિમોગ્લોબિન ચતુર્થક (quaternary) બંધારણ ધરાવે છે.
મોટાભાગના ઉત્સેચકો (enzymes) તૃતીયક (tertiary) બંધારણ ધરાવે છે.
$\alpha$-કેરાટિન એ તંતુમય પ્રોટીન છે જે $\alpha$-હેલિકલ બંધારણ ધરાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(B) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ મલ્ટી-સબ્યુનિટ સંકુલમાં બહુવિધ ફોલ્ડ થયેલ પ્રોટીન સબ્યુનિટ્સની ગોઠવણીને દર્શાવે છે.
$1$. માયોગ્લોબિન એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું બનેલું છે અને તે તૃતીયક બંધારણ ધરાવે છે.
$2$. હિમોગ્લોબિન એ ચતુર્થક બંધારણ ધરાવતા પ્રોટીનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે,કારણ કે તે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ સબ્યુનિટ્સ ($2$ આલ્ફા અને $2$ બીટા શૃંખલાઓ) નું બનેલું છે.
$3$. કેરાટિન એ તંતુમય પ્રોટીન છે જે મુખ્યત્વે દ્વિતીયક બંધારણ (આલ્ફા-હેલિકલ બંધારણ) ધરાવે છે.
તેથી,સાચો જવાબ હિમોગ્લોબિન છે.

(A) આપેલ બંધારણ એસ્પાર્ટિક એસિડનું છે.
એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેના બંધારણમાં હાજર એમિનો $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ સમૂહોની સંખ્યાના આધારે કરવામાં આવે છે.
જો કાર્બોક્સિલ સમૂહોની સંખ્યા એમિનો સમૂહોની સંખ્યા કરતા વધારે હોય,તો તે એમિનો એસિડ સ્વભાવે એસિડિક હોય છે.
આપેલ બંધારણમાં,બે કાર્બોક્સિલ સમૂહો (એક મુખ્ય શૃંખલામાં અને એક પાર્શ્વ શૃંખલામાં) અને માત્ર એક એમિનો સમૂહ છે.
તેથી,વધારાના કાર્બોક્સિલિક સમૂહની હાજરીને કારણે,તે સ્વભાવે એસિડિક છે.

(D) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો ઉલ્લેખ કરે છે.
ગૌણ બંધારણો,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ,પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના સ્થાનિક ગડીઓ (folding) દર્શાવે છે.
તૃતીયક બંધારણ એ સમગ્ર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું એકંદરે ત્રિ-પરિમાણીય ગડીઓ દર્શાવે છે,જે પ્રોટીનની જૈવિક સક્રિયતા માટે આવશ્યક છે.
તેથી,તૃતીયક બંધારણ એ છે જે પ્રોટીનનું ત્રિ-પરિમાણીય દ્રશ્ય આપે છે.

(B) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ સમૂહની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. બેઝિક એમિનો એસિડ તેમની શૃંખલામાં વધારાનો એમિનો સમૂહ ધરાવે છે,જે તેમને શારીરિક $pH$ પર ધન વીજભારિત બનાવે છે. ઉદાહરણોમાં $Lysine$,$Arginine$ અને $Histidine$ નો સમાવેશ થાય છે.
$2$. એસિડિક એમિનો એસિડ તેમની શૃંખલામાં વધારાનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ ધરાવે છે,જે તેમને ઋણ વીજભારિત બનાવે છે. ઉદાહરણોમાં $Glutamic$ $acid$ અને $Aspartic$ $acid$ નો સમાવેશ થાય છે.
$3$. ગ્લાયસીન અને એલેનાઈન તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.
તેથી,$Lysine$ અને $Arginine$ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.

(C) એમિનો એસિડ $Glycine$ એ $Heme$ ના જૈવસંશ્લેષણમાં એક મહત્વપૂર્ણ પુરોગામી (precursor) છે.
તે $Heme$ ની પોર્ફિરિન રિંગના બંધારણ માટે જરૂરી નાઇટ્રોજન અને કાર્બન અણુઓ પૂરા પાડે છે.

(B) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમની શૃંખલા (side chain) ના આધારે કરવામાં આવે છે. આલ્કોહોલિક એમિનો એસિડ તે છે જે તેમની શૃંખલામાં હાઈડ્રોક્સિલ $(-OH)$ સમૂહ ધરાવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Threonine$ (થ્રીઓનિન) અને $Serine$ (સેરીન) એ બે એમિનો એસિડ છે જે તેમની શૃંખલામાં હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ ધરાવે છે.
તેથી,તેઓ આલ્કોહોલિક એમિનો એસિડની જોડી બનાવે છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા એમિનો એસિડ છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત (synthesized) થઈ શકતા નથી. તેથી,તેમને આહાર દ્વારા મેળવવા આવશ્યક છે. લાઇસિનને આવશ્યક એમિનો એસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે કારણ કે માનવ શરીરમાં તેને ઉત્પન્ન કરવા માટે જરૂરી ચયાપચયની પ્રક્રિયાઓનો અભાવ હોય છે.

(C) પ્રોટીનની તૃતીયક સંરચના તેની જૈવિક સક્રિયતા માટે આવશ્યક છે કારણ કે તે એક વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય આકાર બનાવે છે.
આ સંરચનામાં,પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા પોતાની ઉપર વળે છે,જેનાથી દૂર રહેલા એમિનો એસિડના પાર્શ્વ સમૂહો એકબીજાની નજીક આવીને સક્રિય સ્થાન (active site) બનાવે છે.
કારણ $R$ ખોટું છે કારણ કે તૃતીયક સંરચના માત્ર સહસંયોજક બંધો દ્વારા જ નહીં,પરંતુ હાઈડ્રોજન બંધો,આયનિક બંધો,હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને વાન્ડર વાલ્સ બળો જેવી વિવિધ બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ દ્વારા જળવાઈ રહે છે.

(A) કોલેજન એ તંતુમય પ્રોટીન છે જે ત્રણ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓનું બનેલું હોય છે જે એકબીજાની આસપાસ ત્રિ-કુંતલ (triple helix) સ્વરૂપે વીંટળાયેલી હોય છે.
આ ત્રિ-કુંતલની સ્થિરતા મુખ્યત્વે આંતર-શૃંખલા હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા જળવાય છે.
આ હાઈડ્રોજન બંધ એક શૃંખલાના ગ્લાયસીન અવશેષના $>NH$ સમૂહ અને અન્ય બે શૃંખલાઓના એમિનો એસિડ અવશેષોના $-CO$ સમૂહ વચ્ચે રચાય છે.
વધુમાં,પ્રોલીન અને હાઈડ્રોક્સીપ્રોલીન અવશેષોની હાજરી માળખાકીય મજબૂતી અને 'લોકીંગ' અસર પ્રદાન કરે છે,જે કોલેજન હેલિક્સને વધુ સ્થિર બનાવે છે.
આમ,વિધાન અને કારણ બંને વૈજ્ઞાનિક રીતે સાચા છે અને કારણ એ વિધાનમાં વર્ણવેલી સ્થિરતાને ટેકો આપતી પૂરક માળખાકીય વિગત પૂરી પાડે છે.

(C) પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ તેની જૈવિક સક્રિયતા માટે અનિવાર્ય છે કારણ કે તે ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય આકાર બનાવે છે,જેમાં ઉત્સેચકોના સક્રિય સ્થાન (active site) નો સમાવેશ થાય છે,જે તેના કાર્ય માટે જરૂરી છે.
કારણના સંદર્ભમાં,જોકે પ્રોટીનમાં અવકાશી અવરોધોને કારણે જમણી બાજુની હેલિક્સ સૌથી સામાન્ય છે,પરંતુ એવું કહેવું ખોટું છે કે પ્રોટીનમાં *માત્ર* જમણી બાજુની હેલિક્સ જ જોવા મળે છે,કારણ કે વિશિષ્ટ પરિસ્થિતિઓમાં અથવા કૃત્રિમ પેપ્ટાઈડ્સમાં ડાબી બાજુની હેલિક્સ પણ અસ્તિત્વ ધરાવી શકે છે.
તેથી,વિધાન સાચું છે,પરંતુ કારણ ખોટું છે.

(B) મિથિયોનાઈન અને સિસ્ટીન એ માત્ર બે જ પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ છે જે તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં સલ્ફર $(S)$ ધરાવે છે. સલ્ફર એ પ્રોટીનની રચના અને કાર્ય માટે એક આવશ્યક તત્વ છે,કારણ કે તે ડાયસલ્ફાઈડ બંધ બનાવવાની ક્ષમતા ધરાવે છે,જે પ્રોટીનની તૃતીયક રચનાને સ્થિર કરે છે.

(B) આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે. મનુષ્યો માટે નવ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે: હિસ્ટિડિન,આઈસોલ્યુસીન,લ્યુસીન,લાયસીન,મેથિઓનાઈન,ફિનાઈલએલેનાઈન,થ્રીઓનાઈન,ટ્રિપ્ટોફેન અને વેલાઈન. આપેલા વિકલ્પોમાંથી,ફિનાઈલએલેનાઈન એ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.

(A) પ્રોટીન $20$ પ્રકારના એમિનો એસિડના બનેલા હોય છે. વનસ્પતિઓ આ તમામનું સંશ્લેષણ કરી શકે છે,જ્યારે પ્રાણીઓ બધાનું સંશ્લેષણ કરી શકતા નથી. લગભગ $10$ એમિનો એસિડ પ્રાણીઓ દ્વારા ટ્રાન્સએમિનેશન જેવી પ્રક્રિયાઓ દ્વારા બનાવવામાં આવે છે. જે એમિનો એસિડ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે તેને આવશ્યક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે. જે એમિનો એસિડ શરીર બનાવી શકે છે તેને બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ કહેવાય છે. આઇસોલ્યુસિન એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે અને તેની ઉણપને કારણે બ્લડ સુગરનું નિયમન ખોરવાય છે.

(B) હિમોગ્લોબિનનો અણુ એ ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે.
તે બે $\alpha$-શૃંખલાઓ,જેમાં પ્રત્યેકમાં $141$ એમિનો એસિડ હોય છે,અને બે $\beta$-શૃંખલાઓ,જેમાં પ્રત્યેકમાં $146$ એમિનો એસિડ હોય છે,તેની બનેલી છે.

(A) હિમોગ્લોબિનમાં,બફરિંગની પ્રક્રિયા મુખ્યત્વે $Histidine$ અવશેષોના ઇમિડાઝોલ ગ્રુપ દ્વારા કરવામાં આવે છે. આ અવશેષ પ્રોટોન સ્વીકારી અથવા દાન કરી શકે છે,જે રુધિરના $pH$ ને જાળવી રાખવામાં મદદ કરે છે.

(B) ઓર્નિથિન એ નોન-પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ છે,જેનો અર્થ છે કે તે પ્રોટીન સંશ્લેષણ (ટ્રાન્સલેશન) દરમિયાન પ્રોટીનમાં સામેલ થતો નથી.
તે યુરિયા ચક્રમાં મધ્યવર્તી તરીકે કાર્ય કરે છે,જ્યાં તે આર્જિનિનના જળવિભાજન દ્વારા બને છે અને ત્યારબાદ કાર્બામોઈલ ફોસ્ફેટ સાથે પ્રતિક્રિયા આપીને સિટ્રુલિન ઉત્પન્ન કરે છે.

(A) વિહંગ (પક્ષીઓ - પીંછા,પગના ભીંગડા) અને સસ્તનો (વાળ,નખ,પંજા) ના બાહ્યકંકાલ મુખ્યત્વે $Keratin$ (કેરાટિન) ના બનેલા હોય છે.
$Keratin$ એ એક તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીન છે.
તેથી,સાચો જવાબ $Protein$ (પ્રોટીન) છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલીમર છે. આ એમિનો એસિડમાં,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. તેથી,પ્રોટીનમાં જોવા મળતા એમિનો એસિડ મુખ્યત્વે $\alpha$-એમિનો એસિડ હોય છે.

(C) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવામાં આવે છે.
તેમને પ્રતિસ્થાપિત મિથેન ગણવામાં આવે છે કારણ કે મધ્યસ્થ કાર્બનની ચાર સંયોજકતા સ્થાનો પર હાઇડ્રોજન પરમાણુ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ,એમિનો સમૂહ અને એક પરિવર્તનશીલ $R$-સમૂહ જોડાયેલા હોય છે.
તેમાં કાર્બન-હાઇડ્રોજન બંધ હોવાથી,તેઓ કાર્બનિક સંયોજનો તરીકે વર્ગીકૃત થાય છે,અકાર્બનિક નહીં.
ગ્લાયસીન એ સૌથી સરળ એમિનો એસિડ છે જેમાં $R$-સમૂહ તરીકે હાઇડ્રોજન પરમાણુ હોય છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના બનેલા હેટરોપોલિમર છે. જોકે ઘણા એમિનો એસિડ અસ્તિત્વ ધરાવે છે,પરંતુ સજીવોમાં પ્રોટીનના નિર્માણમાં સામાન્ય રીતે માત્ર $20$ પ્રકારના એમિનો એસિડ જ ભાગ લે છે. આ એમિનો એસિડને પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.

(B) એમીનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે. એમીનો એસિડની ઓળખ મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા $R$ સમૂહ પર આધાર રાખે છે.
$1$. પ્રથમ બંધારણમાં,$R$ સમૂહ $H$ છે. આ ગ્લાયસીન છે,જે સૌથી સરળ એમીનો એસિડ છે.
$2$. બીજા બંધારણમાં,$R$ સમૂહ $CH_3$ છે. આ એલેનીન છે.
$3$. ત્રીજા બંધારણમાં,$R$ સમૂહ $CH_2OH$ છે. આ સેરીન છે.
તેથી,સાચો ક્રમ ગ્લાયસીન,એલેનીન,સેરીન છે.

(B) એમિનો એસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક મધ્યસ્થ આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ એક વિશિષ્ટ પાર્શ્વ શૃંખલા ($R$ સમૂહ) હોય છે.
જ્યારે એમિનો સમૂહ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને હાઈડ્રોજન પરમાણુ બધા એમિનો એસિડમાં સમાન હોય છે,ત્યારે $R$ સમૂહનું રાસાયણિક સ્વરૂપ વિવિધ એમિનો એસિડમાં અલગ-અલગ હોય છે.
આ $R$ સમૂહ દરેક એમિનો એસિડના વિશિષ્ટ ગુણધર્મો જેવા કે તેનું કદ,વીજભાર અને જલવિરાગી ગુણધર્મો નક્કી કરે છે,જેના કારણે એમિનો એસિડમાં વિવિધતા જોવા મળે છે.

(A) એમિનો એસિડનું તેમના રાસાયણિક સ્વભાવના આધારે વર્ગીકરણ નીચે મુજબ છે:
$1$. એસિડિક એમિનો એસિડમાં વધારાનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે। ઉદાહરણ: ગ્લુટામિક એસિડ (ગ્લુટામેટ)।
$2$. બેઝિક એમિનો એસિડમાં વધારાનો એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે। ઉદાહરણ: લાઈસિન।
$3$. તટસ્થ એમિનો એસિડમાં એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહની સંખ્યા સમાન હોય છે। ઉદાહરણ: વેલાઈન।
કોલમ જોડતા:
$P$ (એસિડિક) એ $III$ (ગ્લુટામેટ) સાથે જોડાય છે।
$Q$ (બેઝિક) એ $I$ (લાઈસિન) સાથે જોડાય છે।
$R$ (તટસ્થ) એ $II$ (વેલાઈન) સાથે જોડાય છે।
તેથી, સાચો ક્રમ $(P-III), (Q-I), (R-II)$ છે।

(C) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમની શૃંખલા ($R$-groups) ના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એરોમેટિક એમિનો એસિડમાં તેમની શૃંખલામાં બેન્ઝીન વલય અથવા હેટરોસાયક્લિક વલય હોય છે. તેના ઉદાહરણોમાં ફિનાઈલ એલેનીન,ટાયરોસીન અને ટ્રીપ્ટોફેનનો સમાવેશ થાય છે.
$2$. સિસ્ટીન એ સલ્ફર ધરાવતો એમિનો એસિડ છે જેની શૃંખલામાં થાયોલ $(-SH)$ સમૂહ હોય છે. તે એરોમેટિક નથી.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(A) કોલેજન એ પ્રાણીસૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે,કારણ કે તે સંયોજક પેશીઓનો મુખ્ય બંધારણીય ઘટક છે.
રૂબિસ્કો (Ribulose$-1,5-$bisphosphate carboxylase-oxygenase) એ સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે કારણ કે તે વનસ્પતિઓમાં પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયા માટે આવશ્યક છે,જે જીવાવરણના પ્રાથમિક ઉત્પાદકો છે.

(D) એમિનો એસિડ્સ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
જ્યારે બે એમિનો એસિડ્સ જોડાય છે,ત્યારે એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
આ પ્રક્રિયાના પરિણામે પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે અને એક સહસંયોજક બંધ બને છે જેને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ કહેવામાં આવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(D) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$P$. કોલેજન: તે આંતરકોષીય આધારક પદાર્થ તરીકે કાર્ય કરે છે $(V)$.
$Q$. ટ્રિપ્સિન: તે એક ઉત્સેચક છે $(IV)$.
$R$. ઇન્સ્યુલિન: તે એક અંતઃસ્ત્રાવ છે $(I)$.
$S$. એન્ટિબોડી: તે રોગકારકો સામે લડત આપે છે $(III)$.
$T$. રિસેપ્ટર: તે સંવેદનાગ્રાહી તરીકે કાર્ય કરે છે $(II)$.
$U$. $GLUT-4$: તે કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનમાં મદદ કરે છે $(VI)$.
તેથી,સાચો ક્રમ $(P-V), (Q-IV), (R-I), (S-III), (T-II), (U-VI)$ છે.

(A) આહારમાં તેમની જરૂરિયાતના આધારે એમિનોએસિડને બે પ્રકારમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે:
$1$. આવશ્યક એમિનોએસિડ: આ એમિનોએસિડ માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
$2$. બિન-આવશ્યક એમિનોએસિડ: આ એમિનોએસિડ માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થાય છે અને તેથી તે આહારમાં લેવા અનિવાર્ય નથી.
પ્રશ્નમાં પૂછ્યા મુજબ,જે એમિનોએસિડ આપણા શરીરમાં સંશ્લેષિત થાય છે,તેને બિન-આવશ્યક એમિનોએસિડ કહેવામાં આવે છે.