Proteins Questions in Gujarati

(B) આ આકૃતિ બે એમિનો એસિડ વચ્ચેની પ્રક્રિયા દર્શાવે છે.
આ પ્રક્રિયામાં,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
આ પ્રક્રિયામાં પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે,જેના પરિણામે પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ બને છે,જેને $A$ તરીકે દર્શાવવામાં આવ્યો છે.
બે એમિનો એસિડ એક પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોવાથી,પરિણામી અણુ ડાયપેપ્ટાઈડ છે.

(D) આકૃતિ બે એમિનો એસિડમાંથી ડાયપેપ્ટાઈડના નિર્માણની પ્રક્રિયા દર્શાવે છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે અને કાર્બોક્સિલ સમૂહના કાર્બન અને એમિનો સમૂહના નાઈટ્રોજન વચ્ચે સહસંયોજક બંધ રચાય છે.
આ વિશિષ્ટ જોડાણને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેથી,$A$ એ પેપ્ટાઈડ બંધ સૂચવે છે.

(A) $Methionine$ એ એક એમિનો એસિડ છે જેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં સલ્ફર પરમાણુ હોય છે. તેની પાર્શ્વ શૃંખલા $-CH_2-CH_2-S-CH_3$ છે. આ પાર્શ્વ શૃંખલા મુખ્યત્વે હાઇડ્રોકાર્બન જેવી અને જલવિરાગી (hydrophobic) હોવાથી,$Methionine$ ને અધ્રુવીય એમિનો એસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. તે પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં પ્રારંભિક સંકેત $(AUG)$ તરીકે કાર્ય કરે છે.

(D) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$-ગ્રુપની શૃંખલાના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડ એ ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારિત (એસિડિક) એમિનોઍસિડ છે.
$2$. આર્જિનીન એ ધ્રુવીય અને ધન વીજભારિત (બેઝિક) એમિનોઍસિડ છે.
$3$. એલેનીન એ અધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન એમિનોઍસિડ છે.
$4$. ટાયરોસીન તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ $(-OH)$ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે,પરંતુ તે શારીરિક $pH$ પર વીજભારવિહીન રહે છે. તેથી,તેને ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન એમિનોઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(B) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
એસિડિક એમિનોઍસિડ (દા.ત.,એસ્પાર્ટિક ઍસિડ,ગ્લુટામિક ઍસિડ) તેમની શૃંખલામાં વધારાનું કાર્બોક્સિલ જૂથ $(-COOH)$ ધરાવે છે.
શારીરિક $pH$ પર,આ કાર્બોક્સિલ જૂથનું આયનીકરણ થઈને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બને છે,જે '$R$' જૂથને ઋણ વીજભાર આપે છે.
તેથી,એસિડિક એમિનોઍસિડ ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારિત '$R$' જૂથ ધરાવે છે.

(C) એમિનો એસિડનું તેમના $R$ સમૂહના આધારે વર્ગીકરણ નીચે મુજબ છે:
$(1)$ અધ્રુવીય $R$ સમૂહ: ટ્રિપ્ટોફેન $(d)$ એ તેના હાઇડ્રોફોબિક ઇન્ડોલ રિંગને કારણે અધ્રુવીય એમિનો એસિડ છે.
$(2)$ ધ્રુવીય ધન $R$ સમૂહ: હિસ્ટીડિન $(c)$ માં ઇમિડાઝોલ રિંગ હોય છે જે પ્રોટોનેટેડ થઈ શકે છે, જેના કારણે તે શારીરિક $pH$ પર ધન વીજભાર ધરાવે છે.
$(3)$ ધ્રુવીય ઋણ $R$ સમૂહ: ગ્લુટેમિક એસિડ $(b)$ તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ ધરાવે છે, જે આયનીકરણ પામીને ઋણ વીજભાર આપે છે.
$(4)$ ધ્રુવીય વીજભાર વિહીન $R$ સમૂહ: ટાયરોસીન $(a)$ હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ ધરાવે છે, જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે પરંતુ તટસ્થ $pH$ પર તે વીજભાર વિહીન હોય છે.
તેથી, સાચી જોડ $(1-d), (2-c), (3-b), (4-a)$ છે.

(B) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમની શૃંખલા ($R$-groups) ના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
અધ્રુવીય એમિનોઍસિડ પાસે જલવિરાગી (hydrophobic) શૃંખલા હોય છે જે પાણી સાથે આંતરક્રિયા કરતી નથી.
આપેલ યાદીમાંથી:
$(2)$ લ્યુસિન $(Leu)$ અધ્રુવીય છે.
$(3)$ પ્રોલીન $(Pro)$ અધ્રુવીય છે.
$(6)$ મિથીઓનીન $(Met)$ અધ્રુવીય છે.
$(8)$ વેલાઇન $(Val)$ અધ્રુવીય છે.
$(7)$ ગ્લાયસિન $(Gly)$ પણ અધ્રુવીય છે,પરંતુ તે આપેલ સાચા વિકલ્પમાં સમાવિષ્ટ નથી.
$(1)$ આર્જિનીન અને $(5)$ લાયસિન બેઝિક (ધ્રુવીય) છે.
$(4)$ સેરિન અને $(9)$ થ્રિયોનિન ધ્રુવીય છે ($-OH$ સમૂહને કારણે).
તેથી,અધ્રુવીય એમિનોઍસિડ ધરાવતો સમૂહ $(2, 3, 6, 8)$ છે.

(D) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ સમૂહના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. ફિનાઈલ એલેનીનમાં બેન્ઝાઈલ શૃંખલા હોય છે,જે જલવિરાગી (hydrophobic) અને અધ્રુવીય છે.
$2$. લાયસિનની પાર્શ્વ શૃંખલામાં એમિનો સમૂહ હોય છે,જે તેને ધ્રુવીય અને શારીરિક $pH$ પર ધન વીજભારિત બનાવે છે.
$3$. ગ્લાયસિનમાં $R$ સમૂહ તરીકે હાઈડ્રોજન પરમાણુ હોય છે. તે અધ્રુવીય ગણાય છે કારણ કે $H$ પરમાણુ ધ્રુવીયતામાં ફાળો આપતો નથી.
$4$. લ્યુસિનમાં આઈસોબ્યુટાઈલ શૃંખલા હોય છે,જે જલવિરાગી અને અધ્રુવીય છે. તેને 'ધ્રુવીય ઋણ વીજભારિત' કહેવું એ સંપૂર્ણપણે ખોટું છે. તેથી,વિકલ્પ $D$ એ સૌથી અસંગત જોડી છે.

(D) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$-સમૂહની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. ગ્લુટેમીન અને ગ્લુટેમિક ઍસિડ એ ધ્રુવીય/ભારિત એમિનો ઍસિડ છે.
$2$. પ્રોલીન એ ઇમિનો ઍસિડ છે.
$3$. ટ્રિપ્ટોફેન,ફિનાઇલએલેનાઇન અને ટાયરોસિન એરોમેટિક એમિનો ઍસિડ છે કારણ કે તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં બેન્ઝીન વલય અથવા હેટરોસાયક્લિક વલય બંધારણ હોય છે.
તેથી,ટ્રિપ્ટોફેન એ સાચો એરોમેટિક એમિનો ઍસિડ છે.

(C) એમિનો એસિડના સંદર્ભમાં,પ્રશ્ન બંધારણીય અથવા કાર્યાત્મક સમાનતાના આધારે 'સુસંગત યુગ્મ' શોધવા માટે કહે છે.
ગ્લુટેમીન અને ગ્લુટેમિક ઍસિડ એકબીજા સાથે ગાઢ રીતે સંકળાયેલા એમિનો એસિડ છે.
ગ્લુટેમિક ઍસિડ એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે,જ્યારે ગ્લુટેમીન એ તેનું એમાઇડ વ્યુત્પન્ન છે.
ચોક્કસ રીતે કહીએ તો,ગ્લુટેમીન એ ગ્લુટેમિક ઍસિડના સાઇડ ચેઇન કાર્બોક્સિલ ગ્રુપના એમિડેશન દ્વારા બને છે.
તેથી,તેઓ તેમના બંધારણ અને ચયાપચયની આંતર-રૂપાંતરણની દ્રષ્ટિએ રાસાયણિક રીતે સંબંધિત યુગ્મ દર્શાવે છે.

(B) આપેલ ક્રમ એવા એમિનો એસિડની જોડી દર્શાવે છે જે બંધારણીય રીતે સમાન છે અથવા પ્રોટીન ઉત્ક્રાંતિ અને જનીનિક પરિવર્તનોમાં એકબીજાના સ્થાને જોવા મળે છે.
$(1)$ એલેનીન અને વેલાઇન બંને બિન-ધ્રુવીય,એલિફેટિક એમિનો એસિડ છે.
$(2)$ એસ્પરેજિન એ ધ્રુવીય,વીજભાર રહિત એમિનો એસિડ છે. આપેલા વિકલ્પોમાંથી,થ્રિયોનિન પણ એક ધ્રુવીય,વીજભાર રહિત એમિનો એસિડ છે,જે તેને આ ક્રમ માટે સૌથી યોગ્ય વિકલ્પ બનાવે છે.
$(3)$ એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ગ્લુટેમિક એસિડ બંને એસિડિક,ઋણ વીજભારિત એમિનો એસિડ છે.
$(4)$ આર્જિનીન અને હિસ્ટીડીન બંને બેઝિક,ધન વીજભારિત એમિનો એસિડ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $(B)$ થ્રિયોનિન છે.

(B) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
આ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ ($C$-ટર્મિનલ) અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ($N$-ટર્મિનલ) વચ્ચે રચાય છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ દૂર થાય છે,જેને નિર્જલીકરણ (dehydration) પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે.

(C) એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે બનતા બંધને પેપ્ટાઇડ બંધ કહેવામાં આવે છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે,જેના પરિણામે $-CO-NH-$ જોડાણ રચાય છે.
આ જોડાણ પ્રોટીન અને પોલીપેપ્ટાઇડ્સની લાક્ષણિકતા છે.

(C) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનું બનેલું હોય છે.
પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં,પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા $\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા ચોક્કસ આકારોમાં વળેલું હોય છે.
આ આકારો પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઈડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
દ્વિતીયક બંધારણ પ્રાથમિક બંધારણ પર આધારિત હોવાથી,તેમાં એમિનો એસિડને જોડતા પેપ્ટાઇડ બંધ જળવાઈ રહે છે,જ્યારે હાઈડ્રોજન બંધ ચોક્કસ દ્વિતીયક ગડીઓ (folding) પ્રદાન કરે છે.
તેથી,પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં પેપ્ટાઇડ બંધ અને હાઈડ્રોજન બંધ બંને હાજર હોય છે.

(C) સાચું જોડકું નીચે મુજબ છે:
$(1)$ સંકોચનશીલ પ્રોટીન: એક્ટિન એ સ્નાયુ તંતુઓમાં જોવા મળતું સંકોચનશીલ પ્રોટીન છે।
$(2)$ કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પ્રોટીન: ઈમ્યુનોગ્લોબ્યુલીન (એન્ટિબોડીઝ) એ પ્લાઝ્મા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતા વિશિષ્ટ પ્રોટીન છે।
$(3)$ આંખની કીકીને રંગ આપતું પ્રોટીન: મેલેનીન એ રંગદ્રવ્ય પ્રોટીન છે જે આંખની કીકી, ત્વચા અને વાળના રંગ માટે જવાબદાર છે।
$(4)$ સ્નાયુમય હલનચલન માટેનું પ્રોટીન: ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન (જેમ કે માયોસિન/એક્ટિન સંકુલ) હલનચલન સહિત વિવિધ કોષીય કાર્યોમાં સામેલ છે।
આપેલા વિકલ્પો મુજબ, સાચો ક્રમ $(1-b), (2-a), (3-d), (4-c)$ છે, જે વિકલ્પ $C$ દર્શાવે છે।

(C) હીમોસાયનિન એ ઘણા મૃદુકાય (mollusks) અને સંધિપાદ (arthropods) પ્રાણીઓમાં જોવા મળતું શ્વસન રંજકદ્રવ્ય છે. તે એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જેમાં કૉપર (તાંબા) ના પરમાણુઓ હોય છે,જે ઓક્સિજન સાથે જોડાય છે અને જ્યારે તે ઓક્સિજનયુક્ત હોય ત્યારે લોહીને વાદળી રંગ આપે છે. હીમોગ્લોબિનમાં આયર્ન (લોહ) હોય છે અને ક્લોરોફિલમાં મેગ્નેશિયમ હોય છે.

(D) પ્રોટીનનું તૃતીય બંધારણ અથવા ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ વિવિધ પ્રકારના બંધો દ્વારા સ્થિર થાય છે,જેમાં હાઇડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ,વાન્ડર વાલ્સ આંતરક્રિયાઓ અને હાઇડ્રોફોબિક બંધોનો સમાવેશ થાય છે.
એસ્ટર બંધ સામાન્ય રીતે લિપિડ્સ (ફેટી એસિડ અને ગ્લિસરોલ વચ્ચે) અથવા ન્યુક્લિક એસિડમાં જોવા મળે છે,પરંતુ તે મોટાભાગના પ્રોટીનના ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણને સ્થિર કરવામાં સામેલ હોતા નથી.
તેથી,એસ્ટર બંધ આ પ્રક્રિયામાં સામેલ હોવાની શક્યતા સૌથી ઓછી છે.

(B) સાચો જવાબ છે કારણ કે આ વિધાન ખોટું છે.
ગ્લાયસીન એ સૌથી સરળ એમિનો એસિડ છે જેમાં તેની પાર્શ્વ શૃંખલા તરીકે હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(R = H)$ હોય છે.
તેમાં સલ્ફર હોતું નથી.
સિસ્ટીન અને મિથિઓનાઇન એવા એમિનો એસિડ છે જે તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં સલ્ફર ધરાવે છે.

(B) બેઝિક એમિનો એસિડની લાક્ષણિકતા એ છે કે તેમની શૃંખલા ($R$-સમૂહ) માં વધારાનો એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે,જે તેમને સ્વભાવે બેઝિક બનાવે છે.
આપેલ બંધારણોમાં:
$A$ ગ્લુટામિક એસિડ (એક એસિડિક એમિનો એસિડ) દર્શાવે છે.
$B$ સેરીન (એક ધ્રુવીય,વીજભાર રહિત એમિનો એસિડ) દર્શાવે છે.
$C$ એ એમિનો એસિડનું બંધારણ નથી.
$D$ લાયસીન દર્શાવે છે,જેમાં તેની શૃંખલામાં વધારાનો એમિનો સમૂહ હોય છે,જે તેને બેઝિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
તેથી,બેઝિક એમિનો એસિડનું સાચું નિરૂપણ $D$ છે.

(C) : કોલેજન એ અદ્રાવ્ય તંતુમય પ્રોટીન છે જે ત્વચા,કંડરા (tendons) અને હાડકાંની સંયોજક પેશીઓમાં મોટા પ્રમાણમાં જોવા મળે છે.
કોલેજન સસ્તન પ્રાણીઓના કુલ શરીરના પ્રોટીનનો $30\%$ થી વધુ હિસ્સો ધરાવે છે અને તે પ્રાણી જગતમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે.

(B) ઇન્સ્યુલિન એ બે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓનું બનેલું અંતઃસ્ત્રાવ છે,જેને શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
આ બંને શૃંખલાઓ ચોક્કસ સિસ્ટીન અવશેષો વચ્ચેના આંતર-શૃંખલા ડાય-સલ્ફાઈડ બ્રિજ (સહસંયોજક બંધ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
આ બંધારણ ઇન્સ્યુલિન અણુની જૈવિક સક્રિયતા માટે અત્યંત આવશ્યક છે.

(B) ઇન્સ્યુલિન એ પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે જે બે ટૂંકી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ: શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ નો બનેલો છે.
આ બે શૃંખલાઓ ચોક્કસ સિસ્ટીન એમિનો એસિડ વચ્ચેના આંતર-શૃંખલા ડાયસલ્ફાઈડ બ્રિજ (ડાયસલ્ફાઈડ બંધ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે.
મનુષ્યોમાં,ઇન્સ્યુલિન પ્રો-હોર્મોન (પ્રો-ઇન્સ્યુલિન) તરીકે સંશ્લેષિત થાય છે,જેમાં $C$-પેપ્ટાઈડ નામનો વધારાનો ભાગ હોય છે.
પરિપક્વતા દરમિયાન,$C$-પેપ્ટાઈડ દૂર થાય છે અને પરિપક્વ ઇન્સ્યુલિન બને છે,જેમાં $A$ અને $B$ શૃંખલાઓ ડાયસલ્ફાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી રહે છે.

(B) એમિનો એસિડ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. $20$ પ્રમાણિત એમિનો એસિડમાંથી,માત્ર બે એમિનો એસિડની શૃંખલામાં સલ્ફર હોય છે: $Cysteine$ (સિસ્ટીન) અને $Methionine$ (મિથિઓનાઇન).
$Cysteine$ માં થાયોલ સમૂહ $(-SH)$ હોય છે,જ્યારે $Methionine$ માં થાયોઈથર સમૂહ $(-S-CH_3)$ હોય છે.
થાયમિન અને બાયોટિન વિટામિન છે,એમિનો એસિડ નથી.
સેરીન એ હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ ધરાવતો એમિનો એસિડ છે.
ટ્રિપ્ટોફેન એ એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે.

(C) ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડના આઇલેટ્સ ઓફ લેંગરહેન્સના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઇડ અંતઃસ્ત્રાવ છે.
તે બે પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ,શૃંખલા $A$ અને શૃંખલા $B$ ધરાવે છે,જે ડાયસલ્ફાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
તે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનું બનેલું હોવાથી,તેને પ્રોટીનયુક્ત અંતઃસ્ત્રાવ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ (પોલિમર) છે જે નાના એકમોથી બનેલા હોય છે જેને મોનોમર કહેવામાં આવે છે.
આ મોનોમરને એમિનો એસિડ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાઈને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવે છે,જે પ્રોટીનનું બંધારણ રચે છે.
ગ્લુકોઝ એ કાર્બોહાઈડ્રેટ્સ (પોલિસેકેરાઈડ્સ) નો મોનોમર છે.
ફેટી એસિડ અને ગ્લિસરોલ એ લિપિડ્સના ઘટકો છે.

(A) એમિનો એસિડ એ ઉભયગુણી (amphoteric) અણુઓ છે જેમાં એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બંને આવેલા હોય છે.
આ સમૂહોના આયનીકરણ પામવાના સ્વભાવને કારણે,દ્રાવણના $pH$ ના આધારે તેઓ વિવિધ આયનીય સ્વરૂપોમાં અસ્તિત્વ ધરાવી શકે છે.
એસિડિક દ્રાવણમાં,$-NH_2$ સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને $-NH_3^+$ બને છે.
બેઝિક દ્રાવણમાં,$-COOH$ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવીને $-COO^-$ બને છે.
તેથી,$pH$ બદલાતા એમિનો એસિડનું બંધારણ બદલાય છે,જે દર્શાવે છે કે વિધાન $A$ અને કારણ $R$ બંને સાચા છે.

(A) પેપ્ટાઈડ બંધ એક એમિનો એસિડના એમિનો જૂથ $(-NH_2)$ અને બીજા એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ જૂથ $(-COOH)$ વચ્ચેની પ્રતિક્રિયા દ્વારા બને છે.
આપેલ બંધારણમાં:
$1$ એ એમિનો જૂથ $(-NH_2)$ દર્શાવે છે.
$3$ એ કાર્બોક્સિલ જૂથ $(-COOH)$ દર્શાવે છે.
તેથી,પેપ્ટાઈડ બંધ બનાવવામાં સામેલ જૂથો $1$ અને $3$ છે.

(B) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ની અવકાશી ગોઠવણી અને આંતરક્રિયાને દર્શાવે છે જે એક પ્રોટીન સંકુલ તરીકે કાર્ય કરે છે.
આ સબયુનિટ્સ હાઇડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ,હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને ક્યારેક સહસંયોજક ડાયસલ્ફાઇડ બંધ જેવી બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ દ્વારા એકસાથે જોડાયેલા હોય છે.
વિકલ્પ $A$ એ દ્વિતીયક બંધારણ (આલ્ફા-હેલિક્સ) નું વર્ણન કરે છે.
વિકલ્પ $C$ એ પ્રાથમિક બંધારણનું વર્ણન કરે છે.
વિકલ્પ $D$ એ તંતુમય પ્રોટીનનું વર્ણન કરે છે જે ઘણીવાર દ્વિતીયક બંધારણ દર્શાવે છે.
તેથી,ચતુર્થક બંધારણનું સાચું વર્ણન બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓનું જોડાણ છે.

(C) $GLUT-4$ એ એક પરિવહન પ્રોટીન છે જે કોષોમાં ગ્લુકોઝના પ્રવેશને સરળ બનાવે છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા છે,જે એમિનો એસિડનો પોલિમર છે.
તે પ્રોટીન હોવાથી,તે એમિનો એસિડનો હોમો-પોલિમર છે,હેટરો-પોલિમર નથી.
તે ગ્લુકોઝનું વિઘટન કરતું નથી; તેના બદલે,તે કોષરસ પટલ દ્વારા તેના વહન માટે વાહક પ્રોટીન તરીકે કાર્ય કરે છે.

(A) સિસ્ટાઇન એ સલ્ફર ધરાવતું એમિનો એસિડ છે જેનું રાસાયણિક સૂત્ર $C_3H_7NO_2S$ છે.
તેની સંરચનામાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને એક સાઇડ ચેઇન ($R$-group) હોય છે જેમાં થાયોલ સમૂહ $(-SH)$ જોડાયેલ હોય છે.
સિસ્ટાઇન માટેની વિશિષ્ટ સાઇડ ચેઇન $-CH_2SH$ છે.
તેથી,સંપૂર્ણ બંધારણ $HS-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે,જે વિકલ્પ $A$ સાથે સુસંગત છે.

(A, D) સાચો જવાબ $A$ (ઇન્સ્યુલિન) અને $D$ (ટ્રિપ્સિન) બંને છે કારણ કે બંને પ્રોટીન છે.
$1$. $\text{ઇન્સ્યુલિન}$ એ સ્વાદુપિંડ દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે જે રુધિરમાં ગ્લુકોઝનું સ્તર જાળવી રાખે છે.
$2$. $\text{ટ્રિપ્સિન}$ એ પાચક ઉત્સેચક છે જે સ્વભાવે પ્રોટીન છે, જે નાના આંતરડામાં પ્રોટીનનું પાચન કરવા માટે જવાબદાર છે.
$3$. $\text{કાઇટિન}$ એ ફૂગની કોષદીવાલ અને સંધિપાદ પ્રાણીઓના બાહ્ય કંકાલમાં જોવા મળતી જટિલ પોલીસેકેરાઇડ (કાર્બોદિત) છે.
$4$. $\text{લેસિથિન}$ એ કોષરસસ્તરમાં જોવા મળતું ફોસ્ફોલિપિડ (લિપિડ) છે.

(B) $Rubisco$ (રાઇબ્યુલોઝ બાયફોસ્ફેટ કાર્બોક્સિલેઝ-ઓક્સિજનેઝ) એ જીવાવરણમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયામાં સામેલ એક મુખ્ય ઉત્સેચક છે,જે ખાસ કરીને વનસ્પતિઓમાં કેલ્વિન ચક્ર દરમિયાન $CO_2$ ના સ્થાપનમાં મદદ કરે છે. લગભગ તમામ પ્રકાશસંશ્લેષી સજીવોના અસ્તિત્વ માટે તે આવશ્યક હોવાથી,તે લીલી વનસ્પતિઓના હરિતકણોમાં પુષ્કળ પ્રમાણમાં જોવા મળે છે.

(B) સિસ્ટીન અને ટાયરોસિન બંને એમિનો એસિડના પ્રકારો છે.
એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
સિસ્ટીન એ સલ્ફર ધરાવતો એમિનો એસિડ છે,જ્યારે ટાયરોસિન એ એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(A) એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. સજીવોમાં $20$ પ્રમાણિત એમિનો એસિડ હોય છે જે પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં ભાગ લે છે. આ એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાઈને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવે છે,જે આગળ જઈને કાર્યશીલ પ્રોટીન બંધારણમાં પરિણમે છે.

(D) ગ્લુટામિક એસિડ એ $C_5H_9NO_4$ રાસાયણિક સૂત્ર ધરાવતો એમિનો એસિડ છે.
તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં વધારાનો કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે,જે તેને પ્રકૃતિમાં એસિડિક બનાવે છે ($I$ સાચું છે).
એમિનો એસિડ તરીકે,તે કુદરતી રીતે કાર્બન $(C)$,હાઇડ્રોજન $(H)$,ઓક્સિજન $(O)$ અને નાઇટ્રોજન $(N)$ પરમાણુઓ ધરાવે છે ($IV$ સાચું છે).
તેથી,સાચા વિધાનો $I$ અને $IV$ છે.

(B) હિમોગ્લોબિન $(Hb)$ એ રક્તકણોમાં જોવા મળતું ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ છે.
તે $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) નું બનેલું છે.
આ શૃંખલાઓ બે આલ્ફા ($\alpha$) શૃંખલાઓ અને બે બીટા ($\beta$) શૃંખલાઓ તરીકે ગોઠવાયેલી હોય છે.
તેથી, $Hb$ માં હાજર પેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓની કુલ સંખ્યા $4$ છે.

(D) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ એક મધ્યસ્થ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ ધરાવે છે જે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક વિશિષ્ટ $R$-સમૂહ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આપેલ બંધારણમાં,$R$-સમૂહ $-CH_2OH$ છે.
જાણીતા એમિનો એસિડ સાથે સરખામણી કરતા:
- પ્રોલાઇન એક ચક્રીય બંધારણ ધરાવે છે જેમાં શૃંખલા અને એમિનો સમૂહનો સમાવેશ થાય છે.
- એસ્પાર્ટિક એસિડમાં $R$-સમૂહ $-CH_2COOH$ હોય છે.
- એલેનાઇનમાં $R$-સમૂહ $-CH_3$ હોય છે.
- સેરીનમાં $R$-સમૂહ $-CH_2OH$ હોય છે.
તેથી,આપેલ બંધારણ સેરીનનું છે.

(B) પેપ્ટાઈડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે રચાય છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે.
પાણીના અણુને દૂર કરવાની પ્રક્રિયા સામેલ હોવાથી,આ પ્રક્રિયાને નિર્જલીકરણ સંશ્લેષણ (dehydration synthesis) અથવા ઘનીકરણ પ્રક્રિયા (condensation reaction) તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેથી,સાચી પ્રક્રિયા નિર્જલીકરણ (dehydration) છે.

(A) ડાયપેપ્ટાઈડનું નિર્માણ બે એમિનો એસિડ વચ્ચેની સંઘનન (condensation) પ્રક્રિયા દ્વારા થાય છે.
આ પ્રક્રિયામાં,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
આ પ્રક્રિયાના પરિણામે પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ બને છે અને પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે.
તેથી,બે એમિનો એસિડમાંથી એક ડાયપેપ્ટાઈડના નિર્માણ માટે $1$ પાણીનો અણુ મુક્ત થાય છે.

(D) પ્રોટીન સજીવોમાં વિવિધ પ્રકારના કાર્યો કરે છે:
$(I)$ ઘણા પ્રોટીન ઉત્સેચકો તરીકે કાર્ય કરે છે (દા.ત.,પેપ્સિન,ટ્રિપ્સિન) જે જૈવરાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓને ઉદ્દીપ્ત કરે છે.
$(II)$ કેટલાક પ્રોટીન અંતઃસ્ત્રાવ તરીકે કાર્ય કરે છે (દા.ત.,ઇન્સ્યુલિન,ગ્લુકાગોન) જે શારીરિક પ્રક્રિયાઓનું નિયમન કરે છે.
$(III)$ એન્ટિબોડીઝ (ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન) જેવા પ્રોટીન ચેપી સજીવો સામે લડવામાં મદદ કરે છે.
$(IV)$ જનીનિક દ્રવ્ય ન્યુક્લિક એસિડ ($DNA$ અથવા $RNA$) નું બનેલું હોય છે,પ્રોટીનનું નહીં. તેથી,વિધાન $(IV)$ ખોટું છે.
આમ,વિધાન $(I)$,$(II)$ અને $(III)$ પ્રોટીનના સાચા કાર્યો છે.

(C) હિમોગ્લોબિન $(Hb)$ એ રક્તકણોમાં જોવા મળતું ચતુર્થક પ્રોટીન છે。
તે $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ ઉપએકમોનું બનેલું છે。
ચોક્કસ રીતે કહીએ તો, પુખ્ત માનવ હિમોગ્લોબિન $(HbA)$ $2$ $\alpha$ શૃંખલાઓ અને $2$ $\beta$ શૃંખલાઓનું બનેલું હોય છે。
તેથી, સાચી રચના $2$ - આલ્ફા શૃંખલા અને $2$ - બીટા શૃંખલા છે。

(C) આકૃતિ $X$ માં દર્શાવેલ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા પોતાની ઉપર જ ગૂંચળાયેલી છે અને એક જટિલ,ત્રિ-પરિમાણીય આકાર બનાવે છે.
પ્રોટીનના બંધારણમાં,પ્રાથમિક બંધારણ એ એમિનો એસિડની રેખીય શૃંખલા છે.
દ્વિતીયક બંધારણમાં હેલિક્સ અથવા શીટ્સ (જેમ કે આકૃતિ $Y$ માં દર્શાવેલ છે) માં ગૂંચળું વળવું સામેલ છે.
તૃતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના વધુ ગૂંચળાને કારણે બનતા સઘન,ગોળાકાર,ત્રિ-પરિમાણીય સ્વરૂપને રજૂ કરે છે,જે આકૃતિ $X$ માં દર્શાવેલ છે.
તેથી,સાચો જવાબ પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ છે.

(C) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $NH_2-CH(R)-COOH$ છે.
જ્યારે $R$ સમૂહ હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ હોય,ત્યારે તે એમિનો એસિડ ગ્લાયસીન છે.
જ્યારે $R$ સમૂહ મિથાઈલ સમૂહ $(-CH_3)$ હોય,ત્યારે તે એમિનો એસિડ એલેનાઈન છે.
જ્યારે $R$ સમૂહ હાઈડ્રોક્સી મિથાઈલ સમૂહ $(-CH_2OH)$ હોય,ત્યારે તે એમિનો એસિડ સેરીન છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(B) વિધાન $1$ ખોટું છે કારણ કે બિન-જરૂરી એમિનો એસિડ એવા છે જે આપણું શરીર જાતે સંશ્લેષણ કરી શકે છે,તેથી તે ખોરાક દ્વારા મેળવવાની જરૂર નથી.
વિધાન $2$ ખોટું છે કારણ કે આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જેનું સંશ્લેષણ આપણું શરીર કરી શકતું નથી અને તે આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
તેથી,બંને વિધાનો ખોટા છે.

(D) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે,જ્યાં $R$ એ પરિવર્તનશીલ પાર્શ્વ શૃંખલા (side chain) સમૂહ દર્શાવે છે.
આપેલ બંધારણમાં,$R$ સમૂહ એ મિથાઈલ સમૂહ $(-CH_3)$ છે.
જે એમિનો એસિડમાં પાર્શ્વ શૃંખલા તરીકે મિથાઈલ સમૂહ હોય છે તેને એલેનાઈન કહેવામાં આવે છે.
તેથી,આપેલ એમિનો એસિડ એલેનાઈન છે.

(C) સાચી જોડ નીચે મુજબ છે:
$A$. ટ્રિપ્સિન એ એક ઉત્સેચક છે જે પ્રોટીનના પાચનમાં મદદ કરે છે. તેથી,$A-3$.
$B$. $GLUT-4$ એ એક વહન પ્રોટીન છે જે કોષોમાં ગ્લુકોઝના વહનને સક્ષમ બનાવે છે. તેથી,$B-4$.
$C$. ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડ દ્વારા સ્ત્રવિત થતો પેપ્ટાઈડ અંતઃસ્ત્રાવ છે. તેથી,$C-2$.
$D$. કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે અને તે આંતરકોષીય આધારક દ્રવ્ય તરીકે કાર્ય કરે છે. તેથી,$D-1$.
તેથી,સાચો ક્રમ $(A-3), (B-4), (C-2), (D-1)$ છે.

(C) થાયરોક્સિન (થાયરોઇડ અંતઃસ્ત્રાવ),એડ્રિનાલિન (એડ્રિનલ મેડ્યુલાનો અંતઃસ્ત્રાવ) અને મેલેનીન (ત્વચાનું રંજકકણ) આ ત્રણેયનું સંશ્લેષણ $Tyrosine$ (ટાયરોસીન) એમિનો એસિડમાંથી થાય છે.
$Tyrosine$ એ કેટેકોલામાઇન્સ (જેમ કે એડ્રિનાલિન અને નોર-એડ્રિનાલિન),થાયરોઇડ અંતઃસ્ત્રાવો (જેમ કે થાયરોક્સિન) અને મેલેનીન રંજકકણના સંશ્લેષણ માટે પૂર્વગામી (precursor) તરીકે કાર્ય કરે છે.

(D) એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. જૈવિક પ્રણાલીઓમાં,તેઓ મુખ્યત્વે ટ્રાન્સએમિનેશન (transamination) પ્રક્રિયા દ્વારા $\alpha$-કિટો ઍસિડમાંથી સંશ્લેષિત થાય છે. આ પ્રક્રિયામાં,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અસ્તિત્વ ધરાવતા એમિનો ઍસિડમાંથી $\alpha$-કિટો ઍસિડમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે,જે તેને નવા એમિનો ઍસિડમાં રૂપાંતરિત કરે છે. ઉદાહરણ તરીકે,પાયરુવિક ઍસિડ (એક $\alpha$-કિટો ઍસિડ) નું રૂપાંતર એલનાઇન (alanine) માં થાય છે.

(A) જીવંત કોષમાં,મહાઅણુઓ સતત પરિવર્તન પામતા રહે છે.
પ્રોટીન એ કોષમાં સૌથી વધુ પરિવર્તનશીલ મહાઅણુઓ છે,કારણ કે કોષીય કાર્યોને જાળવી રાખવા અને પર્યાવરણીય ફેરફારો સામે પ્રતિક્રિયા આપવા માટે તેમનું સતત સંશ્લેષણ અને વિઘટન (turnover) થતું રહે છે.
જોકે ન્યુક્લિક ઍસિડ અને કાર્બોદિત પણ પરિવર્તન પામે છે,પરંતુ પ્રોટીન સૌથી વધુ ચયાપચયની ગતિ અને બંધારણીય ફેરફારો દર્શાવે છે,જે તેમને ભૌતિક અને રાસાયણિક બંને રીતે સૌથી વધુ પરિવર્તનશીલ બનાવે છે.

(D) આવશ્યક એમિનો ઍસિડ એવા એમિનો ઍસિડ છે જેનું સંશ્લેષણ માનવ શરીરમાં થઈ શકતું નથી અને તેને ખોરાક દ્વારા મેળવવા પડે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Phenylalanine$ (ફિનાઇલ એલેનીન) એક આવશ્યક એમિનો ઍસિડ છે.
$Serine$ (સેરીન),$Aspartic$ $acid$ (એસ્પાર્ટિક ઍસિડ) અને $Glycine$ (ગ્લાયસીન) એ બિન-આવશ્યક એમિનો ઍસિડ છે કારણ કે તેનું સંશ્લેષણ માનવ શરીરમાં થઈ શકે છે.