Enzymes Questions in Hindi

(C) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह वर्गों में वर्गीकृत किया गया है।
$1$. ऑक्सीडोरिडक्टेज/डीहाइड्रोजनेज: ये एंजाइम इलेक्ट्रॉनों या हाइड्रोजन परमाणुओं के स्थानांतरण द्वारा दो सबस्ट्रेट $S$ और $S'$ के बीच ऑक्सीडोरिडक्शन को उत्प्रेरित करते हैं।
$2$. ट्रांसफरेज: ये एंजाइम हाइड्रोजन के अलावा किसी अन्य समूह को सबस्ट्रेट के एक जोड़े के बीच स्थानांतरित करने को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. हाइड्रोलेज: ये एंजाइम एस्टर,ईथर,पेप्टाइड,ग्लाइकोसिडिक,$C-C$,$C$-हैलाइड या $P-N$ बंधों के जल-अपघटन (hydrolysis) को उत्प्रेरित करते हैं।
$4$. लायेज: ये एंजाइम जल-अपघटन के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट से समूहों को हटाकर द्वि-आबंध (double bonds) छोड़ते हैं।
अतः,सही उत्तर ऑक्सीडोरिडक्टेज है।

(D) यह प्रश्न एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं में प्रोटीन की संरचना से संबंधित सबसे सामान्य बंध के बारे में पूछता है। एंजाइम मुख्य रूप से अमीनो एसिड से बने होते हैं जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े होते हैं। प्रोटीन संरचना और एंजाइमैटिक गतिविधि के संदर्भ में,संश्लेषण और क्षरण प्रक्रियाओं (जैसे कि प्रोटीओलिसिस) के दौरान पेप्टाइड बंध सबसे अधिक संशोधित या 'रिवाइज्ड' होने वाला बंध है। इसलिए,प्रोटीन से जुड़ी एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के संदर्भ में पेप्टाइड बंध सबसे उपयुक्त उत्तर है।

(C) दिया गया ग्राफ रासायनिक अभिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा पर एंजाइम के प्रभाव को दर्शाता है।
इस ग्राफ में,$y$-अक्ष अभिकारकों और उत्पादों की स्थितिज ऊर्जा को दर्शाता है,जबकि $x$-अक्ष अभिक्रिया की प्रगति को दर्शाता है।
उच्च ऊर्जा अवरोध उस सक्रियण ऊर्जा को दर्शाता है जो एंजाइम की अनुपस्थिति में अभिक्रिया को आगे बढ़ाने के लिए आवश्यक है।
निम्न ऊर्जा अवरोध उस सक्रियण ऊर्जा को दर्शाता है जो एंजाइम की उपस्थिति में आवश्यक होती है।
चूंकि $X$ अभिकारकों की मूल अवस्था और बिना एंजाइम वाली अभिक्रिया वक्र के शिखर के बीच के बड़े ऊर्जा अंतर को इंगित करता है,इसलिए यह एंजाइम के बिना सक्रियण ऊर्जा को दर्शाता है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं।
ये एंजाइम एक विशिष्ट तापमान सीमा के भीतर बेहतर ढंग से कार्य करते हैं।
जब तेज बुखार के दौरान शरीर का तापमान काफी बढ़ जाता है,तो ऊष्मीय ऊर्जा उन कमजोर हाइड्रोजन बंधों और अन्य गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं को बाधित कर देती है जो एंजाइम की त्रि-आयामी संरचना को बनाए रखती हैं।
इस प्रक्रिया को विकृतीकरण (denaturation) कहा जाता है,जिसके कारण एंजाइम अपना सक्रिय स्थल खो देता है और परिणामस्वरूप अपनी उत्प्रेरक गतिविधि भी खो देता है।
चूंकि मानव शरीर में अधिकांश चयापचय प्रक्रियाएं एंजाइम पर निर्भर होती हैं,इसलिए एंजाइमों का विकृतीकरण महत्वपूर्ण शारीरिक कार्यों की विफलता का कारण बन सकता है,जिससे तेज बुखार खतरनाक हो जाता है।

(B) आइसोएंजाइम्स (या आइसोज़ाइम्स) वे एंजाइम होते हैं जो अमीनो एसिड अनुक्रम और आणविक संरचना में भिन्न होते हैं लेकिन एक ही रासायनिक अभिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
इनके अक्सर अलग-अलग गतिज गुण (जैसे कि अलग $K_m$ मान) होते हैं या इनका विनियमन अलग तरह से होता है।
उदाहरण के लिए,लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज $(LDH)$ विभिन्न ऊतकों में अलग-अलग आइसोएंजाइमिक रूपों में मौजूद होता है।

(D) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक अभिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
वे अभिक्रिया के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा $(E_a)$ को कम करके कार्य करते हैं।
ऊर्जा अवरोध को कम करने से,दिए गए तापमान पर अधिक सबस्ट्रेट अणु संक्रमण अवस्था (transition state) तक पहुँच सकते हैं,जिससे अभिक्रिया की दर बढ़ जाती है।

(A) एमाइलेज,रेनिन और ट्रिप्सिन सहित सभी एंजाइम प्रकृति में प्रोटीन होते हैं। एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं,और उनकी रासायनिक संरचना मुख्य रूप से अमीनो एसिड श्रृंखलाओं से बनी होती है,जो उन्हें प्रोटीन बनाती है। जबकि रेनिन और ट्रिप्सिन प्रोटीयोलाइटिक (प्रोटीन को पचाने वाले) एंजाइम हैं,एमाइलेज एक कार्बोहाइड्रेट को पचाने वाला एंजाइम है। इसलिए,उनके बीच एकमात्र सामान्य विशेषता यह है कि वे सभी प्रोटीन हैं।

(B) साइटोक्रोम $P450$ $(CYP)$ हीमप्रोटीन (हीम कोफैक्टर और आयरन परमाणु युक्त प्रोटीन) का एक बड़ा और विविध सुपरफैमिली है।
ये मोनोऑक्सीजनेज के रूप में कार्य करते हैं और मुख्य रूप से यकृत और अन्य ऊतकों में दवाओं,विषाक्त पदार्थों और अंतर्जात यौगिकों के चयापचय में शामिल होते हैं।
ये ऑक्सीकरण-अपचयन अभिक्रियाओं में शामिल एंजाइम हैं।
'साइटोक्रोम' शब्द रंजक युक्त प्रोटीन को संदर्भित करता है,न कि 'रंगीन कोशिका' को। इसलिए,यह कथन कि 'यह एक रंगीन कोशिका है' असत्य है।

(A) वह प्रक्रिया जिसमें चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद उसी पथ के किसी प्रारंभिक चरण को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम की सक्रियता को बाधित करता है,उसे फीडबैक इनहिबिशन (feedback inhibition) कहा जाता है। यह कोशिकाओं में होमियोस्टैसिस बनाए रखने और मेटाबोलाइट्स के अत्यधिक उत्पादन को रोकने के लिए एक सामान्य नियामक तंत्र है। अतः,अंतिम उत्पाद एक अवरोधक (inhibitor) के रूप में कार्य करता है।

(D) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो रासायनिक अभिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
वे सक्रियण ऊर्जा $(E_a)$ को कम करके एक वैकल्पिक अभिक्रिया पथ प्रदान करते हैं।
अभिकारकों को संक्रमण अवस्था तक पहुँचने के लिए जिस ऊर्जा अवरोध को पार करना पड़ता है, उसे कम करके, अणुओं का एक बड़ा हिस्सा दिए गए तापमान पर सफलतापूर्वक उत्पाद में परिवर्तित हो सकता है।
एंजाइम अभिक्रिया के संतुलन बिंदु को नहीं बदलते हैं, और न ही वे अभिक्रिया की कुल मुक्त ऊर्जा $(\Delta G)$ में परिवर्तन करते हैं।

(A) कम $pH$ (अम्लीय स्थितियों) पर कार्य करने वाले हाइड्रोलाइटिक एंजाइमों को आमतौर पर एसिड हाइड्रोलेज के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।
दिए गए विकल्पों में से,प्रोटीएज (विशेष रूप से लाइसोसोमल प्रोटीएज जैसे कि कैथेप्सिन) अम्लीय वातावरण में,जैसे कि लाइसोसोम के भीतर,बेहतर तरीके से कार्य करने के लिए जाने जाते हैं।
हालांकि 'हाइड्रोलेज' एंजाइमों का एक व्यापक वर्ग है जो रासायनिक बंधों के जल-अपघटन (hydrolysis) को उत्प्रेरित करते हैं,लेकिन कम $pH$ पर कार्य करने वाले विशिष्ट समूह को अक्सर एसिड हाइड्रोलेज के संदर्भ में देखा जाता है,जिसमें विभिन्न प्रोटीएज शामिल होते हैं।

(C) एक एंजाइम की उत्प्रेरक दक्षता को अक्सर $K_m$ मान (माइकलिस स्थिरांक) द्वारा वर्णित किया जाता है।
$K_m$ उस सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है जिस पर अभिक्रिया की दर अधिकतम वेग की आधी $(V_{max}/2)$ होती है।
कम $K_m$ मान सबस्ट्रेट के प्रति एंजाइम की उच्च आत्मीयता (affinity) को इंगित करता है,जिसका अर्थ है कि एंजाइम कम सबस्ट्रेट सांद्रता पर अधिक कुशल है।
इसलिए,$K_m$ विभिन्न एंजाइमों की उत्प्रेरक दक्षता की तुलना करने के लिए उपयोग किया जाने वाला एक मानक पैरामीटर है।

(A) एंजाइम,विटामिन और हार्मोन सभी आवश्यक जैविक अणु हैं जो जीवित जीवों में चयापचय प्रक्रियाओं के नियामक के रूप में कार्य करते हैं।
$1$. एंजाइम जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
$2$. विटामिन चयापचय पथ के लिए आवश्यक सह-एंजाइमों के लिए सह-कारक या अग्रदूत के रूप में कार्य करते हैं।
$3$. हार्मोन रासायनिक संदेशवाहकों के रूप में कार्य करते हैं जो शारीरिक गतिविधियों और चयापचय दर को नियंत्रित करते हैं।
इसलिए,उन्हें सामूहिक रूप से उन पदार्थों के रूप में वर्गीकृत किया जाता है जो चयापचय के नियमन में मदद करते हैं।

(B) प्रतिस्पर्धी निषेध (Competitive inhibition) तब होता है जब सबस्ट्रेट और अवरोधक संरचना में समान होते हैं और एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं। सबस्ट्रेट की सांद्रता बढ़ाकर इस निषेध को दूर किया जा सकता है। गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक (Non-competitive inhibitor) सक्रिय साइट के अलावा किसी अन्य स्थान (allosteric site) पर जुड़ते हैं और एंजाइम के आकार में परिवर्तन करते हैं,जिससे वह कम प्रभावी या निष्क्रिय हो जाता है। कुछ गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम के साथ अपरिवर्तनीय रूप से जुड़ जाते हैं और उसे स्थायी रूप से निष्क्रिय कर देते हैं।

(A) सक्सीनिक डिहाइड्रोजनेज एक एंजाइम है जो क्रेब्स चक्र में सक्सीनेट के फ्यूमरेट में ऑक्सीकरण को उत्प्रेरित करता है।
मैलोनेट,सक्सीनेट का एक संरचनात्मक एनालॉग है।
अपनी संरचनात्मक समानता के कारण,मैलोनेट सक्सीनिक डिहाइड्रोजनेज एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) से जुड़ जाता है,जिससे वास्तविक सबस्ट्रेट,सक्सीनेट को जुड़ने से रोकता है।
इस प्रक्रिया को प्रतिस्पर्धी अवरोध (competitive inhibition) के रूप में जाना जाता है।

(D) एंजाइमी अभिक्रिया में,क्रियाधार (substrate) एंजाइम के सक्रिय स्थल से जुड़कर एंजाइम-क्रियाधार संकुल बनाता है।
यह संकुल फिर एक रासायनिक परिवर्तन से गुजरकर संक्रमण अवस्था (transition state) बनाता है।
संक्रमण अवस्था एक उच्च-ऊर्जा,क्षणिक (transient) और अस्थिर मध्यवर्ती संरचना है जो क्रियाधार और उत्पाद के बीच मौजूद होती है।
अपनी उच्च ऊर्जा और अस्थिरता के कारण,यह तेजी से अंतिम उत्पाद में परिवर्तित हो जाती है।

(B) मैलोनेट द्वारा सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज का अवरोधन प्रतिस्पर्धी अवरोधन (competitive inhibition) का एक उत्कृष्ट उदाहरण है।
प्रतिस्पर्धी अवरोधन में,अवरोधक (मैलोनेट) और सब्सट्रेट (सक्सिनेट) दोनों एंजाइम के सक्रिय स्थल के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं।
यदि हम सब्सट्रेट (सक्सिनेट) की सांद्रता में काफी वृद्धि करते हैं,तो यह अवरोधक को सक्रिय स्थल से विस्थापित कर सकता है और एंजाइम की प्रक्रिया को फिर से शुरू किया जा सकता है।
इसलिए,विकल्प $B$ में दिया गया कथन कि 'अवरोधन को उलटा नहीं जा सकता' गलत है।

(D) अधिकांश एंजाइम प्रकृति में प्रोटीन होते हैं। हालाँकि,कुछ न्यूक्लिक एसिड,विशेष रूप से $RNA$ अणु,उत्प्रेरक गतिविधि रखते हैं और उन्हें राइबोजाइम के रूप में जाना जाता है। राइबोजाइम गैर-प्रोटीन एंजाइम हैं जो विशिष्ट जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित कर सकते हैं,जैसे कि $RNA$ का विदलन या प्रोटीन संश्लेषण के दौरान पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण। इसलिए,सही उत्तर $D$ (राइबोजाइम) है।

(A) $1$. यह ग्राफ रासायनिक अभिक्रिया के दौरान उसकी स्थितिज ऊर्जा के स्तर को दर्शाता है।
$2$. उत्पाद का ऊर्जा स्तर अभिकारक (पदार्थ) से कम है,जो यह दर्शाता है कि यह एक ऊष्माक्षेपी (exothermic) अभिक्रिया है।
$3$. सक्रियण ऊर्जा (activation energy) वह ऊर्जा अवरोध है जिसे अभिक्रिया को आगे बढ़ाने के लिए पार करना पड़ता है।
$4$. एंजाइम की उपस्थिति में,सक्रियण ऊर्जा कम हो जाती है। इसलिए,छोटा ऊर्जा अवरोध $A$ एंजाइम की उपस्थिति में अभिक्रिया को दर्शाता है।
$5$. एंजाइम की अनुपस्थिति में,सक्रियण ऊर्जा अधिक होती है। इसलिए,बड़ा ऊर्जा अवरोध $B$ एंजाइम की अनुपस्थिति में अभिक्रिया को दर्शाता है।

(B) एक एंजाइम अक्सर एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग से बना होता है।
$1$. एंजाइम के प्रोटीन भाग को $Apoenzyme$ (एपोएंजाइम) कहा जाता है।
$2$. गैर-प्रोटीन भाग (को-फैक्टर) एक सह-एंजाइम,धातु आयन या प्रोस्थेटिक समूह हो सकता है।
$3$. जब $Apoenzyme$ अपने विशिष्ट को-फैक्टर (जैसे $Coenzyme$) के साथ जुड़ता है,तो पूर्ण,उत्प्रेरक रूप से सक्रिय एंजाइम बनता है,जिसे $Holoenzyme$ (होलोएंजाइम) के रूप में जाना जाता है।
$4$. इसलिए,सही संबंध $Holoenzyme = Apoenzyme + Coenzyme$ है।

(B) माइकलिस-मेंटेन एंजाइम काइनेटिक्स मॉडल में,अभिक्रिया को $E+S \underset{K_2}{\stackrel{K_1}{\rightleftharpoons}} E S \xrightarrow{K_3} E+P$ के रूप में दर्शाया जाता है।
यहाँ,$K_1$ एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के निर्माण के लिए दर स्थिरांक है,$K_2$ कॉम्प्लेक्स के वापस एंजाइम और सब्सट्रेट में वियोजन के लिए दर स्थिरांक है,और $K_3$ (जिसे अक्सर $k_{cat}$ के रूप में दर्शाया जाता है) उत्पाद के निर्माण के लिए दर स्थिरांक है।
माइकलिस स्थिरांक $K_m$ को उस सब्सट्रेट सांद्रता के रूप में परिभाषित किया गया है जिस पर अभिक्रिया की दर अधिकतम वेग $(V_{max})$ की आधी होती है।
गणितीय रूप से,इसे $K_m = \frac{K_2 + K_3}{K_1}$ के रूप में व्यक्त किया जाता है।

(D) अभिक्रिया को शुरू करने के लिए आवश्यक ऊर्जा को सक्रियण ऊर्जा $(E_a)$ के रूप में जाना जाता है।
ठोस वक्र (solid curve) $Z$ की सक्रियण ऊर्जा के साथ बिना उत्प्रेरित अभिक्रिया को दर्शाता है।
बिंदुदार वक्र (dashed curve) $Y$ की कम सक्रियण ऊर्जा के साथ एंजाइम-उत्प्रेरित अभिक्रिया को दर्शाता है।
इसलिए,एंजाइम की उपस्थिति के कारण सक्रियण ऊर्जा में कमी दोनों के बीच का अंतर है,जो $(Z - Y)$ है।

(C) $Km$ मान,जिसे माइकेलिस स्थिरांक के रूप में भी जाना जाता है,को उस सबस्ट्रेट सांद्रता के रूप में परिभाषित किया जाता है जिस पर अभिक्रिया का वेग उसके अधिकतम वेग $(V_{max})$ का आधा होता है।
यह स्थिरांक एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति बंधुता (affinity) का एक माप है।

(D) अकार्बनिक उत्प्रेरक उच्च तापमान और उच्च दबाव पर कुशलतापूर्वक कार्य करते हैं।
अकार्बनिक उत्प्रेरक वे पदार्थ हैं जो रासायनिक प्रतिक्रिया में खर्च हुए बिना प्रतिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं।
एंजाइमों (जैविक उत्प्रेरकों) के विपरीत,जो गर्मी के प्रति संवेदनशील होते हैं और उच्च तापमान पर विकृत (denature) हो जाते हैं,अकार्बनिक उत्प्रेरक स्थिर होते हैं और उन्हें बेहतर ढंग से कार्य करने के लिए अक्सर उच्च तापीय ऊर्जा और दबाव की आवश्यकता होती है।
इसका एक उदाहरण अमोनिया के उत्पादन के लिए हैबर प्रक्रिया में लोहे का उत्प्रेरक के रूप में उपयोग है,जो उच्च तापमान और उच्च दबाव पर कार्य करता है।

(C) एंजाइम जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो स्वयं किसी स्थायी रासायनिक परिवर्तन से गुजरे बिना रासायनिक अभिक्रिया की गति को बढ़ाते हैं।
एंजाइमों में विशिष्ट क्षेत्र होते हैं जिन्हें सक्रिय स्थल कहा जाता है,जो सबस्ट्रेट अणुओं के साथ जुड़कर एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।
ये सक्रिय स्थल सबस्ट्रेट को आकर्षित करने और पकड़ने के लिए डिज़ाइन किए गए हैं,न कि उन्हें दूर धकेलने के लिए।
इसलिए,कथन सही है,लेकिन कारण गलत है क्योंकि यह प्रतिकर्षण बल का वर्णन करता है,जबकि यह अंतःक्रिया विशिष्ट बंधन और आकर्षण पर आधारित होती है।

(C) फीडबैक इनहिबिशन (प्रतिपुष्टि संदमन) एलोस्टेरिक एंजाइमों में देखा जाने वाला एक प्रकार का प्रतिवर्ती संदमन है।
इस प्रक्रिया में,चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद उस एंजाइम के लिए अवरोधक के रूप में कार्य करता है जो पथ में जल्दी कार्य करता है।
फीडबैक इनहिबिशन में अवरोधक गैर-प्रतिस्पर्धी (non-competitive) होता है,प्रतिस्पर्धी नहीं।
यह एक एलोस्टेरिक साइट से जुड़ता है,जो सक्रिय साइट से अलग होती है,जिससे एंजाइम में संरचनात्मक परिवर्तन होता है जो इसकी गतिविधि को कम कर देता है।
इसलिए,कथन सही है,लेकिन कारण गलत है।

(B) सक्रियण ऊर्जा वह न्यूनतम ऊर्जा है जो रासायनिक अभिक्रिया को शुरू करने के लिए आवश्यक होती है। जीवित तंत्र अधिकांश जैव रासायनिक अभिक्रियाओं के लिए उच्च स्तर की सक्रियण ऊर्जा प्रदान नहीं कर सकते हैं।
एंजाइम जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं जो सक्रियण ऊर्जा अवरोध को कम करते हैं,जिससे अभिक्रियाएं शारीरिक तापमान पर हो सकती हैं।
सबस्ट्रेट विशिष्टता एंजाइमों का एक मूलभूत गुण है,जिसका अर्थ है कि एक विशेष एंजाइम केवल एक विशिष्ट सबस्ट्रेट पर कार्य करता है।
यद्यपि दोनों कथन वैज्ञानिक रूप से सही हैं,लेकिन यह तथ्य कि एक एंजाइम सबस्ट्रेट के लिए विशिष्ट है,यह नहीं समझाता है कि यह सक्रियण ऊर्जा को कैसे या क्यों कम करता है। इसलिए,कारण कथन की सही व्याख्या नहीं है।

(N/A) एंजाइमों के गुण:
$1$. एंजाइम उच्च आणविक भार वाले जटिल मैक्रोमोलेक्यूल्स (बृहदणु) होते हैं।
$2$. वे कोशिका में जैव-रासायनिक अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। वे बड़े अणुओं को छोटे अणुओं में तोड़ने या दो छोटे अणुओं को जोड़कर एक बड़ा अणु बनाने में मदद करते हैं।
$3$. एंजाइम किसी अभिक्रिया को शुरू नहीं करते हैं,लेकिन वे अभिक्रिया की दर को काफी तेज कर देते हैं।
$4$. एंजाइम जैव-रासायनिक अभिक्रिया की दर को प्रभावित करते हैं,न कि उसकी दिशा या संतुलन को।
$5$. अधिकांश एंजाइमों में उच्च टर्नओवर संख्या होती है। टर्नओवर संख्या को एक एंजाइम अणु द्वारा प्रति इकाई समय में उत्पाद में परिवर्तित किए गए सबस्ट्रेट अणुओं की संख्या के रूप में परिभाषित किया जाता है। उच्च टर्नओवर संख्या अभिक्रिया की दक्षता को बढ़ाती है।
$6$. एंजाइम अपनी क्रिया में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं।
$7$. एंजाइमी गतिविधि तापमान के प्रति संवेदनशील होती है; यह आमतौर पर एक इष्टतम बिंदु तक बढ़ती है,जिसके बाद विकृतीकरण (denaturation) के कारण घट जाती है।
$8$. एंजाइम $6$ से $8$ की इष्टतम $pH$ सीमा पर अधिकतम गतिविधि दिखाते हैं।
$9$. एंजाइमी अभिक्रिया का वेग सबस्ट्रेट सांद्रता बढ़ने के साथ बढ़ता है और अंततः अधिकतम वेग $(V_{max})$ तक पहुँच जाता है।

(N/A) $\rightarrow$ लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं।
$\rightarrow$ कुछ न्यूक्लिक एसिड ऐसे होते हैं जो एंजाइम की तरह व्यवहार करते हैं। इन्हें राइबोजाइम (ribozymes) कहा जाता है।
$\rightarrow$ एक एंजाइम को रैखिक आरेख द्वारा दर्शाया जा सकता है। किसी भी प्रोटीन की तरह एक एंजाइम की प्राथमिक संरचना होती है,यानी प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम।
$\rightarrow$ किसी भी प्रोटीन की तरह एक एंजाइम की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं होती हैं। प्रोटीन श्रृंखला की रीढ़ खुद पर मुड़ जाती है,श्रृंखला एक-दूसरे को काटती है और इसलिए,कई दरारें या जेब (pockets) बन जाती हैं।
$\rightarrow$ ऐसी ही एक जेब 'सक्रिय स्थल' (active site) है। एंजाइम का सक्रिय स्थल एक दरार या जेब है जिसमें सबस्ट्रेट (substrate) फिट बैठता है।
इस प्रकार,एंजाइम अपने सक्रिय स्थल के माध्यम से उच्च दर पर प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।
$\rightarrow$ एंजाइम उत्प्रेरक अकार्बनिक उत्प्रेरकों से कई मायनों में भिन्न होते हैं। एक बड़ा अंतर यह है कि अकार्बनिक उत्प्रेरक उच्च तापमान और उच्च दबाव पर कुशलतापूर्वक काम करते हैं,जबकि एंजाइम उच्च तापमान ($40^{\circ}C$ से ऊपर) पर क्षतिग्रस्त हो जाते हैं।
$\rightarrow$ अत्यधिक उच्च तापमान (जैसे,गर्म वेंट और सल्फर झरने आदि) में रहने वाले थर्मोफिलिक जीवों से अलग किए गए एंजाइम स्थिर होते हैं और उच्च $(80^{\circ}-90^{\circ}C)$ तापमान पर अपनी उत्प्रेरक शक्ति बनाए रखते हैं। इस प्रकार,थर्मोफिलिक जीवों से अलग किए गए ऐसे एंजाइमों की थर्मल स्थिरता एक महत्वपूर्ण गुण है।

(N/A) एंजाइम त्रि-आयामी संरचना वाले प्रोटीन होते हैं जिनमें एक 'सक्रिय स्थल' (active site) होता है। वे एक सबस्ट्रेट (substrate) $(S)$ को उत्पाद (product) $(P)$ में निम्नलिखित अभिक्रिया द्वारा परिवर्तित करते हैं: $S \rightarrow P$
सबस्ट्रेट एंजाइम के 'सक्रिय स्थल' पर जुड़कर $ES$ (एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स) बनाता है। यह कॉम्प्लेक्स का निर्माण एक क्षणिक घटना है।
उस अवस्था के दौरान जब सबस्ट्रेट एंजाइम के सक्रिय स्थल से बंधा होता है,एक नई संरचना बनती है,जिसे 'संक्रमण अवस्था' (transition state) कहा जाता है।
बंध टूटने या बनने की प्रक्रिया पूरी होने के बाद,उत्पाद सक्रिय स्थल से मुक्त हो जाता है।
इस रूपांतरण का मार्ग संक्रमण अवस्था संरचना से होकर गुजरता है। स्थिर सबस्ट्रेट और उत्पाद के बीच कई परिवर्तित संरचनात्मक अवस्थाएं हो सकती हैं,जो सभी अस्थिर होती हैं।
यदि इसे ग्राफ के माध्यम से दर्शाया जाए,तो $Y$-अक्ष स्थितिज ऊर्जा (potential energy) को दर्शाता है और $X$-अक्ष अभिक्रिया की प्रगति को दर्शाता है।
सबस्ट्रेट $(S)$ और उत्पाद $(P)$ के ऊर्जा स्तर के बीच अंतर होता है। यदि $P$,$S$ से निचले ऊर्जा स्तर पर है,तो अभिक्रिया ऊष्माक्षेपी (exothermic) है,और उत्पाद बनाने के लिए ऊर्जा देने की आवश्यकता नहीं होती है।
हालाँकि,चाहे अभिक्रिया ऊष्माक्षेपी (स्वतःस्फूर्त) हो या ऊष्माशोषी (ऊर्जा की आवश्यकता वाली),सबस्ट्रेट को एक उच्च ऊर्जा अवस्था से गुजरना पड़ता है जिसे 'संक्रमण अवस्था' कहा जाता है।
सबस्ट्रेट की औसत ऊर्जा और संक्रमण अवस्था की ऊर्जा के बीच के अंतर को 'सक्रियण ऊर्जा' (activation energy) कहा जाता है।
एंजाइम इस सक्रियण ऊर्जा अवरोध को कम करके अभिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं,जिससे $S$ का $P$ में रूपांतरण आसान हो जाता है।

(N/A) $\rightarrow$ प्रत्येक एंजाइम $(E)$ के अणु में एक सबस्ट्रेट $(S)$ बाइंडिंग साइट होती है। सबस्ट्रेट इसके साथ जुड़कर एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स $(ES)$ बनाता है। यह जल्द ही अपने उत्पाद $(P)$ और अपरिवर्तित एंजाइम में अलग हो जाता है,जिसमें मध्यवर्ती के रूप में एंजाइम-उत्पाद कॉम्प्लेक्स $(EP)$ बनता है।
$\rightarrow$ उत्प्रेरण के लिए $ES$ कॉम्प्लेक्स का निर्माण आवश्यक है।
$E + S \rightleftharpoons ES \longrightarrow EP \longrightarrow E + P$
$\rightarrow$ इसे निम्नलिखित चरणों में समझाया जा सकता है:
$\rightarrow$ $(1)$ सबसे पहले,सबस्ट्रेट एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) से जुड़ता है और उसमें फिट हो जाता है।
$\rightarrow$ $(2)$ सबस्ट्रेट का जुड़ना एंजाइम को अपना आकार बदलने के लिए प्रेरित करता है,जिससे वह सबस्ट्रेट के चारों ओर अधिक मजबूती से फिट हो जाता है।
$\rightarrow$ $(3)$ एंजाइम की सक्रिय साइट,जो अब सबस्ट्रेट के निकट है,सबस्ट्रेट के रासायनिक बंधों को तोड़ती है और एक नया एंजाइम-उत्पाद कॉम्प्लेक्स बनता है।
$\rightarrow$ $(4)$ एंजाइम प्रतिक्रिया के उत्पादों को मुक्त कर देता है और मुक्त एंजाइम सबस्ट्रेट के दूसरे अणु के साथ जुड़ने और उत्प्रेरक चक्र को फिर से चलाने के लिए तैयार हो जाता है।

(N/A) $\Rightarrow$ प्रत्येक एंजाइम $(E)$ के अणु में एक सब्सट्रेट $(S)$ बाइंडिंग साइट होती है,जहाँ सब्सट्रेट जुड़कर एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स $(ES)$ बनाता है। यह जल्द ही अपने उत्पाद $(P)$ और अपरिवर्तित एंजाइम में विघटित हो जाता है,जिसमें मध्यवर्ती के रूप में एंजाइम-उत्पाद कॉम्प्लेक्स $(EP)$ का निर्माण होता है।
$\Rightarrow$ $ES$ कॉम्प्लेक्स का निर्माण उत्प्रेरण के लिए आवश्यक है।
$\Rightarrow$ अभिक्रिया का क्रम: $E + S \rightleftharpoons ES \longrightarrow EP \longrightarrow E + P$
$\Rightarrow$ इसे निम्नलिखित चरणों में समझाया जा सकता है:
$(1)$ सबसे पहले,सब्सट्रेट एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) से जुड़ता है और उसमें फिट हो जाता है।
$(2)$ सब्सट्रेट का जुड़ना एंजाइम को अपना आकार बदलने के लिए प्रेरित करता है,जिससे वह सब्सट्रेट के चारों ओर अधिक मजबूती से फिट हो जाता है।
$(3)$ एंजाइम की सक्रिय साइट,जो अब सब्सट्रेट के निकट है,सब्सट्रेट के रासायनिक बंधों को तोड़ती है और नया एंजाइम-उत्पाद कॉम्प्लेक्स $(EP)$ बनता है।
$(4)$ एंजाइम अभिक्रिया के उत्पादों को मुक्त कर देता है और मुक्त एंजाइम सब्सट्रेट के दूसरे अणु के साथ जुड़ने और उत्प्रेरक चक्र को फिर से चलाने के लिए तैयार हो जाता है।

(B) वे प्रोटीन जिनमें उत्प्रेरक क्षमता होती है,उन्हें एंजाइम कहा जाता है। एंजाइम जैविक उत्प्रेरकों के रूप में कार्य करते हैं,जो जीवित जीवों के भीतर रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं। वे प्रतिक्रिया को आगे बढ़ाने के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा (activation energy) को कम करके कार्य करते हैं।

(B) लायस (Lyases) वे एंजाइम हैं जो हाइड्रोलिसिस और ऑक्सीकरण के अलावा अन्य माध्यमों से विभिन्न रासायनिक बंधों को तोड़ने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं,जिससे अक्सर एक नया द्वि-बंध या एक नई वलय संरचना बनती है। हाइड्रोलेस के विपरीत,वे बंधों को तोड़ने के लिए पानी का उपयोग नहीं करते हैं।

(N/A) $\Rightarrow$ रासायनिक या चयापचय रूपांतरण एक रासायनिक अभिक्रिया को संदर्भित करता है। वह रासायनिक पदार्थ जो उत्पाद में परिवर्तित होता है,उसे 'सब्सट्रेट' $(S)$ कहा जाता है।
$\Rightarrow$ एंजाइम जटिल त्रि-आयामी संरचना वाले प्रोटीन होते हैं जिनमें एक 'सक्रिय स्थल' (active site) होता है। ये एंजाइम सक्रिय स्थल पर सब्सट्रेट के साथ जुड़कर एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाते हैं,जो सब्सट्रेट $(S)$ को उत्पाद $(P)$ में बदलने की प्रक्रिया को सुगम बनाता है।
$\Rightarrow$ इस प्रक्रिया को प्रतीकात्मक रूप से इस प्रकार लिखा जाता है: $S \rightarrow P$.

(A) ऑक्सीडोरिडक्टेस वे एंजाइम हैं जो इलेक्ट्रॉनों के स्थानांतरण द्वारा दो सबस्ट्रेट $S$ और $S'$ के बीच ऑक्सीडोरिडक्शन को उत्प्रेरित करते हैं। सामान्य अभिक्रिया इस प्रकार है: $S \text{ reduced} + S' \text{ oxidised} \longrightarrow S \text{ oxidised} + S' \text{ reduced}$.
दिए गए मामले में, सबस्ट्रेट $A$ अपचयित (reduced) अवस्था में है और $A'$ ऑक्सीकृत (oxidised) अवस्था में है। अभिक्रिया के दौरान, $A$ इलेक्ट्रॉनों का दान करता है (इलेक्ट्रॉन दाता के रूप में कार्य करता है) और ऑक्सीकृत हो जाता है, जबकि $A'$ इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करता है (इलेक्ट्रॉन ग्राही के रूप में कार्य करता है) और अपचयित हो जाता है।
अतः, पूर्ण अभिक्रिया है: $A \text{ reduced} + A' \text{ oxidised} \longrightarrow A \text{ oxidised} + A' \text{ reduced}$.

(N/A) ट्रांसएमिनेशन एक जैव-रासायनिक अभिक्रिया है जो एक अमीनो एसिड से अमीनो समूह को एक कीटो एसिड में स्थानांतरित करती है। यह प्रक्रिया ट्रांसएमिनेज नामक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है।
सामान्य अभिक्रिया को इस प्रकार दर्शाया गया है:
$R_1-CH(NH_3^+)-COO^- + R_2-C(=O)-COO^- \xrightarrow{\text{Transaminase}} R_1-C(=O)-COO^- + R_2-CH(NH_3^+)-COO^-$
इस अभिक्रिया में:
$1$. एक अमीनो एसिड $(R_1-CH(NH_3^+)-COO^-)$ एक कीटो एसिड $(R_2-C(=O)-COO^-)$ के साथ अभिक्रिया करता है।
$2$. ट्रांसएमिनेज एंजाइम पहले अमीनो एसिड से अमीनो समूह $(-NH_3^+)$ को कीटो एसिड में स्थानांतरित करने में मदद करता है।
$3$. परिणामस्वरूप,मूल अमीनो एसिड एक नए कीटो एसिड $(R_1-C(=O)-COO^-)$ में परिवर्तित हो जाता है,और मूल कीटो एसिड एक नए अमीनो एसिड $(R_2-CH(NH_3^+)-COO^-)$ में परिवर्तित हो जाता है।
$4$. यह क्रियाविधि पौधों और जानवरों में गैर-आवश्यक अमीनो एसिड के संश्लेषण के लिए अत्यंत महत्वपूर्ण है।

(B) सही मिलान इस प्रकार है:
$1$. राइबोन्यूक्लियोटाइड का अपघटन राइबोन्यूक्लिएज एंजाइम द्वारा होता है $(A-iii)$.
$2$. काइटिन का अपघटन काइटिनेज एंजाइम द्वारा होता है $(B-i)$.
$3$. सेल्युलोज का अपघटन सेल्युलेज एंजाइम द्वारा होता है $(C-ii)$.
अतः,सही क्रम $A-iii, B-i, C-ii$ है,जो विकल्प $(B)$ में दिया गया है।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन प्रकृति के होते हैं।
प्रोटीन अमीनो एसिड के पेप्टाइड बंध द्वारा रासायनिक रूप से जुड़ने से बने बहुलक (polymers) हैं।
अतः,एक एंजाइम अमीनो एसिड के बहुलकीकरण (polymerization) द्वारा बनता है।

(C) एंजाइम प्रकृति में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं,जिसका अर्थ है कि प्रत्येक एंजाइम केवल एक विशिष्ट प्रकार की अभिक्रिया या सबस्ट्रेट को ही उत्प्रेरित करता है। इसलिए,यह कहना गलत है कि एक एंजाइम किसी भी रासायनिक अभिक्रिया को उत्प्रेरित कर सकता है।

(D) एंजाइम प्रोटीनयुक्त जैविक उत्प्रेरक होते हैं जिनमें सुपरिभाषित सक्रिय स्थल होते हैं,जो उन्हें सबस्ट्रेट्स (substrates) के साथ विशिष्ट रूप से जुड़ने की अनुमति देते हैं।
वे सामान्यतः $25^{\circ}C$ से $40^{\circ}C$ के बीच के तापमान सीमा में इष्टतम रूप से कार्य करते हैं और उच्च तापमान पर विकृत (denature) हो सकते हैं।
उन्हें विशिष्ट रासायनिक पदार्थों द्वारा बाधित या 'विषाक्त' (poisoned) किया जा सकता है।
इसलिए,यह कथन कि उनमें सुपरिभाषित सक्रिय स्थल होते हैं,सही है।

(A) लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो जीवित जीवों में जैव-रासायनिक अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।
हार्मोन स्टेरॉयड,पेप्टाइड या अमीनो एसिड के व्युत्पन्न हो सकते हैं।
प्रतिरक्षी (एंटीबॉडी) विशिष्ट ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं।
ग्राही (रिसेप्टर) संवेदी ग्रहण और सिग्नल ट्रांसडक्शन में शामिल प्रोटीन होते हैं।

(A) मेटाबॉलिक फ्लक्स का अर्थ है वह दर जिस पर अणु एक मेटाबॉलिक मार्ग से गुजरते हैं।
यह प्रक्रिया मुख्य रूप से एंजाइमों द्वारा नियंत्रित होती है,जो कोशिका के भीतर विशिष्ट जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज या धीमा करने के लिए जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं।
प्रमुख दर-सीमित करने वाले एंजाइमों की गतिविधि को नियंत्रित करके,कोशिका मेटाबॉलिक मार्ग के समग्र प्रवाह को प्रभावी ढंग से नियंत्रित कर सकती है।

(B) रिबुलोज बिसफॉस्फेट कार्बोक्सिलेज-ऑक्सीजिनेज $(RuBisCO)$ जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला एंजाइम है। यह प्रकाश संश्लेषण के दौरान वायुमंडलीय $CO_2$ को कार्बनिक यौगिकों में स्थिर करने के लिए केल्विन चक्र में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

(C) सल्फा दवाएं सल्फेनिलामाइड की व्युत्पन्न होती हैं। ये दवाएं बैक्टीरिया में फोलिक एसिड सिंथेटेस एंजाइम के प्रतिस्पर्धी अवरोधक के रूप में कार्य करती हैं। वे $p$-अमीनो बेंजोइक एसिड $(PABA)$ के साथ प्रतिस्पर्धा करती हैं,जो बैक्टीरिया द्वारा फोलिक एसिड के संश्लेषण के लिए आवश्यक एक प्राकृतिक सबस्ट्रेट है। फोलिक एसिड के संश्लेषण को रोककर,ये दवाएं बैक्टीरिया की वृद्धि को प्रभावी ढंग से नियंत्रित करती हैं।

(D) जैव-उत्प्रेरक,जिन्हें एंजाइम के रूप में जाना जाता है,वे जैविक अणु हैं जो सक्रियण ऊर्जा को कम करके चयापचय अभिक्रियाओं की दर को काफी बढ़ा देते हैं।
अधिकांश एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं,हालांकि कुछ $RNA$ अणु (राइबोजाइम) भी जैव-उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं।
एंजाइम उत्प्रेरक अकार्बनिक उत्प्रेरकों से कई मायनों में भिन्न होते हैं: एंजाइम अत्यधिक विशिष्ट होते हैं,हल्की परिस्थितियों (तापमान और $pH$) में कार्य करते हैं,और अकार्बनिक उत्प्रेरकों की तुलना में कहीं अधिक कुशल होते हैं।
चूंकि दिए गए सभी कथन सही हैं,इसलिए सही विकल्प $D$ है।

(C) अकार्बनिक उत्प्रेरक उच्च तापमान और उच्च दबाव पर कुशलतापूर्वक कार्य करते हैं।
इसके विपरीत,एंजाइम (जैविक उत्प्रेरक) प्रकृति में प्रोटीनयुक्त होते हैं और उच्च तापमान (आमतौर पर $40^{\circ}C$ से ऊपर) पर क्षतिग्रस्त (विकृत) हो जाते हैं,सिवाय उन एंजाइमों के जो थर्मोफिलिक जीवों में पाए जाते हैं।
इसलिए,यह कथन कि अकार्बनिक उत्प्रेरक उच्च तापमान पर क्षतिग्रस्त हो जाते हैं,गलत है।

(A) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जैव रासायनिक अभिक्रियाओं को कम सक्रियण ऊर्जा वाला एक वैकल्पिक मार्ग प्रदान करके तेज करते हैं।
अभिकारकों को उत्पाद में बदलने के लिए जिस ऊर्जा अवरोध को पार करना पड़ता है,उसे कम करके,एंजाइम अभिक्रिया में स्वयं खर्च हुए बिना अभिक्रिया की दर को काफी बढ़ा देते हैं।

(A) हाइड्रोलेस वे एंजाइम हैं जो पानी के योग द्वारा बड़े अणुओं को छोटे अणुओं में तोड़ने (जल-अपघटन) की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
आइसोमेरेस वे एंजाइम हैं जो आइसोमर्स बनाने के लिए आणविक संरचना के पुनर्व्यवस्था को उत्प्रेरित करते हैं।
लाइगेज वे एंजाइम हैं जो $ATP$ की ऊर्जा का उपयोग करके $C-O$,$C-S$,या $C-N$ जैसे बंध बनाकर दो अणुओं को जोड़ने में मदद करते हैं।

(C) माइकेलिस स्थिरांक $(K_m)$ को उस सबस्ट्रेट सांद्रता के रूप में परिभाषित किया जाता है जिस पर अभिक्रिया की दर (वेग) अधिकतम वेग $(V_{max})$ की आधी होती है।
माइकेलिस-मेंटेन समीकरण के अनुसार: $v = \frac{V_{max} [S]}{K_m + [S]}$।
जब $[S] = K_m$ होता है,तो समीकरण $v = \frac{V_{max} K_m}{K_m + K_m} = \frac{V_{max} K_m}{2 K_m} = \frac{V_{max}}{2}$ हो जाता है।
अतः,$K_m$ अधिकतम अभिक्रिया वेग के आधे तक पहुँचने के लिए आवश्यक सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है।