Classification and factors affecting enzyme Questions in Hindi

(D) गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम पर एक एलोस्टेरिक स्थल (allosteric site) से जुड़ते हैं,जो सक्रिय स्थल (active site) से भिन्न होता है।
यह बंधन एंजाइम की समग्र संरचना में एक संरचनात्मक परिवर्तन (conformational change) उत्पन्न करता है।
चूंकि एंजाइम का आकार बदल जाता है,इसलिए सक्रिय स्थल भी परिवर्तित हो जाता है,जिससे यह सबस्ट्रेट के साथ जुड़ने में कम प्रभावी हो जाता है या जुड़ नहीं पाता है।
परिणामस्वरूप,एंजाइमी अभिक्रिया का कुल वेग कम हो जाता है क्योंकि कार्यात्मक एंजाइम अणुओं की संख्या कम हो जाती है।
इसलिए,उपरोक्त सभी कारक प्रभावित होते हैं।

(C) इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकेमिस्ट्री $(IUB)$ ने एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर $6$ मुख्य वर्गों में वर्गीकृत किया है।
ये वर्ग इस प्रकार हैं:
$1$. ऑक्सीडोरिडक्टेस/डीहाइड्रोजनेज
$2$. ट्रांसफरेज
$3$. हाइड्रोलेस
$4$. लायेज
$5$. आइसोमरेज
$6$. लाइगेज
अतः,सही उत्तर $6$ है।

(A) इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकैमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी $(IUBMB)$ के अनुसार,एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार के आधार पर $6$ मुख्य वर्गों में वर्गीकृत किया गया है।
इन वर्गों को $1$ से $6$ तक इस प्रकार क्रमांकित किया गया है:
$1$. ऑक्सीडोरिडक्टेस: वे एंजाइम जो ऑक्सीकरण-अपचयन (oxidation-reduction) प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।
$2$. ट्रांसफरेज: वे एंजाइम जो एक समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. हाइड्रोलेस: वे एंजाइम जो बंधों के जल-अपघटन (hydrolysis) को उत्प्रेरित करते हैं।
$4$. लायेस: वे एंजाइम जो जल-अपघटन के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट से समूहों को हटाने को उत्प्रेरित करते हैं।
$5$. आइसोमरेज: वे एंजाइम जो आइसोमर्स के अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
$6$. लाइगेज: वे एंजाइम जो दो यौगिकों को आपस में जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं।
अतः,$1^{st}$ स्थान ऑक्सीडोरिडक्टेस द्वारा अधिकृत है।

(D) फ्यूमेरेज़ एंजाइम $Lyases$ (लायज़) वर्ग से संबंधित है।
$Lyases$ वे एंजाइम हैं जो जल-अपघटन (hydrolysis) के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट से समूहों को हटाकर द्वि-आबंध (double bonds) बनाते हैं।
फ्यूमेरेज़,फ्यूमरेट के मैलेट में उत्क्रमणीय जलयोजन/निर्जलीकरण (hydration/dehydration) को उत्प्रेरित करता है,जो $Lyase$ वर्ग की एक विशिष्ट अभिक्रिया है।

(D) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह मुख्य वर्गों में वर्गीकृत किया गया है।
फॉस्फोग्लूकोम्यूटेज ग्लूकोज-$1$-फॉस्फेट के ग्लूकोज-$6$-फॉस्फेट में अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करता है।
इस अभिक्रिया में एक ही अणु के भीतर फॉस्फेट समूह का स्थानांतरण शामिल है,जो कि आइसोमेराइजेशन का एक प्रकार है।
इसलिए,फॉस्फोग्लूकोम्यूटेज को आइसोमेरेज़ के रूप में वर्गीकृत किया गया है।

(B) एंजाइम गतिविधि तापमान पर अत्यधिक निर्भर करती है।
कम तापमान $(3^o \,C)$ पर,एंजाइम निष्क्रिय होते हैं।
जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है,अणुओं की गतिज ऊर्जा बढ़ती है,जिससे एंजाइम और सबस्ट्रेट के बीच अधिक टकराव होते हैं,जो प्रतिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं।
यह तब तक जारी रहता है जब तक कि इष्टतम (optimum) तापमान प्राप्त नहीं हो जाता।
इष्टतम तापमान से अधिक होने पर,गर्मी के कारण एंजाइम की प्रोटीन संरचना का विकृतीकरण (denaturation) हो जाता है,जिससे उत्प्रेरक गतिविधि कम हो जाती है।
इसलिए,जैसे-जैसे तापमान $3^o \,C$ से $45^o \,C$ तक बढ़ता है,एंजाइम गतिविधि की दर शुरू में बढ़ती है और फिर घटती है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो तापमान के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।
पादप कोशिकाओं में अधिकांश एंजाइम आमतौर पर $25^\circ C$ से $35^\circ C$ के बीच के एक विशिष्ट तापमान सीमा में इष्टतम रूप से कार्य करते हैं।
हालाँकि,मानक जैविक अध्ययनों और सामान्य पादप शरीर क्रिया विज्ञान के संदर्भ में,$30^\circ C$ को अधिकांश पादप एंजाइमों के लिए उनकी अधिकतम उत्प्रेरक सक्रियता प्रदर्शित करने हेतु इष्टतम तापमान माना जाता है।
इस सीमा से काफी अधिक तापमान प्रोटीन संरचना के विकृतीकरण (denaturation) का कारण बन सकता है,जबकि इस सीमा से कम तापमान गतिज ऊर्जा में कमी और धीमी प्रतिक्रिया दर का परिणाम होता है।

(C) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो एक विशिष्ट तापमान सीमा के भीतर बेहतर तरीके से कार्य करते हैं। हिमांक से काफी नीचे के तापमान पर,अणुओं की गतिज ऊर्जा कम हो जाती है,जिससे एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है। हालाँकि,यह निष्क्रियता आमतौर पर प्रतिवर्ती (reversible) होती है,जिसका अर्थ है कि एंजाइम नष्ट या विकृत (denatured) नहीं होता है; यह केवल तब तक कार्य करना बंद कर देता है जब तक कि तापमान फिर से बढ़ न जाए।

(D) एंजाइम गतिविधि विशिष्ट धातु आयनों की उपस्थिति के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होती है। भारी धातु आयन,जैसे कि पारा $(Hg^{2+})$,सीसा $(Pb^{2+})$,और कैडमियम $(Cd^{2+})$,गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक (non-competitive inhibitor) के रूप में कार्य करते हैं। वे एंजाइम के सक्रिय स्थल या अन्य स्थानों पर मौजूद अमीनो एसिड के सल्फहाइड्रिल $(-SH)$ समूहों से जुड़ जाते हैं। इसके परिणामस्वरूप एंजाइम की संरचना में परिवर्तन होता है,जो एंजाइम को निष्क्रिय कर देता है या सक्रिय स्थल को अवरुद्ध कर देता है,जिससे यह जैविक प्रणाली के लिए विषाक्त हो जाता है।

(C) एंजाइम प्रोटीनयुक्त पदार्थ होते हैं जो जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। वे तापमान के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं। बहुत उच्च तापमान पर,प्रोटीन संरचना के भीतर हाइड्रोजन बॉन्ड और अन्य स्थिरीकरण इंटरैक्शन टूट जाते हैं,जिससे एंजाइम का त्रि-आयामी आकार नष्ट हो जाता है। इस प्रक्रिया को विकृतीकरण (denaturation) कहा जाता है,जो एंजाइम को निष्क्रिय या 'नष्ट' कर देता है।

(C) $pH$ संवेदनशीलता: एंजाइम एक विशिष्ट $pH$ पर सक्रिय होते हैं। उदाहरण के लिए,कुछ एंजाइम अम्लीय माध्यम में सक्रिय होते हैं,जबकि अन्य क्षारीय माध्यम में सक्रिय होते हैं। एंजाइम की $pH$ के साथ इस निर्भरता को $pH$ संवेदनशीलता के रूप में जाना जाता है।

(C) प्रत्येक एंजाइम $pH$ की एक संकीर्ण सीमा के भीतर कार्य करता है।
यह इस सीमा के एक विशेष बिंदु पर सबसे अधिक प्रभावी होता है जिसे इष्टतम $pH$ कहा जाता है।

(A) एंजाइम प्रोटीनयुक्त जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो एक विशिष्ट तापमान सीमा पर इष्टतम रूप से कार्य करते हैं।
हिमांक से नीचे के तापमान पर,अणुओं की गतिज ऊर्जा काफी कम हो जाती है,जिससे एंजाइमी गतिविधि के लिए आवश्यक आणविक टक्करें धीमी हो जाती हैं या रुक जाती हैं।
हालाँकि,यह प्रक्रिया प्रतिवर्ती (reversible) है; ठंड से एंजाइम नष्ट (विकृत) नहीं होते हैं,बल्कि वे अस्थायी रूप से निष्क्रिय हो जाते हैं।
एक बार जब तापमान वापस इष्टतम सीमा पर आ जाता है,तो एंजाइम अपनी कार्यात्मक गतिविधि को पुनः प्राप्त कर लेते हैं।

(B) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। उनकी गतिविधि तापमान पर अत्यधिक निर्भर करती है। कम तापमान पर,विशेष रूप से हिमांक से नीचे,अणुओं की गतिज ऊर्जा बहुत कम होती है,जो एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स को बनने से रोकती है। हालाँकि,यह स्थिति प्रतिवर्ती (reversible) होती है। एंजाइम नष्ट या विकृत (denatured) नहीं होता है; यह केवल $Inactive$ (निष्क्रिय) हो जाता है। एक बार जब तापमान को वापस इष्टतम सीमा (optimal range) तक बढ़ा दिया जाता है,तो एंजाइम अपनी उत्प्रेरक गतिविधि को पुनः प्राप्त कर लेता है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं।
चूंकि वे प्रोटीन होते हैं,इसलिए उनकी संरचना तापमान पर अत्यधिक निर्भर करती है।
उच्च तापमान (ऊष्मा) प्रोटीन संरचना का विकृतीकरण (denaturation) कर देता है,जो एंजाइम के सक्रिय स्थल को नष्ट कर देता है और उसे निष्क्रिय बना देता है।
इसलिए,एंजाइम ऊष्मा के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।

(A) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो एक विशिष्ट तापमान सीमा के भीतर बेहतर ढंग से कार्य करते हैं।
जब तापमान इस इष्टतम सीमा से काफी अधिक बढ़ जाता है,तो एंजाइम की त्रि-आयामी संरचना को बनाए रखने वाले कमजोर बंधन (जैसे हाइड्रोजन बंधन) टूट जाते हैं।
इस प्रक्रिया को विकृतीकरण (denaturation) कहा जाता है।
परिणामस्वरूप,एंजाइम का सक्रिय स्थल अपना विशिष्ट आकार खो देता है,जिससे एंजाइम अपने सबस्ट्रेट के साथ जुड़ने में असमर्थ हो जाता है और अपनी उत्प्रेरक गतिविधि खो देता है।

(A) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो अपने पर्यावरण के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।
वे $Temperature$ (तापमान) और $pH$ जैसे कारकों के प्रति महत्वपूर्ण अनुकूलन और संवेदनशीलता दिखाते हैं,क्योंकि ये कारक सीधे एंजाइम की प्रोटीन संरचना (तृतीयक संरचना) और सक्रिय स्थल को प्रभावित करते हैं।
$Light$ (प्रकाश) आमतौर पर ऐसा सीधा कारक नहीं है जो अधिकांश एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि को $pH$ या $Temperature$ की तरह प्रभावित करता हो।
इसलिए,एंजाइम $Light$ के लिए सबसे कम अनुकूलन दर्शाते हैं।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो तापमान के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।
मानव शरीर और कई अन्य जीवों में अधिकांश एंजाइम सामान्यतः $25 ^\circ C$ से $40 ^\circ C$ के बीच के मध्यम तापमान सीमा में इष्टतम रूप से कार्य करते हैं।
इस सीमा से कम तापमान पर,गतिज ऊर्जा में कमी के कारण एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है।
इस सीमा से काफी अधिक तापमान पर,एंजाइमों का विकृतीकरण (denaturation) हो जाता है,जिससे उनकी त्रि-आयामी संरचना नष्ट हो जाती है और उनकी उत्प्रेरक गतिविधि समाप्त हो जाती है।

(B) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो एक विशिष्ट तापमान सीमा के भीतर बेहतर तरीके से कार्य करते हैं।
उच्च तापमान पर,ऊष्मीय ऊर्जा के कारण प्रोटीन की तृतीयक संरचना को बनाए रखने वाले कमजोर गैर-सहसंयोजक बंध (जैसे हाइड्रोजन बंध और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन) टूट जाते हैं।
इस प्रक्रिया को विकृतीकरण (denaturation) कहा जाता है,जिसमें एंजाइम अपना प्राकृतिक त्रि-आयामी स्वरूप खो देता है और परिणामस्वरूप अपनी उत्प्रेरक सक्रियता भी खो देता है।

(A) चयापचय अभिक्रियाएं एंजाइम-उत्प्रेरित अभिक्रियाएं होती हैं। एंजाइम ऐसे प्रोटीन होते हैं जो तापमान और $pH$ के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।
कम तापमान पर,अणुओं की गतिज ऊर्जा कम हो जाती है,जिससे एंजाइम और सबस्ट्रेट के बीच टकराव की आवृत्ति कम हो जाती है,जिसके परिणामस्वरूप अभिक्रिया की दर धीमी हो जाती है।
उच्च वायुमंडलीय दबाव भी एंजाइमों की संरचनात्मक पुष्टि और गैसों की घुलनशीलता को प्रभावित कर सकता है,जो अक्सर चयापचय मार्गों के इष्टतम कामकाज में बाधा डालता है।
इसलिए,कम तापमान और उच्च वायुमंडलीय दबाव ऐसी स्थितियां हैं जो सामान्यतः चयापचय प्रक्रियाओं को धीमा कर देती हैं।

(C) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर विभिन्न समूहों में वर्गीकृत किया जाता है।
$Hydrolases$ (हाइड्रोलेज) एंजाइमों का वह वर्ग है जो $C-O$,$C-N$,$C-C$ और $P-N$ जैसे विभिन्न बंधों के जलअपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।
जलअपघटन एक रासायनिक प्रक्रिया है जिसमें किसी पदार्थ में पानी का एक अणु जोड़ा जाता है,जिसके परिणामस्वरूप रासायनिक बंध टूट जाते हैं।
इसलिए,जलअपघटन को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम को $Hydrolase$ (हाइड्रोलेज) के रूप में जाना जाता है।

(A) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रियाओं के प्रकार के आधार पर विभिन्न समूहों में वर्गीकृत किया जाता है।
$1$. ऑक्सीडोरिडक्टेस/डीहाइड्रोजनेज: ये एंजाइम दो सबस्ट्रेट्स $S$ और $S'$ के बीच इलेक्ट्रॉनों या हाइड्रोजन परमाणुओं के स्थानांतरण द्वारा ऑक्सीकरण-अपचयन अभिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
$2$. ट्रांसफरेज: ये एंजाइम सबस्ट्रेट्स की एक जोड़ी के बीच हाइड्रोजन के अलावा किसी अन्य समूह $G$ के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. हाइड्रोलेज: ये एंजाइम एस्टर,ईथर,पेप्टाइड या $C-C$ बॉन्ड के जल-अपघटन (हाइड्रोलिसिस) को उत्प्रेरित करते हैं।
$4$. लायसेज: ये एंजाइम जल-अपघटन के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट्स से समूहों को हटाकर द्वि-आबंध (डबल बॉन्ड) छोड़ते हैं।
अतः,ऑक्सीकरण और अपचयन अभिक्रियाओं से जुड़ा एंजाइम ऑक्सीडोरिडक्टेस है।

(B) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह वर्गों में वर्गीकृत किया गया है।
$1$. ऑक्सिडो-रिडक्टेस ऑक्सीकरण-अपचयन अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।
$2$. ट्रांसफरेज एंजाइम एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में (हाइड्रोजन के अलावा) किसी समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. हाइड्रोलेस एंजाइम एस्टर,ईथर,पेप्टाइड या ग्लाइकोसिडिक बंधों के जल-अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।
$4$. लायसेस एंजाइम जल-अपघटन के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा पदार्थों से समूहों को हटाकर द्वि-बंध बनाते हैं।
अतः,जो एंजाइम एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है,उसे ट्रांसफरेज कहा जाता है।

(C) एंजाइमों को उन प्रतिक्रियाओं के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है जिन्हें वे उत्प्रेरित करते हैं।
$1$. $\text{आइसोमेरेज़}$ वे एंजाइम हैं जो आइसोमर्स के अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, जिसका अर्थ है कि वे अणु के आणविक सूत्र को बदले बिना उसके भीतर परमाणुओं की व्यवस्था को बदलते हैं।
$2$. $\text{लाइगेज}$ दो अणुओं को जोड़ने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. $\text{लायज़}$ हाइड्रोलिसिस के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट्स से समूहों को हटाने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, जिससे द्वि-आबंध बनते हैं।
$4$. $\text{सिंथेटेज}$ लाइगेज का एक उप-वर्ग है जो $ATP$ से ऊर्जा का उपयोग करके अणु के संश्लेषण को उत्प्रेरित करता है।

(A) ट्रांसफरेज एंजाइम दो सबस्ट्रेट्स के बीच हाइड्रोजन के अलावा किसी विशिष्ट समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं। हेक्सोकाइनेज $(ii)$ इसका एक उत्कृष्ट उदाहरण है जो $ATP$ से फॉस्फेट समूह को ग्लूकोज में स्थानांतरित करता है।
$(B)$ लाइएज एंजाइम हाइड्रोलिसिस के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट्स से समूहों को हटाकर द्वि-आबंध (double bonds) छोड़ते हैं। एल्डोलेज $(iv)$ एक ऐसा एंजाइम है जो फ्रुक्टोज-$1,6$-बाइफॉस्फेट को दो ट्रायोज फॉस्फेट में विभाजित करता है।
$(C)$ आइसोमरेज एंजाइम ऑप्टिकल,ज्यामितीय या स्थितिजन्य आइसोमर्स के अंतः-रूपांतरण को उत्प्रेरित करते हैं। ग्लूकोज-$6$-फॉस्फेट का फ्रुक्टोज-$6$-फॉस्फेट $(v)$ में रूपांतरण फॉस्फोग्लूकोज आइसोमरेज द्वारा उत्प्रेरित होता है।
$(D)$ लाइगेज एंजाइम दो यौगिकों को जोड़ने का कार्य करते हैं,जिसमें अक्सर $ATP$ का हाइड्रोलिसिस शामिल होता है। पाइरोफॉस्फेट $(H_4P_2O_7)$ $(i)$ से जुड़ी अभिक्रियाएं अक्सर लाइगेज गतिविधि से संबंधित होती हैं।
$(E)$ ऑक्सीडोरिडक्टेज एंजाइम दो सबस्ट्रेट्स के बीच ऑक्सीकरण-अपचयन (oxidation-reduction) अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। साइटोक्रोम ऑक्सीडेज $(iii)$ इस वर्ग का एक प्रसिद्ध एंजाइम है।

(A) एंजाइमों का वर्गीकरण उस प्रतिक्रिया के प्रकार पर आधारित होता है जिसे वे उत्प्रेरित करते हैं:
$1$. ट्रांसफरेज़ दो सबस्ट्रेट्स के बीच एक समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, हेक्सोकाइनेज़ $ATP$ से फॉस्फेट समूह को ग्लूकोज में स्थानांतरित करता है।
$2$. हाइड्रोलेज़ एस्टर, ईथर, पेप्टाइड या ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, माल्टेज़ माल्टोज़ को ग्लूकोज में तोड़ता है।
$3$. लाइएज़ हाइड्रोलिसिस के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट्स से समूहों को हटाकर डबल बॉन्ड छोड़ते हैं, उदाहरण के लिए, एल्डोलेज़ फ्रुक्टोज़-$1,6$-बिसफॉस्फेट को ग्लिसराल्डिहाइड-$3$-फॉस्फेट और डाइहाइड्रॉक्सीएसीटोन फॉस्फेट में विभाजित करता है।
$4$. आइसोमरेज़ ऑप्टिकल, ज्यामितीय या स्थितिजन्य आइसोमर्स के अंतःपरिवर्तन को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, फ्रुक्टोज़ आइसोमरेज़ ग्लूकोज-$6$-फॉस्फेट को फ्रुक्टोज़-$6$-फॉस्फेट में परिवर्तित करता है।
अतः, सही मिलान $(1-Q), (2-P), (3-S), (4-R)$ है।

(A) एंजाइमों का वर्गीकरण उस प्रकार की प्रतिक्रिया के आधार पर किया जाता है जिसे वे उत्प्रेरित करते हैं:
$(1)$ एल्डोलेज एक लायेज है जो $C-C$ बॉन्ड के विखंडन को उत्प्रेरित करता है $(R)$।
$(2)$ हेक्सोकाइनेज एक ट्रांसफरेज है जो फॉस्फेट समूह को स्थानांतरित करता है $(T)$।
$(3)$ सक्सिनिक डिहाइड्रोजिनेज एक ऑक्सीडोरिडक्टेज है जो हाइड्रोजन परमाणुओं को हटाता है $(S)$।
$(4)$ फ्रुक्टोज आइसोमरेज एक आइसोमरेज है जो संरचनात्मक पुनर्व्यवस्था को उत्प्रेरित करता है $(U)$।
$(5)$ लैक्टेज एक हाइड्रोलेज है जो पानी का उपयोग करके लैक्टोज को तोड़ता है $(P)$।
$(6)$ एसिटाइल $CoA$ सिंथेटेज एक लाइगेज है जो $ATP$ का उपयोग करके दो अणुओं को जोड़ता है $(Q)$।
अतः, सही क्रम $(1-R), (2-T), (3-S), (4-U), (5-P), (6-Q)$ है।

(C) कथन $x$ सही है क्योंकि एंजाइम जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो एक संकीर्ण तापमान सीमा के भीतर इष्टतम रूप से कार्य करते हैं,जिसे इष्टतम तापमान कहा जाता है।
कथन $y$ गलत है क्योंकि कम तापमान एंजाइमों को नष्ट (विकृत) नहीं करता है; यह केवल उनकी गतिज ऊर्जा को कम करके उन्हें अस्थायी रूप से निष्क्रिय कर देता है।
हालांकि,उच्च तापमान एंजाइम की तृतीयक संरचना को नष्ट कर देता है,जिससे वे स्थायी रूप से निष्क्रिय हो जाते हैं।

(B) सही उत्तर $B$ है।
एंजाइम सामान्यतः तापमान और $pH$ की एक संकीर्ण सीमा के भीतर कार्य करते हैं।
प्रत्येक एंजाइम एक विशिष्ट तापमान और $pH$ पर अपनी अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है,जिसे क्रमशः इष्टतम तापमान और इष्टतम $pH$ कहा जाता है।
इन इष्टतम मानों से नीचे और ऊपर दोनों स्थितियों में एंजाइमी गतिविधि कम हो जाती है।
ऐसे ग्राफिकल निरूपण में,$x$-अक्ष आमतौर पर स्वतंत्र चर (जैसे तापमान या $pH$) को दर्शाता है,जबकि $y$-अक्ष आश्रित चर (एंजाइम गतिविधि) को दर्शाता है।

(A) अभिकथन $(A)$ सत्य है क्योंकि एंजाइम की सक्रियता तापमान,$pH$,सबस्ट्रेट सांद्रता और अवरोधकों की उपस्थिति जैसे पर्यावरणीय कारकों के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होती है।
कारण $(R)$ सत्य है क्योंकि ये विशिष्ट पर्यावरणीय कारक सीधे एंजाइम की संरचनात्मक आकृति को प्रभावित करते हैं,जिससे इसकी उत्प्रेरक सक्रियता का नियमन होता है।
अतः,$A$ और $R$ दोनों सत्य हैं।

(D) एंजाइम की गतिविधि विभिन्न भौतिक और रासायनिक कारकों के प्रति संवेदनशील होती है।
$1$. $\text{तापमान}$: एंजाइम इष्टतम तापमान पर सबसे अधिक गतिविधि दिखाते हैं।
$2$. $pH$: एंजाइम इष्टतम $pH$ पर सबसे अधिक गतिविधि दिखाते हैं।
$3$. $\text{सब्सट्रेट की सांद्रता}$: एंजाइमी प्रतिक्रिया का वेग सब्सट्रेट की सांद्रता में वृद्धि के साथ संतृप्ति बिंदु तक बढ़ता है।
$4$. $\text{जल}$: हालांकि जल जीवन के लिए आवश्यक है, लेकिन इसे तापमान, $pH$ या सब्सट्रेट की सांद्रता की तरह एंजाइम गतिविधि के लिए सीधे नियामक कारक के रूप में नहीं माना जाता है।
इसलिए, $\text{जल}$ विषम विकल्प है।

(D) एंजाइम की गतिविधि उन विशिष्ट रसायनों की उपस्थिति के प्रति संवेदनशील होती है जो एंजाइम से जुड़कर उसकी अभिक्रिया की दर को कम कर देते हैं। इन रसायनों को निवारक (Inhibitor) के रूप में जाना जाता है। जब निवारक अपनी आणविक संरचना में सबस्ट्रेट (substrate) के समान होता है और एंजाइम की गतिविधि को रोकता है,तो इसे प्रतिस्पर्धी संदमन (competitive inhibition) कहा जाता है। इसलिए,सही उत्तर $D$ है।

(A) यह ग्राफ एक घंटी के आकार का वक्र दिखाता है,जो एंजाइम गतिविधि पर $pH$ या तापमान के प्रभाव के लिए विशिष्ट है।
एंजाइम गतिविधि $pH$ या तापमान में वृद्धि के साथ एक इष्टतम बिंदु तक बढ़ती है और फिर एंजाइम के विकृत होने के कारण घट जाती है।
इसके विपरीत,एंजाइम गतिविधि पर क्रियाधार सांद्रता का प्रभाव आमतौर पर एक अतिपरवलयिक (hyperbolic) वक्र दिखाता है,जहां गतिविधि बढ़ती है और फिर स्थिर हो जाती है ($V_{max}$ तक पहुंच जाती है)।
विकल्पों को देखते हुए,$A$ और $D$ दोनों घंटी के आकार के वक्र का प्रतिनिधित्व करते हैं (एंजाइम गतिविधि बनाम $pH$ या तापमान)।
हालाँकि,मानक पाठ्यपुस्तक निरूपण में,इस विशिष्ट घंटी के आकार के वक्र के लिए $X$-अक्ष पर $pH$ और $Y$-अक्ष पर एंजाइम गतिविधि को दर्शाया जाता है।
इसलिए,$X$-अक्ष $pH$ का प्रतिनिधित्व करता है और $Y$-अक्ष एंजाइम गतिविधि का प्रतिनिधित्व करता है।

(B) एक सामान्य एंजाइम-उत्प्रेरित अभिक्रिया में,सबस्ट्रेट सांद्रता के साथ वेग तब तक बढ़ता है जब तक कि यह अधिकतम $(V_{max})$ तक नहीं पहुंच जाता और फिर स्थिर हो जाता है।
हालाँकि,दिया गया ग्राफ दर्शाता है कि एक निश्चित बिंदु तक पहुँचने के बाद,सबस्ट्रेट सांद्रता बढ़ने पर अभिक्रिया का वेग कम हो जाता है।
उच्च सबस्ट्रेट सांद्रता पर अभिक्रिया दर में यह गिरावट अभिक्रिया मिश्रण में एंजाइम अवरोधक की उपस्थिति का एक विशिष्ट संकेत है,जो एंजाइम की गतिविधि में हस्तक्षेप करता है।

(N/A) एंजाइम की सक्रियता को प्रभावित करने वाले कारकों में तापमान,$pH$,सबस्ट्रेट (प्रक्रियार्थी) की सांद्रता में परिवर्तन या विशिष्ट रसायनों का जुड़ना शामिल है जो इसकी सक्रियता को नियंत्रित करते हैं।
$(1)$ तापमान और $pH$: प्रत्येक एंजाइम एक विशेष तापमान और $pH$ पर अपनी उच्चतम सक्रियता प्रदर्शित करता है,जिसे इष्टतम तापमान और इष्टतम $pH$ कहा जाता है।
इन इष्टतम मानों से नीचे और ऊपर दोनों स्थितियों में सक्रियता कम हो जाती है।
कम तापमान एंजाइम को अस्थायी रूप से निष्क्रिय अवस्था में सुरक्षित रखता है,जबकि उच्च तापमान एंजाइम की सक्रियता को नष्ट कर देता है क्योंकि गर्मी के कारण प्रोटीन विकृत (denatured) हो जाते हैं।
$(2)$ सबस्ट्रेट की सांद्रता: सबस्ट्रेट की सांद्रता में वृद्धि के साथ,एंजाइमी अभिक्रिया का वेग शुरू में बढ़ता है। अभिक्रिया अंततः एक अधिकतम वेग $(V_{\max})$ तक पहुँच जाती है,जो सबस्ट्रेट की सांद्रता में और वृद्धि करने पर भी नहीं बढ़ता है। ऐसा इसलिए होता है क्योंकि एंजाइम के अणु सबस्ट्रेट के अणुओं की तुलना में कम होते हैं और इन अणुओं के संतृप्त होने के बाद,अतिरिक्त सबस्ट्रेट अणुओं के साथ जुड़ने के लिए कोई मुक्त एंजाइम अणु नहीं बचते हैं।
$(3)$ विशिष्ट रसायन: एंजाइम की सक्रियता एंजाइम से जुड़ने वाले विशिष्ट रसायनों की उपस्थिति के प्रति भी संवेदनशील होती है।
जब किसी रसायन का जुड़ना एंजाइम की सक्रियता को बंद कर देता है,तो इस प्रक्रिया को अवरोधन (inhibition) कहा जाता है और उस रसायन को अवरोधक (inhibitor) कहा जाता है।
जब अवरोधक अपनी आणविक संरचना में सबस्ट्रेट के समान होता है,तो इसे प्रतिस्पर्धी अवरोधक (competitive inhibitor) के रूप में जाना जाता है। संरचनात्मक समानता के कारण,अवरोधक एंजाइम की सबस्ट्रेट-बाइंडिंग साइट के लिए सबस्ट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है। परिणामस्वरूप,सबस्ट्रेट जुड़ नहीं पाता है और एंजाइम की क्रिया कम हो जाती है। उदाहरण के लिए,मैलोनेट द्वारा सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज का अवरोधन,जो सक्सिनेट संरचना के समान होता है। ऐसे प्रतिस्पर्धी अवरोधकों का उपयोग अक्सर जीवाणु रोगजनकों के नियंत्रण में किया जाता है।

(A) $\rightarrow$ हजारों एंजाइमों की खोज,पृथक्करण और अध्ययन किया गया है।
$\rightarrow$ इनमें से अधिकांश एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रियाओं के प्रकार के आधार पर विभिन्न समूहों में वर्गीकृत किया गया है।
$\rightarrow$ एंजाइमों को $6$ वर्गों में विभाजित किया गया है,जिनमें से प्रत्येक में $4-13$ उप-वर्ग हैं और उन्हें चार अंकों की संख्या द्वारा नामित किया गया है।
$(1)$ ऑक्सीडोरिडक्टेस/डीहाइड्रोजनेज: वे एंजाइम जो दो सबस्ट्रेट $S$ और $S'$ के बीच ऑक्सीडोरिडक्शन को उत्प्रेरित करते हैं,उदा. $S$ अपचयित $+ S'$ ऑक्सीकृत $\longrightarrow S$ ऑक्सीकृत $+ S'$ अपचयित।
$(2)$ ट्रांसफरेज: वे एंजाइम जो सबस्ट्रेट $S$ और $S'$ की एक जोड़ी के बीच $G$ समूह (हाइड्रोजन के अलावा) के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं,उदा. $S-G + S' \longrightarrow S + S'-G$।
$(3)$ हाइड्रोलेज: वे एंजाइम जो एस्टर,ईथर,पेप्टाइड,ग्लाइकोसिडिक,$C-C$,$C$-हैलाइड या $P-N$ बंधों के जल-अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।
$(4)$ लाइएज: वे एंजाइम जो जल-अपघटन के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट से समूहों को हटाकर द्वि-बंध छोड़ते हैं।
$(5)$ आइसोमरेज: इसमें ऑप्टिकल,ज्यामितीय या स्थितिजन्य आइसोमर्स के अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करने वाले सभी एंजाइम शामिल हैं।
$(6)$ लाइगेज: वे एंजाइम जो $2$ यौगिकों को आपस में जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं,उदा. वे एंजाइम जो $C-O, C-S, C-N, P-O$ आदि बंधों को जोड़ने का कार्य करते हैं।

(B) $\rightarrow$ प्रत्येक एंजाइम एक विशेष तापमान और $pH$ पर अपनी उच्चतम सक्रियता प्रदर्शित करता है,जिसे इष्टतम तापमान और इष्टतम $pH$ कहा जाता है।
$\rightarrow$ इन इष्टतम मानों से नीचे और ऊपर दोनों स्थितियों में एंजाइम की सक्रियता कम हो जाती है।
$\rightarrow$ कम तापमान एंजाइम को अस्थायी रूप से निष्क्रिय अवस्था में संरक्षित रखता है,जबकि उच्च तापमान एंजाइमी सक्रियता को नष्ट कर देता है क्योंकि गर्मी के कारण प्रोटीन का विकृतीकरण (denaturation) हो जाता है।

(N/A) अभिक्रिया की दर पर सबस्ट्रेट की सांद्रता का प्रभाव निम्नलिखित है:
$1$. प्रारंभ में,जैसे-जैसे सबस्ट्रेट की सांद्रता बढ़ती है,एंजाइमी अभिक्रिया का वेग बढ़ता है।
$2$. अभिक्रिया अंततः एक अधिकतम वेग तक पहुँच जाती है,जिसे $V_{\max}$ के रूप में दर्शाया जाता है।
$3$. इस बिंदु के बाद,सबस्ट्रेट की सांद्रता में और वृद्धि करने से अभिक्रिया की दर नहीं बढ़ती है।
$4$. ऐसा इसलिए होता है क्योंकि उच्च सांद्रता पर,सभी उपलब्ध एंजाइम सक्रिय स्थल सबस्ट्रेट अणुओं द्वारा भर जाते हैं,जिसे संतृप्ति (saturation) कहा जाता है। अतिरिक्त सबस्ट्रेट अणुओं के साथ जुड़ने के लिए कोई मुक्त एंजाइम अणु शेष नहीं बचते हैं।

(N/A) यह वक्र दर्शाता है कि एंजाइम की गतिविधि आसपास के माध्यम के $pH$ पर निर्भर करती है।
$1$. एंजाइम एक विशिष्ट $pH$ मान पर अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करते हैं,जिसे इष्टतम $pH$ (optimum $pH$) कहा जाता है।
$2$. जैसे-जैसे $pH$ इस इष्टतम मान से दूर जाता है (अधिक अम्लीय या अधिक क्षारीय स्थितियों की ओर),एंजाइम के सक्रिय स्थल में अमीनो एसिड अवशेषों की आयनीकरण स्थिति बदल जाती है।
$3$. आयनीकरण स्थिति में यह परिवर्तन एंजाइम की तृतीयक संरचना और सक्रिय स्थल के साथ सबस्ट्रेट के बंधन को प्रभावित करता है,जिससे उत्प्रेरक गतिविधि में कमी आती है।
$4$. अत्यधिक $pH$ मान एंजाइम के विकृतीकरण (denaturation) का कारण बन सकते हैं,जिसके परिणामस्वरूप गतिविधि पूरी तरह से समाप्त हो जाती है।

(N/A) $\Rightarrow$ हजारों एंजाइमों की खोज की गई है, उन्हें अलग किया गया है और उनका अध्ययन किया गया है।
$\Rightarrow$ इनमें से अधिकांश एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रियाओं के प्रकार के आधार पर $6$ विभिन्न समूहों में वर्गीकृत किया गया है।
$\Rightarrow$ एंजाइमों को $6$ वर्गों में विभाजित किया गया है, जिनमें से प्रत्येक में $4-13$ उप-वर्ग हैं और उन्हें चार अंकों की संख्या द्वारा नामित किया गया है।
$(1)$ ऑक्सीडोरिडक्टेस/डीहाइड्रोजनेज: वे एंजाइम जो दो सबस्ट्रेट्स $S$ और $S'$ के बीच ऑक्सीडोरिडक्शन को उत्प्रेरित करते हैं, उदा., $S \text{ अपचयित} + S' \text{ ऑक्सीकृत} \longrightarrow S \text{ ऑक्सीकृत} + S' \text{ अपचयित}$।
$(2)$ ट्रांसफरेज: वे एंजाइम जो सबस्ट्रेट्स $S$ और $S'$ की एक जोड़ी के बीच हाइड्रोजन के अलावा किसी समूह $G$ के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, उदा., $S-G + S' \longrightarrow S + S'-G$।
$(3)$ हाइड्रोलेज: वे एंजाइम जो एस्टर, ईथर, पेप्टाइड, ग्लाइकोसिडिक, $C-C$, $C$-हैलाइड या $P-N$ बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करते हैं।
$(4)$ लाइएज: वे एंजाइम जो हाइड्रोलिसिस के अलावा अन्य तंत्रों द्वारा सबस्ट्रेट्स से समूहों को हटाकर द्वि-आबंध (double bonds) छोड़ते हैं।
$(5)$ आइसोमरेज: इसमें ऑप्टिकल, ज्यामितीय या स्थितिजन्य आइसोमर्स के अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करने वाले सभी एंजाइम शामिल हैं।
$(6)$ लाइगेज: वे एंजाइम जो $2$ यौगिकों को एक साथ जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं, उदा., वे एंजाइम जो $C-O$, $C-S$, $C-N$, $P-O$ आदि बॉन्ड को जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं।

(A) कथन सत्य है: कम तापमान एंजाइमों को अस्थायी रूप से निष्क्रिय करता है लेकिन उन्हें संरक्षित रखता है।
$(b)$ कथन गलत है: इष्टतम तापमान से ऊपर एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है क्योंकि एंजाइम विकृत हो जाते हैं।
$(c)$ कथन सत्य है: उच्च तापमान पर हाइड्रोजन बॉन्ड और अन्य इंटरैक्शन टूट जाते हैं,जिससे एंजाइम विकृत हो जाते हैं।
$(d)$ कथन गलत है: प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम की सक्रिय साइट के लिए सबस्ट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं,न कि निर्मित उत्पाद के साथ।
अतः,कथन $(a)$ और $(c)$ सत्य हैं।

(B) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइमों की गतिविधि तापमान के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होती है। जैव रसायन विज्ञान के सामान्य नियम के अनुसार,तापमान में प्रत्येक $10^{\circ}C$ के परिवर्तन के साथ एंजाइमी अभिक्रिया की दर $2$ गुना (दोगुनी) बढ़ जाती है या $0.5$ गुना (आधी) हो जाती है। इसे अक्सर $Q_{10}$ तापमान गुणांक के रूप में जाना जाता है।

(B) दिया गया ग्राफ एक घंटी के आकार का वक्र (bell-shaped curve) दर्शाता है,जो एंजाइम सक्रियता पर $pH$ और तापमान के प्रभाव के लिए विशिष्ट है।
$1$. एंजाइम सक्रियता $pH$ या तापमान में वृद्धि के साथ एक इष्टतम मान तक बढ़ती है और उसके बाद एंजाइम के विकृत (denatured) होने के कारण घट जाती है।
$2$. हालाँकि,एंजाइमी अभिक्रिया के वेग पर क्रियाधार सांद्रता (substrate concentration) का प्रभाव एक हाइपरबोलिक वक्र (माइकलिस-मेंटेन काइनेटिक्स) का पालन करता है,न कि घंटी के आकार के वक्र का।
$3$. इसलिए,विकल्प $B$ में दिया गया कथन गलत है क्योंकि यह दिए गए घंटी के आकार के ग्राफ का प्रतिनिधित्व नहीं करता है।

(D) तापमान एक महत्वपूर्ण अजैविक कारक है जो जैविक प्रणालियों को काफी प्रभावित करता है।
$1$. एंजाइम गतिकी: एंजाइम वे प्रोटीन होते हैं जो जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। उनकी गतिविधि अत्यधिक तापमान पर निर्भर करती है,क्योंकि अत्यधिक तापमान प्रोटीन संरचना को विकृत कर सकता है,जिससे वे निष्क्रिय हो जाते हैं।
$2$. चयापचय: चूंकि चयापचय मार्ग एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं द्वारा नियंत्रित होते हैं,इसलिए तापमान जीवों में चयापचय की दर को सीधे प्रभावित करता है।
$3$. शारीरिक कार्य: श्वसन,पाचन और प्रजनन जैसी विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाएं पर्यावरण के तापमान से प्रभावित होती हैं।
इसलिए,सूचीबद्ध सभी प्रक्रियाएं तापमान से प्रभावित होती हैं।

(D) होमियोथर्म्स वे जीव होते हैं जो बाहरी वातावरण की परवाह किए बिना अपने शरीर के आंतरिक तापमान को स्थिर बनाए रखते हैं। मनुष्यों और अधिकांश अन्य होमियोथर्म्स में,एंजाइमी अभिक्रियाओं के लिए इष्टतम तापमान लगभग $37$ °$C$ होता है। यह तापमान सुनिश्चित करता है कि एंजाइम चयापचय प्रक्रियाओं के लिए अपनी उचित तृतीयक संरचना और उत्प्रेरक दक्षता बनाए रखें।

(D) एंजाइम जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो तापमान के प्रति अत्यधिक संवेदनशील होते हैं।
मानव शरीर और कई अन्य जीवों में अधिकांश एंजाइम आमतौर पर $35^{\circ}C$ से $45^{\circ}C$ के बीच के एक विशिष्ट तापमान सीमा में इष्टतम रूप से कार्य करते हैं।
इस सीमा से नीचे के तापमान पर,गतिज ऊर्जा में कमी के कारण एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है।
इस सीमा से काफी अधिक तापमान पर,एंजाइम की प्रोटीन संरचना विकृत (denaturation) हो जाती है,जिससे उत्प्रेरक गतिविधि समाप्त हो जाती है।
इसलिए,इष्टतम एंजाइम गतिविधि के लिए सही सीमा $35^{\circ}C$ से $45^{\circ}C$ है।

(B) एंजाइमी अभिक्रिया की दर सबस्ट्रेट की सांद्रता बढ़ने के साथ बढ़ती है क्योंकि अधिक एंजाइम सक्रिय स्थल सबस्ट्रेट अणुओं द्वारा भर जाते हैं।
हालाँकि,एक बार जब एंजाइम अणुओं के सभी सक्रिय स्थल सबस्ट्रेट अणुओं से संतृप्त हो जाते हैं,तो अभिक्रिया की दर अपने अधिकतम वेग $(V_{max})$ तक पहुँच जाती है।
इस बिंदु के बाद,अधिक सबस्ट्रेट जोड़ने से अभिक्रिया की दर में वृद्धि नहीं होती है क्योंकि अतिरिक्त सबस्ट्रेट अणुओं के साथ जुड़ने के लिए कोई मुक्त एंजाइम अणु उपलब्ध नहीं होते हैं।
इसलिए,सही कारण यह है कि सबस्ट्रेट के साथ जुड़ने के लिए मुक्त एंजाइम अणु उपलब्ध नहीं होते हैं।

(B) यह एंजाइम क्रिया को कम करता है।
जब अवरोधक अपनी आणविक संरचना में सबस्ट्रेट (substrate) के समान होता है और एंजाइम की गतिविधि को रोकता है,तो इसे प्रतिस्पर्धी अवरोधक कहा जाता है।
चूंकि अवरोधक सक्रिय साइट के लिए सबस्ट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है,इसलिए सबस्ट्रेट प्रभावी रूप से नहीं जुड़ पाता है।
परिणामस्वरूप,एंजाइम क्रिया की दर कम हो जाती है।
इसका एक उदाहरण मैलोनेट द्वारा सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज का अवरोध है,जो संरचना में सबस्ट्रेट सक्सिनेट के समान होता है।