Enzymes Questions in Hindi

(B) "एन्जाइम" (एंजाइम) शब्द का प्रयोग सबसे पहले जर्मन शरीर विज्ञानी विल्हेम कुहने द्वारा $1877$ में किया गया था।
उन्होंने इस शब्द का उपयोग उन जैविक उत्प्रेरकों का वर्णन करने के लिए किया था जिन्हें पहले किण्वन (fermentation) की प्रक्रिया के संदर्भ में "फर्मेंट्स" कहा जाता था।
अतः, सही विकल्प $B$ है।

(D) $zymase$ (जाइमेज) शब्द $1897$ में $Edward \ Buchner$ (एडवर्ड बुचनर) द्वारा दिया गया था।
उन्होंने प्रदर्शित किया कि यीस्ट के कोशिका-मुक्त अर्क चीनी को अल्कोहल में किण्वित (ferment) कर सकते हैं,जिससे यह सिद्ध हुआ कि किण्वन के लिए एंजाइम (जिन्हें उन्होंने $zymase$ कहा) जिम्मेदार थे।
अतः,सही विकल्प $D$ है।

(B) सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं,क्योंकि वे अमीनो एसिड की श्रृंखलाओं से बने होते हैं जो विशिष्ट त्रि-आयामी संरचनाओं में मुड़े होते हैं। हालाँकि,यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि सभी प्रोटीन एंजाइम नहीं होते हैं। राइबोजाइम (Ribozymes) एक उल्लेखनीय अपवाद हैं,जो उत्प्रेरक $RNA$ अणु होते हैं,लेकिन सामान्य जैविक वर्गीकरण के संदर्भ में,एंजाइम मुख्य रूप से प्रोटीनयुक्त होते हैं।

(B) जेम्स $B.$ $Sumner$ पहले वैज्ञानिक थे जिन्होंने $1926$ में जैक बीन्स से यूरेज़ नामक एंजाइम को अलग किया और उसका क्रिस्टलीकरण किया। अपने काम के माध्यम से, उन्होंने प्रदर्शित किया कि एंजाइम प्रोटीन से बने होते हैं, जो जैव रसायन (biochemistry) में एक क्रांतिकारी खोज थी। इसलिए, यह सुझाव कि "एंजाइम प्रोटीन होते हैं" $Sumner$ को जाता है।

(D) जेम्स बी. समनर वह वैज्ञानिक थे जिन्होंने $1926$ में जैक बीन (Canavalia ensiformis) से यूरिएज एंजाइम को क्रिस्टलीय रूप में सफलतापूर्वक अलग और शुद्ध किया था। यह खोज महत्वपूर्ण थी क्योंकि इसने साबित कर दिया कि एंजाइम प्रोटीन होते हैं,जिसके लिए उन्हें $1946$ में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार मिला था।

(C) सही उत्तर $C$ है।
जर्मन रसायनज्ञ एडवर्ड बुचनर $(1897)$ ने सिद्ध किया कि अल्कोहलिक किण्वन एक एंजाइमी प्रक्रिया है।
उन्होंने साबित किया कि यीस्ट कोशिकाओं से प्राप्त कोशिका-मुक्त अर्क,जिसे उन्होंने $zymase$ (जाइमेज) नाम दिया,में अल्कोहलिक किण्वन करने की क्षमता होती है। इस प्रकार,उन्होंने दिखाया कि इस प्रक्रिया के लिए जीवित कोशिकाओं की अनिवार्य आवश्यकता नहीं है,बल्कि उनके भीतर मौजूद एंजाइम इसके लिए जिम्मेदार हैं।

(A) $Enzyme$ (एंजाइम) शब्द $1877$ में $Wilhelm$ $Kuhne$ द्वारा दिया गया था। सबसे पहले एंजाइमों की खोज $1897$ में $Eduard$ $Buchner$ द्वारा $Yeast$ (यीस्ट) में की गई थी,जिन्होंने यह प्रदर्शित किया कि यीस्ट के कोशिका-मुक्त अर्क (cell-free extract) शर्करा का अल्कोहल में किण्वन कर सकते हैं। इस खोज ने साबित कर दिया कि जैविक उत्प्रेरक (एंजाइम) जीवित कोशिकाओं के बाहर भी कार्य कर सकते हैं।

(C) अधिकांश एंजाइम प्रोटीन होते हैं,लेकिन राइबोजाइम (उत्प्रेरक $RNA$ अणु) के रूप में अपवाद भी मौजूद हैं। इसलिए,'सभी एंजाइम प्रोटीन नहीं होते हैं' कथन सबसे सटीक है,क्योंकि यह स्वीकार करता है कि हालांकि कई एंजाइम प्रोटीन हैं,लेकिन हर एंजाइम प्रोटीन नहीं होता है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं,जिन्हें बायो-कैटालिस्ट के रूप में भी जाना जाता है।
अधिकांश एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं जो सक्रियण ऊर्जा को कम करके जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं।
इसलिए,उन्हें प्रोटीन-उत्प्रेरक के रूप में सबसे अच्छी तरह से परिभाषित किया गया है।

(C) सही उत्तर $C$ है। एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीव के भीतर विभिन्न चयापचय गतिविधियों को सुगम बनाते हैं। चूंकि पादप शरीर की सभी जीवित कोशिकाएं जीवन प्रक्रियाओं को बनाए रखने के लिए निरंतर जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं करती हैं,इसलिए एंजाइम पादप शरीर की सभी जीवित कोशिकाओं में उपस्थित होते हैं।

(C) जैविक उत्प्रेरक वे पदार्थ हैं जो जीवित जीवों के भीतर रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को बढ़ाते हैं,बिना इस प्रक्रिया में खर्च हुए।
इन उत्प्रेरकों को एंजाइम (Enzymes) के रूप में जाना जाता है।
अधिकांश एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा (activation energy) को कम करते हैं।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं। प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलीकरण (polymerization) द्वारा निर्मित लंबी श्रृंखला वाले बहुलक होते हैं,जो पेप्टाइड बंधों द्वारा आपस में जुड़े होते हैं। इसलिए,एंजाइम अमीनो एसिड के बहुलक होते हैं।

(C) सही उत्तर $C$ है।
$1$. हालांकि लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं,लेकिन इसमें राइबोजाइम ($RNA$ अणु जो एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं) जैसे अपवाद हैं। इसलिए 'सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं' एक सामान्यीकरण है,लेकिन 'सभी प्रोटीन एंजाइम होते हैं' कथन मौलिक रूप से गलत है।
$2$. प्रोटीन शरीर में कई कार्य करते हैं,जैसे संरचनात्मक समर्थन (कोलेजन),परिवहन (हीमोग्लोबिन),और सिग्नलिंग (हार्मोन),न कि केवल उत्प्रेरण।
$3$. एंजाइम जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
$4$. एंजाइम आमतौर पर ताप-अस्थिर होते हैं,जिसका अर्थ है कि वे गर्मी से विकृत (denature) हो सकते हैं।

(B) एंजाइम विनियमन का 'कैस्केड मॉडल',जिसमें विशेष रूप से $cAMP$ एक द्वितीयक संदेशवाहक (second messenger) के रूप में कार्य करता है,$1960$ के दशक में $Earl \ W. \ Sutherland \ Jr.$ द्वारा प्रस्तावित किया गया था।
$Sutherland$ ने खोज की कि $cAMP$ एक अंतःकोशिकीय संकेत के रूप में कार्य करता है जो एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला (कैस्केड) को ट्रिगर करता है,जिससे ग्लाइकोजन फॉस्फोराइलेज जैसे एंजाइम सक्रिय हो जाते हैं।
इस खोज के लिए उन्हें $1971$ में फिजियोलॉजी या मेडिसिन में नोबेल पुरस्कार मिला था।

(D) अधिकांश एंजाइम प्रोटीन होते हैं। सरल प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं। $Amylase$,$Pepsin$ और $Urease$ जैसे एंजाइम उन एंजाइमों के उदाहरण हैं जो पूरी तरह से अमीनो एसिड से बने होते हैं,जिसका अर्थ है कि वे सरल प्रोटीन हैं। इसलिए,सूचीबद्ध विकल्पों में से कोई भी सही नहीं है क्योंकि वे सभी सरल प्रोटीन हैं।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों के भीतर रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं। पादपों में,वे प्रकाश संश्लेषण,श्वसन और जैव अणुओं के संश्लेषण जैसी विभिन्न चयापचय प्रक्रियाओं को विनियमित करने के लिए आवश्यक हैं। एंजाइमों के बिना,ये महत्वपूर्ण जीवन-निर्वाह प्रतिक्रियाएं इतनी धीमी गति से होंगी कि पादप जीवन का समर्थन नहीं कर पाएंगी। इसलिए,विकल्प $B$ सही उत्तर है।

(D) सही उत्तर $D$ है।
एंजाइम जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं जो जैव रासायनिक अभिक्रियाओं की दर को बढ़ाते हैं और प्रक्रिया के दौरान स्वयं खर्च नहीं होते हैं।
वे प्रकृति में प्रोटीनयुक्त होते हैं (राइबोजाइम को छोड़कर) और अपने सबस्ट्रेट्स के लिए अत्यधिक विशिष्ट होते हैं।
चूंकि एंजाइम अभिक्रिया के अंत में अपरिवर्तित रहते हैं,इसलिए वे अभिक्रिया में समाप्त या उपयोग नहीं होते हैं।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं,जो अमीनो एसिड की लंबी श्रृंखलाओं से बने होते हैं और विशिष्ट त्रि-आयामी आकारों में मुड़े होते हैं।
हालाँकि अधिकांश एंजाइम प्रोटीन होते हैं,फिर भी 'राइबोजाइम' (ribozymes) के रूप में अपवाद मौजूद हैं,जो उत्प्रेरक $RNA$ अणु होते हैं।
हालाँकि,सामान्य जीव विज्ञान के संदर्भ में,दिए गए विकल्पों में से 'वे सभी प्रोटीन होते हैं' कथन सबसे सटीक है,क्योंकि अन्य विकल्प तथ्यात्मक रूप से गलत हैं (एंजाइमों की इष्टतम $pH$ और तापमान सीमा अलग-अलग होती है,और वे अमीनो एसिड से बने होते हैं,न कि वे स्वयं अमीनो एसिड होते हैं)।

(B) एंजाइम जैव-उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीनयुक्त होते हैं,जिसका अर्थ है कि वे अमीनो एसिड श्रृंखलाओं से बने होते हैं।
इसके विपरीत,अकार्बनिक उत्प्रेरक आमतौर पर धातु या सरल रासायनिक यौगिक होते हैं।
हालांकि एंजाइम और अकार्बनिक उत्प्रेरक दोनों ही अभिक्रिया में खर्च नहीं होते हैं और अभिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं,लेकिन प्रोटीनयुक्त प्रकृति एंजाइमों की एक अनूठी विशेषता है जो उन्हें अकार्बनिक उत्प्रेरकों से अलग करती है।
इसके अलावा,एंजाइम तापमान और $pH$ परिवर्तनों के प्रति संवेदनशील होते हैं,जबकि अकार्बनिक उत्प्रेरक अक्सर उच्च तापमान और दबाव पर कुशलतापूर्वक कार्य करते हैं।

(B) एक औसत जीवित कोशिका एक जटिल जैव-रासायनिक फैक्ट्री है। यह अनुमान लगाया गया है कि विभिन्न चयापचय प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने के लिए एक सामान्य जीवित कोशिका में $2000$ से अधिक प्रकार के एंजाइम मौजूद होते हैं।

(C) एक एंजाइम की उत्प्रेरक दक्षता को अक्सर $k_{cat}/K_m$ अनुपात द्वारा दर्शाया जाता है,जिसे विशिष्टता स्थिरांक के रूप में भी जाना जाता है।
हालांकि $K_m$ (माइकलिस स्थिरांक) एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति आत्मीयता को दर्शाता है,यह विभिन्न एंजाइमों की दक्षता की तुलना करने के लिए उपयोग किया जाने वाला एक प्रमुख पैरामीटर है।
आमतौर पर कम $K_m$ मान एंजाइम की सबस्ट्रेट के प्रति उच्च आत्मीयता को इंगित करता है,जो शारीरिक स्थितियों में उत्प्रेरक दक्षता निर्धारित करने में एक प्राथमिक कारक है।

(D) एंजाइम एक जैविक उत्प्रेरक है जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाता है।
$A$. इंसुलिन अग्न्याशय द्वारा निर्मित एक पेप्टाइड हार्मोन है।
$B$. राइबोफ्लेविन एक विटामिन (विटामिन $B_2$) है।
$C$. ग्राइसोफुलविन एक एंटीफंगल दवा है।
$D$. लाइपेज एक एंजाइम है जो वसा (लिपिड) के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीनयुक्त होते हैं। प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं जो पेप्टाइड बंधों के माध्यम से रासायनिक रूप से जुड़कर बनते हैं। इसलिए,एंजाइमों का संश्लेषण अमीनो एसिड को आपस में जोड़कर किया जाता है।

(B) कई एंजाइम एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग से बने होते हैं।
एंजाइम के प्रोटीन भाग को $Apoenzyme$ (एपोएंजाइम) कहा जाता है।
गैर-प्रोटीन भाग को $Cofactor$ (सह-कारक) कहा जाता है।
जब $Apoenzyme$ और $Cofactor$ एक साथ जुड़ते हैं,तो पूर्ण,उत्प्रेरक रूप से सक्रिय एंजाइम को $Holoenzyme$ (होलोएंजाइम) कहा जाता है।
$Isoenzymes$ (आइसोएंजाइम) एंजाइम के विभिन्न रूप हैं जो समान प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।

(A) एक एंजाइम प्रोटीन भाग और गैर-प्रोटीन भाग से बना होता है।
$1$. एंजाइम के प्रोटीन भाग को $Apoenzyme$ कहा जाता है।
$2$. गैर-प्रोटीन भाग को $Cofactor$ के रूप में जाना जाता है।
$3$. जब $Apoenzyme$ और $Cofactor$ एक साथ जुड़ते हैं,तो परिणामी पूर्ण,उत्प्रेरकीय रूप से सक्रिय एंजाइम कॉम्प्लेक्स को $Holoenzyme$ कहा जाता है।
अतः,सही उत्तर $A$ है।

(B) एंजाइम के प्रोटीनयुक्त भाग को $Apoenzyme$ (एपोएंजाइम) कहा जाता है।
जब $Apoenzyme$ एक गैर-प्रोटीनयुक्त भाग (को-फैक्टर) के साथ जुड़ता है,तो बनने वाले कार्यात्मक एंजाइम को $Holoenzyme$ (होलोएंजाइम) कहा जाता है।
अतः,सही विकल्प $B$ है।

(B) प्रतिस्पर्धी निषेध तब होता है जब सबस्ट्रेट और अवरोधक अणु संरचना में एक-दूसरे के समान होते हैं। इस संरचनात्मक समानता के कारण,दोनों एंजाइम पर एक ही सक्रिय साइट (active site) के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं। यदि अवरोधक सक्रिय साइट से जुड़ जाता है,तो एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स नहीं बन पाता है,जिससे प्रतिक्रिया बाधित हो जाती है। इस प्रकार के निषेध को सबस्ट्रेट की सांद्रता बढ़ाकर दूर किया जा सकता है,जो सक्रिय साइट के लिए अवरोधक से अधिक प्रभावी ढंग से प्रतिस्पर्धा करता है।

(D) सही उत्तर $D$ है।
एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं जो प्रतिक्रिया में खपत हुए बिना रासायनिक प्रतिक्रिया की गति को बढ़ाते हैं।
कथन $A$ सत्य है: अधिकांश एंजाइम जटिल गोलाकार प्रोटीन होते हैं।
कथन $B$ सत्य है: एंजाइम की गतिविधि अवरोधकों (inhibitors) और सक्रियकों (activators) द्वारा नियंत्रित होती है।
कथन $C$ सत्य है: एंजाइमों के लिए तापमान और $pH$ की एक इष्टतम सीमा होती है; इनसे विचलन प्रोटीन को विकृत (denature) कर सकता है।
कथन $D$ असत्य है: एंजाइम प्रतिक्रिया के दौरान खपत नहीं होते हैं और न ही स्थायी रूप से बदलते हैं; वे प्रतिक्रिया के अंत में पुनर्जीवित हो जाते हैं।

(B) जल-अपघटनी अभिक्रियाओं में पानी $(H_2O)$ के योग द्वारा रासायनिक बंधों का टूटना शामिल है।
जैविक प्रणालियों में,ये अभिक्रियाएँ आमतौर पर एंजाइमों (हाइड्रोलिस) द्वारा उत्प्रेरित होती हैं।
चूंकि जल-अपघटन के उत्पाद अक्सर रासायनिक रूप से स्थिर होते हैं और अभिक्रिया में एन्ट्रापी में उल्लेखनीय वृद्धि होती है,इसलिए इन अभिक्रियाओं को आमतौर पर शारीरिक परिस्थितियों में अनुत्क्रमणीय माना जाता है।

(C) एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो कोशिकीय वातावरण के भीतर कार्य करते हैं।
अपने बड़े आणविक आकार और कोशिका द्रव्य की प्रकृति के कारण,एंजाइम कोशिका के भीतर कोलाइडल (colloidal) अवस्था में मौजूद होते हैं।
यह कोलाइडल अवस्था जैव रासायनिक अभिक्रियाओं के कुशलतापूर्वक होने के लिए एक बड़ा सतह क्षेत्र प्रदान करती है।

(C) $Km$ मान (माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक) उस सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है जिस पर अभिक्रिया की दर अधिकतम वेग की आधी $(V_{max}/2)$ होती है।
एक निम्न $Km$ मान एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति उच्च आत्मीयता (affinity) को इंगित करता है,जिसका अर्थ है कि एंजाइम कम सबस्ट्रेट सांद्रता पर भी अपनी अधिकतम उत्प्रेरक दक्षता प्राप्त कर सकता है।
इसलिए,एक निम्न $Km$ मान बेहतर एंजाइमी क्रिया और उच्च सबस्ट्रेट आत्मीयता का सूचक है।

(D) एंजाइम ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनमें तृतीयक संरचना के रूप में जानी जाने वाली एक जटिल त्रि-आयामी आकृति होती है।
यह विशिष्ट त्रि-आयामी वलन एक सक्रिय स्थल (active site) बनाता है,जो एक अद्वितीय पॉकेट या दरार है जहाँ सबस्ट्रेट जुड़ता है।
एंजाइम की विशिष्टता मुख्य रूप से इस तृतीयक संरचना में अमीनो एसिड की सटीक व्यवस्था द्वारा निर्धारित होती है,जो सक्रिय स्थल के आकार और रासायनिक वातावरण को तय करती है,जिससे यह केवल विशिष्ट सबस्ट्रेट्स के साथ ही जुड़ पाता है।

(A) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो रासायनिक प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा (activation energy) को कम करके प्रतिक्रिया की गति को बढ़ाते हैं।
सक्रियण ऊर्जा वह न्यूनतम ऊर्जा है जो अभिकारक अणुओं को रासायनिक परिवर्तन से गुजरने के लिए आवश्यक होती है।
कम ऊर्जा अवरोध वाला एक वैकल्पिक प्रतिक्रिया मार्ग प्रदान करके,एंजाइम एक निश्चित तापमान पर अधिक संख्या में सबस्ट्रेट अणुओं को संक्रमण अवस्था (transition state) तक पहुँचने में मदद करते हैं,जिससे प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है।

$(A)$ "लॉक एंड की" (ताला-चाबी) सिद्धांत $1894$ में एमिल फिशर द्वारा प्रस्तावित किया गया था।
इस सिद्धांत के अनुसार, एंजाइम की एक विशिष्ट ज्यामितीय आकृति होती है जिसमें एक सक्रिय स्थल (active site) होता है जो ताले की तरह कार्य करता है।
सब्सट्रेट (अभिकारक) चाबी के रूप में कार्य करता है जो एंजाइम के सक्रिय स्थल में बिल्कुल फिट बैठता है।
यह विशिष्ट अंतःक्रिया यह सुनिश्चित करती है कि केवल सही सब्सट्रेट ही एंजाइम से जुड़कर एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बना सके, जिससे अभिक्रिया संपन्न होती है।

(C) "Induced fit" (प्रेरित फिट) मॉडल $1958$ में $Daniel \ Koshland$ द्वारा प्रस्तावित किया गया था।
यह मॉडल बताता है कि एंजाइम का सक्रिय स्थल लचीला होता है और सबस्ट्रेट को समायोजित करने के लिए अपना आकार बदलता है, न कि यह $Emil \ Fischer$ द्वारा पहले प्रस्तावित "Lock and Key" (ताला और चाबी) परिकल्पना की तरह एक कठोर संरचना है।

(C) $Km$ एक माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है। यह उस सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है जिस पर एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक अभिक्रिया अपने अधिकतम वेग $(V_{max})$ के आधे तक पहुँच जाती है। यह स्थिरांक एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति आत्मीयता का माप है और यह मौलिक रूप से एंजाइम-सबस्ट्रेट $(ES)$ सम्मिश्र के निर्माण और वियोजन से संबंधित है।

(D) टेम्पलेट सिद्धांत,जिसे $Lock$ और $Key$ (ताला और चाबी) परिकल्पना के रूप में भी जाना जाता है,यह बताता है कि एक एंजाइम में एक विशिष्ट सक्रिय साइट होती है जो एक विशिष्ट सब्सट्रेट में पूरी तरह से फिट बैठती है। इस सिद्धांत के लिए सबसे मजबूत सबूत यह है कि सब्सट्रेट के समान संरचना वाले यौगिक सक्रिय साइट से जुड़ सकते हैं,जिससे वे प्रतिस्पर्धी अवरोधक (competitive inhibitor) के रूप में कार्य करते हैं। यह अवलोकन पुष्टि करता है कि एंजाइम की सक्रिय साइट एक विशिष्ट सब्सट्रेट के लिए डिज़ाइन किया गया एक निश्चित टेम्पलेट है।

(B) एलोस्टेरिक एंजाइम वे एंजाइम होते हैं जिनकी गतिविधि सक्रिय साइट के अलावा किसी अन्य साइट पर एक इफ़ेक्टर अणु के जुड़ने से नियंत्रित होती है,जिसे एलोस्टेरिक साइट कहा जाता है। चयापचय मार्गों में,यह विनियमन अक्सर फीडबैक निषेध के माध्यम से प्राप्त किया जाता है,जहां मार्ग का अंतिम उत्पाद एंजाइम की एलोस्टेरिक साइट से जुड़ जाता है,जिससे उसकी गतिविधि बाधित हो जाती है।

(C) फीडबैक निषेध चयापचय मार्गों में एक नियामक तंत्र है,जहाँ एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला का अंतिम उत्पाद उस एंजाइम की गतिविधि को रोकता है जो मार्ग में जल्दी कार्य करता है।
यह प्रक्रिया कोशिका को उन पदार्थों के अतिरिक्त उत्पादन से बचाती है जो पहले से ही पर्याप्त मात्रा में मौजूद हैं,जिससे संसाधनों की बर्बादी रुकती है।
इसलिए,जब एक एंजाइम-प्रेरित उत्पाद एंजाइमी गतिविधि को रोकता है,तो इसे फीडबैक निषेध कहा जाता है।

(B) एक एलोस्टेरिक एंजाइम में आमतौर पर कम से कम दो अलग-अलग स्थल होते हैं: सक्रिय स्थल (active site),जहाँ सबस्ट्रेट जुड़कर उत्प्रेरण की प्रक्रिया करता है,और एलोस्टेरिक स्थल (allosteric site) या नियामक स्थल,जहाँ एक इफ़ेक्टर अणु जुड़कर एंजाइम की गतिविधि को नियंत्रित करता है। इसलिए,सही उत्तर $B$ है।

(A) प्रतिस्पर्धी निषेध तब होता है जब अवरोधक (inhibitor) अपनी आणविक संरचना में सब्सट्रेट के समान होता है और एंजाइम की गतिविधि को रोकता है।
चूंकि अवरोधक और सब्सट्रेट दोनों एंजाइम के सक्रिय स्थल (active site) के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं,इसलिए इस प्रकार के निषेध को प्रतिस्पर्धी निषेध कहा जाता है।
सब्सट्रेट एनालॉग ऐसे अणु होते हैं जो सब्सट्रेट की संरचना की नकल करते हैं,जिससे वे सक्रिय स्थल से जुड़ सकते हैं और वास्तविक सब्सट्रेट को जुड़ने से रोकते हैं।

(A) सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज एंजाइम सक्सिनेट के फ्यूमरेट में ऑक्सीकरण को उत्प्रेरित करता है। मैलोनिक एसिड की संरचना सक्सिनेट के समान होती है। इस संरचनात्मक समानता के कारण,मैलोनिक एसिड सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) के लिए सबस्ट्रेट (सक्सिनेट) के साथ प्रतिस्पर्धा करता है। इस प्रकार के संदमन को,जिसमें अवरोधक सबस्ट्रेट के समान दिखता है और सक्रिय साइट के लिए प्रतिस्पर्धा करता है,प्रतिस्पर्धी संदमन (competitive inhibition) कहा जाता है।

(B) प्रतिस्पर्धी अवरोधक संरचनात्मक रूप से सबस्ट्रेट (substrate) के समान होते हैं और एंजाइम के सक्रिय स्थल के लिए सबस्ट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं।
चूंकि अवरोधक सक्रिय स्थल पर कब्जा कर लेता है,इसलिए सबस्ट्रेट के प्रति एंजाइम की आत्मीयता (affinity) कम हो जाती है।
इसके परिणामस्वरूप $K_m$ (माइकलिस स्थिरांक) के मान में वृद्धि होती है,जो उस सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है जिस पर अभिक्रिया का वेग अधिकतम वेग $(V_{max})$ का आधा होता है।
हालाँकि,$V_{max}$ अपरिवर्तित रहता है क्योंकि सबस्ट्रेट की उच्च सांद्रता द्वारा इस अवरोध को दूर किया जा सकता है।

(D) सही उत्तर $D$ है। एंजाइमों में एक विशिष्ट क्षेत्र होता है जिसे सक्रिय साइट (active site) कहा जाता है,जो सबस्ट्रेट (substrate) के साथ जुड़ने और रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए जिम्मेदार होता है। यदि सक्रिय साइट को किसी अवरोधक (inhibitor) या भौतिक बाधा द्वारा अवरुद्ध कर दिया जाता है,तो एंजाइम अपने सबस्ट्रेट के साथ नहीं जुड़ सकता है,जिससे एंजाइम कार्यहीन हो जाता है।

(D) गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक वे पदार्थ हैं जो एंजाइम के साथ सक्रिय साइट के अलावा किसी अन्य स्थान पर जुड़ते हैं,जिसे एलोस्टेरिक साइट कहा जाता है।
यह बंधन एपोएंजाइम की संरचना में एक संरचनात्मक परिवर्तन (conformational change) प्रेरित करता है,जो सक्रिय साइट को विकृत कर देता है।
परिणामस्वरूप,सब्सट्रेट अब एंजाइम के साथ प्रभावी ढंग से नहीं जुड़ सकता है,जिससे सब्सट्रेट की सांद्रता चाहे कितनी भी हो,एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है।

(C) ग्लूकोज $6$-फॉस्फेट द्वारा हेक्सोकाइनेज एंजाइम की गतिविधि में गिरावट एलोस्टेरिक विनियमन का एक उदाहरण है।
एलोस्टेरिक एंजाइमों में सक्रिय साइट के अलावा एक अन्य साइट होती है जिसे एलोस्टेरिक साइट कहा जाता है।
जो पदार्थ इन साइटों से जुड़कर एंजाइम की गतिविधि को बदलते हैं,उन्हें एलोस्टेरिक मॉड्यूलेटर कहा जाता है।
ग्लूकोज $6$-फॉस्फेट हेक्सोकाइनेज के लिए एक एलोस्टेरिक अवरोधक के रूप में कार्य करता है,जो एलोस्टेरिक साइट से जुड़कर एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति आकर्षण शक्ति को कम कर देता है,जिससे इसकी गतिविधि कम हो जाती है।

(D) एलोस्टेरिक एंजाइम वे एंजाइम होते हैं जो सक्रिय स्थल के अलावा किसी अन्य स्थल पर एक इफ़ेक्टर अणु के साथ जुड़ने पर अपनी संरचनात्मक रूप को बदल सकते हैं। रूप में यह परिवर्तन उन्हें अपनी उत्प्रेरक गतिविधि को विनियमित करने की अनुमति देता है,जो चयापचय नियंत्रण में एक प्रमुख तंत्र है।

(C) सबस्ट्रेट विशिष्टता का अर्थ है किसी एंजाइम की समान रासायनिक अणुओं के समूह से एक सटीक सबस्ट्रेट चुनने की क्षमता।
$Sucrase$ एक अत्यधिक विशिष्ट एंजाइम है जो केवल $Sucrose$ का $Glucose$ और $Fructose$ में जल-अपघटन (hydrolysis) करता है।
इसके विपरीत,$Nuclease$,$Trypsin$ और $Pepsin$ जैसे एंजाइम सबस्ट्रेट की एक विस्तृत श्रृंखला पर कार्य करते हैं (उदाहरण के लिए,$Trypsin$ क्षारीय अमीनो एसिड से जुड़े विभिन्न पेप्टाइड बॉन्ड पर कार्य करता है,और $Nuclease$ न्यूक्लिक एसिड में विभिन्न फॉस्फोडिएस्टर बॉन्ड पर कार्य करता है)।
इसलिए,दिए गए विकल्पों में से $Sucrase$ सबसे अधिक सबस्ट्रेट विशिष्टता प्रदर्शित करता है।

(C) सही उत्तर $C$ है। -$ase$ प्रत्यय का उपयोग एंजाइमों के नामकरण में किया जाता है। मानक पद्धति के अनुसार,एंजाइमों का नामकरण उस क्रियाधार (substrate) के नाम के अंत में -$ase$ प्रत्यय जोड़कर किया जाता है जिस पर वे कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए,लैक्टोज पर कार्य करने वाले एंजाइम को लैक्टेज कहा जाता है।

(B) एंजाइमों के व्यवस्थित नामकरण और वर्गीकरण की स्थापना इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकेमिस्ट्री $(IUB)$ के एंजाइम आयोग द्वारा की गई थी। इस प्रणाली के अनुसार,एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह प्रमुख वर्गों में वर्गीकृत किया गया है,जैसे कि ऑक्सीडोरिडक्टेस,ट्रांसफरेज,हाइड्रोलेस,लाइजेस,आइसोमरेज और लाइगेज।