Proteins Questions in Hindi

(B) संयुग्मी प्रोटीन वे प्रोटीन होते हैं जिनमें एक गैर-प्रोटीन घटक होता है जिसे प्रोस्थेटिक समूह के रूप में जाना जाता है।
जब प्रोस्थेटिक समूह एक कार्बोहाइड्रेट होता है,तो प्रोटीन को $Glycoprotein$ के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।
$Chromoproteins$ में वर्णक (pigment) होता है,$Lipoproteins$ में लिपिड होते हैं,और $Nucleoproteins$ में न्यूक्लिक एसिड उनके प्रोस्थेटिक समूह के रूप में होते हैं।

(A) कोलेजन प्राणी जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है। यह एक संरचनात्मक प्रोटीन है जो ऊतकों को मजबूती और सहारा प्रदान करता है। संरचनात्मक रूप से,इसे तंतुमय प्रोटीन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है क्योंकि इसकी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं लंबी,समानांतर किस्में में व्यवस्थित होती हैं जो रेशे बनाती हैं,जो पानी में अघुलनशील होते हैं।

(C) एंटीबॉडी, जिन्हें इम्यूनोग्लोबुलिन $(Ig)$ के रूप में भी जाना जाता है, एंटीजन के जवाब में प्लाज्मा कोशिकाओं द्वारा उत्पादित विशेष प्रोटीन होते हैं।
रासायनिक रूप से, एंटीबॉडी $ \text{ग्लाइकोप्रोटीन} $ होते हैं, जिसका अर्थ है कि इनमें कार्बोहाइड्रेट साइड चेन के साथ सहसंयोजक रूप से बंधे प्रोटीन बैकबोन होते हैं।
ये कार्बोहाइड्रेट घटक एंटीबॉडी अणु की स्थिरता, स्राव और जैविक कार्य के लिए आवश्यक हैं।
इसलिए, सही विकल्प $C$ है।

(C) कोलेजन प्राणी जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है। यह एक संरचनात्मक प्रोटीन है जो त्वचा,टेंडन,लिगामेंट और हड्डियों सहित विभिन्न ऊतकों को मजबूती और सहारा प्रदान करता है। हालांकि $RuBisCO$ पूरे जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है (पौधों में इसकी उपस्थिति के कारण),लेकिन प्राणी जगत के लिए $Collagen$ का स्थान प्रथम है।

(D) प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना विभिन्न गैर-सहसंयोजक आकर्षणों और विशिष्ट सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर होती है।
$1$. हाइड्रोजन बंध,स्थिर-वैद्युत आकर्षण (आयनिक बंध) और हाइड्रोफोबिक आकर्षण प्रोटीन की तृतीयक संरचना को बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण बल हैं।
$2$. हाइड्रोफोबिक आकर्षण प्रोटीन फोल्डिंग के लिए मुख्य प्रेरक बल है,क्योंकि गैर-ध्रुवीय पार्श्व श्रृंखलाएं प्रोटीन के आंतरिक भाग में एकत्रित हो जाती हैं।
$3$. एस्टर बंध आमतौर पर लिपिड (फैटी एसिड और ग्लिसरॉल के बीच) या न्यूक्लिक एसिड (फॉस्फोडिएस्टर बंध) में पाए जाते हैं,लेकिन वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के वलन को स्थिर करने में शामिल नहीं होते हैं।
इसलिए,प्रोटीन फोल्डिंग की स्थिरता में एस्टर बंध के शामिल होने की संभावना सबसे कम है।

(B) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।
कुल $9$ आवश्यक अमीनो एसिड हैं: हिस्टिडाइन,आइसोल्यूसीन,ल्यूसीन,लाइसिन,मेथियोनीन,फेनिलएलनिन,थ्रेओनीन,ट्रिप्टोफैन और वेलिन।
दिए गए विकल्पों में से,फेनिलएलनिन एक आवश्यक अमीनो एसिड है।
ग्लाइसिन,सेरीन और एस्पार्टिक एसिड गैर-आवश्यक अमीनो एसिड हैं क्योंकि इन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है।

(B) बाल मुख्य रूप से $Keratin$ नामक एक कठोर,रेशेदार प्रोटीन से बने होते हैं।
जैसे-जैसे व्यक्तियों की आयु बढ़ती है,कोशिकीय प्रक्रियाओं की दक्षता,जिसमें $Keratin$ जैसे प्रोटीन का संश्लेषण भी शामिल है,कम हो जाती है।
$Protein$ $synthesis$ (प्रोटीन संश्लेषण) में यह कमी बालों के शाफ्ट को पतला कर देती है और बालों के रोम (hair follicles) के घनत्व में कमी लाती है,जिसके परिणामस्वरूप वृद्ध व्यक्तियों में बालों का धीरे-धीरे पतला होना देखा जाता है।

(D) हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं $(RBCs)$ में पाया जाने वाला एक जटिल प्रोटीन है।
इसमें आयरन युक्त हीम समूह और ग्लोबिन नामक प्रोटीन होता है।
इसका प्राथमिक कार्य फेफड़ों से ऊतकों तक ऑक्सीजन का और ऊतकों से फेफड़ों तक कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन करना है।
गैसों के विनिमय में इस महत्वपूर्ण भूमिका के कारण,इसे श्वसन वर्णक के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।

(B) अल्फा-केराटिन एक रेशेदार संरचनात्मक प्रोटीन है। यह कशेरुकियों (vertebrates) की त्वचा और एपिडर्मल उपांगों जैसे कि बाल,नाखून और सींगों में उच्च सांद्रता में पाया जाता है।

(D) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और उन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए। गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें शरीर स्वयं संश्लेषित कर सकता है।
ग्लाइसिन,सेरीन और टायरोसिन को गैर-आवश्यक अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है क्योंकि मानव शरीर इनका संश्लेषण करने में सक्षम है।
इसलिए,कथन गलत है क्योंकि इन अमीनो एसिड को आहार में अनिवार्य रूप से शामिल करने की आवश्यकता नहीं है।
कारण आवश्यक अमीनो एसिड की परिभाषा के संबंध में एक सही कथन है।
चूंकि कथन गलत है और कारण सही है,इसलिए सही विकल्प $D$ है।

(C) गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे अमीनो एसिड होते हैं जिन्हें आहार में लेने की आवश्यकता नहीं होती है क्योंकि वे मानव शरीर द्वारा,आमतौर पर कार्बोहाइड्रेट मेटाबोलाइट्स से संश्लेषित किए जा सकते हैं।
ग्लाइसिन एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है क्योंकि शरीर इसे संश्लेषित कर सकता है।
आवश्यक (essential) अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और उन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करना आवश्यक होता है।
चूंकि कथन में कहा गया है कि ग्लाइसिन गैर-आवश्यक है,इसलिए यह सही है।
हालाँकि,कारण में कहा गया है कि इसे शरीर में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है,जो कि आवश्यक अमीनो एसिड की परिभाषा है,इसलिए कारण गलत है।
अतः,कथन सही है लेकिन कारण गलत है।

(B) "रामचंद्रन प्लॉट" जैव रसायन विज्ञान में एक विज़ुअलाइज़ेशन उपकरण है जिसका उपयोग प्रोटीन संरचनाओं में अमीनो एसिड अवशेषों के बैकबोन डायहेड्रल कोणों $\phi$ (फाई) और $\psi$ (साई) के अनुमत क्षेत्रों का विश्लेषण करने के लिए किया जाता है।
यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की स्टीरियोकेमिकल व्यवहार्यता निर्धारित करने में मदद करता है, जिससे प्रोटीन की द्वितीयक संरचना की पुष्टि होती है।

(B) हेलिकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला कुंडलित होकर और मुड़कर एक जटिल त्रि-आयामी आकार बनाती है जिसे प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहा जाता है।
ये कुंडल और मोड़ इस प्रकार व्यवस्थित होते हैं कि गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड श्रृंखलाएं अंदर की ओर छिप जाएं और ध्रुवीय श्रृंखलाएं बाहर की ओर उजागर हो जाएं।
तृतीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न हिस्सों के बीच बनने वाले हाइड्रोजन बॉन्ड,आयनिक बॉन्ड,हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और डाइसल्फाइड ब्रिज जैसे कमजोर बंधों द्वारा स्थिर रहती है।

(A) हाँ,यदि हमारे पास प्रोटीन में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करने की विधि है,तो हम निश्चित रूप से इस जानकारी को प्रोटीन की शुद्धता या समांगता से जोड़ सकते हैं।
$1$. प्रोटीन की प्राथमिक संरचना अमीनो एसिड के विशिष्ट अनुक्रम द्वारा परिभाषित होती है।
$2$. प्रोटीन के नमूने में कोई भी विचलन या अशुद्धि होने पर,अपेक्षित शुद्ध प्रोटीन की तुलना में सिरों पर अलग अमीनो एसिड की उपस्थिति होगी।
$3$. $N$-टर्मिनल और $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड की पहचान करके,हम यह सत्यापित कर सकते हैं कि नमूना लक्षित प्रोटीन के ज्ञात अनुक्रम से मेल खाता है या नहीं।
$4$. यदि टर्मिनल अमीनो एसिड अपेक्षित अमीनो एसिड से मेल नहीं खाते हैं,तो यह इंगित करता है कि नमूना अशुद्ध या विषम है।
$5$. उदाहरण के लिए,$Haemoglobin$ में,प्राथमिक संरचना में एक अमीनो एसिड का प्रतिस्थापन असामान्य प्रोटीन कार्य का कारण बन सकता है,जैसे कि $Sickle$ $Cell$ $Anaemia$ में,जो प्रोटीन की शुद्धता के लिए अनुक्रम की समांगता के महत्व को उजागर करता है।

(N/A) चिकित्सीय एजेंटों के रूप में उपयोग किए जाने वाले प्रोटीन निम्नलिखित हैं:
$1$. $Thrombin$ और $Fibrinogen$: ये प्रोटीन रक्त के थक्के जमने की प्रक्रिया में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
$2$. $Antibodies$ (प्रतिरक्षी): ये प्रतिरक्षा प्रतिक्रियाओं के लिए आवश्यक हैं और विभिन्न नैदानिक और चिकित्सीय अनुप्रयोगों में उपयोग किए जाते हैं।
$3$. $Insulin$: मधुमेह के रोगियों में रक्त शर्करा के स्तर को नियंत्रित करने के लिए उपयोग किया जाने वाला एक पेप्टाइड हार्मोन।
$4$. $Renin$: रक्तचाप और परासरण नियमन (osmoregulation) में शामिल एक एंजाइम।
प्रोटीन के अन्य अनुप्रयोग:
- $Cosmetics$: कोलेजन और केराटिन जैसे प्रोटीन का उपयोग त्वचा और बालों की देखभाल के उत्पादों में व्यापक रूप से किया जाता है।
- $Toxins$: कुछ प्रोटीन जैविक विषाक्त पदार्थों के रूप में कार्य करते हैं (जैसे,$Botulinum$ टॉक्सिन) जिनका उपयोग चिकित्सा उपचार में किया जाता है।
- $Biological$ $Buffers$: प्रोटीन विभिन्न जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में $pH$ स्थिरता बनाए रखने में मदद करते हैं।

(N/A) प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलकीकरण (polymerization) से बने मैक्रोमोलेक्यूल्स हैं।
संरचनात्मक रूप से,प्रोटीन को चार स्तरों में विभाजित किया गया है:
$1$. प्राथमिक संरचना: यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का रैखिक क्रम है।
$2$. द्वितीयक संरचना: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक त्रि-आयामी संरचना बनाने के लिए कुंडलित (coiled) हो जाती है।
$3$. तृतीयक संरचना: हेलिकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला और अधिक कुंडलित और मुड़कर एक जटिल संरचना बनाती है।
$4$. चतुर्थक संरचना: एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मिलकर चतुर्थक संरचना बनाती हैं।
दूध में कई ग्लोबुलर प्रोटीन होते हैं। जब दूध को दही में बदला जाता है,तो ये जटिल प्रोटीन विकृतीकरण (denaturation) की प्रक्रिया से गुजरते हैं। इस प्रक्रिया के दौरान,प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,जिससे ग्लोबुलर प्रोटीन खुल जाते हैं और जम जाते हैं,जो दही को उसकी विशिष्ट बनावट प्रदान करते हैं।

(B) एक अमीनो एसिड में आयनित होने वाले कार्यात्मक समूहों की संख्या उसकी संरचना पर निर्भर करती है।
एक अमीनो एसिड में आमतौर पर कम से कम एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ होता है।
अनुमापन के दौरान,ये समूह विशिष्ट $pH$ मानों पर वियोजित होते हैं।
एक उदासीन अमीनो एसिड के लिए,कार्बोक्सिल समूह और अमीनो समूह प्राथमिक आयनित स्थल होते हैं,जिसके परिणामस्वरूप $2$ वियोजित होने वाले समूह प्राप्त होते हैं।
अम्लीय अमीनो एसिड में पार्श्व श्रृंखला में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह होता है,जबकि क्षारीय अमीनो एसिड में एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है,जिससे $3$ या अधिक वियोजित होने वाले समूह प्राप्त होते हैं।

(N/A) एलेनिन एक गैर-आवश्यक एमीनो एसिड है जिसका रासायनिक सूत्र $C_3H_7NO_2$ है।
इसकी संरचना में एक केंद्रीय अल्फा-कार्बन परमाणु होता है जो एक एमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,एक हाइड्रोजन परमाणु $(-H)$,और अपनी साइड चेन ($R$-समूह) के रूप में एक मिथाइल समूह $(-CH_3)$ से जुड़ा होता है।
इसकी संरचनात्मक सूत्र इस प्रकार है:
$\begin{array}{c} CH_3 \\ | \\ H_2N-C-COOH \\ | \\ H \end{array}$

(N/A) $\Rightarrow$ अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक ही कार्बन,यानी $\alpha$-कार्बन पर अमीनो समूह और अम्लीय समूह प्रतिस्थापित होते हैं। इसलिए,इन्हें $\alpha$-अमीनो एसिड कहा जाता है।
$\Rightarrow$ $\alpha$-कार्बन की चार संयोजकता स्थितियों पर चार प्रतिस्थापी समूह होते हैं। ये एक हाइड्रोजन परमाणु,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और $R$ समूह के रूप में नामित एक परिवर्तनशील समूह हैं।
$\Rightarrow$ इन प्रोटीनयुक्त अमीनो एसिड में $R$ समूह एक हाइड्रोजन परमाणु (ग्लाइसिन में),एक मिथाइल समूह (एलेनिन में),एक हाइड्रोक्सी मिथाइल समूह (सेरीन में) आदि हो सकता है।
$\Rightarrow$ अमीनो एसिड के रासायनिक और भौतिक गुण मुख्य रूप से अमीनो,कार्बोक्सिल और $R$ कार्यात्मक समूहों द्वारा निर्धारित होते हैं।
$\Rightarrow$ अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर,अमीनो एसिड को अम्लीय (जैसे,ग्लूटामिक एसिड),क्षारीय (जैसे,लाइसिन) या उदासीन (जैसे,वैलिन) अमीनो एसिड में वर्गीकृत किया जा सकता है। इसी तरह,एरोमैटिक अमीनो एसिड (जैसे,टायरोसिन,फेनिलएलनिन,ट्रिप्टोफैन) भी होते हैं।
$\Rightarrow$ अमीनो एसिड का एक विशेष गुण $-NH_2$ और $-COOH$ समूहों की आयनित होने की प्रकृति है। परिणामस्वरूप,विभिन्न pH वाले घोलों में अमीनो एसिड की संरचना बदल जाती है और एक विशिष्ट pH पर यह ज़्विटर आयनिक संरचना बनाता है।

(N/A) $\rightarrow$ प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड्स होते हैं। ये पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो एसिड की रैखिक श्रृंखलाएं हैं।
$\rightarrow$ प्रत्येक प्रोटीन अमीनो एसिड का एक बहुलक (पॉलीमर) है। अमीनो एसिड के $21$ प्रकार होते हैं (जैसे,एलेनिन,सिस्टीन,प्रोलाइन,ट्रिप्टोफैन,लाइसिन,आदि)।
$\rightarrow$ प्रोटीन एक विषमबहुलक (हेटरोपॉलीमर) है। एक समबहुलक (होमोपॉलीमर) में केवल एक प्रकार का मोनोमर '$n$' संख्या में दोहराया जाता है।
$\rightarrow$ कुछ अमीनो एसिड हमारे स्वास्थ्य के लिए आवश्यक हैं और उन्हें हमारे आहार के माध्यम से आपूर्ति की जानी चाहिए। आहार प्रोटीन आवश्यक अमीनो एसिड का स्रोत हैं।
$\rightarrow$ अमीनो एसिड आवश्यक या गैर-आवश्यक हो सकते हैं। आवश्यक अमीनो एसिड हमें भोजन के माध्यम से मिलते हैं,जबकि गैर-आवश्यक वे होते हैं जिन्हें हमारा शरीर स्वयं बना सकता है।
$\rightarrow$ प्रोटीन जीवित जीवों में कई कार्य करते हैं: कुछ कोशिका झिल्ली के पार पोषक तत्वों का परिवहन करते हैं,कुछ संक्रामक जीवों से लड़ते हैं,कुछ हार्मोन के रूप में कार्य करते हैं,और कुछ एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं।
$\rightarrow$ कुछ प्रोटीन और उनके कार्य:

प्रोटीन	कार्य
कोलेजन	अंतःकोशिकीय आधार पदार्थ
ट्रिप्सिन	एंजाइम
इंसुलिन	हार्मोन
एंटीबॉडी	संक्रामक एजेंटों से लड़ता है
रिसेप्टर	संवेदी रिसेप्शन (गंध,स्वाद)
$GLUT$-$4$	कोशिकाओं में ग्लूकोज परिवहन को सक्षम बनाता है

$\rightarrow$ कोलेजन पशु जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है और रिबुलोज बिसफॉस्फेट कार्बोक्सिलेज ऑक्सीजनेज (RuBisCo) पूरे जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है।

(N/A) $\rightarrow$ अणुओं की संरचना का अर्थ अलग-अलग संदर्भों में अलग-अलग होता है।
$\rightarrow$ अकार्बनिक रसायन विज्ञान में, संरचना का तात्पर्य हमेशा आणविक सूत्रों (जैसे, $NaCl$, $MgCl_{2}$, आदि) से होता है।
$\rightarrow$ कार्बनिक रसायन विज्ञान में अणुओं की संरचना का प्रतिनिधित्व करते समय हमेशा द्वि-आयामी दृष्टिकोण का उपयोग किया जाता है (जैसे, बेंजीन, नेफ़थलीन, आदि)।
$\rightarrow$ भौतिक विज्ञानी आणविक संरचनाओं के त्रि-आयामी दृश्यों की कल्पना करते हैं, जबकि जीवविज्ञानी प्रोटीन संरचना को चार स्तरों पर वर्णित करते हैं।
$(a)$ प्राथमिक संरचना: अमीनो एसिड का क्रम, यानी प्रोटीन में स्थिति की जानकारी - कौन सा अमीनो एसिड पहला है, कौन सा दूसरा है, आदि - को प्राथमिक संरचना कहा जाता है।
$(b)$ द्वितीयक संरचना: प्रोटीन को एक रेखा के रूप में माना जाता है, जहाँ बायां सिरा पहले अमीनो एसिड द्वारा और दायां सिरा अंतिम अमीनो एसिड द्वारा दर्शाया जाता है।
$\rightarrow$ पहले अमीनो एसिड को $N$-टर्मिनल अमीनो एसिड कहा जाता है। अंतिम अमीनो एसिड को $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड कहा जाता है।
$\rightarrow$ प्रोटीन धागा एक हेलिक्स (सर्पिल) के रूप में मुड़ा होता है (जो एक घूमने वाली सीढ़ी के समान होता है)।
$\rightarrow$ प्रोटीन में, केवल दाएं हाथ के (right-handed) हेलिक्स देखे जाते हैं। प्रोटीन धागे के अन्य क्षेत्र अन्य रूपों में मुड़े होते हैं, जिसे द्वितीयक संरचना कहा जाता है।
$(c)$ तृतीयक संरचना: लंबी प्रोटीन श्रृंखला भी एक खोखले ऊनी गोले की तरह खुद पर मुड़ी होती है, जिससे तृतीयक संरचना बनती है। यह हमें प्रोटीन का $3$-आयामी दृश्य देता है। प्रोटीन की कई जैविक गतिविधियों के लिए तृतीयक संरचना अत्यंत आवश्यक है।
$(d)$ चतुर्थक संरचना: कुछ प्रोटीन एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड या सबयूनिट का संयोजन होते हैं। ये व्यक्तिगत मुड़े हुए पॉलीपेप्टाइड एक-दूसरे के सापेक्ष व्यवस्थित होते हैं (जैसे, गोले की रैखिक श्रृंखला, क्यूब्स, आदि)। प्रोटीन की इस वास्तुकला को चतुर्थक संरचना कहा जाता है।
$\rightarrow$ हीमोग्लोबिन: मानव हीमोग्लोबिन $4$ सबयूनिट से बना होता है। दो एक-दूसरे के समान होते हैं। इसलिए, दो सबयूनिट $\alpha$-प्रकार के और दो सबयूनिट $\beta$-प्रकार के होते हैं।

(N/A) $\Rightarrow$ प्लाज्मा झिल्ली में मौजूद प्रोटीन पदार्थों के परिवहन में मदद करते हैं।
$\Rightarrow$ इम्यूनोग्लोबुलिन प्रोटीन हानिकारक रोगजनकों के खिलाफ प्रतिरक्षा प्रदान करते हैं।
$\Rightarrow$ कुछ प्रोटीन हार्मोन के संरचनात्मक घटकों के रूप में कार्य करते हैं।
$\Rightarrow$ प्रोटीन एंजाइमों के अनिवार्य घटक हैं,जो चयापचय प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।
$\Rightarrow$ कोलेजन पशु जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है,जो संरचनात्मक सहायता प्रदान करता है।
$\Rightarrow$ रिबुलोज बिस्फोस्फेट कार्बोक्सिलेज $(RuBisCo)$ पूरे जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है,जो कार्बन स्थिरीकरण के लिए आवश्यक है।
$\Rightarrow$ प्रोटीन विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं के लिए आवश्यक हैं,जैसे श्वसन गैसों के परिवहन के लिए हीमोग्लोबिन।
$\Rightarrow$ इस प्रकार,प्रोटीन के बिना जीवन संभव नहीं है क्योंकि वे कोशिकाओं के निर्माण खंड और कार्यात्मक मशीनरी हैं।

(N/A) $ \Rightarrow $ अणुओं की संरचना का अर्थ अलग-अलग संदर्भों में अलग-अलग होता है।
$ \Rightarrow $ अकार्बनिक रसायन विज्ञान में, संरचना का तात्पर्य आणविक सूत्रों (जैसे $ NaCl, MgCl_2 $, आदि) से है।
$ \Rightarrow $ कार्बनिक रसायन विज्ञान अणुओं की संरचना का प्रतिनिधित्व करने के लिए द्वि-आयामी दृष्टिकोण का उपयोग करता है (जैसे बेंजीन, नेफ़थलीन, आदि)।
$ \Rightarrow $ भौतिक विज्ञानी आणविक संरचनाओं के त्रि-आयामी दृश्यों की कल्पना करते हैं, जबकि जीवविज्ञानी प्रोटीन संरचना का वर्णन चार स्तरों पर करते हैं।
$ \Rightarrow $ $(a)$ प्राथमिक संरचना: अमीनो एसिड का क्रम, यानी प्रोटीन में स्थिति की जानकारी (कौन सा अमीनो एसिड पहला है, कौन सा दूसरा है, आदि) को प्राथमिक संरचना कहा जाता है।
$ \Rightarrow $ $(b)$ द्वितीयक संरचना: प्रोटीन को एक रेखा के रूप में माना जाता है, जहाँ बायां सिरा पहला अमीनो एसिड ($ N $-टर्मिनल) और दायां सिरा अंतिम अमीनो एसिड ($ C $-टर्मिनल) है। प्रोटीन का धागा एक हेलिक्स (कुंडली) के रूप में मुड़ा होता है (जो एक घूमने वाली सीढ़ी के समान है)। प्रोटीन में केवल दाएं हाथ के हेलिक्स देखे जाते हैं। प्रोटीन धागे के अन्य क्षेत्र अन्य रूपों में मुड़े होते हैं, जिसे द्वितीयक संरचना कहा जाता है।
$ \Rightarrow $ $(c)$ तृतीयक संरचना: लंबी प्रोटीन श्रृंखला ऊन की एक खोखली गेंद की तरह स्वयं पर मुड़ी होती है, जिससे तृतीयक संरचना का निर्माण होता है। यह प्रोटीन का त्रि-आयामी दृश्य प्रदान करती है और प्रोटीन की कई जैविक गतिविधियों के लिए आवश्यक है।
$ \Rightarrow $ $(d)$ चतुर्थक संरचना: कुछ प्रोटीन एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड या सबयूनिट का संयोजन होते हैं। ये व्यक्तिगत मुड़े हुए पॉलीपेप्टाइड एक-दूसरे के सापेक्ष व्यवस्थित होते हैं (उदाहरण के लिए, मानव हीमोग्लोबिन $ 4 $ सबयूनिट से बना है: दो $ \alpha $ प्रकार के और दो $ \beta $ प्रकार के)।

(B) हीमोग्लोबिन एक चतुर्थक (quaternary) प्रोटीन संरचना है। यह $4$ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना होता है: $2$ अल्फा ($\alpha$) श्रृंखलाएँ और $2$ बीटा ($\beta$) श्रृंखलाएँ। इसलिए, सही उत्तर $4$ है।

(B) $\Rightarrow$ अमीनो अम्ल कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक ही कार्बन,यानी $\alpha$-कार्बन पर अमीनो समूह और अम्लीय समूह प्रतिस्थापित होते हैं। इसलिए,इन्हें $\alpha$-अमीनो अम्ल कहा जाता है।
$\Rightarrow$ $\alpha$-कार्बन की चार संयोजकता स्थितियों पर चार प्रतिस्थापन समूह होते हैं। ये हाइड्रोजन,कार्बोक्सिल समूह,अमीनो समूह और $R$ समूह के रूप में नामित एक परिवर्तनशील समूह हैं।
$\Rightarrow$ $R$ समूह की प्रकृति के आधार पर कई अमीनो अम्ल होते हैं,लेकिन जीवित जीवों के प्रोटीन में सामान्यतः $20$ प्रकार के अमीनो अम्ल पाए जाते हैं।

(N/A) अमीनो एसिड की सामान्य संरचना में एक $\alpha$-कार्बन परमाणु होता है जो चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा होता है: एक हाइड्रोजन परमाणु $(H)$,एक अमीनो समूह $(-NH_{2})$,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,और एक परिवर्तनशील $R$-समूह।
ग्लाइसिन और एलेनिन दोनों में,$\alpha$-कार्बन से जुड़े सामान्य प्रतिस्थापी समूह हाइड्रोजन परमाणु $(H)$,अमीनो समूह $(-NH_{2})$ और कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ हैं।

(C) $NH_{2}$ रासायनिक समूह को अमीनो समूह के रूप में जाना जाता है।
यह एक कार्यात्मक समूह है जिसमें एक नाइट्रोजन परमाणु हाइड्रोजन परमाणुओं या कार्बन परमाणु के साथ एकल बंध द्वारा जुड़ा होता है।
जीव विज्ञान में,यह अमीनो एसिड का एक मूलभूत घटक है,जो प्रोटीन के निर्माण खंड (building blocks) हैं।

(D) अमीनो एसिड को उनकी संरचना में अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है।
$1$. वैलीन एक उदासीन,अध्रुवीय अमीनो एसिड है।
$2$. टायरोसिन एक ध्रुवीय,एरोमैटिक अमीनो एसिड है।
$3$. ग्लूटामिक एसिड एक अम्लीय अमीनो एसिड है क्योंकि इसमें एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह होता है।
$4$. लाइसिन एक क्षारीय अमीनो एसिड है क्योंकि इसकी साइड चेन में एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है।
अतः,सही उत्तर लाइसिन है।

(C) कोलेजन जंतु जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है। यह एक संरचनात्मक प्रोटीन है जो त्वचा,टेंडन,लिगामेंट और हड्डियों सहित विभिन्न ऊतकों को मजबूती और सहारा प्रदान करता है।

(B) कोलाजन जंतु जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है। यह एक संरचनात्मक प्रोटीन है जो त्वचा,कंडरा (tendons),स्नायुबंधन (ligaments) और हड्डियों सहित विभिन्न ऊतकों को मजबूती और सहारा प्रदान करता है। हालांकि हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं में प्रचुर मात्रा में होता है,लेकिन पूरे जंतु शरीर में कोलाजन सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है।

(C) प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं। प्रत्येक अमीनो एसिड में एक केंद्रीय कार्बन परमाणु होता है जो एक अमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,एक हाइड्रोजन परमाणु और एक विशिष्ट पार्श्व श्रृंखला ($-R$ समूह) से जुड़ा होता है।
प्रोटीन अणु पर आवेश इन अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखलाओं ($-R$ समूहों) के आयनीकरण,साथ ही टर्मिनल अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों द्वारा निर्धारित होता है।
पर्यावरण के $pH$ के आधार पर,ये पार्श्व श्रृंखलाएं प्रोटॉन ($H^+$ आयन) प्राप्त कर सकती हैं या खो सकती हैं,जिससे प्रोटीन पर शुद्ध धनात्मक,ऋणात्मक या उदासीन आवेश आता है।

(A) अमीनो एसिड का वर्गीकरण उनकी $R$-समूह श्रृंखला की प्रकृति के आधार पर किया जाता है।
क्षारीय अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखला में एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है,जो उन्हें शारीरिक $pH$ पर क्षारीय बनाता है।
लाइसिन,आर्जिनिन और हिस्टिडाइन क्षारीय अमीनो एसिड के उदाहरण हैं।
टायरोसिन एक एरोमैटिक अमीनो एसिड है,ट्रिप्टोफैन भी एरोमैटिक है,और वेलिन एक अध्रुवीय,एलिफैटिक अमीनो एसिड है।
इसलिए,लाइसिन सही उत्तर है।

(D) मानव इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो अग्न्याशय के आइलेट्स ऑफ लैंगरहैंस की बीटा कोशिकाओं द्वारा निर्मित होता है।
इसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ होती हैं,जो डाइसल्फाइड पुलों द्वारा एक साथ जुड़ी होती हैं।
चूंकि यह पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड से बना होता है,इसलिए इसे प्रोटीन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।

(B) मानव इंसुलिन में दो छोटी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं: श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$,जो दो डाइसल्फाइड सेतुओं (बंधों) द्वारा एक-दूसरे से जुड़ी होती हैं।
इसके अतिरिक्त,श्रृंखला $A$ के भीतर एक अंतः-श्रृंखला डाइसल्फाइड बंध होता है,लेकिन प्रश्न विशेष रूप से $A$ और $B$ श्रृंखलाओं को एक-दूसरे से जोड़ने वाले बंधों के बारे में पूछता है।
अतः,अंतः-श्रृंखला (inter-chain) डाइसल्फाइड बंधों की संख्या $2$ है।

(C) इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ से बना होता है,जो डाइसल्फाइड बंधों द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं।
श्रृंखला $A$ में $21$ अमीनो एसिड होते हैं और श्रृंखला $B$ में $30$ अमीनो एसिड होते हैं।
ये दो श्रृंखलाएं $2$ अंतर-श्रृंखला डाइसल्फाइड बंधों द्वारा जुड़ी होती हैं।
इसके अतिरिक्त,श्रृंखला $A$ के भीतर $1$ अंतः-श्रृंखला डाइसल्फाइड बंध होता है।
इसलिए,परिपक्व इंसुलिन अणु में डाइसल्फाइड बंधों की कुल संख्या $2 + 1 = 3$ है।

(D) इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ से बना होता है।
श्रृंखला $A$ में $21$ अमीनो एसिड होते हैं और श्रृंखला $B$ में $30$ अमीनो एसिड होते हैं।
ये दोनों श्रृंखलाएं डाइसल्फाइड बंधों द्वारा एक-दूसरे से जुड़ी होती हैं।
इसलिए,इंसुलिन की संरचना में अमीनो एसिड की कुल संख्या $21 + 30 = 51$ अमीनो एसिड है।

(A) निनहाइड्रिन एक रसायन है जिसका उपयोग अमोनिया या प्राथमिक और द्वितीयक एमाइन का पता लगाने के लिए किया जाता है। जब प्रोटीन या अमीनो एसिड निनहाइड्रिन अभिकर्मक के साथ अभिक्रिया करते हैं,तो वे अभिक्रियाओं की एक श्रृंखला से गुजरते हैं,जिसके परिणामस्वरूप रूहेमैन्स पर्पल नामक गहरे नीले या बैंगनी रंग का यौगिक बनता है। इस अभिक्रिया का उपयोग आमतौर पर फोरेंसिक विज्ञान में उंगलियों के निशान (फिंगरप्रिंट) का पता लगाने के लिए किया जाता है।

(D) $Actin$ मांसपेशियों के तंतुओं में पाया जाने वाला एक संकुचनशील प्रोटीन है।
$Collagen$ जंतु जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला संरचनात्मक प्रोटीन है।
$Albumin$ रक्त प्लाज्मा में पाया जाने वाला एक गोलाकार प्रोटीन है।
$Haematin$ हीमोग्लोबिन में हीम समूह के ऑक्सीकरण से प्राप्त एक रासायनिक यौगिक है; यह एक पोर्फिरिन व्युत्पन्न है,प्रोटीन नहीं है।

(C) सिस्टीन की संरचना $HS-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ है।
संरचना में दिखाए अनुसार,सिस्टीन में एक थायोल $(-SH)$ समूह होता है,जो इसे एक सल्फर युक्त अमीनो एसिड बनाता है।
अन्य सामान्य सल्फर युक्त अमीनो एसिड में मेथियोनीन शामिल है।

(B) प्रोटीन अमीनो एसिड के विषमबहुलक (heteropolymers) होते हैं। ये अमीनो एसिड की लंबी श्रृंखलाएं हैं जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़ी होती हैं,जिससे पॉलीपेप्टाइड्स बनते हैं। चूंकि इनमें अमीनो एसिड के अवशेषों की एक बड़ी संख्या होती है,इसलिए इनका आणविक भार उच्च होता है और इन्हें वृहद् अणु (macromolecules) माना जाता है।

(A) प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं। प्रत्येक अमीनो एसिड में एक केंद्रीय कार्बन परमाणु होता है जो एक अमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,एक हाइड्रोजन परमाणु और एक विशिष्ट $R$-समूह से जुड़ा होता है। इसलिए,सभी प्रोटीन में मौजूद मूलभूत तत्व कार्बन $(C)$,हाइड्रोजन $(H)$,ऑक्सीजन $(O)$ और नाइट्रोजन $(N)$ हैं।

(D) केराटिन एक रेशेदार संरचनात्मक प्रोटीन है जो कशेरुकी जीवों में विभिन्न जैविक संरचनाओं के निर्माण में एक प्रमुख घटक के रूप में कार्य करता है।
यह बालों,नाखूनों और त्वचा की बाहरी परत (एपिडर्मिस) में पाया जाने वाला प्राथमिक प्रोटीन है।
ऊन भी मुख्य रूप से केराटिन तंतुओं से बना होता है।
इसलिए,दिए गए सभी विकल्प सही हैं क्योंकि इन सभी में केराटिन मौजूद होता है।

(D) संयुग्मी प्रोटीन वे प्रोटीन होते हैं जिनमें उनकी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के अलावा एक गैर-प्रोटीन घटक होता है जिसे प्रोस्थेटिक समूह के रूप में जाना जाता है।
ग्लाइकोप्रोटीन एक संयुग्मी प्रोटीन है जिसमें एक कार्बोहाइड्रेट (गैर-प्रोटीन भाग) सहसंयोजक बंध द्वारा प्रोटीन से जुड़ा होता है।
एल्ब्यूमिन,ग्लोब्युलिन और ग्लूटेलिन सरल प्रोटीन के उदाहरण हैं,जिनका जल-अपघटन करने पर केवल $\alpha$-अमीनो एसिड प्राप्त होते हैं।

(D) अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ एक ही कार्बन परमाणु ($\alpha$-कार्बन) से जुड़े होते हैं। ग्लाइसिन,वैलीन और लाइसिन सभी अमीनो एसिड के उदाहरण हैं जो प्रोटीन के निर्माण खंड (building blocks) के रूप में कार्य करते हैं। इसलिए,दिए गए सभी विकल्प सही हैं।

(B) विकृतिकरण (Denaturation) वह प्रक्रिया है जिसमें प्रोटीन की द्वितीयक,तृतीयक या चतुर्थक संरचना ताप,pH परिवर्तन या रासायनिक कारकों जैसे बाहरी तनाव के कारण बाधित हो जाती है। इसके परिणामस्वरूप प्रोटीन की जैविक सक्रियता और उसका विशिष्ट त्रि-आयामी विन्यास नष्ट हो जाता है। इस प्रक्रिया के दौरान,घुलनशील प्रोटीन अक्सर अघुलनशील हो जाते हैं और अवक्षेपित हो जाते हैं।

(D) प्रोटीन अमीनो एसिड के विषमबहुलक (heteropolymers) होते हैं।
ये पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो एसिड के बहुलकीकरण (polymerization) से बनते हैं।
चूंकि ये अमीनो एसिड जैसी पुनरावृत्त एकलक इकाइयों की लंबी श्रृंखलाओं से बने होते हैं,इसलिए इन्हें बहुलक (polymers) के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।

(A) प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े होते हैं।
$A$. $Pepsin$ एक पाचक एंजाइम है,जो एक प्रोटीन है।
$B$. $Adrenaline$ टायरोसिन अमीनो एसिड से व्युत्पन्न एक हार्मोन है,लेकिन यह प्रोटीन नहीं है।
$C$. $ATP$ (एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट) एक न्यूक्लियोटाइड व्युत्पन्न है,प्रोटीन नहीं है।
$D$. $Glutamine$ एक अमीनो एसिड है,प्रोटीन नहीं है।

(D) एक अमीनो अम्ल वह कार्बनिक यौगिक है जिसमें एक ही कार्बन परमाणु ($\alpha$-कार्बन) से अमीनो समूह $(-NH_2)$ और कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह $(-COOH)$ दोनों जुड़े होते हैं।
ग्लाइसिन,एलानिन और हिस्टिडाइन प्रोटीन में पाए जाने वाले मानक अमीनो अम्ल हैं।
बेंज़िडाइन $(C_6H_4NH_2)_2$ सूत्र वाला एक एरोमैटिक एमाइन है। इसमें दो अमीनो समूह होते हैं लेकिन इसमें कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह का अभाव होता है,इसलिए यह एक अमीनो अम्ल नहीं है।

(C) जब प्रोटीन को निनहाइड्रिन (triketohydrindene hydrate) के तनु विलयन के साथ गर्म किया जाता है, तो नीला या बैंगनी रंग उत्पन्न होता है।
प्रोटीन $+$ निनहाइड्रिन विलयन $\xrightarrow{\Delta}$ नीला रंग

(C) ज़्विटर आयन एक ऐसा अणु या आयन है जिसमें अलग-अलग धनात्मक और ऋणात्मक आवेशित समूह होते हैं।
अमीनो एसिड,जिनमें अमीनो समूह $(-NH_{2})$ और कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ दोनों होते हैं,अपने आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होते हैं।
इसी तरह,सल्फानिलिक एसिड जैसे यौगिक,जिनमें अमीनो समूह $(-NH_{2})$ और सल्फोनिक एसिड समूह $(-SO_{3}H)$ होते हैं,वे भी अम्लीय समूह से क्षारीय अमीनो समूह में प्रोटॉन के आंतरिक स्थानांतरण के कारण ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होते हैं।
इसलिए,दोनों संयोजन ज़्विटर आयन बना सकते हैं।