Proteins Questions in Hindi

(B) संयुग्मी प्रोटीन (Conjugated proteins) सरल प्रोटीन और गैर-प्रोटीन सामग्री से बने होते हैं। इस गैर-प्रोटीन सामग्री को प्रोस्थेटिक समूह या कोफैक्टर कहा जाता है।
जल-अपघटन (hydrolysis) पर,ये प्रोटीन अमीनो एसिड और गैर-प्रोटीन सामग्री प्रदान करते हैं।
उदाहरण हैं: लार में म्यूसिन (प्रोस्थेटिक समूह: कार्बोहाइड्रेट),दूध में कैसीन (प्रोस्थेटिक समूह: फॉस्फोरिक एसिड),और रक्त में हीमोग्लोबिन (प्रोस्थेटिक समूह: आयरन युक्त वर्णक)।

(B) मोलिश परीक्षण (Molisch's test) एक रासायनिक परीक्षण है जिसका उपयोग नमूने में कार्बोहाइड्रेट की उपस्थिति का पता लगाने के लिए किया जाता है।
इसका उपयोग प्रोटीन के परीक्षण के लिए नहीं किया जाता है।
मिलन परीक्षण,बायुरेट परीक्षण और निनहाइड्रिन परीक्षण सभी प्रोटीन या अमीनो एसिड की पहचान करने के लिए उपयोग की जाने वाली मानक प्रयोगशाला प्रक्रियाएं हैं।

(B) एक नैनोपैप्टाइड $9$ अमीनो एसिड से मिलकर बना होता है। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में,पेप्टाइड बंधों की संख्या हमेशा $(n-1)$ होती है,जहाँ $n$ अमीनो एसिड की संख्या है। इसलिए,नैनोपैप्टाइड के लिए पेप्टाइड बंधों की संख्या $9 - 1 = 8$ होती है।

(B) आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ को उस विशिष्ट $pH$ मान के रूप में परिभाषित किया जाता है जिस पर एक अमीनो अम्ल या प्रोटीन पर कोई नेट विद्युत आवेश नहीं होता है।
इस $pH$ पर,अणु एक ज़्विटरआयन (zwitterion) के रूप में मौजूद होता है,जिसका अर्थ है कि धनात्मक और ऋणात्मक आवेश संतुलित होते हैं।
चूंकि नेट आवेश शून्य होता है,इसलिए विद्युत क्षेत्र में रखे जाने पर अमीनो अम्ल न तो एनोड की ओर और न ही कैथोड की ओर स्थानांतरित होगा।

(D) हिस्टिडिन एक क्षारीय (basic) अमीनो एसिड है जिसकी साइड चेन ($R$-ग्रुप) में इमिडाज़ोल रिंग होती है।
यह रिंग संरचना शारीरिक $pH$ स्तरों पर हिस्टिडिन की अद्वितीय बफरिंग क्षमता के लिए जिम्मेदार है।

(B) प्रोटीन की हेलिकल संरचना (विशेष रूप से $\alpha$-हेलिक्स) एक ही पेप्टाइड श्रृंखला के एमाइड समूहों के बीच बनने वाले हाइड्रोजन बंधों द्वारा स्थिर होती है।
ये हाइड्रोजन बंध एक अमीनो एसिड अवशेष के $-NH-$ समूह और श्रृंखला में चौथे अमीनो एसिड अवशेष के कार्बोनिल ऑक्सीजन $(C=O)$ के बीच बनते हैं।

(C) सल्फेनिलिक एसिड ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होता है।
इसमें एक ही अणु में अम्लीय समूह $(-SO_3H)$ और क्षारीय समूह $(-NH_2)$ दोनों मौजूद होते हैं।
सल्फोनिक एसिड समूह से प्रोटॉन अमीनो समूह में स्थानांतरित हो जाता है,जिसके परिणामस्वरूप एक द्विध्रुवीय आयन का निर्माण होता है जिसे ज़्विटर आयन कहा जाता है,जिसे $H_3N^+-C_6H_4-SO_3^-$ के रूप में दर्शाया जाता है।

(D) एरोमैटिक अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखला में एक एरोमैटिक वलय (ring) होता है। दिए गए विकल्पों में से, वैलीन, ल्यूसीन और सेरीन एलिफैटिक अमीनो एसिड हैं।
टायरोसिन एक एरोमैटिक अमीनो एसिड है क्योंकि इसकी पार्श्व श्रृंखला में एक फिनोल समूह (हाइड्रॉक्सिल समूह के साथ बेंजीन वलय) होता है।
इसका रासायनिक नाम $\alpha$-अमीनो-$\beta$($p$-हाइड्रॉक्सिफिनाइल)प्रोपियोनिक एसिड है। इस एरोमैटिक केंद्रक की उपस्थिति के कारण, यह एरोमैटिक गुण प्रदर्शित करता है।

(D) ट्रिप्टोफैन एक विषमचक्रीय अमीनो एसिड है क्योंकि इसकी पार्श्व श्रृंखला में एक इंडोल रिंग होती है,जो एक विषमचक्रीय संरचना है (एक द्विचक्रीय संरचना जिसमें छह-सदस्यीय बेंजीन रिंग और पांच-सदस्यीय नाइट्रोजन युक्त पाइरोल रिंग जुड़ी होती है)।

(B) एक अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय होता है यदि इसमें कम से कम एक कायरल कार्बन परमाणु (चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा एक असममित कार्बन परमाणु) हो।
ग्लाइसिन की संरचना $NH_2-CH_2-COOH$ होती है। चूंकि केंद्रीय कार्बन परमाणु दो समान हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है,इसलिए यह अकायरल है और इसलिए प्रकाशिक रूप से निष्क्रिय है।
प्रकृति में पाए जाने वाले अन्य सभी अमीनो एसिड में कम से कम एक कायरल कार्बन परमाणु ($\alpha$-कार्बन) होता है और इसलिए वे प्रकाशिक रूप से सक्रिय होते हैं।
अतः,'ग्लाइसिन को छोड़कर सभी अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय होते हैं' कथन सही है।

(D) प्रोटीन जटिल मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं जो आमतौर पर एल्केन्स,एल्कीन्स और एल्काइन्स जैसे गैर-ध्रुवीय (non-polar) विलायकों में अघुलनशील होते हैं। हालाँकि,बेंजीन का उपयोग प्रयोगशाला प्रक्रियाओं में कुछ प्रकार के प्रोटीन या लिपिड-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स को घोलने या हटाने के लिए किया जाता है क्योंकि इसके विशिष्ट रासायनिक गुण होते हैं। इसलिए,दिए गए विकल्पों में से,प्रोटीन आधारित दाग या नमूनों को हटाने के लिए बेंजीन सबसे प्रभावी विलायक है।

(A) अधिकांश जीवित कोशिकाओं में उपस्थित ट्राइपेप्टाइड ग्लूटाथायोन है।
यह $3$ अमीनो एसिड,अर्थात् ग्लाइसिन,ग्लूटामिक एसिड और सिस्टीन से बना होता है।
यह एक एंटीऑक्सीडेंट के रूप में कार्य करता है और विभिन्न कोशिकीय प्रक्रियाओं में सह-एंजाइम (coenzyme) के रूप में कार्य करता है।

(D) निनहाइड्रिन परीक्षण का उपयोग अमीनो एसिड या प्रोटीन का पता लगाने के लिए किया जाता है। जब कोई प्रोटीन या अमीनो एसिड निनहाइड्रिन के साथ प्रतिक्रिया करता है,तो यह एक विशिष्ट नीला या बैंगनी रंग उत्पन्न करता है,जो धनात्मक परिणाम को दर्शाता है।
बेनेडिक्ट विलयन का उपयोग अपचायक शर्करा (reducing sugars) का पता लगाने के लिए किया जाता है। मोनोसैकेराइड और कई डाइसैकेराइड (जैसे माल्टोज़ और लैक्टोज़) अपचायक शर्करा के रूप में कार्य करते हैं और धनात्मक परिणाम (लाल/नारंगी अवक्षेप) देते हैं।
चूंकि प्रोटीन अपचायक शर्करा नहीं होते हैं,इसलिए वे बेनेडिक्ट विलयन के साथ ऋणात्मक परिणाम देते हैं।
अतः,प्रोटीन वह यौगिक है जो निनहाइड्रिन परीक्षण में धनात्मक और बेनेडिक्ट विलयन परीक्षण में ऋणात्मक परिणाम देता है।

(C) इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ से बना होता है।
श्रृंखला $A$ में $21$ अमीनो एसिड अवशेष होते हैं और श्रृंखला $B$ में $30$ अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।
ये दो श्रृंखलाएं दो अंतर-श्रृंखला डाइसल्फाइड पुलों ($A7-B7$ और $A20-B19$ के बीच) द्वारा जुड़ी होती हैं।
इसके अतिरिक्त,श्रृंखला $A$ के भीतर एक अंतः-श्रृंखला डाइसल्फाइड पुल ($A6-A11$ के बीच) होता है।
अतः,इंसुलिन अणु में उपस्थित डाइसल्फाइड बंधों की कुल संख्या $3$ है।

(B) कथन $(i)$ गलत है क्योंकि ग्लाइसिन अ-कायरल (achiral) होता है (इसमें कोई कायरल केंद्र नहीं होता है)।
कथन $(ii)$ सत्य है क्योंकि आइसोल्यूसीन जैसे अमीनो एसिड में दो कायरल केंद्र होते हैं, जबकि ग्लाइसिन में कोई नहीं होता है।
कथन $(iii)$ सत्य है क्योंकि प्रोटीन संश्लेषण के दौरान प्रोटीन में शामिल सभी अमीनो एसिड $L$-विन्यास वाले होते हैं।
कथन $(iv)$ गलत है क्योंकि प्रोलाइन प्रोटीन में पाया जाने वाला एक ऐसा अमीनो एसिड है जिसमें $2^{\circ}$ अमीनो समूह होता है (यह एक इमीनो एसिड है)।
अतः, कथन $(ii)$ और $(iii)$ सही हैं।

(C) प्रोटीन आवश्यक मैक्रोमोलेक्यूल्स हैं जो पौधों,जानवरों,बैक्टीरिया और कवक सहित सभी जीवित जीवों में पाए जाते हैं।
विकल्प $A$ सही है क्योंकि प्रोटीन सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद होते हैं।
विकल्प $B$ सही है क्योंकि प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) हैं,जिनमें हमेशा कार्बन $(C)$,हाइड्रोजन $(H)$,ऑक्सीजन $(O)$ और नाइट्रोजन $(N)$ होते हैं।
विकल्प $C$ गलत है क्योंकि प्रोटीन का संश्लेषण सभी जीवित जीवों द्वारा किया जाता है,न कि केवल पादप जगत द्वारा। जानवर और सूक्ष्मजीव भी अपने स्वयं के प्रोटीन का संश्लेषण करते हैं।
विकल्प $D$ सही है क्योंकि प्रोटीन को प्रयोगशाला में सॉलिड-फेज पेप्टाइड सिंथेसिस या रिकॉम्बिनेंट $DNA$ तकनीक जैसी तकनीकों का उपयोग करके संश्लेषित किया जा सकता है।

(D) ग्लाइसिन सबसे सरल अमीनो एसिड है। अमीनो एसिड की सामान्य संरचना $NH_2-CH(R)-COOH$ होती है। ग्लाइसिन में,$R$ समूह को एक हाइड्रोजन परमाणु $(-H)$ द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है,जिससे इसका सूत्र $NH_2-CH_2-COOH$ हो जाता है।

(D) अमीनो एसिड उभयधर्मी (amphoteric) अणु होते हैं जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ दोनों होते हैं।
जलीय घोल में,कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खोकर ऋणात्मक रूप से आवेशित कार्बोक्सिलेट आयन $(-COO^-)$ बन सकता है,और अमीनो समूह एक प्रोटॉन स्वीकार करके धनात्मक रूप से आवेशित अमोनियम आयन $(-NH_3^+)$ बन सकता है।
यह द्विध्रुवीय आयन,जो एक साथ धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेश वहन करता है,ज़्विटर आयन (Zwitterion) के रूप में जाना जाता है।
चूंकि सभी अमीनो एसिड (अम्लीय,क्षारीय और तटस्थ) में ये कार्यात्मक समूह होते हैं,इसलिए वे सभी अपने संबंधित आइसोइलेक्ट्रिक बिंदुओं पर ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद हो सकते हैं।

(D) अनावश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है।
चूंकि शरीर इनका उत्पादन कर सकता है,इसलिए आहार में इन्हें लेने की आवश्यकता नहीं होती है।
अतः,कथन $(b)$ और $(c)$ दोनों सही हैं।

(B) प्राणी जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन $Collagen$ (कोलेजन) है।
$Chitin$ (काइटिन) एक पॉलीसैकराइड है जो आर्थ्रोपोड्स के बाह्य कंकाल में पाया जाता है।
$Peptidoglycan$ (पेप्टिडोग्लाइकेन) शर्करा और अमीनो एसिड से बना एक बहुलक है जो अधिकांश बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति का निर्माण करता है।
$Hyaluronic$ $acid$ (हाइल्यूरोनिक एसिड) एक ग्लाइकोसामिनोग्लाइकेन है,जो एक प्रकार का पॉलीसैकराइड है।
अतः,$Collagen$ सही उत्तर है क्योंकि यह जानवरों के विभिन्न संयोजी ऊतकों के बाह्यकोशिकीय मैट्रिक्स में प्राथमिक संरचनात्मक प्रोटीन है।

(C) प्रोटीन में,अमीनो एसिड एक-दूसरे से पेप्टाइड बंध द्वारा जुड़े होते हैं।
यह बंध एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और अगले अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के बीच अभिक्रिया द्वारा बनता है,जिसके परिणामस्वरूप पानी का एक अणु बाहर निकलता है।
ग्लाइकोसिडिक बंध: कार्बोहाइड्रेट में दो मोनोसेकेराइड के बीच बनता है।
फॉस्फोडाइएस्टर बंध: न्यूक्लिक एसिड ($DNA$ या $RNA$) में फॉस्फेट समूह और शर्करा अणु के बीच बनता है।
हाइड्रोजन बंध: प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचना के लिए जिम्मेदार है,लेकिन अमीनो एसिड के प्राथमिक जुड़ाव के लिए नहीं।

(A) प्रोटीन की द्वितीयक संरचना हाइड्रोजन बंधों द्वारा स्थिर होती है और यह दो रूपों में मौजूद होती है: $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट।
फाइब्रोइन,जो रेशम में पाया जाने वाला एक प्रोटीन है,$\beta$-प्लीटेड शीट संरचना प्रदर्शित करने वाले प्रोटीन का एक उत्कृष्ट उदाहरण है।
हीमोग्लोबिन चतुर्धातुक (quaternary) संरचना प्रदर्शित करता है।
अधिकांश एंजाइम तृतीयक (tertiary) संरचना प्रदर्शित करते हैं।
$\alpha$-केराटिन एक रेशेदार प्रोटीन है जो $\alpha$-हेलिकल संरचना प्रदर्शित करता है।
अतः,सही विकल्प $A$ है।

(B) प्रोटीन की चतुर्थक संरचना एक बहु-उपइकाई (multi-subunit) परिसर में कई मुड़ी हुई प्रोटीन उपइकाइयों की व्यवस्था को संदर्भित करती है।
$1$. मायोग्लोबिन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से बना होता है और इसमें तृतीयक संरचना होती है।
$2$. हीमोग्लोबिन चतुर्थक संरचना वाले प्रोटीन का एक उत्कृष्ट उदाहरण है,क्योंकि यह चार पॉलीपेप्टाइड उपइकाइयों ($2$ अल्फा और $2$ बीटा श्रृंखलाओं) से बना होता है।
$3$. केराटिन एक रेशेदार प्रोटीन है जो मुख्य रूप से द्वितीयक संरचना (अल्फा-हेलिकल संरचना) प्रदर्शित करता है।
अतः,सही उत्तर हीमोग्लोबिन है।

(A) दी गई संरचना एस्पार्टिक अम्ल की है।
अमीनो अम्ल का वर्गीकरण उसकी संरचना में उपस्थित अमीनो $(-NH_2)$ और कार्बोक्सिल $(-COOH)$ समूहों की संख्या के आधार पर किया जाता है।
यदि कार्बोक्सिल समूहों की संख्या अमीनो समूहों की संख्या से अधिक है,तो अमीनो अम्ल प्रकृति में अम्लीय होता है।
दी गई संरचना में,दो कार्बोक्सिल समूह (एक मुख्य श्रृंखला में और एक पार्श्व श्रृंखला में) और केवल एक अमीनो समूह है।
इसलिए,एक अतिरिक्त कार्बोक्सिलिक समूह की उपस्थिति के कारण,यह प्रकृति में अम्लीय है।

(D) प्रोटीन की प्राथमिक संरचना अमीनो एसिड के रैखिक अनुक्रम को संदर्भित करती है।
द्वितीयक संरचनाएं,जैसे कि $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट,पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्थानीय वलन (folding) का प्रतिनिधित्व करती हैं।
तृतीयक संरचना पूरी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के समग्र त्रि-आयामी वलन का प्रतिनिधित्व करती है,जो प्रोटीन की जैविक सक्रियता के लिए आवश्यक है।
इसलिए,तृतीयक संरचना ही वह है जो प्रोटीन का त्रि-आयामी दृश्य प्रदान करती है।

(B) अमीनो अम्लों का वर्गीकरण उनके $R$ समूह की प्रकृति के आधार पर किया जाता है।
$1$. क्षारीय अमीनो अम्लों में उनकी पार्श्व श्रृंखला में एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है,जो उन्हें शारीरिक $pH$ पर धनात्मक रूप से आवेशित बनाता है। उदाहरणों में $Lysine$,$Arginine$ और $Histidine$ शामिल हैं।
$2$. अम्लीय अमीनो अम्लों में उनकी पार्श्व श्रृंखला में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह होता है,जो उन्हें ऋणात्मक रूप से आवेशित बनाता है। उदाहरणों में $Glutamic$ $acid$ और $Aspartic$ $acid$ शामिल हैं।
$3$. ग्लाइसिन और एलेनिन उदासीन अमीनो अम्ल हैं।
अतः,$Lysine$ और $Arginine$ क्षारीय अमीनो अम्ल हैं।

(C) $Glycine$ अमीनो एसिड $Heme$ के जैवसंश्लेषण में एक महत्वपूर्ण अग्रदूत (precursor) है।
यह $Heme$ की पोर्फिरिन रिंग संरचना के निर्माण के लिए आवश्यक नाइट्रोजन और कार्बन परमाणुओं को प्रदान करता है।

(B) अमीनो एसिड को उनकी पार्श्व श्रृंखला (side chain) के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है। अल्कोहलिक अमीनो एसिड वे होते हैं जिनमें उनकी पार्श्व श्रृंखला में एक हाइड्रॉक्सिल $(-OH)$ समूह होता है।
दिए गए विकल्पों में से,$Threonine$ (थ्रियोनिन) और $Serine$ (सेरीन) वे दो अमीनो एसिड हैं जिनमें उनकी पार्श्व श्रृंखला में हाइड्रॉक्सिल समूह होता है।
इसलिए,वे एक अल्कोहलिक अमीनो एसिड युग्म बनाते हैं।

(D) आवश्यक अमीनो एसिड वे अमीनो एसिड होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित (synthesized) नहीं किया जा सकता है। इसलिए,इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करना आवश्यक है। लाइसिन को एक आवश्यक अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है क्योंकि मानव शरीर में इसे उत्पन्न करने के लिए आवश्यक चयापचय मार्ग (metabolic pathways) का अभाव होता है।

(C) प्रोटीन की तृतीयक संरचना उसकी जैविक सक्रियता के लिए आवश्यक है क्योंकि यह एक विशिष्ट त्रि-आयामी आकार बनाती है।
इस संरचना में,पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला स्वयं पर मुड़ जाती है,जिससे दूर स्थित अमीनो एसिड के पार्श्व समूह एक-दूसरे के करीब आकर एक सक्रिय स्थल (active site) बनाते हैं।
कारण $R$ गलत है क्योंकि तृतीयक संरचना केवल सहसंयोजक बंधों द्वारा ही नहीं,बल्कि हाइड्रोजन बंधों,आयनिक बंधों,हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और वैन डेर वाल्स बलों जैसी विभिन्न गैर-सहसंयोजक इंटरैक्शन द्वारा बनाए रखी जाती है।

(A) कोलेजन एक रेशेदार प्रोटीन है जिसमें तीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक-दूसरे के चारों ओर ट्रिपल हेलिक्स संरचना में लिपटी होती हैं।
इस ट्रिपल हेलिक्स की स्थिरता मुख्य रूप से अंतर-श्रृंखला हाइड्रोजन बंधों द्वारा बनाए रखी जाती है।
ये हाइड्रोजन बंध एक श्रृंखला में ग्लाइसिन अवशेष के $>NH$ समूह और अन्य दो श्रृंखलाओं में अमीनो एसिड अवशेषों के $-CO$ समूह के बीच बनते हैं।
इसके अतिरिक्त,प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन अवशेषों की उपस्थिति संरचनात्मक कठोरता और 'लॉकिंग' प्रभाव प्रदान करती है,जो कोलेजन हेलिक्स को और अधिक स्थिर बनाती है।
इस प्रकार,अभिकथन और कारण दोनों वैज्ञानिक रूप से सटीक हैं,और कारण एक पूरक संरचनात्मक विवरण प्रदान करता है जो अभिकथन में वर्णित स्थिरता का समर्थन करता है।

(C) प्रोटीन की तृतीयक संरचना उसकी जैविक सक्रियता के लिए अनिवार्य है क्योंकि यह विशिष्ट त्रि-आयामी आकार बनाती है,जिसमें एंजाइमों का सक्रिय स्थल (active site) शामिल होता है,जो उसके कार्य के लिए आवश्यक है।
कारण के संदर्भ में,हालांकि प्रोटीन में त्रिविम बाधाओं (steric constraints) के कारण दाईं ओर वाली हेलिक्स सबसे सामान्य हैं,लेकिन यह कहना गलत है कि प्रोटीन में *केवल* दाईं ओर वाली हेलिक्स ही देखी जाती हैं,क्योंकि विशिष्ट परिस्थितियों या कृत्रिम पेप्टाइड्स में बाईं ओर वाली हेलिक्स भी मौजूद हो सकती हैं।
अतः,अभिकथन सही है,लेकिन कारण गलत है।

(B) मेथियोनीन और सिस्टीन केवल दो ऐसे प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड हैं जिनमें उनकी पार्श्व श्रृंखला में सल्फर $(S)$ होता है। सल्फर प्रोटीन की संरचना और कार्य के लिए एक आवश्यक तत्व है,क्योंकि यह डाइसल्फाइड बॉन्ड बनाने की अनुमति देता है,जो प्रोटीन की तृतीयक संरचना को स्थिर करते हैं।

(B) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए। मनुष्यों के लिए नौ आवश्यक अमीनो एसिड हैं: हिस्टिडाइन,आइसोल्यूसीन,ल्यूसीन,लाइसिन,मेथियोनीन,फेनिलएलनिन,थ्रेओनीन,ट्रिप्टोफैन और वेलिन। दिए गए विकल्पों में से,फेनिलएलनिन एक आवश्यक अमीनो एसिड है।

(A) प्रोटीन $20$ प्रकार के अमीनो एसिड से बने होते हैं। पौधे इन सभी का संश्लेषण कर सकते हैं,जबकि जंतु सभी का संश्लेषण नहीं कर पाते हैं। लगभग $10$ अमीनो एसिड जंतुओं द्वारा ट्रांसएमिनेशन जैसी प्रक्रियाओं के माध्यम से बनाए जाते हैं। वे अमीनो एसिड जो शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किए जा सकते और जिन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करना आवश्यक है,उन्हें आवश्यक अमीनो एसिड कहा जाता है। जिन अमीनो एसिड को शरीर संश्लेषित कर सकता है,उन्हें गैर-आवश्यक अमीनो एसिड कहा जाता है। आइसोल्यूसीन एक आवश्यक अमीनो एसिड है और इसकी कमी से रक्त शर्करा का नियमन बिगड़ जाता है।

(B) हीमोग्लोबिन अणु एक चतुर्धातुक (quaternary) प्रोटीन संरचना है जो चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बनी होती है।
यह दो $\alpha$-श्रृंखलाओं,जिनमें से प्रत्येक में $141$ अमीनो एसिड होते हैं,और दो $\beta$-श्रृंखलाओं,जिनमें से प्रत्येक में $146$ अमीनो एसिड होते हैं,से मिलकर बना होता है।

(A) हीमोग्लोबिन में,बफरिंग की क्रिया मुख्य रूप से $Histidine$ अवशेषों के इमिडाज़ोल समूह द्वारा की जाती है। यह अवशेष प्रोटॉन को स्वीकार या दान कर सकता है,जो रक्त के $pH$ को बनाए रखने में मदद करता है।

(B) ओर्निथिन एक नॉन-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड है,जिसका अर्थ है कि यह प्रोटीन संश्लेषण (ट्रांसलेशन) के दौरान प्रोटीन में शामिल नहीं होता है।
यह यूरिया चक्र में एक मध्यवर्ती के रूप में कार्य करता है,जहाँ यह आर्जिनिन के जल-अपघटन द्वारा बनता है और बाद में कार्बामॉयल फॉस्फेट के साथ प्रतिक्रिया करके सिट्रुलिन उत्पन्न करता है।

(A) पक्षियों (पंख,पैरों पर शल्क) और स्तनधारियों (बाल,नाखून,पंजे) का बाह्यकंकाल मुख्य रूप से $Keratin$ (केराटिन) से बना होता है।
$Keratin$ एक रेशेदार संरचनात्मक प्रोटीन है।
अतः,सही उत्तर $Protein$ (प्रोटीन) है।

(A) प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं। इन अमीनो एसिड में,अमीनो समूह $(-NH_2)$ और कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं,जिसे $\alpha$-कार्बन कहा जाता है। इसलिए,प्रोटीन में पाए जाने वाले अमीनो एसिड विशेष रूप से $\alpha$-अमीनो एसिड होते हैं।

(C) अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं,जिसे $\alpha$-कार्बन कहा जाता है।
इन्हें प्रतिस्थापित मीथेन माना जाता है क्योंकि केंद्रीय कार्बन की चार संयोजकता स्थितियों पर एक हाइड्रोजन परमाणु,एक कार्बोक्सिल समूह,एक अमीनो समूह और एक परिवर्तनशील $R$-समूह स्थित होता है।
चूंकि इनमें कार्बन-हाइड्रोजन बंध होते हैं,इसलिए इन्हें कार्बनिक यौगिकों के रूप में वर्गीकृत किया जाता है,न कि अकार्बनिक।
ग्लाइसिन सबसे सरल अमीनो एसिड है जिसमें $R$-समूह के रूप में एक हाइड्रोजन परमाणु होता है।

(A) प्रोटीन अमीनो एसिड से बने हेटरोपॉलिमर होते हैं। यद्यपि कई अमीनो एसिड मौजूद होते हैं,लेकिन जीवित जीवों में प्रोटीन के निर्माण में सामान्यतः केवल $20$ प्रकार के अमीनो एसिड ही शामिल होते हैं। इन्हें प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड के रूप में जाना जाता है।

(B) अमीनो एसिड की सामान्य संरचना $R-CH(NH_2)-COOH$ होती है। अमीनो एसिड की पहचान केंद्रीय कार्बन परमाणु से जुड़े $R$ समूह पर निर्भर करती है।
$1$. पहली संरचना में,$R$ समूह $H$ है। यह ग्लाइसिन है,जो सबसे सरल अमीनो एसिड है।
$2$. दूसरी संरचना में,$R$ समूह $CH_3$ है। यह एलानीन है।
$3$. तीसरी संरचना में,$R$ समूह $CH_2OH$ है। यह सेरीन है।
अतः,सही क्रम ग्लाइसिन,एलानीन,सेरीन है।

(B) अमीनो एसिड एक कार्बनिक यौगिक है जिसमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$,एक हाइड्रोजन परमाणु $(-H)$ और एक केंद्रीय अल्फा-कार्बन परमाणु से जुड़ी एक परिवर्तनशील पार्श्व श्रृंखला ($R$ समूह) होती है।
जबकि अमीनो समूह,कार्बोक्सिल समूह और हाइड्रोजन परमाणु सभी अमीनो एसिड में समान होते हैं,$R$ समूह की रासायनिक प्रकृति अलग-अलग अमीनो एसिड में भिन्न होती है।
यह $R$ समूह प्रत्येक अमीनो एसिड के विशिष्ट गुणों जैसे कि उसके आकार,आवेश और हाइड्रोफोबिसिटी को निर्धारित करता है,जिससे अमीनो एसिड में विविधता देखी जाती है।

(A) अमीनो एसिड का उनके रासायनिक स्वभाव के आधार पर वर्गीकरण इस प्रकार है:
$1$. अम्लीय अमीनो एसिड में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ होता है। उदाहरण: ग्लूटामिक एसिड (ग्लूटामेट)।
$2$. क्षारीय अमीनो एसिड में एक अतिरिक्त अमीनो समूह $(-NH_2)$ होता है। उदाहरण: लाइसिन।
$3$. उदासीन अमीनो एसिड में अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या समान होती है। उदाहरण: वैलीन।
कॉलम का मिलान करने पर:
$P$ (अम्लीय) का मिलान $III$ (ग्लूटामेट) से होता है।
$Q$ (क्षारीय) का मिलान $I$ (लाइसिन) से होता है।
$R$ (उदासीन) का मिलान $II$ (वैलीन) से होता है।
अतः, सही क्रम $(P-III), (Q-I), (R-II)$ है।

(C) अमीनो एसिड का वर्गीकरण उनकी पार्श्व श्रृंखला ($R$-groups) की प्रकृति के आधार पर किया जाता है।
$1$. एरोमैटिक अमीनो एसिड में उनकी पार्श्व श्रृंखला में बेंजीन वलय या हेटरोसायक्लिक वलय होता है। इसके उदाहरणों में फिनाइल एलेनिन,टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन शामिल हैं।
$2$. सिस्टीन एक सल्फर युक्त अमीनो एसिड है जिसकी पार्श्व श्रृंखला में थायोल $(-SH)$ समूह होता है। यह एरोमैटिक नहीं है।
अतः,सही विकल्प $C$ है।

(A) कोलेजन प्राणी जगत में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है,क्योंकि यह संयोजी ऊतकों का एक प्रमुख संरचनात्मक घटक है।
रुबिस्को (Ribulose$-1,5-$bisphosphate carboxylase-oxygenase) संपूर्ण जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है क्योंकि यह पौधों में प्रकाश संश्लेषण की प्रक्रिया के लिए आवश्यक है,जो जीवमंडल के प्राथमिक उत्पादक हैं।

(D) अमीनो एसिड प्रोटीन के निर्माण खंड (building blocks) होते हैं।
जब दो अमीनो एसिड आपस में जुड़ते हैं,तो एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के साथ अभिक्रिया करता है।
इस अभिक्रिया के परिणामस्वरूप पानी का एक अणु $(H_2O)$ बाहर निकलता है और एक सहसंयोजक बंध बनता है जिसे पेप्टाइड बंध $(-CO-NH-)$ कहा जाता है।
अतः,सही विकल्प $D$ है।

(D) सही मिलान इस प्रकार है:
$P$. कोलेजन: यह अंतःकोशिकीय आधारक पदार्थ के रूप में कार्य करता है $(V)$।
$Q$. ट्रिप्सिन: यह एक एंजाइम है $(IV)$।
$R$. इंसुलिन: यह एक हार्मोन है $(I)$।
$S$. एंटीबॉडी: यह संक्रामक कारकों से लड़ता है $(III)$।
$T$. रिसेप्टर: यह संवेदी ग्राही के रूप में कार्य करता है $(II)$।
$U$. $GLUT-4$: यह कोशिकाओं में ग्लूकोज के परिवहन में मदद करता है $(VI)$।
अतः,सही क्रम $(P-V), (Q-IV), (R-I), (S-III), (T-II), (U-VI)$ है।

(A) आहार में उनकी आवश्यकता के आधार पर अमीनो एसिड को दो प्रकारों में वर्गीकृत किया गया है:
$1$. आवश्यक अमीनो एसिड: ये मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किए जा सकते हैं और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करना आवश्यक होता है।
$2$. गैर-आवश्यक अमीनो एसिड: ये मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किए जाते हैं और इसलिए इन्हें आहार में लेना अनिवार्य नहीं होता है।
चूंकि प्रश्न में उन अमीनो एसिड के बारे में पूछा गया है जो हमारे शरीर में संश्लेषित होते हैं,इसलिए उन्हें गैर-आवश्यक अमीनो एसिड कहा जाता है।