Proteins Questions in Gujarati

(B) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે બિન-પ્રોટીન જૂથો (પ્રોસ્થેટિક જૂથો) સાથે સહસંયોજક બંધથી જોડાયેલા હોય છે.
$1$. ગ્લાયકોપ્રોટીન એ સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જેમાં પ્રોસ્થેટિક જૂથ તરીકે કાર્બોદિત હોય છે.
$2$. લેસિથોપ્રોટીનમાં લિપિડ્સ (લેસિથિન) હોય છે.
$3$. લિપોપ્રોટીનમાં લિપિડ્સ હોય છે.
$4$. મેટાલોપ્રોટીનમાં ધાતુના આયનો હોય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(D) હિમોગ્લોબિન $(Hb)$ એ ચતુર્થક પ્રોટીન છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ સબયુનિટ્સનું બનેલું છે: બે $\alpha$-શૃંખલા અને બે $\beta$-શૃંખલા.
દરેક પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા એક હિમ (heme) સમૂહ ધરાવે છે.
દરેક હિમ સમૂહ તેના કેન્દ્રમાં એક લોહ $(Fe^{2+})$ પરમાણુ ધરાવે છે.
તેથી,એક હિમોગ્લોબિન અણુમાં ચાર હિમ સમૂહ હોવાથી,$Hb$ ની એક ચતુર્થક રચનામાં કુલ ચાર લોહ પરમાણુઓ હાજર હોય છે.

(A) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ સમૂહની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એલેનીન (Alanine) માં $R$ સમૂહ તરીકે મિથાઈલ સમૂહ $(-CH_3)$ હોય છે,જે અધ્રુવીય અને જલવિરાગી (hydrophobic) છે.
$2$. આર્જિનીન (Arginine) ધન વીજભારિત અને બેઝિક $R$ સમૂહ ધરાવે છે.
$3$. ગ્લાયસિન (Glycine) માં $R$ સમૂહ તરીકે હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ હોય છે,જે તકનીકી રીતે અધ્રુવીય છે,પરંતુ એલેનીન એ હાઈડ્રોકાર્બન શૃંખલા ધરાવતા અધ્રુવીય એમિનોઍસિડનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
$4$. ટાયરોસીન (Tyrosine) માં ફિનોલિક હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ હોય છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે.
તેથી,અધ્રુવીય $R$ સમૂહ માટે એલેનીન સૌથી યોગ્ય ઉત્તર છે.

(A) એમિનોઍસિડ એવા કાર્બનિક સંયોજનો છે જે તેમની સંરચનામાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ બંને ધરાવે છે.
બેઝિક એમિનો ગ્રુપ અને ઍસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપની હાજરીને કારણે,એમિનોઍસિડ ઍસિડ અને બેઈઝ બંને તરીકે વર્તી શકે છે.
દ્રાવણમાં,તેઓ ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવી શકે છે,જ્યાં એમિનો ગ્રુપ પ્રોટોનેટેડ $(-NH_3^+)$ હોય છે અને કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ ડીપ્રોટોનેટેડ $(-COO^-)$ હોય છે,જે તેમને ઉભયગુણી (amphoteric) અણુઓ તરીકે કાર્ય કરવાની ક્ષમતા આપે છે.

(B) આપેલ બંધારણ બે એમિનો એસિડના સંઘનન (condensation) દ્વારા બનતા ડાયપેપ્ટાઈડને દર્શાવે છે.
પેપ્ટાઈડ બંધમાં,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
પેપ્ટાઈડ બંધને $-CO-NH-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.
આપેલ બંધારણમાં,બે આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુઓ વચ્ચેનો ભાગ $-C(=O)-X-$ છે.
આને પેપ્ટાઈડ બંધના બંધારણ $-CO-NH-$ સાથે સરખાવતા,તે સ્પષ્ટ થાય છે કે $X$ એ નાઈટ્રોજન પરમાણુ $(N)$ દર્શાવે છે.

(D) પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલા એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનો પોલીમર છે.
પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં,એક છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત એમિનો જૂથ $(-NH_2)$ હોય છે,જેને $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
બીજા છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત કાર્બોક્સિલ જૂથ $(-COOH)$ હોય છે,જેને $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેથી,$N$-ટર્મિનલ પર હાજર જૂથ એમિનો જૂથ છે.

(B) એમિનોઍસિડના તેમના $R$-સમૂહ (સાઇડ ચેઇન) ના રાસાયણિક સ્વભાવ પર આધારિત સૌથી વધુ સ્વીકૃત વર્ગીકરણ આલ્બર્ટ એલ. લેહનીંજર દ્વારા તેમના પ્રખ્યાત પાઠ્યપુસ્તક 'બાયોકેમિસ્ટ્રી' માં આપવામાં આવ્યું હતું. આ વર્ગીકરણ એમિનોઍસિડને અધ્રુવીય,ધ્રુવીય બિન-વીજભારિત,ધન વીજભારિત અને ઋણ વીજભારિત જૂથોમાં વિભાજિત કરે છે.

(C) હિમોગ્લોબિન એ ચતુર્થક પ્રોટીન છે જે $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓનું બનેલું છે: $2$ આલ્ફા શૃંખલાઓ અને $2$ બીટા શૃંખલાઓ.
દરેક પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા એક બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક સમૂહ સાથે જોડાયેલી હોય છે જેને હિમ સમૂહ કહેવામાં આવે છે.
તેથી,એક હિમોગ્લોબિન અણુમાં $4$ હિમ સમૂહો હોય છે,જેમાંથી દરેક ઓક્સિજન $(O_2)$ ના એક અણુ સાથે જોડાવા માટે સક્ષમ છે.

(A) કોલેજન એ સમગ્ર પ્રાણીસૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે ત્વચા,સ્નાયુબંધ (tendons) અને હાડકાં જેવા વિવિધ પેશીઓને બંધારણીય આધાર પૂરો પાડે છે. તેનાથી વિપરીત,રુબિસ્કો એ સમગ્ર જીવાવરણ (વનસ્પતિ સૃષ્ટિ) માં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે.

(B) પ્રોટીન,ખાસ કરીને એન્ટિબોડીઝ (ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન),એ વિશિષ્ટ અણુઓ છે જે ચેપી રોગકારકો સામે લડે છે. તેઓ રોગકારકોની સપાટી પરના ચોક્કસ એન્ટિજેન્સને ઓળખે છે અને તેમની સાથે જોડાય છે,જેથી તેમને નિષ્ક્રિય કરી શકાય અથવા રોગપ્રતિકારક તંત્ર દ્વારા તેમના વિનાશ માટે ચિહ્નિત કરી શકાય.

(C) એમિનોઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવામાં આવે છે.
કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એસિડ તરીકે વર્તે છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ મુક્ત કરી શકે છે,જ્યારે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બેઝ તરીકે વર્તે છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ સ્વીકારી શકે છે.
એમિનોઍસિડમાં એસિડિક અને બેઝિક બંને પ્રકારના ક્રિયાશીલ સમૂહો હોવાથી,તેઓ એસિડ અને બેઝ બંને સાથે પ્રક્રિયા કરી શકે છે,જે તેમને ઊભયગુણધર્મી બનાવે છે.
આ ગુણધર્મને કારણે તેઓ ચોક્કસ $pH$ (આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ) પર ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલીમર છે. પ્રોટીનમાં,એમિનો એસિડના અણુઓ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
જ્યારે એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે પાણીનો એક અણુ દૂર થાય છે અને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CONH-)$ બને છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(D) પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ તેના એકંદર ત્રિપરિમાણીય સ્વરૂપને રજૂ કરે છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના ગૂંચળા અને વળાંક દ્વારા રચાય છે,જે હાઈડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ,હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ અને ડાયસલ્ફાઈડ સેતુ જેવા વિવિધ આકર્ષણો દ્વારા સ્થિર થાય છે.
પ્રાથમિક બંધારણ એ એમિનો એસિડનો રેખીય ક્રમ છે અને દ્વિતીયક બંધારણમાં સ્થાનિક વળાંક (જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ) જોવા મળે છે,જ્યારે તૃતીયક બંધારણ પ્રોટીન અણુનું કાર્યાત્મક $3D$ સ્વરૂપ પ્રદાન કરે છે.

(A) હિમોગ્લોબિન એ ચતુર્થક પ્રોટીન બંધારણ છે જે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ ઉપએકમોનું બનેલું છે.
તે બે આલ્ફા ($\alpha$) શૃંખલાઓ અને બે બીટા ($\beta$) શૃંખલાઓનું બનેલું હોય છે.
તેથી, હિમોગ્લોબિનની રચનામાં $2$ આલ્ફા શૃંખલાઓ હોય છે.

(B) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં રહેલા પરમાણુઓ વચ્ચેની આંતરક્રિયાઓને કારણે બનતી સ્થાનિક ગડીઓ દર્શાવે છે.
આ બંધારણો મુખ્યત્વે એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને શૃંખલાના બીજા એમિનો એસિડના એમિનો હાઈડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
દ્વિતીયક બંધારણના સામાન્ય ઉદાહરણોમાં $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સનો સમાવેશ થાય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(D) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એટલે કે એક કરતા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) એક કાર્યાત્મક સંકુલમાં ગોઠવાયેલ હોય છે.
આ સબયુનિટ્સ બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જેમાં હાઈડ્રોજન બંધ,આયોનિક બંધ અને હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓનો સમાવેશ થાય છે.
ડાયસલ્ફાઈડ બંધ (સહસંયોજક) પણ સબયુનિટ્સ વચ્ચે બંધારણને સ્થિર કરી શકે છે.
જો કે,સામાન્ય 'સહસંયોજક બંધ' (જેમ કે પેપ્ટાઈડ બંધ) એ એક જ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો રેખીય ક્રમ) માટે જવાબદાર છે,ચતુર્થક બંધારણમાં સબયુનિટ્સના જોડાણ માટે નહીં.
તેથી,'સહસંયોજક બંધ' એ સાચો જવાબ છે કારણ કે તે પ્રાથમિક બંધારણના જોડાણનો નિર્દેશ કરે છે.

(B) સજીવોમાં પ્રોટીન સંશ્લેષણ મુખ્યત્વે $20$ પ્રમાણિત એમિનો ઍસિડ દ્વારા થાય છે.
આ એમિનો ઍસિડ જનીનિક કોડ દ્વારા સંકેતિત થાય છે અને પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાઈને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા (પ્રોટીન) બનાવે છે.
જોકે પ્રકૃતિમાં અન્ય એમિનો ઍસિડ પણ અસ્તિત્વ ધરાવે છે,પરંતુ કોષોમાં ભાષાંતરણ (translation) ની પ્રક્રિયા દરમિયાન આ $20$ એમિનો ઍસિડ પાયાના ઘટકો તરીકે વપરાય છે.

(B) એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. આલ્બર્ટ એલ. લેહનિંજરે તેમના બાયોકેમિસ્ટ્રીના પુસ્તકમાં એમિનો ઍસિડના $R$-ગ્રુપ (બાજુની શૃંખલા) ના ગુણધર્મો,જેમ કે ધ્રુવીયતા,વીજભાર અને રાસાયણિક બંધારણના આધારે તેમનું વ્યવસ્થિત વર્ગીકરણ આપ્યું હતું. આ વર્ગીકરણ જીવવિજ્ઞાનમાં વ્યાપકપણે સ્વીકૃત અને ઉપયોગમાં લેવાય છે.

(B) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$-સમૂહની શૃંખલાના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એલેનીન $(Ala)$ ની પાર્શ્વ શૃંખલામાં અધ્રુવીય મિથાઈલ સમૂહ $(-CH_3)$ હોય છે.
$2$. સેરિન $(Ser)$ ની પાર્શ્વ શૃંખલામાં હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ $(-OH)$ હોય છે,જે તેને ધ્રુવીય બનાવે છે પરંતુ શારીરિક $pH$ પર તે વીજભારરહિત હોય છે.
$3$. વેલાઇન $(Val)$ ની પાર્શ્વ શૃંખલામાં અધ્રુવીય આઈસોપ્રોપાઈલ સમૂહ હોય છે.
$4$. પ્રોલિન $(Pro)$ એ એક અધ્રુવીય ઈમિનો ઍસિડ છે.
તેથી,સેરિન એ સાચો જવાબ છે કારણ કે તે ધ્રુવીય અને વીજભારરહિત એમિનો ઍસિડ છે.

(C) પ્રોટીનમાં,એમિનો ઍસિડ એકબીજા સાથે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે જેને પેપ્ટાઇડ બંધ કહેવામાં આવે છે.
આ બંધ એક એમિનો ઍસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો ઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે નિર્જલીકરણ સંશ્લેષણ પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે.

(C) પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડ નામના નાના એકમોના પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બનતા જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે.
આ એમિનો ઍસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાઈને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવે છે,જે પ્રોટીન તરીકે કાર્ય કરવા માટે ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં ગૂંચવાય છે.
ગ્લુકોઝ એ એક સાદી શર્કરા (કાર્બોદિત) છે,ગ્લાયકોજન એ પોલીસેકેરાઈડ (સંગ્રહિત કાર્બોદિત) છે,અને ન્યુક્લિઇક ઍસિડ એ ન્યુક્લિઓટાઈડના પોલિમર છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડની શૃંખલાઓથી બનેલા હેટરોપૉલિમર છે.
આ એમિનો ઍસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાઈને લાંબી પૉલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ બનાવે છે.
જેમ કે એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીન અણુના પુનરાવર્તિત બંધારણીય એકમો છે,તેથી પ્રોટીનને એમિનો ઍસિડના પૉલિમર ગણવામાં આવે છે.

(D) પ્રોટીન સજીવોમાં વિવિધ પ્રકારના કાર્યો કરે છે,જેમાં વહન (દા.ત.,કોષરસપટલના પ્રોટીન),રક્ષણ (દા.ત.,એન્ટિબોડીઝ) અને ઉદ્દીપન (દા.ત.,ઉત્સેચકો) નો સમાવેશ થાય છે. જોકે,વારસાગત લક્ષણો મુખ્યત્વે ન્યુક્લિક એસિડ ($DNA$ અને $RNA$) દ્વારા નક્કી થાય છે,પ્રોટીન દ્વારા નહીં. તેથી,એ વિધાન કે પ્રોટીન બધા સજીવોમાં વારસાગત લક્ષણો માટે જવાબદાર છે,તે ખોટું છે.

(B) રુબિસ્કો (RuBisCO) નું પૂરું નામ રિબ્યુલોઝ બાયફોસ્ફેટ કાર્બોક્સિલેઝ-ઓક્સિજનેઝ છે.
તે પ્રકાશસંશ્લેષણની કેલ્વિન ચક્ર પ્રક્રિયામાં કાર્બન સ્થાપન માટે જવાબદાર મુખ્ય ઉત્સેચક છે.
વનસ્પતિઓ,લીલ અને સાયનોબેક્ટેરિયામાં પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયા સતત થતી હોવાથી,રુબિસ્કોનું ઉત્પાદન વૈશ્વિક સ્તરે ખૂબ જ મોટા પ્રમાણમાં થાય છે.
આથી,તે સમગ્ર જીવાવરણમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ મહાઅણુઓ છે જે તેમની સંરચના અને દ્રાવકના વાતાવરણના આધારે વિવિધ દ્રાવ્યતા દર્શાવે છે.
$1$. ઘણા પ્રોટીન પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે,ખાસ કરીને ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન,કારણ કે તેમની સપાટી પર હાઇડ્રોફિલિક એમિનો ઍસિડના અવશેષો હાજર હોય છે.
$2$. પ્રોટીન ઘણીવાર મંદ ઍસિડિક અથવા બેઝિક દ્રાવણોમાં ખૂબ જ દ્રાવ્ય હોય છે કારણ કે $pH$ માં ફેરફાર એમિનો ઍસિડની સાઇડ ચેઇન્સની આયનીકરણ સ્થિતિને બદલે છે,જેનાથી પ્રોટીન અણુઓ વચ્ચે ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક અપાકર્ષણ વધે છે.
$3$. કેટલાક પ્રોટીન મંદ આલ્કોહૉલના દ્રાવણમાં પણ દ્રાવ્યતા દર્શાવે છે.
તેથી,પ્રોટીનના ચોક્કસ પ્રકાર અને પરિસ્થિતિઓના આધારે તે આપેલ તમામ દ્રાવકોમાં દ્રાવ્ય હોઈ શકે છે.

(B) કેરોટીન એ એક તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીન છે જે પૃષ્ઠવંશી પ્રાણીઓમાં વાળ,પીંછા,ભીંગડા,નખ અને શિંગડાનો મુખ્ય ઘટક બનાવે છે. તે સિસ્ટીન એમિનો એસિડના ઉચ્ચ પ્રમાણ દ્વારા લાક્ષણિકતા ધરાવે છે,જે ડાયસલ્ફાઈડ બંધ બનાવવાની ક્ષમતા આપે છે,જેનાથી આ રચનાઓને મજબૂતી અને ટકાઉપણું મળે છે. કોલેજન એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે,જે સંયોજક પેશીઓમાં હોય છે. મેલેનીન એ રંજકદ્રવ્ય છે,પ્રોટીન નથી. રુબિસ્કો એ પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયામાં ભાગ લેતો ઉત્સેચક છે.

(D) વિકૃતિકરણ (Denaturation) એ એક એવી પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીન બાહ્ય તણાવ અથવા સંયોજનના પ્રભાવ હેઠળ તેની ચતુર્થક,તૃતીયક અને દ્વિતીયક સંરચના ગુમાવે છે.
ઊંચું તાપમાન હાઇડ્રોજન બંધો અને હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓને તોડે છે જે પ્રોટીનની સંરચનાને સ્થિર રાખે છે.
જલદ ઍસિડ અને બેઇઝ પર્યાવરણના $pH$ માં ફેરફાર કરે છે,જે પ્રોટીન અણુની અંદરના આયનિક બંધો અને હાઇડ્રોજન બંધન પર અસર કરે છે.
આલ્કોહૉલ નિર્જલીકરણ કારક તરીકે કાર્ય કરે છે અને હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓને વિક્ષેપિત કરે છે,જેનાથી પ્રોટીનનું અસંકુચન (unfolding) થાય છે.
તેથી,આ તમામ પરિસ્થિતિઓ પ્રોટીનના વિકૃતિકરણનું કારણ બની શકે છે.

(A) એમિનો ઍસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બંને એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
આ બંધારણમાં,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બેઝ તરીકે વર્તે છે કારણ કે નાઇટ્રોજન પરમાણુ પાસે ઇલેક્ટ્રોનની એક અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ હોય છે જે પ્રોટોન $(H^+)$ સ્વીકારી શકે છે.
તેનાથી વિપરીત,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ ઍસિડ તરીકે વર્તે છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ મુક્ત કરી શકે છે.
તેથી,એમિનો ઍસિડમાં બેઝિક સમૂહ એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ છે.

(C) ઇલેક્ટ્રૉલાઇટ એ એવો પદાર્થ છે જે પાણી જેવા ધ્રુવીય દ્રાવકમાં ઓગળતી વખતે વિદ્યુતનું વહન કરી શકે તેવું દ્રાવણ બનાવે છે.
$Glucose$ અને $Maltose$ એ કાર્બોદિત પદાર્થો છે જે પાણીમાં ઓગળે છે પરંતુ આયનોમાં વિભાજિત થતા નથી,તેથી તેઓ અવિદ્યુતવિભાજ્ય (non-electrolytes) છે.
$Amino$ $acids$ માં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બંને હોય છે. દ્રાવણમાં,તેઓ $pH$ ના આધારે $zwitterions$ (દ્વિધ્રુવીય આયનો) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જે તેમને વિદ્યુતનું વહન કરવામાં સક્ષમ બનાવે છે.
$Nucleic$ $acids$ એ મોટા પોલિમર છે,જ્યારે $Amino$ $acids$ એ નાના અણુઓ છે જે તેમના ઉભયધર્મી (amphoteric) સ્વભાવને કારણે ઇલેક્ટ્રૉલાઇટ તરીકે વર્તે છે.

(D) એમિનો ઍસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને મધ્યસ્થ આલ્ફા-કાર્બન સાથે જોડાયેલ એક વિશિષ્ટ પાર્શ્વ શૃંખલા ($-R$ સમૂહ) હોય છે.
જ્યારે એમિનો અને કાર્બોક્સિલ સમૂહો બધા એમિનો ઍસિડમાં સમાન હોય છે,ત્યારે એમિનો ઍસિડના રાસાયણિક સ્વભાવ,ગુણધર્મો અને વર્ગીકરણનો આધાર તેની પાર્શ્વ શૃંખલા,જેને $R$-સમૂહ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે,તેના પર રહેલો છે.
તેથી,એમિનો ઍસિડના ગુણધર્મો અને પ્રકારોમાં વિવિધતા માટે $R$-સમૂહ જવાબદાર છે.

(B) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ મુખ્યત્વે તેમના $R$-સમૂહ (પાર્શ્વ શૃંખલા) ની પ્રકૃતિ અને $\alpha$-કાર્બન સાથે જોડાયેલા વિશિષ્ટ ક્રિયાશીલ સમૂહોની હાજરી પર આધારિત છે.
આ પદ્ધતિ એમિનો ઍસિડને તેમના ક્રિયાશીલ સમૂહોના રાસાયણિક ગુણધર્મોના આધારે એસિડિક,બેઝિક,તટસ્થ,ધ્રુવીય અને અધ્રુવીય જેવા જૂથોમાં વર્ગીકૃત કરે છે.
જોકે વિવિધ પદ્ધતિઓ અસ્તિત્વમાં છે,પરંતુ બાયોકેમિસ્ટ્રીમાં ક્રિયાશીલ સમૂહ આધારિત વર્ગીકરણ સૌથી પ્રમાણિત અને વ્યાપકપણે સ્વીકૃત પદ્ધતિ છે,કારણ કે તે પ્રોટીનમાં એમિનો ઍસિડના રાસાયણિક વર્તન અને બંધારણીય ભૂમિકા સાથે સીધો સંબંધ ધરાવે છે.

(A) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. લ્યુસિનમાં '$R$' જૂથ તરીકે આઇસોબ્યુટાઇલ જૂથ હોય છે,જે હાઇડ્રોફોબિક અને અધ્રુવીય છે.
$2$. એસ્પર્જિનમાં એમાઇડ જૂથ હોય છે,જે ધ્રુવીય છે.
$3$. ગ્લાયસિનમાં '$R$' જૂથ તરીકે હાઇડ્રોજન પરમાણુ હોય છે. જોકે તે તકનીકી રીતે અધ્રુવીય છે,લ્યુસિન એ નોંધપાત્ર હાઇડ્રોકાર્બન સાઇડ ચેઇન ધરાવતા અધ્રુવીય,હાઇડ્રોફોબિક એમિનો ઍસિડનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
$4$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડમાં કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ જૂથ હોય છે,જે ધ્રુવીય અને એસિડિક છે.
તેથી,અધ્રુવીય '$R$' જૂથ ધરાવતા એમિનો ઍસિડ માટે લ્યુસિન સૌથી યોગ્ય જવાબ છે.

(B) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથની શૃંખલાના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. આઇસોલ્યુસિનમાં અધ્રુવીય,હાઇડ્રોફોબિક $R$ જૂથ હોય છે.
$2$. ગ્લુટેમાઇન તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં એમાઇડ જૂથ ધરાવે છે,જે ધ્રુવીય છે પરંતુ શારીરિક $pH$ પર વીજભારવિહિન હોય છે.
$3$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડ તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારિત (એસિડિક) બનાવે છે.
$4$. આર્જિનીન તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં ગ્વાનિડિનો જૂથ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય અને ધન વીજભારિત (બેઝિક) બનાવે છે.
તેથી,ગ્લુટેમાઇન સાચો જવાબ છે કારણ કે તે ધ્રુવીય અને વીજભારવિહિન છે.

(A) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. ગ્લુટેમિક ઍસિડની શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ જૂથ હોય છે,જે તેને શારીરિક $pH$ પર ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારયુક્ત બનાવે છે.
$2$. આર્જિનીન અને લાયસિન એ બેઝિક એમિનો ઍસિડ છે જે ધન વીજભારયુક્ત $R$ જૂથ ધરાવે છે.
$3$. ગ્લાયસિનમાં $R$ જૂથ તરીકે હાઇડ્રોજન પરમાણુ હોય છે,જે તેને અધ્રુવીય અને તટસ્થ બનાવે છે.
તેથી,ગ્લુટેમિક ઍસિડ સાચો જવાબ છે.

(D) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. ઍસ્પાર્ટિક ઍસિડ અને ગ્લુટેમિક ઍસિડ એસિડિક '$R$' જૂથો (ઋણ વીજભારયુક્ત) ધરાવે છે.
$2$. થ્રિયોનિન ધ્રુવીય પરંતુ વીજભારરહિત '$R$' જૂથ ધરાવે છે (તેમાં હાઈડ્રોક્સિલ જૂથ હોય છે).
$3$. લાયસિન બેઝિક (બેઝિક) '$R$' જૂથ ધરાવે છે,જે તેની શૃંખલામાં એમિનો જૂથની હાજરીને કારણે શારીરિક $pH$ પર ધ્રુવીય અને ધન વીજભારયુક્ત હોય છે.
તેથી,લાયસિન સાચો જવાબ છે.

(D) હિસ્ટીડીન એ બેઝિક (બેઝિક) એમિનો એસિડ છે.
તેના '$R$' જૂથમાં ઇમિડાઝોલ વલય (imidazole ring) હોય છે.
શારીરિક $pH$ (આશરે $7.4$) પર,હિસ્ટીડીનની ઇમિડાઝોલ સાઇડ ચેઇન પ્રોટોનેટેડ થઈ શકે છે,જે તેને ધ્રુવીય અને ધન વીજભારયુક્ત બનાવે છે.
તેથી,હિસ્ટીડીનનું '$R$' જૂથ ધ્રુવીય અને ધન વીજભારયુક્ત હોય છે.

(C) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' સમૂહના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
અધ્રુવીય એમિનો ઍસિડમાં હાઇડ્રોફોબિક (જલવિરાગી) '$R$' સમૂહ હોય છે જે પાણી સાથે પ્રતિક્રિયા આપતા નથી.
મિથિઓનાઇન થિયોઈથર સમૂહ ધરાવે છે અને ટ્રિપ્ટોફેન ઇન્ડોલ વલય ધરાવે છે; બંને અધ્રુવીય અને હાઇડ્રોફોબિક છે.
એસ્પર્જિન અને સેરિન ધ્રુવીય અને વીજભાર રહિત છે.
એસ્પાર્ટિક ઍસિડ અને ગ્લુટામિક ઍસિડ એસિડિક (ધ્રુવીય વીજભારિત) છે.
આર્જિનીન અને લાયસિન બેઝિક (ધ્રુવીય વીજભારિત) છે.
તેથી,સાચી જોડી મિથિઓનાઇન અને ટ્રિપ્ટોફેન છે.

(B) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના રાસાયણિક સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન એમિનો ઍસિડમાં હાઇડ્રોક્સિલ $(-OH)$ અથવા એમાઇડ $(-CONH_2)$ જેવા ક્રિયાશીલ સમૂહો હોય છે,જે હાઇડ્રોજન બંધ બનાવી શકે છે પરંતુ શારીરિક $pH$ પર કોઈ ચોખ્ખો વીજભાર ધરાવતા નથી.
થ્રિયોનિનમાં હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ હોય છે અને ટાયરોસિનમાં ફિનોલિક હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ હોય છે,જે બંનેને ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન બનાવે છે.
હિસ્ટીડિન બેઝિક (ધન વીજભારિત) છે,પ્રોલીન અધ્રુવીય છે,એસ્પાર્ટિક ઍસિડ એસિડિક (ઋણ વીજભારિત) છે,અને એલેનીન તથા લ્યુસિન અધ્રુવીય છે.

(B) જ્યારે બે એમિનો ઍસિડના એકમો પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાય છે,ત્યારે બનતા અણુને ડાયપેપ્ટાઇડ કહેવામાં આવે છે.
- પેપ્ટાઇડ બંધ એક એમિનો ઍસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો ઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે પાણીના અણુ $(H_2O)$ ના દૂર થવાથી બને છે.
- ડાયસેકેરાઇડ બે મોનોસેકેરાઇડના જોડાણથી બને છે.
- ડાયન્યુક્લિઓટાઇડ બે ન્યુક્લિઓટાઇડના જોડાણથી બને છે.
- પોલિપેપ્ટાઇડ એ ઘણા એમિનો ઍસિડની બનેલી લાંબી શૃંખલા છે.

(C) પેપ્ટાઇડ બંધ (અથવા ડાયપેપ્ટાઇડ બંધ) એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા રચાય છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે.
તેથી,આ બંધ $-COOH$ સમૂહ અને $-NH_2$ સમૂહ વચ્ચે રચાય છે.

(B) $-CO-NH-$ જોડાણને પેપ્ટાઇડ બંધ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
જ્યારે એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે પાણીના અણુ $(H_2O)$ ના દૂર થવાથી આ બંધ બને છે.
આ બંધ પ્રોટીનનું લાક્ષણિક લક્ષણ છે,જે એમિનો એસિડના પોલિમર છે.

(D) એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
જ્યારે બે એમિનો ઍસિડ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાય છે,ત્યારે તે ડાયપેપ્ટાઇડ બનાવે છે.
જ્યારે અનેક (ઘણા) એમિનો ઍસિડના અણુઓ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાય છે,ત્યારે તે એક લાંબી શૃંખલા બનાવે છે જેને પૉલિપેપ્ટાઇડ કહેવામાં આવે છે.
પૉલિપેપ્ટાઇડ એ પ્રોટીનના મૂળભૂત ઘટકો છે.

(B) પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડની શૃંખલાઓ ધરાવતા હેટરોપૉલિમર છે.
તેઓ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો ઍસિડના પૉલિમરાઇઝેશનથી બને છે.
એક અથવા વધુ પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ ગૂંચળામય થઈને અને જોડાઈને એક કાર્યકારી પ્રોટીન અણુ બનાવે છે.

(C) પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલા એ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા ઍમિનો ઍસિડનો રેખીય પોલિમર છે.
પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં,એક છેડા પર મુક્ત ઍમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે,જેને $N$-ટર્મિનલ અથવા ઍમિનો-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
શૃંખલાના બીજા છેડા પર મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે,જેને $C$-ટર્મિનલ અથવા કાર્બોક્સિલ-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
તેથી,મુક્ત ઍમિનો સમૂહ ધરાવતા છેડાને $N$-ટર્મિનલ કહેવામાં આવે છે.

(A) પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલા એ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનો એક પોલીમર છે.
દરેક એમિનો એસિડમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે.
પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં,એક છેડા પર મુક્ત એમિનો સમૂહ હોય છે,જેને $N$-ટર્મિનલ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
બીજા છેડા પર મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ હોય છે,જેને $C$-ટર્મિનલ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેથી,મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ ધરાવતા છેડાને $C$-ટર્મિનલ કહેવામાં આવે છે.

(A) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો નિર્દેશ કરે છે.
આ ક્રમ $DNA$ (જનીનો) માં સંગ્રહિત આનુવંશિક માહિતી દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે.
જનીન ક્રમમાં ફેરફાર (ઉત્પરિવર્તન) એમિનો એસિડના ક્રમમાં ફેરફાર તરફ દોરી જાય છે,જે ત્યારબાદ પ્રોટીનના ઉચ્ચ-સ્તરના ગૂંચળા અને કાર્યને અસર કરે છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતિયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના ચોક્કસ ભાગોમાં થતી ગડીઓ છે,જે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા નિયમિત આકારો બનાવે છે.
આ બંધારણો મુખ્યત્વે પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમિનો હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા $Hydrogen$ બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(B) પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં,એમિનો એસિડના અવશેષો વચ્ચે હાઇડ્રોજન બંધને કારણે પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા ચોક્કસ આકારોમાં વળેલી હોય છે.
ખાસ કરીને,$\alpha$-કુંતલ ($\alpha$-helix) એ એક સામાન્ય દ્વિતીયક બંધારણ છે જેમાં પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા એક સખત,નલિકામય અથવા કુંતલાકાર આકારમાં ગૂંચવાયેલી હોય છે.
આ રચના એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન અને ચાર સ્થાન દૂર આવેલા બીજા એમિનો એસિડના એમિનો હાઇડ્રોજન વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
તેથી,આ રચના માટે યોગ્ય શબ્દ 'કુંતલ' (Helix) છે.

(C) પ્રોટીનનું $3D$ (ત્રિપરિમાણીય) બંધારણ મુખ્યત્વે તેના તૃતીયક બંધારણ દ્વારા રજૂ થાય છે.
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ એ એમિનો એસિડની રેખીય શૃંખલા દર્શાવે છે.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના સ્થાનિક ગડીઓ જેવી કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ દર્શાવે છે.
$3$. તૃતીયક બંધારણ એ આખી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એકંદર ત્રિપરિમાણીય ગડીઓને રજૂ કરે છે,જે પ્રોટીનની જૈવિક સક્રિયતા માટે અત્યંત આવશ્યક છે.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ એ બહુ-શૃંખલા ધરાવતા પ્રોટીનમાં અનેક પોલીપેપ્ટાઈડ પેટા-એકમોની ગોઠવણી દર્શાવે છે.

(C) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ની અવકાશી ગોઠવણી અને આંતરક્રિયાને દર્શાવે છે જે એક કાર્યાત્મક પ્રોટીન સંકુલ બનાવે છે.
આ સબયુનિટ્સ હાઇડ્રોજન બંધ,આયનીય બંધ અને હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ જેવા બિન-સહસંયોજક બંધો દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા હોય છે.
ચતુર્થક બંધારણ ધરાવતા મોટાભાગના પ્રોટીન,જેમ કે હિમોગ્લોબિન,$3D$ ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે,જે તેમની જૈવિક પ્રવૃત્તિ માટે આવશ્યક છે.