Proteins Questions in Gujarati

(A) પ્રોટીનનું બંધારણ ચાર સ્તરોમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે:
$1$. $\text{પ્રાથમિક}$ બંધારણ: પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ક્રમ।
$2$. $\text{દ્વિતિયક}$ બંધારણ: પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનું $\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા આકારોમાં વળવું, જે હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે।
$3$. $\text{તૃતીયક}$ બંધારણ: એક જ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનું ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળું, જે હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ, આયનીય બંધો અને ડાયસલ્ફાઇડ સેતુઓ દ્વારા સ્થાયી થાય છે।
$4$. $\text{ચતુર્થક}$ બંધારણ: આ બંધારણ ત્યારે રચાય છે જ્યારે પ્રોટીન બે કે તેથી વધુ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ધરાવે છે જે એકબીજા સાથે આંતરક્રિયા કરીને કાર્યશીલ પ્રોટીન સંકુલ બનાવે છે।
તેથી, જુદી જુદી પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ વચ્ચેની આંતરક્રિયાઓ $\text{ચતુર્થક}$ બંધારણ બનાવે છે।

(B) મહાઅણુ એ ખૂબ જ મોટો અણુ છે,જેમ કે પ્રોટીન,જે સામાન્ય રીતે નાના એકમો (મોનોમર્સ) ના પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બનાવવામાં આવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Insulin$ એ એમિનો એસિડથી બનેલું પ્રોટીન હોર્મોન છે.
$Glycogen$ એ પોલીસેકેરાઈડ (કાર્બોદિત) છે,$Cortisone$ એ સ્ટીરોઈડ હોર્મોન (લિપિડનું વ્યુત્પન્ન) છે,અને $Cholesterol$ એ સ્ટીરોલ (લિપિડ) છે.
તેથી,$Insulin$ એ સાચો જવાબ છે કારણ કે તે એક પ્રોટીન છે.

(A) પ્રોટીનનું ચતુર્થક બંધારણ એ બહુ-સબ્યુનિટ સંકુલમાં અનેક ગડી વળેલા પ્રોટીન સબ્યુનિટ્સની ગોઠવણીને દર્શાવે છે.
આ સબ્યુનિટ્સ હાઇડ્રોજન બંધ,આયોનિક બંધ અને હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ જેવા બિન-સહસંયોજક બંધો દ્વારા એકસાથે જોડાયેલા હોય છે.
જોકે ડાયસલ્ફાઇડ બંધો (એક પ્રકારનો સહસંયોજક બંધ) વ્યક્તિગત પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓના તૃતીય બંધારણને સ્થિર કરવા માટે મહત્વપૂર્ણ છે,પરંતુ તે સામાન્ય રીતે ચતુર્થક બંધારણમાં અલગ સબ્યુનિટ્સને એકસાથે રાખતા પ્રાથમિક બળો નથી.
તેથી,આપેલા વિકલ્પોમાંથી,સહસંયોજક બંધો એ ચતુર્થક બંધારણ માટે લાક્ષણિક સ્થિરતા આપતું બળ નથી.

(B) હિમોગ્લોબિન એ રક્તકણોમાં જોવા મળતું ચતુર્થક પ્રોટીન છે.
તે ચાર પોલીપેપ્ટાઈડ ઉપએકમોનું બનેલું છે: બે $\alpha$-શૃંખલાઓ અને બે $\beta$-શૃંખલાઓ.
દરેક ઉપએકમમાં એક હિમ સમૂહ હોય છે,જે તેને ઓક્સિજન સાથે જોડાવા માટે સક્ષમ બનાવે છે.
માયોગ્લોબિન એ એકલક પ્રોટીન છે,જ્યારે કાઇટીન અને કેરોટિન અનુક્રમે બંધારણીય પોલીસેકેરાઈડ અને પ્રોટીન છે,પરંતુ તેઓ આ વિશિષ્ટ ચતુર્થક બંધારણ ધરાવતા નથી.

(B) પ્રોટીનને તેમના બંધારણના આધારે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$1$. સરળ પ્રોટીન ફક્ત એમિનો ઍસિડના બનેલા હોય છે.
$2$. સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જેમાં એમિનો ઍસિડ ઉપરાંત બિન-પ્રોટીન ભાગ (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ) હોય છે.
$3$. સંયુગ્મી પ્રોટીનના ઉદાહરણોમાં ગ્લાયકોપ્રોટીન,લિપોપ્રોટીન અને ન્યુક્લિયોપ્રોટીનનો સમાવેશ થાય છે.
તેથી,બિન-પ્રોટીન ઘટકો સાથે સંકળાયેલા પ્રોટીન માટે યોગ્ય શબ્દ 'સંયુગ્મી પ્રોટીન' છે.

(B) હિમોગ્લોબિન એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે કારણ કે તે પ્રોટીન ભાગ (ગ્લોબિન) અને બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ (હિમ) ધરાવે છે.
વિધાન $S$ સાચું છે.
વિધાન $R$ જણાવે છે કે હિમોગ્લોબિનમાં ગ્લોબિન પ્રોટીન હોય છે,જે સાચું છે,પરંતુ તે એ સમજાવતું નથી કે હિમોગ્લોબિનને 'સંયુગ્મી' પ્રોટીન તરીકે કેમ વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. 'સંયુગ્મી' તરીકેનું વર્ગીકરણ ખાસ કરીને ગ્લોબિન પ્રોટીન સાથે જોડાયેલા બિન-પ્રોટીન હિમ ગ્રુપની હાજરીને કારણે થાય છે.
તેથી,બંને વિધાનો સાચા છે,પરંતુ $R$ એ $S$ ની સાચી સમજૂતી નથી.

(B) વિધાન $S$ સાચું છે: સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે એમિનોઍસિડ ઉપરાંત અન્ય બિન-પ્રોટીન ઘટક (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ) ધરાવે છે.
કારણ $R$ સાચું છે: ક્લોરોફિલ એ વનસ્પતિઓમાં પ્રકાશસંશ્લેષણની પ્રક્રિયા માટે આવશ્યક રંજકદ્રવ્ય છે.
જોકે,કારણ $R$ એ વિધાન $S$ ની સમજૂતી આપતું નથી. તેથી,બંને વિધાનો સાચા છે,પરંતુ $R$ એ $S$ ની સાચી સમજૂતી નથી.

(D) સેરિન $(Ser)$ તેના $R$ જૂથમાં હાઇડ્રોક્સિલ જૂથ $(-OH)$ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય,વીજભાર વિહીન એમિનો ઍસિડ બનાવે છે. તેથી,વિધાન $S$ ખોટું છે.
થ્રિયોનીન $(Thr)$ પણ તેના $R$ જૂથમાં હાઇડ્રોક્સિલ જૂથ $(-OH)$ ધરાવે છે,જે તેને ધ્રુવીય,વીજભાર વિહીન એમિનો ઍસિડ બનાવે છે. તેથી,કારણ $R$ સાચું છે.
આમ,$S$ ખોટું છે અને $R$ સાચું છે.

(C) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. અધ્રુવીય $R$ જૂથ: એલેનીન,વેલાઇન,લ્યુસીન વગેરે.
$2$. ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન $R$ જૂથ: એસ્પરજિન,ગ્લુટામિન,સિસ્ટિન,સિરીન વગેરે.
$3$. ધ્રુવીય અને ઋણ વીજભારયુક્ત (એસિડિક) $R$ જૂથ: એસ્પાર્ટિક ઍસિડ,ગ્લુટામિક ઍસિડ.
$4$. ધ્રુવીય અને ધન વીજભારયુક્ત (બેઝિક) $R$ જૂથ: લાયસીન,આર્જિનીન,હિસ્ટીડીન.
વિકલ્પ $C$ માં,ટાયરોસીન એ એરોમેટિક એમિનો ઍસિડ છે જેમાં ધ્રુવીય હાઇડ્રોક્સિલ જૂથ હોય છે,પરંતુ તેને ઋણ વીજભારયુક્ત (એસિડિક) એમિનો ઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવતું નથી. એસ્પાર્ટિક ઍસિડ એસિડિક છે,પરંતુ ટાયરોસીન નથી. તેથી,વિકલ્પ $C$ માં આપેલી જોડ અસંગત છે.

(C) એમિનો ઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
અધ્રુવીય એમિનો ઍસિડમાં જલવિરાગી (hydrophobic) પાર્શ્વ શૃંખલાઓ હોય છે જે પાણી સાથે આંતરક્રિયા કરતી નથી.
$Isoleucine$ અને $Tryptophan$ અધ્રુવીય અને જલવિરાગી $R$ જૂથ ધરાવે છે.
$Asparagine$ અને $Serine$ ધ્રુવીય (વીજભાર રહિત) છે.
$Aspartic$ $acid$ અને $Glutamic$ $acid$ એસિડિક (ઋણ વીજભારિત) છે.
$Arginine$ અને $Histidine$ બેઝિક (ધન વીજભારિત) છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $Isoleucine$ અને $Tryptophan$ છે.

(B) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના ચોક્કસ રેખીય ક્રમને દર્શાવે છે。
આ ક્રમ $DNA$ માં રહેલી જનીનિક માહિતી દ્વારા નક્કી થાય છે અને તેનું $mRNA$ માં ભાષાંતર થાય છે。
તેથી,પ્રાથમિક બંધારણ જનીનિક રીતે નિયંત્રિત હોય છે。
વિકલ્પ $A$ એ દ્વિતીયક બંધારણ ($\alpha$-હેલિક્સ અથવા $\beta$-પ્લીટેડ શીટ) દર્શાવે છે。
વિકલ્પ $C$ એ તૃતીયક બંધારણ દર્શાવે છે。
વિકલ્પ $D$ એ આખા પ્રોટીનનું ત્રિપરિમાણીય સ્વરૂપ દર્શાવે છે。

(B) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જે બિન-પ્રોટીન ઘટક સાથે સહસંયોજક બંધથી જોડાયેલા હોય છે,જેને પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ કહેવામાં આવે છે.
$1$. હિમોગ્લોબિન એ સંયુગ્મી પ્રોટીન છે કારણ કે તેમાં ગ્લોબિન પ્રોટીન સાથે જોડાયેલ હિમ ગ્રુપ (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ) હોય છે.
$2$. ક્લોરોફિલ એ રંજકદ્રવ્ય-પ્રોટીન સંકુલ છે,જેને ઘણીવાર સંયુગ્મી પ્રોટીન માનવામાં આવે છે કારણ કે તેમાં મધ્યસ્થ મેગ્નેશિયમ આયન સાથે પોર્ફિરિન વલય હોય છે.
$3$. માયોસીન એ સાદું પ્રોટીન (સ્નાયુઓમાં જોવા મળતું સંકોચનશીલ પ્રોટીન) છે જે ફક્ત એમિનો એસિડનું બનેલું હોય છે અને તેમાં કોઈ બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ હોતું નથી.
તેથી,સંયુગ્મી પ્રોટીન માટે માયોસીન એ અસંગત વિધાન છે.

(B) પોલિપેપ્ટાઇડ એ એમિનો ઍસિડની એક રેખીય શૃંખલા છે જે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે. જ્યારે આ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં ગૂંચવાય છે,ત્યારે તેને પ્રોટીન કહેવામાં આવે છે. તેથી,એમિનો ઍસિડની પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાને મૂળભૂત રીતે પ્રોટીન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.

(B) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમનો નિર્દેશ કરે છે.
આ એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જેને પેપ્ટાઇડ બંધ કહેવામાં આવે છે.
પેપ્ટાઇડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બાજુના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે રચાય છે.
તેથી,પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જળવાય છે.

(C) એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. $20$ પ્રમાણિત એમિનો ઍસિડમાંથી,માત્ર બે એમિનો ઍસિડ તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં સલ્ફર ધરાવે છે: $Methionine$ (મિથીઓનાઇન) અને $Cysteine$ (સિસ્ટિન).
$Methionine$ એ આવશ્યક એમિનો ઍસિડ છે જે તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં થાયોઈથર સમૂહ ધરાવે છે.
$Alanine$ એ અ-ધ્રુવીય,એલિફેટિક એમિનો ઍસિડ છે.
$Lysine$ એ બેઝિક,ધન વીજભારિત એમિનો ઍસિડ છે.
$Homocysteine$ એ પ્રોટીન બનાવવામાં વપરાતું એમિનો ઍસિડ નથી.
તેથી,$Methionine$ એ સાચો જવાબ છે.

(B) જૈવિક અણુઓની વિવિધતા મુખ્યત્વે પ્રોટીનના નિર્માણ દ્વારા સર્જાય છે.
પ્રોટીન એ એમિનો ઍસિડના પોલીમર છે.
કુલ $20$ પ્રકારના એમિનો ઍસિડ હોય છે,જે વિવિધ ક્રમમાં ગોઠવાઈને અસંખ્ય વિશિષ્ટ પ્રોટીન બંધારણો બનાવે છે.
આ બંધારણીય વિવિધતાને કારણે પ્રોટીન ઉત્સેચકીય પ્રક્રિયાઓ,બંધારણીય આધાર,વહન અને સંકેત આપવા જેવી જીવન માટે જરૂરી વિવિધ કાર્યો કરી શકે છે.

(D) પ્રોટીન એ કોષના કોષરસમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતા કાર્બનિક સંયોજનો છે. તે બંધારણીય આધાર,ઉત્સેચકીય ઉદ્દીપન,વહન અને સંકેત આપવા જેવી વિવિધ પ્રકારની કામગીરી કરે છે. જોકે પાણી એ સમગ્ર રીતે સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતો અણુ છે,પરંતુ મહાઅણુઓમાં,પ્રોટીન કોષના શુષ્ક વજનનો સૌથી મોટો હિસ્સો ધરાવે છે.

(C) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે.
દરેક એમિનો એસિડમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને મધ્યસ્થ આલ્ફા-કાર્બન સાથે જોડાયેલ એક વિશિષ્ટ $R$-સમૂહ હોય છે.
તેથી,તમામ પ્રોટીનમાં મુખ્યત્વે કાર્બન $(C)$,હાઇડ્રોજન $(H)$,ઓક્સિજન $(O)$ અને નાઇટ્રોજન $(N)$ હોય છે.
ઘણા પ્રોટીનમાં સિસ્ટીન અને મિથિઓનાઇન જેવા સલ્ફરયુક્ત એમિનો એસિડની હાજરીને કારણે સલ્ફર $(S)$ પણ જોવા મળે છે.
જોકે કેટલાક પ્રોટીનમાં પ્રોસ્થેટિક સમૂહ તરીકે ફોસ્ફરસ $(P)$ હોઈ શકે છે,પરંતુ પ્રોટીનનું મૂળભૂત તત્વીય બંધારણ $C, H, O, N, S$ છે.
આમ,વિકલ્પ $C$ એ પ્રોટીનના તત્વીય બંધારણ માટે સૌથી સચોટ જવાબ છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમરાઇઝેશન દ્વારા બનતા જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે.
એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના મૂળભૂત બંધારણીય એકમો અથવા મોનોમર છે.
આ એમિનો એસિડ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાઈને લાંબી પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ બનાવે છે,જે પ્રોટીન તરીકે કાર્ય કરવા માટે ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણમાં ગૂંચવાય છે.
તેથી,સાચો જવાબ એમિનો એસિડ છે.

(C) એમિનો ઍસિડ એ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો (મોનોમર્સ) છે.
જ્યારે ઘણા બધા એમિનો ઍસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાય છે,ત્યારે તેઓ એક લાંબી શૃંખલા બનાવે છે જેને પોલીપેપ્ટાઈડ અથવા પ્રોટીન કહેવામાં આવે છે.
કાર્બોદિત એ મોનોસેકેરાઈડના પોલિમર છે.
લિપિડને સામાન્ય રીતે પ્રોટીન કે ન્યુક્લિઇક ઍસિડની જેમ સાચા પોલિમર ગણવામાં આવતા નથી.
ન્યુક્લિઇક ઍસિડ એ ન્યુક્લિઓટાઈડના પોલિમર છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનોઍસિડના વિષમપોલિમર (heteropolymers) છે. કુદરતમાં ઘણા એમિનોઍસિડ જોવા મળે છે,પરંતુ સજીવોમાં પ્રોટીન સંશ્લેષણ માટે માત્ર $20$ પ્રમાણિત એમિનોઍસિડ ભાગ લે છે. આ એમિનોઍસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાઈને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવે છે.

(C) પ્રોટીન એ વિષમ પોલિમર (Heteropolymer) છે કારણ કે તે વિવિધ પ્રકારના એમિનોઍસિડના પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બને છે.
સમપોલિમર (Homopolymer) થી વિપરીત,જેમાં માત્ર એક જ પ્રકારના મોનોમર હોય છે,પ્રોટીન $20$ વિવિધ પ્રકારના એમિનોઍસિડના ચોક્કસ ક્રમમાં ગોઠવાયેલા હોય છે.
તેથી,વિવિધ એમિનોઍસિડ દ્વારા બનતા પ્રોટીનને વિષમ પોલિમર કહેવામાં આવે છે.

(D) પ્રોટીન,ખાસ કરીને એન્ટિબોડીઝ (ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન),એ વિશિષ્ટ મહા અણુઓ છે જે રોગપ્રતિકારક તંત્રમાં મહત્વની ભૂમિકા ભજવે છે. તેઓ બેક્ટેરિયા અને વાયરસ જેવા વિદેશી પદાર્થોને ઓળખે છે અને તેનો નાશ કરે છે,જેનાથી ચેપી જીવાણુઓ સામે રક્ષણ મળે છે.

(B) મોટાભાગના ઉત્સેચકો પ્રોટીનથી બનેલા જૈવિક ઉદ્દીપકો છે. જોકે કેટલાક અંતઃસ્ત્રાવો લિપિડ (સ્ટીરોઈડ્સ) અથવા એમિનો એસિડમાંથી બનેલા હોય છે,પરંતુ નોંધપાત્ર સંખ્યામાં નિયંત્રક અંતઃસ્ત્રાવો પેપ્ટાઈડ અથવા પ્રોટીન આધારિત હોય છે (દા.ત.,ઇન્સ્યુલિન,ગ્લુકાગોન). તેથી,પ્રોટીન એ મુખ્ય મહાઅણુ છે જે ઉત્સેચકો અને ઘણા અંતઃસ્ત્રાવો બંનેનું બંધારણ બનાવે છે.

(A) કોલેજન એ પ્રાણીસૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે. તે સંયોજક પેશીઓ,ત્વચા,કંડરા (tendons) અને હાડકાંમાં જોવા મળતું બંધારણીય પ્રોટીન છે,જે આ રચનાઓને મજબૂતી અને આધાર પૂરો પાડે છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ મહાઅણુઓ છે જે દ્રાવકના વાતાવરણના આધારે વિવિધ પ્રમાણમાં દ્રાવ્યતા દર્શાવે છે.
$1$. પ્રોટીન પાણીમાં ઓગળી શકે છે,જોકે તેમની દ્રાવ્યતા પ્રોટીનના પ્રકાર (ગોળાકાર કે તંતુમય) પર આધાર રાખે છે.
$2$. તેઓ ઘણીવાર મંદ ઍસિડિક કે બેઝિક દ્રાવણમાં વધુ દ્રાવ્ય હોય છે કારણ કે $pH$ માં ફેરફાર એમિનો એસિડની શૃંખલાઓના આયનીકરણને બદલે છે,જેનાથી સ્થિર-વિદ્યુતીય અપાકર્ષણ અને દ્રાવ્યતામાં વધારો થાય છે.
$3$. કેટલાક પ્રોટીન મંદ આલ્કોહોલના દ્રાવણમાં પણ દ્રાવ્ય હોય છે.
તેથી,પ્રોટીન યોગ્ય પરિસ્થિતિઓમાં ઉપર્યુક્ત તમામ દ્રાવકોમાં દ્રાવ્યતા દર્શાવી શકે છે.

(B) પૃષ્ઠવંશી પ્રાણીઓના બહિઃકંકાલ (જેમ કે વાળ,નખ અને શીંગડા) અને ત્વચાનું બાહ્ય પડ એક મજબૂત,તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીનથી બનેલું હોય છે જેને $Keratin$ કહેવામાં આવે છે.
$Collagen$ એ પ્રાણી સૃષ્ટિમાં સૌથી વધુ જોવા મળતું પ્રોટીન છે અને તે સંયોજક પેશીઓમાં જોવા મળે છે.
$Creatine$ એ નાઈટ્રોજનયુક્ત કાર્બનિક એસિડ છે જે કોષોને,મુખ્યત્વે સ્નાયુ કોષોને ઊર્જા પૂરી પાડવામાં મદદ કરે છે.
$Casein$ એ સસ્તન પ્રાણીઓના દૂધમાં જોવા મળતું ફોસ્ફોપ્રોટીન છે.

(C) પ્રોટીનને તેમના આકાર અને દ્રાવ્યતાના આધારે તંતુમય (fibrous) અને ગોલીય (globular) પ્રોટીનમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
તંતુમય પ્રોટીન,જેમ કે $Keratin$ અને $Collagen$,તેમની લાંબી,દોરા જેવી રચના અને વ્યાપક આંતર-આણ્વિય હાઇડ્રોજન બંધનને કારણે સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.
$Keratin$ એ વાળ,નખ અને ત્વચામાં જોવા મળતું બંધારણીય પ્રોટીન છે,જે અત્યંત અદ્રાવ્ય છે.
$Collagen$ પણ સંયોજક પેશીઓમાં જોવા મળતું બંધારણીય પ્રોટીન છે,જે અદ્રાવ્ય છે.
$Casein$ એ દૂધમાં જોવા મળતું ગોલીય પ્રોટીન છે,જે સામાન્ય રીતે દ્રાવ્ય હોય છે અથવા સ્થિર કલીલ દ્રાવણ બનાવે છે.
$Creatine$ એ પ્રોટીન નથી; તે નાઈટ્રોજનયુક્ત કાર્બનિક એસિડ છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Keratin$ એ અત્યંત અદ્રાવ્ય તંતુમય પ્રોટીનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.

(A) વિનૈસર્ગીકરણ એ એક એવી પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીન તેના કુદરતી ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણને ગુમાવે છે,જેનું મુખ્ય કારણ બિન-સહસંયોજક બંધો (જેમ કે હાઇડ્રોજન બંધ,આયનિક બંધ અને હાઇડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ) નું તૂટવું છે.
ઊંચું તાપમાન એ એક મુખ્ય ભૌતિક પરિબળ છે જે આ નબળા બંધોને તોડવા માટે પૂરતી ગતિજ ઉર્જા પૂરી પાડીને પ્રોટીનનું વિનૈસર્ગીકરણ કરે છે,જેના પરિણામે પ્રોટીન શૃંખલા ખુલી જાય છે.

(A) એમિનોઍસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
આ ઉપરાંત,$\alpha$-કાર્બન એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક વિશિષ્ટ શૃંખલા સમૂહ $(-R)$ સાથે પણ જોડાયેલ હોય છે.
તેથી,એમિનોઍસિડના સામાન્ય બંધારણમાં મધ્યસ્થ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ સાથે એમિનો સમૂહ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ,હાઇડ્રોજન પરમાણુ અને એક વિશિષ્ટ $R$ સમૂહ જોડાયેલા હોય છે.

(A) એમિનોઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે.
એક સામાન્ય $\alpha$-એમિનોઍસિડમાં,મધ્યસ્થ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલો હોય છે:
$1$. એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$
$2$. એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$
$3$. એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$
$4$. એક પરિવર્તનશીલ સાઇડ ચેઇન સમૂહ $(-R)$
આ દરેક સમૂહ મધ્યસ્થ $\alpha$-કાર્બન સાથે બરાબર એક વાર જોડાયેલ હોવાથી,તેમનું પ્રમાણ $1:1:1:1$ છે.

(B) એમિનોઍસિડ એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ ધરાવે છે જે એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક પરિવર્તનશીલ $R$-સમૂહ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આ બંધારણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એસિડિક છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ મુક્ત કરી શકે છે.
એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બેઝિક છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ સ્વીકારીને એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બનાવી શકે છે.
તેથી,એમિનોઍસિડના બંધારણમાં બેઝિક સમૂહ એ એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ છે.

(C) એમિનોઍસિડ એ એક કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવામાં આવે છે.
કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ સમૂહ $(-COOH)$ સ્વભાવે ઍસિડિક છે કારણ કે તે પ્રોટોન $(H^+)$ મુક્ત કરી શકે છે,જ્યારે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સ્વભાવે બેઝિક છે કારણ કે તે પ્રોટોન સ્વીકારી શકે છે.
તેથી,એમિનોઍસિડના બંધારણમાં ઍસિડિક સમૂહ કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ સમૂહ $(-COOH)$ છે.

(B) એમિનોઍસિડ ઉભયધર્મી (amphoteric) સ્વભાવ ધરાવે છે કારણ કે તેમાં એસિડિક સમૂહ (કાર્બોક્સિલ સમૂહ,$-COOH$) અને બેઝિક સમૂહ (એમિનો સમૂહ,$-NH_2$) બંને હાજર હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન $(H^+)$ ગુમાવીને ઋણ વીજભારિત કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બનાવે છે,અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને ધન વીજભારિત એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બનાવે છે.
પ્રોટોનનું દાન કરવાની અને સ્વીકારવાની આ ક્ષમતાને કારણે એમિનોઍસિડ ઇલેક્ટ્રૉલાઇટ તરીકે વર્તે છે અને ચોક્કસ pH પર ઝ્વિટર આયન (zwitterion) બનાવે છે.

(A) એમિનોઍસિડ ઉભયગુણી (amphoteric) અણુઓ છે કારણ કે તેમાં ઍસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બંને હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન $(H^+)$ ગુમાવીને ઍસિડ તરીકે વર્તી શકે છે,જ્યારે એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને બેઝ તરીકે વર્તી શકે છે.
આ દ્વિ સ્વભાવને કારણે તેઓ ચોક્કસ $pH$ (આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ) પર ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જ્યાં અણુ પર ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે,જેના પરિણામે કુલ વીજભાર શૂન્ય થાય છે.
તેઓ ઍસિડ અને બેઝ બંને સાથે પ્રતિક્રિયા આપી શકતા હોવાથી,તેઓ ઍસિડિક અને બેઝિક બંને ગુણધર્મો દર્શાવે છે.

(A) એમિનો ઍસિડમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે જે બેઝિક છે અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે જે ઍસિડિક છે.
ઍસિડિક અને બેઝિક બંને સમૂહોની હાજરીને કારણે,એમિનો ઍસિડ દ્રાવણના $pH$ ના આધારે ઍસિડ અને બેઝ બંને તરીકે વર્તી શકે છે.
આ દ્વિ સ્વભાવને ઉભયગુણધર્મી (Amphoteric) સ્વભાવ કહેવામાં આવે છે.
તેથી,એમિનો ઍસિડને ઉભયગુણધર્મી પદાર્થો ગણવામાં આવે છે.

(D) એમિનોઍસિડનું સામાન્ય બંધારણ એક મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ (આલ્ફા-કાર્બન) ધરાવે છે જે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક વિશિષ્ટ શૃંખલા $(-R)$ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
જ્યારે એમિનો સમૂહ,કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને હાઇડ્રોજન પરમાણુ તમામ એમિનોઍસિડમાં સમાન હોય છે,ત્યારે $(-R)$ સમૂહનું સ્વરૂપ દરેક એમિનોઍસિડના વિશિષ્ટ ગુણધર્મો અને ઓળખ નક્કી કરે છે.
તેથી,$(-R)$ સમૂહ એમિનોઍસિડમાં રહેલી વિવિધતા માટે જવાબદાર છે.

(D) એમિનોઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજન છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને ઍસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે,જે બંને એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
વધારામાં,$\alpha$-કાર્બન એક હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ અને એક વિશિષ્ટ સાઇડ ચેઇન સમૂહ $(-R)$ સાથે પણ જોડાયેલ હોય છે.
જોકે $-R$ સમૂહ વિવિધ એમિનોઍસિડમાં અલગ-અલગ હોય છે,પરંતુ $\alpha$-કાર્બન સાથે જોડાયેલા $-COOH$,$-NH_2$ અને $-H$ સમૂહો તમામ $\alpha$-એમિનોઍસિડમાં સામાન્ય હોય છે.

(A) એમિનોઍસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેમનું વર્ગીકરણ $\alpha$-કાર્બન સાથે જોડાયેલા $R$-સમૂહના સ્વભાવને આધારે કરવામાં આવે છે.
$R$-સમૂહ હાઇડ્રોજન પરમાણુ,મિથાઈલ સમૂહ,હાઈડ્રોક્સી-મિથાઈલ સમૂહ અથવા વધુ જટિલ બંધારણો હોઈ શકે છે,જે એમિનોઍસિડના રાસાયણિક ગુણધર્મો નક્કી કરે છે.

(B) એમિનો એસિડનું તેમની ધ્રુવીયતા (ધ્રુવીય અને અધ્રુવીય) ના આધારે વર્ગીકરણ મુખ્યત્વે $Albert \ L. \ Lehninger$ દ્વારા તેમના બાયોકેમિસ્ટ્રીના કાર્યમાં આપવામાં આવ્યું છે. $Lehninger$ એ એમિનો એસિડને તેમના $R$-સમૂહના રાસાયણિક ગુણધર્મો,ખાસ કરીને પાણી સાથે પ્રતિક્રિયા કરવાની તેમની ક્ષમતા (હાઇડ્રોફિલિક અથવા હાઇડ્રોફોબિક/ધ્રુવીયતા) ના આધારે જૂથોમાં વર્ગીકૃત કર્યા હતા.

(D) લ્યુસીન,આઇસોલ્યુસીન અને વેલાઇન એ અધ્રુવીય '$R$' જૂથ ધરાવતા એમિનોઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
આ એમિનોઍસિડમાં હાઇડ્રોફોબિક (જલવિરાગી) શૃંખલાઓ હોય છે જે એલિફેટિક હાઇડ્રોકાર્બન જૂથોની બનેલી હોય છે,જે પાણીના અણુઓ સાથે આંતરક્રિયા કરતી નથી.
તેથી,તેમને અધ્રુવીય એમિનોઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(A) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
એલેનીન $(CH_3)$ અને ફિનાઇલ એલેનીન (બેન્ઝાઇલ જૂથ) હાઇડ્રોકાર્બન શૃંખલા ધરાવે છે જે સ્વભાવે જલવિરાગી (hydrophobic) હોય છે.
આ જલવિરાગી શૃંખલાઓ અધ્રુવીય હોય છે.
તેથી,એલેનીન અને ફિનાઇલ એલેનીન એ અધ્રુવીય $R$ જૂથ ધરાવતા એમિનોઍસિડ છે.

(B) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
ગ્લુટામીન,સેરીન,ટાયરોસીન અને સિસ્ટીન તેમની શૃંખલામાં ધ્રુવીય ક્રિયાશીલ સમૂહો (જેમ કે $-OH$,$-SH$,અથવા એમાઈડ સમૂહ) ધરાવે છે.
આ ક્રિયાશીલ સમૂહો તેમને પાણી સાથે હાઈડ્રોજન બંધ બનાવવાની ક્ષમતા આપે છે,જે તેમને ધ્રુવીય બનાવે છે.
જોકે,તેઓ શારીરિક $pH$ પર આયનીકરણ પામતા નથી અને ચોખ્ખો ધન કે ઋણ વીજભાર ધરાવતા નથી.
તેથી,તેમને ધ્રુવીય અને વીજભારવિહીન એમિનોઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(C) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના '$R$' જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. એસ્પાર્ટિક ઍસિડ અને ગ્લુટેમિક ઍસિડ તેમના '$R$' શૃંખલામાં કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ જૂથ ધરાવે છે.
$2$. શારીરિક $pH$ $(7.4)$ પર,આ કાર્બોક્સિલિક ઍસિડ જૂથો પ્રોટોન $(H^+)$ ગુમાવે છે અને ઋણવીજભારિત (કાર્બોક્સિલેટ આયનો) બને છે.
$3$. તેથી,એસ્પાર્ટિક ઍસિડ અને ગ્લુટેમિક ઍસિડને ધ્રુવીય,ઋણવીજભારિત (એસિડિક) એમિનોઍસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$4$. આર્જિનીન અને લાયસિન ધનવીજભારિત (બેઝિક) છે,જ્યારે એસ્પરજિન અને ગ્લુટેમીન ધ્રુવીય છે પરંતુ વીજભારરહિત છે.

(D) એમિનોઍસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ જૂથના સ્વભાવના આધારે કરવામાં આવે છે.
$1$. અધ્રુવીય એમિનોઍસિડમાં એલેનીન,લ્યુસીન અને વેલાઇનનો સમાવેશ થાય છે.
$2$. ધ્રુવીય પરંતુ વીજભારરહિત એમિનોઍસિડમાં સેરીન,થ્રિયોનીન અને ટાયરોસીનનો સમાવેશ થાય છે.
$3$. એસિડિક (ઋણવીજભારિત) એમિનોઍસિડમાં એસ્પાર્ટિક ઍસિડ અને ગ્લુટેમિક ઍસિડનો સમાવેશ થાય છે.
$4$. બેઝિક (ધનવીજભારિત) એમિનોઍસિડમાં આર્જિનીન,હિસ્ટીડીન અને લાયસીનનો સમાવેશ થાય છે.
તેથી,ધ્રુવીય અને ધનવીજભારિત $R$ જૂથ ધરાવતા એમિનોઍસિડ આર્જિનીન,હિસ્ટીડીન અને લાયસીન છે.

(A) જ્યારે બે એમિનોઍસિડ જોડાઈને પેપ્ટાઈડ બંધ બનાવે છે,ત્યારે એક એમિનોઍસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનોઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
આ પ્રક્રિયામાં પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે,જેના પરિણામે પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ રચાય છે.
તેથી,બંધના નિર્માણમાં સામેલ સમૂહો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ છે.

(B) જ્યારે એક એમિનોઍસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનોઍસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે પેપ્ટાઇડ બંધનું નિર્માણ થાય છે. આ પ્રક્રિયામાં પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે,જેના પરિણામે સહસંયોજક બંધ બને છે જેને પેપ્ટાઇડ બંધ $(-CO-NH-)$ કહેવામાં આવે છે.

(C) પેપ્ટાઇડ બંધ એ બે અણુઓ વચ્ચે બનતો રાસાયણિક બંધ છે,જ્યારે એક અણુનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ બીજા અણુના એમિનો સમૂહ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે.
પ્રોટીન અને પેપ્ટાઇડ્સમાં,આ બંધ ખાસ કરીને એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ ના કાર્બન પરમાણુ અને નજીકના એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ના નાઇટ્રોજન પરમાણુ વચ્ચે બને છે.
પરિણામી જોડાણને એમાઇડ બંધ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે,જેને $ -CO-NH- $ તરીકે લખવામાં આવે છે.

(D) પોલિપેપ્ટાઇડ એ એમિનો એસિડની એક લાંબી શૃંખલા છે જે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
આ સહસંયોજક બંધને ખાસ કરીને પેપ્ટાઇડ બંધ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
પેપ્ટાઇડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે નિર્જલીકરણ સંશ્લેષણ (dehydration synthesis) પ્રક્રિયા દ્વારા રચાય છે.
પોલિપેપ્ટાઇડ એમિનો એસિડની લાંબી શૃંખલા ધરાવતા હોવાથી,પેપ્ટાઇડ બંધ એ પ્રોટીન બંધારણના મુખ્ય આધારસ્તંભ તરીકે વારંવાર પુનરાવર્તિત થતો બંધ છે.

(A) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડની બનેલી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલ હોય છે.
પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં,એક છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે,જેને $N$-ટર્મિનલ અથવા એમિનો-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
બીજા છેડે રહેલા એમિનો એસિડ પાસે મુક્ત કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોય છે,જેને $C$-ટર્મિનલ અથવા કાર્બોક્સિલ-ટર્મિનલ છેડો કહેવામાં આવે છે.
તેથી,$N$-ટર્મિનલ એ $-NH_2$ સમૂહની હાજરી દ્વારા અને $C$-ટર્મિનલ એ $-COOH$ સમૂહની હાજરી દ્વારા વ્યાખ્યાયિત થાય છે.