Amino Acids and Proteins Questions in Hindi

(N/A) जैविक तंत्र में पाया जाने वाला विशिष्ट त्रि-आयामी संरचना और जैविक सक्रियता वाला प्रोटीन 'नेटिव प्रोटीन' (native protein) कहलाता है।
जब प्रोटीन अपने मूल रूप में होता है,तो तापमान में परिवर्तन जैसे भौतिक परिवर्तन या $pH$ में परिवर्तन जैसे रासायनिक परिवर्तनों के कारण हाइड्रोजन बंध बाधित हो जाते हैं।
इसके कारण,ग्लोब्यूल्स खुल जाते हैं और हेलिक्स अनकॉइल (uncoil) हो जाते हैं,जिससे प्रोटीन अपनी जैविक सक्रियता खो देता है। इस प्रक्रिया को प्रोटीन का विकृतीकरण कहा जाता है।
$2^{\circ}$ और $3^{\circ}$ प्रोटीन के विकृतीकरण के दौरान,संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं लेकिन $1^{\circ}$ संरचना बरकरार रहती है।
उबालने पर अंडे की सफेदी का जमना (coagulation) विकृतीकरण का एक सामान्य उदाहरण है।
एक अन्य उदाहरण दूध का दही बनना है,जो दूध में मौजूद बैक्टीरिया द्वारा लैक्टिक एसिड के निर्माण के कारण होता है।

(B) प्रोटीन जटिल कार्बनिक यौगिक हैं जो जीवित जीवों की संरचना और कार्य के लिए आवश्यक हैं। प्रोटीन की मूलभूत इकाइयाँ अमीनो एसिड हैं,जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ होता है। नाइट्रोजन इन अमीनो समूहों का एक महत्वपूर्ण घटक है,जो इसे पौधों और जानवरों दोनों में पाए जाने वाले प्रोटीन की संरचना में एक आवश्यक तत्व बनाता है।

(A) दूध में $Casein$ नामक प्रोटीन होता है,जो एक फॉस्फोप्रोटीन है। अंडों में $Albumin$ नामक प्रोटीन होता है,जो अंडे की सफेदी में पाया जाता है।

(A) केवल $\alpha$-अमीनो एसिड ही प्रोटीन के निर्माण खंड (building blocks) होते हैं। इनमें,अमीनो समूह $(-NH_2)$ $\alpha$-कार्बन परमाणु से जुड़ा होता है,जो कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ के निकटवर्ती कार्बन परमाणु होता है। ये $\alpha$-अमीनो एसिड पेप्टाइड बंधन के माध्यम से बहुलकीकरण (polymerization) करके प्रोटीन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाते हैं।

(A) प्रोटीन की $\alpha$-$helix$ संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक अमीनो एसिड अवशेष के $-NH-$ समूह और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के $>C=O$ समूह के बीच अंतःआणविक हाइड्रोजन बंधन द्वारा स्थिर होती है।

जलीय विलयन में,कार्बोक्सिलिक समूह $(-COOH)$ एक प्रोटॉन $(H^+)$ खो देता है और अमीनो समूह $(-NH_2)$ एक प्रोटॉन स्वीकार करता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन बनता है जिसे ज़्विटर आयन (Zwitter ion) कहा जाता है।
अभिक्रिया इस प्रकार है:
$R-CH(NH_2)-COOH \rightleftharpoons R-CH(NH_3^+)-COO^-$
इस आंतरिक लवण जैसी संरचना के कारण,अमीनो अम्ल आयनिक लवणों के समान उच्च गलनांक और जल में घुलनशीलता प्रदर्शित करते हैं।

(N/A) ग्लाइसिलेलेनिन में,पेप्टाइड लिंकेज का निर्माण ग्लाइसिन के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और एलेनिन के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के बीच अभिक्रिया द्वारा होता है,जिसमें जल का एक अणु $(H_2O)$ बाहर निकलता है।
अभिक्रिया इस प्रकार है:
$H_2N-CH_2-COOH + H_2N-CH(CH_3)-COOH \rightarrow H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH + H_2O$
$-CO-NH-$ समूह पेप्टाइड लिंकेज है।

(N/A) जब कोई प्रोटीन अपने मूल रूप में होता है और उसे भौतिक परिवर्तनों (जैसे तापमान में परिवर्तन) या रासायनिक परिवर्तनों (जैसे $pH$ में परिवर्तन) के अधीन किया जाता है,तो प्रोटीन में मौजूद हाइड्रोजन बंध बाधित हो जाते हैं। इसके कारण,ग्लोब्यूल्स खुल जाते हैं और हेलिक्स अनकॉइल (uncoil) हो जाता है। परिणामस्वरूप,प्रोटीन अपनी जैविक गतिविधि खो देता है। इस प्रक्रिया को प्रोटीन का विकृतीकरण (denaturation) कहा जाता है।

(N/A) अमीनो एसिड का $D$ और $L$ विन्यास उनके संदर्भ यौगिक ग्लिसराल्डिहाइड के साथ उनके संरचनात्मक संबंध पर आधारित है।
अमीनो एसिड के फिशर प्रोजेक्शन में,यदि $-NH_2$ समूह दाईं ओर है,तो इसे $D$-विन्यास कहा जाता है।
यदि $-NH_2$ समूह बाईं ओर है,तो इसे $L$-विन्यास कहा जाता है।
प्रोटीन में पाए जाने वाले प्राकृतिक अमीनो एसिड लगभग विशेष रूप से $L$-विन्यास रखते हैं।
ग्लाइसिन को छोड़कर,सभी अमीनो एसिड कायरल कार्बन परमाणु की उपस्थिति के कारण प्रकाशिक सक्रिय (optically active) होते हैं।

(N/A) जैविक तंत्र में पाया जाने वाला विशिष्ट त्रि-आयामी संरचना और जैविक सक्रियता वाला प्रोटीन 'नेटिव प्रोटीन' (native protein) कहलाता है।
जब प्रोटीन अपने मूल रूप में होता है,तो तापमान में परिवर्तन जैसे भौतिक परिवर्तनों या $pH$ में परिवर्तन जैसे रासायनिक परिवर्तनों के अधीन होने पर,हाइड्रोजन बंध बाधित हो जाते हैं।
इसके कारण,ग्लोब्यूल्स खुल जाते हैं,हेलिक्स अनकॉइल (uncoil) हो जाते हैं और प्रोटीन अपनी जैविक सक्रियता खो देता है। इसे प्रोटीन का विकृतीकरण कहा जाता है।
$2^{\circ}$ और $3^{\circ}$ प्रोटीन के विकृतीकरण के दौरान,संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं लेकिन $1^{\circ}$ संरचना बरकरार रहती है।
उबालने पर अंडे की सफेदी का जमना विकृतीकरण का एक सामान्य उदाहरण है।
एक अन्य उदाहरण दूध का दही में जमना है,जो दूध में मौजूद बैक्टीरिया द्वारा लैक्टिक एसिड के निर्माण के कारण होता है।

(N/A) $1$. प्राथमिक संरचना: प्रोटीन की प्राथमिक संरचना उस विशिष्ट क्रम को संदर्भित करती है जिसमें अमीनो एसिड एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में व्यवस्थित होते हैं। इस क्रम में कोई भी परिवर्तन एक अलग प्रोटीन का निर्माण करता है।
$2$. द्वितीयक संरचना: द्वितीयक संरचना पेप्टाइड बंध के कार्बोनिल ऑक्सीजन $(C=O)$ और एमाइड हाइड्रोजन $(N-H)$ के बीच हाइड्रोजन बंध के कारण पॉलीपेप्टाइड बैकबोन के नियमित तह (folding) पैटर्न को संदर्भित करती है।
$3$. $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट के बीच अंतर:
- $\alpha$-हेलिक्स: यह तब बनता है जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक दाहिने हाथ के सर्पिल (हेलिक्स) में मुड़ जाती है,जो एक अमीनो एसिड के $C=O$ समूह और चौथे अमीनो एसिड के $N-H$ समूह के बीच इंट्रा-मॉलिक्यूलर हाइड्रोजन बंध द्वारा स्थिर होती है।
- $\beta$-प्लीटेड शीट: यह तब बनता है जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को अधिकतम विस्तार तक खींचा जाता है और फिर एक-दूसरे के बगल में रखा जाता है,जो इंटर-मॉलिक्यूलर हाइड्रोजन बंध द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं,जिससे एक शीट जैसी संरचना बनती है।

(A) हाँ,एंजाइम को बहुलक कहा जा सकता है।
एंजाइम प्रोटीन से बने जैविक उत्प्रेरक होते हैं।
प्रोटीन $20$ विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड के बहुलकीकरण (polymerization) से बनते हैं,जो पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े होते हैं।

(N/A) प्रोटीन वे जैव-अणु हैं जो सिंथेटिक पॉलियामाइड्स के साथ संरचनात्मक समानता दिखाते हैं।
सिंथेटिक पॉलियामाइड्स अपनी मुख्य श्रृंखला (backbone) में दोहराव वाली एमाइड लिंकेज $(-CONH-)$ रखते हैं।
इसी प्रकार,प्रोटीन अमीनो एसिड के संघनन से बने पॉलीपेप्टाइड्स होते हैं,जिनमें उनकी संरचना में पेप्टाइड बॉन्ड $(-CONH-)$ के रूप में जानी जाने वाली दोहराव वाली एमाइड लिंकेज भी होती है।

(N/A) कृत्रिम स्वीटनर जो गन्ने की चीनी से लगभग $100$ गुना अधिक मीठा होता है,वह एस्पार्टेम (Aspartame) है।
एस्पार्टेम दो $\alpha$-अमीनो एसिड से बने डाइपेप्टाइड का मिथाइल एस्टर है: एस्पार्टिक एसिड और फेनिलएलनिन।
खाना पकाने के तापमान पर इसकी अस्थिरता के कारण,एस्पार्टेम का उपयोग केवल ठंडे खाद्य पदार्थों और शीतल पेय (सॉफ्ट ड्रिंक्स) तक ही सीमित है।

(N/A) सोडियम-पोटेशियम पंप एक जैविक तंत्र है जो कोशिका झिल्ली के दोनों ओर $Na^+$ और $K^+$ आयनों की सांद्रता में महत्वपूर्ण अंतर बनाए रखता है। यह $ATP$ के जल-अपघटन से प्राप्त ऊर्जा का उपयोग करके,उनके सांद्रता प्रवणता के विपरीत कोशिका से बाहर $3$ $Na^+$ आयनों और कोशिका के अंदर $2$ $K^+$ आयनों का सक्रिय परिवहन करता है।

(A) ट्राइपेप्टाइड $Asp-Glu-Lys$ तीन अमीनो एसिड से बना है: एस्पार्टिक एसिड $(Asp)$,ग्लूटामिक एसिड $(Glu)$,और लाइसिन $(Lys)$।
$1$. प्रत्येक पेप्टाइड बंध में एक $>C=O$ समूह होता है। एक ट्राइपेप्टाइड में $2$ पेप्टाइड बंध होते हैं,जो $2$ $>C=O$ समूह प्रदान करते हैं।
$2$. एस्पार्टिक एसिड $(Asp)$ में एक साइड चेन कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ होता है,जिसमें एक $>C=O$ समूह होता है।
$3$. ग्लूटामिक एसिड $(Glu)$ में एक साइड चेन कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ होता है,जिसमें एक $>C=O$ समूह होता है।
$4$. ट्राइपेप्टाइड का अंतिम कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ भी एक $>C=O$ समूह रखता है।
कुल $>C=O$ समूहों की संख्या = $2$ (पेप्टाइड बंध) + $1$ ($Asp$ साइड चेन) + $1$ ($Glu$ साइड चेन) + $1$ (अंतिम कार्बोक्सिल) = $5$।

(B) थ्रियोनीन की रासायनिक संरचना $CH_3-CH(OH)-CH(NH_2)-COOH$ है।
इस अणु में,दो कायरल कार्बन परमाणु होते हैं:
$1$. $-OH$ समूह से जुड़ा कार्बन परमाणु $(C_3)$।
$2$. $-NH_2$ समूह से जुड़ा कार्बन परमाणु $(C_2)$।
अतः,थ्रियोनीन में $2$ कायरल केंद्र होते हैं।

(D) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और उन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।
वेलिन,ल्यूसिन और लाइसिन आवश्यक अमीनो एसिड हैं।
टायरोसिन एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है क्योंकि इसे शरीर में फेनिलएलनिन से संश्लेषित किया जा सकता है।

(D) एक कायरल कार्बन वह कार्बन परमाणु है जो चार अलग-अलग समूहों से बंधा होता है।
पेप्टाइड $Ile-Arg-Pro$ (आइसोल्यूसीन-आर्जिनिन-प्रोलिन) में:
$1$. $Ile$ (आइसोल्यूसीन) में $2$ कायरल कार्बन होते हैं।
$2$. $Arg$ (आर्जिनिन) में $1$ कायरल कार्बन होता है।
$3$. $Pro$ (प्रोलिन) में $1$ कायरल कार्बन होता है।
कायरल कार्बन की कुल संख्या = $2 + 1 + 1 = 4$ है।
संरचना में दिखाए अनुसार, $4$ कार्बन परमाणु तारा $(*)$ चिह्न के साथ चिह्नित हैं जो कायरल हैं।

(A) एक अमीनो अम्ल को क्षारीय माना जाता है यदि इसमें $-COOH$ समूहों की तुलना में $-NH_2$ समूहों की संख्या अधिक हो।
Lysine की संरचना $H_2N-(CH_2)_4-CH(NH_2)-COOH$ होती है।
इसमें दो $-NH_2$ समूह और एक $-COOH$ समूह होता है।
इसलिए,यह एक क्षारीय अमीनो अम्ल है।

(D) टायरोसिन में एक फेनोलिक समूह होता है,जो उदासीन $FeCl_{3}$ विलयन के साथ बैंगनी रंग देता है। अतः,$A-R$.
सेरीन में एक प्राथमिक अल्कोहलिक समूह $(-OH)$ होता है,जो सेरिक अमोनियम नाइट्रेट के साथ अभिक्रिया करके लाल रंग देता है। अतः,$B-Q$.
ट्रिप्टोफैन एक आवश्यक अमीनो एसिड है जिसे आहार से प्राप्त करना आवश्यक है। अतः,$C-P$.
प्रोलीन एक द्वितीयक अमीन ($2^{\circ}$ अमीन) है। कार्बिलऐमीन परीक्षण प्राथमिक अमीन ($1^{\circ}$ अमीन) के लिए विशिष्ट है और द्वितीयक अमीन के लिए ऋणात्मक परिणाम देता है। अतः,$D-S$.
अतः,सही मिलान $A-R, B-Q, C-P, D-S$ है।

(A) आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर अमीनो एसिड ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होता है,यानी $H_3N^{+}-CH(R)-COO^{-}$.
$pI$ से कम $pH$ मानों पर,$H^{+}$ आयनों की सांद्रता अधिक होती है।
यह कार्बोक्सिलेट समूह $(COO^{-})$ के प्रोटोनेशन की ओर ले जाता है,जिससे यह कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(COOH)$ में परिवर्तित हो जाता है।
चूंकि दिया गया $pH$ $(1.0)$ $pI$ $(6.0)$ से काफी कम है,इसलिए अमीनो एसिड मुख्य रूप से अपने धनायनित रूप $H_3N^{+}-CH(R)-COOH$ में मौजूद रहेगा।

(D) कठोर व्यायाम के दौरान,मांसपेशियों में ऊर्जा की मांग ऑक्सीजन की आपूर्ति से अधिक हो जाती है।
इन अवायवीय स्थितियों में,शरीर $NAD^{+}$ को पुनर्जीवित करने और एटीपी उत्पादन के लिए ग्लाइकोलाइसिस जारी रखने के लिए पायरुविक एसिड को लैक्टिक एसिड में परिवर्तित करता है।
मांसपेशियों के ऊतकों में $L^{-}$-लैक्टिक एसिड का यह संचय मांसपेशियों की थकान और दर्द का कारण बनता है।
यह प्रक्रिया इस प्रकार है: $\text{Glucose}$ $\rightarrow \text{Pyruvic acid}$ $\rightarrow \text{Lactic acid}$.

(C) प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में,अमीनो अम्ल एक विशिष्ट क्रम में व्यवस्थित होते हैं।
ये अमीनो अम्ल एक-दूसरे से पेप्टाइड बंध नामक सहसंयोजक बंधों द्वारा जुड़े होते हैं,जो एक अमीनो अम्ल के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और अगले अमीनो अम्ल के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के बीच संघनन अभिक्रिया द्वारा बनते हैं।

(A) टायरोसिन एक $\alpha$-अमीनो एसिड है जिसका सामान्य सूत्र $R-CH(NH_2)-COOH$ है।
टायरोसिन में,साइड चेन $R$ एक $p$-हाइड्रॉक्सीबेंज़िल समूह है,जो $-CH_2-C_6H_4-OH$ है।
इन दोनों को जोड़ने पर,संरचना $HO-C_6H_4-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ प्राप्त होती है।
दिए गए विकल्पों के साथ तुलना करने पर,विकल्प $A$ सही संरचना दर्शाता है।

(C) प्रोटीन की द्वितीयक संरचना में दो मुख्य प्रकार शामिल हैं:
$(a)$ $\alpha-$हेलिक्स
$(b)$ $\beta-$प्लीटेड शीट
$\alpha-$हेलिक्स संरचना में,एक अमीनो एसिड के $C=O$ समूह और दूसरे अमीनो एसिड के $N-H$ समूह के बीच अंतःआणविक हाइड्रोजन बंध की उपस्थिति के कारण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला कुंडलित (coiled) रहती है।
इसी प्रकार,$\beta-$प्लीटेड शीट में,पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अंतःआणविक हाइड्रोजन बंध द्वारा एक साथ जुड़ी रहती हैं।

(B) प्रोटीन की $\alpha$-हेलिक्स संरचना एक अमीनो एसिड अवशेष के कार्बोनिल ऑक्सीजन $(C=O)$ और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पर चौथे अमीनो एसिड अवशेष के एमाइड हाइड्रोजन $(N-H)$ के बीच अंतःआण्विक हाइड्रोजन आबंधन द्वारा स्थिर होती है।

(C) अमीनो एसिड (ट्रिप्टोफैन) की $CH_3OH$ में $SOCl_2$ के साथ अभिक्रिया एस्टरीकरण के लिए एक मानक विधि है।
$1$. $SOCl_2$ कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ के साथ अभिक्रिया करके एसिड क्लोराइड मध्यवर्ती $(-COCl)$ बनाता है।
$2$. एसिड क्लोराइड फिर मेथनॉल $(CH_3OH)$ के साथ अभिक्रिया करके मिथाइल एस्टर $(-COOCH_3)$ बनाता है।
$3$. चूंकि अभिक्रिया अम्लीय माध्यम में होती है,इसलिए क्षारीय एमाइन समूह $(-NH_2)$ प्रोटोनेट होकर हाइड्रोक्लोराइड लवण $(-NH_2 \cdot HCl)$ बनाता है।
अतः,मुख्य उत्पाद ट्रिप्टोफैन का मिथाइल एस्टर हाइड्रोक्लोराइड लवण है।

(A) $pH$ $12.5$ पर,जो कि एक अत्यधिक क्षारीय माध्यम है,टेट्रापेप्टाइड $Gly-Glu-Asp-Tyr$ में सभी अम्लीय समूह डीप्रोटोनेट हो जाएंगे।
$1$. $C$-टर्मिनल $-COOH$ समूह $-COO^-$ में बदल जाता है।
$2$. $Glu$ का साइड चेन $-COOH$ समूह $-COO^-$ में बदल जाता है।
$3$. $Asp$ का साइड चेन $-COOH$ समूह $-COO^-$ में बदल जाता है।
$4$. $Tyr$ का फेनोलिक $-OH$ समूह $-O^-$ में बदल जाता है।
अतः,ऋण आवेशों की कुल संख्या $4$ है।

(B) रेशेदार प्रोटीन लंबी,धागे जैसी संरचनाओं द्वारा पहचाने जाते हैं जो पानी में अघुलनशील होते हैं। उदाहरणों में $Keratin$ (बालों और नाखूनों में पाया जाता है),$Collagen$ (संयोजी ऊतकों में पाया जाता है),और $Myosin$ (मांसपेशियों में पाया जाता है) शामिल हैं। $Albumin$ एक गोलाकार प्रोटीन (globular protein) है,जो पानी में घुलनशील है और गोलाकार आकार का होता है। इसलिए,$Albumin$ रेशेदार प्रोटीन नहीं है।

(C) एक पेप्टाइड एक अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ और दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ के बीच संघनन अभिक्रिया द्वारा बनता है।
$n$ अमीनो एसिड अणुओं से बने पेप्टाइड के लिए,पेप्टाइड लिंकेज की संख्या $(n - 1)$ द्वारा दी जाती है।
यहाँ,पेप्टाइड $4$ अमीनो एसिड से संश्लेषित होता है: ग्लाइसिन,ल्यूसीन,एस्पार्टिक एसिड और हिस्टिडीन।
इसलिए,पेप्टाइड लिंकेज की संख्या = $4 - 1 = 3$।

(A) निनहाइड्रिन की अमीनो एसिड या प्रोटीन के साथ अभिक्रिया से गहरे नीले या बैंगनी रंग का यौगिक बनता है जिसे रूहमान्स पर्पल कहा जाता है।
रूहमान्स पर्पल की संरचना में दो इंडेन-$1,3$-डायोन इकाइयाँ एक नाइट्रोजन परमाणु द्वारा जुड़ी होती हैं,जिसमें एक कार्बोनिल ऑक्सीजन डीप्रोटोनेटेड (एनोलेट के रूप में) होता है।
दिए गए विकल्पों की तुलना रूहमान्स पर्पल की मानक रासायनिक संरचना से करने पर,विकल्प $A$ सही संरचना को दर्शाता है।

(B) प्रोटीन को उनके आणविक आकार के आधार पर रेशेदार और गोलाकार प्रोटीन में वर्गीकृत किया जाता है।
गोलाकार प्रोटीन का आकार गोलाकार होता है और ये आमतौर पर पानी में घुलनशील होते हैं।
$Albumin$ गोलाकार प्रोटीन का एक उत्कृष्ट उदाहरण है,जो पानी में घुलनशील है।
इसके विपरीत,$Fibrin$,$Collagen$ और $Myosin$ जैसे रेशेदार प्रोटीन आमतौर पर पानी में अघुलनशील होते हैं।

(C) साइटोसिन एक पिरिमिडीन व्युत्पन्न है। इसकी संरचना में $1$ और $3$ स्थान पर दो नाइट्रोजन परमाणुओं वाली छह-सदस्यीय हेटरोसायक्लिक रिंग,$4$ स्थान पर एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और $2$ स्थान पर एक कार्बोनिल समूह $(=O)$ होता है। यह संरचना विकल्प $C$ में दी गई आकृति के अनुरूप है।

(D) एक अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय होता है यदि इसमें एक कायरल कार्बन परमाणु (चार अलग-अलग समूहों से बंधा एक असममित कार्बन) मौजूद हो।
ग्लाइसिन $(NH_2-CH_2-COOH)$ में,केंद्रीय कार्बन परमाणु दो हाइड्रोजन परमाणुओं से बंधा होता है।
चूंकि केंद्रीय कार्बन से जुड़े दो समूह समान हैं,इसलिए यह अकायरल है और इसलिए प्रकाशिक रूप से सक्रिय नहीं है।

(B) दिया गया पेप्टाइड एक पेंटापेप्टाइड है,जिसमें $5$ अमीनो एसिड अवशेष होते हैं: $\text{alanine}$,$\text{glycine}$,$\text{leucine}$,$\text{alanine}$,और $\text{valine}$।
एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में,पेप्टाइड बंधों की संख्या हमेशा $(n-1)$ होती है,जहाँ $n$ अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या है।
यहाँ,$n = 5$,इसलिए पेप्टाइड बंधों की संख्या $= 5 - 1 = 4$ है।

(D) बायुरेट परीक्षण पेप्टाइड बंधों की उपस्थिति का पता लगाने के लिए उपयोग किया जाने वाला एक रासायनिक परीक्षण है।
यह उन यौगिकों के लिए धनात्मक परिणाम देता है जिनमें कम से कम दो पेप्टाइड लिंकेज $(-CO-NH-)$ होते हैं।
$1$. ग्लाइसिन: एक अमीनो एसिड,जिसमें कोई पेप्टाइड लिंकेज नहीं होता है।
$2$. ग्लाइसिलएलानिन: एक डाइपेप्टाइड,जिसमें केवल एक पेप्टाइड लिंकेज होता है।
$3$. ट्राईपेप्टाइड: इसमें दो पेप्टाइड लिंकेज होते हैं।
$4$. बायुरेट: इसमें दो पेप्टाइड लिंकेज $(NH_2-CO-NH-CO-NH_2)$ होते हैं।
इसलिए,केवल ट्राईपेप्टाइड और बायुरेट ही धनात्मक बायुरेट परीक्षण देते हैं।
कुल संख्या $2$ है।

(B) $\alpha$-हेलिक्स प्रोटीन की सबसे सामान्य द्वितीयक संरचनाओं में से एक है।
यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ एक अमीनो एसिड अवशेष के कार्बोनिल ऑक्सीजन $(C=O)$ और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के एमाइड हाइड्रोजन $(N-H)$ के बीच अंतःआणविक हाइड्रोजन आबंधन द्वारा स्थिर होती है।
$H$-आबंधन का यह नियमित पैटर्न $\alpha$-हेलिक्स को इसकी विशिष्ट स्थिरता प्रदान करता है।

(C) प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो एसिड के विशिष्ट अनुक्रम को संदर्भित करती है। यह अनुक्रम आनुवंशिक जानकारी द्वारा निर्धारित होता है और गर्म करने जैसे भौतिक परिवर्तनों या रासायनिक परिवर्तनों से प्रभावित नहीं होता है,क्योंकि ये परिवर्तन केवल उच्च-स्तरीय फोल्डिंग (द्वितीयक,तृतीयक और चतुर्थक संरचना) को प्रभावित करते हैं।

(C) एक असममित कार्बन परमाणु (कायरल केंद्र) वह कार्बन परमाणु है जो चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा होता है।
$1$. $2$-क्लोरोब्यूटेन $(CH_3-CHCl-CH_2-CH_3)$: $C_2$ कार्बन $-H, -Cl, -CH_3, -CH_2CH_3$ से जुड़ा है। यह असममित है।
$2$. ग्लाइसिन $(NH_2-CH_2-COOH)$: कोई भी कार्बन चार अलग-अलग समूहों से नहीं जुड़ा है।
$3$. ऐलेनिन $(CH_3-CH(NH_2)-COOH)$: $C_2$ कार्बन $-H, -NH_2, -CH_3, -COOH$ से जुड़ा है। यह असममित है।
$4$. स्टाइरीन $(C_6H_5-CH=CH_2)$: कोई भी $sp^3$ संकरित कार्बन चार अलग-अलग समूहों से नहीं जुड़ा है।
$5$. मेंथोल: इसमें कई कायरल केंद्र (असममित कार्बन) होते हैं।
अतः,यौगिक $1$,$3$ और $5$ में असममित कार्बन परमाणु होते हैं। कुल संख्या $3$ है।

(A) प्रोटीन के विकृतिकरण में तापमान या $pH$ में परिवर्तन जैसे भौतिक या रासायनिक परिवर्तनों के कारण प्रोटीन की $3D$ संरचना जैसे कि $secondary$,$tertiary$ और $quaternary$ संरचनाएं बाधित हो जाती हैं।
हालाँकि,$primary$ संरचना,जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो एसिड के विशिष्ट क्रम को संदर्भित करती है,बरकरार रहती है क्योंकि ये सहसंयोजक बंध विकृतिकरण की प्रक्रिया से प्रभावित नहीं होते हैं।

(C) एक टेट्रापेप्टाइड $4$ अमीनो एसिड के जुड़ने से बनता है।
एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में,पेप्टाइड बंधों की संख्या हमेशा $(n - 1)$ होती है,जहाँ $n$ अमीनो एसिड की संख्या है।
टेट्रापेप्टाइड के लिए,$n = 4$ है।
पेप्टाइड बंधों की संख्या $= 4 - 1 = 3$ है।
अतः,(अमीनो एसिड की संख्या) - (पेप्टाइड बंधों की संख्या) $= 4 - 3 = 1$ है।

(D) टेट्रापेप्टाइड चार अलग-अलग अमीनो एसिड से बना है: एलेनिन,सेरीन,ग्लाइसिन और वैलीन।
$C$-टर्मिनल अमीनो एसिड एलेनिन है,इसलिए शेष तीन अमीनो एसिड (सेरीन,ग्लाइसिन और वैलीन) को शेष तीन स्थानों पर व्यवस्थित किया जा सकता है।
$N$-टर्मिनल अमीनो एसिड कायरल होना चाहिए। ग्लाइसिन अकायरल (achiral) है,जबकि सेरीन और वैलीन कायरल हैं।
इसलिए,$N$-टर्मिनल पर केवल सेरीन या वैलीन ही आ सकते हैं।
स्थिति $1$: यदि $N$-टर्मिनल वैलीन है,तो शेष दो स्थानों पर सेरीन और ग्लाइसिन को $2! = 2$ तरीकों से व्यवस्थित किया जा सकता है।
स्थिति $2$: यदि $N$-टर्मिनल सेरीन है,तो शेष दो स्थानों पर वैलीन और ग्लाइसिन को $2! = 2$ तरीकों से व्यवस्थित किया जा सकता है।
कुल संभावित अनुक्रम = $2 + 2 = 4$।

(B) दिया गया ट्राइपेप्टाइड तीन अमीनो एसिड से बना है जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े हुए हैं।
संरचना में पार्श्व श्रृंखलाओं (side chains) का अवलोकन करने पर:
$1$. $N$-टर्मिनल अमीनो एसिड में एक बेंजाइल समूह $(-CH_2Ph)$ है,जो फेनिलएलनिन $(phe)$ के अनुरूप है।
$2$. मध्य अमीनो एसिड में एक मिथाइल समूह $(-CH_3)$ है,जो एलेनिन $(ala)$ के अनुरूप है।
$3$. $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड में एक हाइड्रोक्सीमिथाइल समूह $(-CH_2OH)$ है,जो सेरीन $(ser)$ के अनुरूप है।
अतः,ट्राइपेप्टाइड को $phe-ala-ser$ के रूप में दर्शाया जा सकता है।

(B) सही विकल्प $(B)$ है।
एक एरोमैटिक अमीनो एसिड वह अमीनो एसिड है जिसमें उसकी पार्श्व श्रृंखला में एक एरोमैटिक वलय होता है।
$1$. टायरोसिन में एक फिनोल समूह (हाइड्रॉक्सिल समूह के साथ एक बेंजीन वलय) होता है।
$2$. ट्रिप्टोफैन में एक इंडोल समूह (बेंजीन और पाइरोल वलय का संलयन) होता है।
थ्रेओनीन में एक हाइड्रॉक्सिल समूह होता है,मेथियोनीन में एक सल्फर परमाणु (थायोईथर) होता है,और आर्जिनिन में एक गुआनिडिनो समूह होता है। इनमें से कोई भी एरोमैटिक नहीं है।
इसलिए,टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन वे अमीनो एसिड हैं जिनमें उनकी पार्श्व श्रृंखला में एक एरोमैटिक समूह होता है।

(A) पेप्टाइड बंध एक एमाइड लिंकेज $(-CO-NH-)$ है जो एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के बीच बनता है।
दी गई संरचना को देखने पर:
$1$. बाईं ओर का पहला लिंकेज एक एमाइड बंध $(-CH_3-CO-NH-)$ है,जो एक अमीनो एसिड के एसिटिलेशन द्वारा बनता है।
$2$. बीच का दूसरा लिंकेज दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच का वास्तविक पेप्टाइड बंध $(-CH(CH_3)-CO-NH-CH-)$ है।
$3$. दाईं ओर का लिंकेज एक हाइड्राज़ाइड समूह $(-CO-NH-NH_2)$ है,न कि पेप्टाइड बंध।
अतः,दी गई संरचना में केवल $1$ पेप्टाइड बंध है।
सही विकल्प $A$ है।

(A) एक ट्राइपेप्टाइड के लिए,वेलिन $(V)$ या प्रोलिन $(P)$ द्वारा भरे जाने वाले $3$ स्थान होते हैं।
चूंकि प्रत्येक स्थान को $2$ अमीनो एसिड में से किसी एक द्वारा भरा जा सकता है,इसलिए कुल संभावित संयोजनों की संख्या $2^n$ है,जहाँ $n$ पेप्टाइड में अमीनो एसिड की संख्या है।
ट्राइपेप्टाइड के लिए,$n = 3$,इसलिए कुल संयोजनों की संख्या $2^3 = 8$ है।
संभावित संयोजन इस प्रकार हैं:
$1$. $Val-Val-Val$
$2$. $Pro-Pro-Pro$
$3$. $Val-Pro-Pro$
$4$. $Pro-Val-Pro$
$5$. $Val-Val-Pro$
$6$. $Val-Pro-Val$
$7$. $Pro-Pro-Val$
$8$. $Pro-Val-Val$

(D) एक चक्रीय ट्राइपेप्टाइड $3$ अमीनो एसिड इकाइयों के वलय संरचना में संघनन द्वारा बनता है।
$2$ प्रकार के अमीनो एसिड $A$ और $B$ दिए गए हैं,चक्रीय ट्राइपेप्टाइड में $3$ स्थितियों में से प्रत्येक को $A$ या $B$ द्वारा भरा जा सकता है।
संभव संयोजनों की कुल संख्या $2^3 = 8$ है।
हालाँकि,एक चक्रीय संरचना में,घूर्णन को समान माना जाता है।
संभव संयोजन हैं:
$1$. $AAA$
$2$. $BBB$
$3$. $AAB$ (जो घूर्णन द्वारा $ABA$ और $BAA$ के समान है)
$4$. $ABB$ (जो घूर्णन द्वारा $BBA$ और $BAB$ के समान है)
इस प्रकार,$4$ अलग-अलग चक्रीय ट्राइपेप्टाइड्स संभव हैं: $AAA$,$BBB$,$AAB$ और $ABB$.