Amino Acids and Proteins Questions in Hindi

(D) अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ दोनों होते हैं।
ग्लाइसिन,एलानिन और हिस्टिडीन प्रोटीन में पाए जाने वाले मानक $\alpha$-अमीनो एसिड हैं।
गुआनिन न्यूक्लिक एसिड ($DNA$ और $RNA$) में पाया जाने वाला एक नाइट्रोजनयुक्त क्षार (प्यूरीन) है,यह अमीनो एसिड नहीं है।

(A) ज़्विटर आयन एक ऐसा अणु है जिसमें धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेश होते हैं,जिसके परिणामस्वरूप कुल आवेश शून्य होता है।
अमीनो एसिड,जिनमें अम्लीय कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और क्षारीय अमीनो समूह $(-NH_2)$ दोनों होते हैं,जलीय घोल में ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होते हैं।
दिए गए विकल्पों में से,$C_6H_5CH_2CH(NH_2)COOH$ (फेनिलएलनिन),$(CH_3)_2CHCH(NH_2)COOH$ (वेलिन),और $HOOCCH_2CH_2CH(NH_2)COOH$ (ग्लूटामिक एसिड) अमीनो एसिड हैं।

(A) प्रोटीन में पेप्टाइड बंध $(C-N)$ अनुनाद के कारण आंशिक द्वि-बंध गुण प्रदर्शित करता है।
यह अनुनाद सामान्य $C-N$ एकल बंध की तुलना में $C-N$ बंध लंबाई को छोटा कर देता है।
इसलिए,यह कथन कि प्रोटीन में $C-N$ बंध लंबाई सामान्य $C-N$ बंध लंबाई से अधिक होती है,गलत है।

(D) अधिकांश प्राकृतिक अमीनो अम्ल प्राथमिक एमाइन $(R-CH(NH_2)-COOH)$ होते हैं।
$Proline$ अद्वितीय है क्योंकि इसका अमीनो समूह पांच-सदस्यीय पाइरोलिडिन वलय का हिस्सा होता है।
यह संरचना नाइट्रोजन परमाणु को एक द्वितीयक एमाइन बनाती है,क्योंकि यह वलय संरचना के भीतर दो कार्बन परमाणुओं से जुड़ा होता है।

(A) ग्लाइसिन $(NH_2-CH_2-COOH)$ सबसे सरल अमीनो एसिड है।
ग्लाइसिन में,$\alpha$-कार्बन परमाणु दो समान हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है।
चूंकि इसमें कोई कायरल केंद्र नहीं होता है,इसलिए यह प्रकाशिक समावयवता प्रदर्शित नहीं करता है।
अन्य सभी प्राकृतिक अमीनो एसिड में कम से कम एक कायरल केंद्र होता है और वे प्रकाशिक रूप से सक्रिय होते हैं।

(D) आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर अमीनो एसिड पर कोई शुद्ध (net) विद्युत आवेश नहीं होता है।
इस $pH$ पर,अमीनो एसिड एक द्विध्रुवीय आयन के रूप में मौजूद होता है,जिसे आमतौर पर ज़्विटर आयन (zwitterion) कहा जाता है।
ज़्विटर आयन में,कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खोकर कार्बोक्सिलेट आयन $(COO^{-})$ बन जाता है और अमीनो समूह एक प्रोटॉन प्राप्त करके अमोनियम आयन $(NH_3^{+})$ बन जाता है।
इसलिए,इसकी संरचना $H_3N^{+} - CHR - COO^{-}$ है।

(B) समविभव बिंदु $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर एक अमीनो एसिड ज़्विटर आयन $(zwitterion)$ के रूप में मौजूद होता है,जिसका कुल आवेश शून्य होता है।
इस बिंदु पर,अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण न्यूनतम होता है और अंतर-आणविक आकर्षण बल प्रभावी होते हैं।
परिणामस्वरूप,समविभव बिंदु पर अमीनो एसिड की घुलनशीलता न्यूनतम होती है क्योंकि अणु आपस में जुड़कर विलयन से अवक्षेपित होने की प्रवृत्ति रखते हैं।

(C) प्रोटीन $\alpha$-अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं। ये अमीनो एसिड एक-दूसरे से एक सहसंयोजक बंध द्वारा जुड़े होते हैं जिसे पेप्टाइड बंध या पेप्टाइड लिंकेज कहा जाता है। यह लिंकेज एक अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ और दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ के बीच संघनन अभिक्रिया (condensation reaction) द्वारा बनता है।

(D) प्रोटीन मुख्य रूप से शरीर के संरचनात्मक घटक होते हैं,जैसे कि नाखून,त्वचा और मांसपेशियों में। हालांकि अत्यधिक भुखमरी के दौरान ऊर्जा प्रदान करने के लिए उन्हें तोड़ा जा सकता है,लेकिन उनका प्राथमिक जैविक कार्य चयापचय के लिए ऊर्जा का स्रोत बनना नहीं है। कार्बोहाइड्रेट और वसा चयापचय के लिए ऊर्जा के प्राथमिक स्रोत हैं।

(C) इंसुलिन अग्न्याशय (pancreas) की बीटा कोशिकाओं द्वारा निर्मित एक पेप्टाइड हार्मोन है। यह अग्न्याशय में $Zn^{2+}$ आयनों के साथ हेक्सामेरिक संकुल के रूप में संग्रहीत होता है। इसलिए,जिंक वह धातु है जो इंसुलिन के साथ संकुल बनाती है।

(D) $\alpha$-हेलिक्स प्रोटीन की सबसे सामान्य द्वितीयक संरचनाओं में से एक है।
यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के नियमित कुंडलित होने से बनती है,जो श्रृंखला के एक अमीनो एसिड अवशेष के $C=O$ समूह और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के $N-H$ समूह के बीच अंतःआणविक हाइड्रोजन बंधन द्वारा स्थिर होती है।
इसलिए,$\alpha$-हेलिक्स संरचना प्रोटीन की विशेषता है।

(B) इंसुलिन अग्न्याशय (pancreas) की आइलेट्स की बीटा कोशिकाओं द्वारा उत्पादित एक पेप्टाइड हार्मोन है। इसमें $51$ अमीनो एसिड होते हैं जो दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,$A$ और $B$ में व्यवस्थित होते हैं,जो डाइसल्फाइड पुलों द्वारा जुड़े होते हैं। इसलिए,इसे पेप्टाइड हार्मोन के रूप में वर्गीकृत किया गया है।

(C) $mRNA$ में संग्रहीत आनुवंशिक जानकारी के आधार पर प्रोटीन संश्लेषण की प्रक्रिया को $Translation$ कहा जाता है।
इस प्रक्रिया में,$mRNA$ में न्यूक्लियोटाइड्स के अनुक्रम को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए अमीनो एसिड के अनुक्रम में अनुवादित किया जाता है।

(C) प्रोटीन फाइबर प्राकृतिक फाइबर होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं। रेशम रेशम के कीड़ों द्वारा उत्पादित एक प्राकृतिक प्रोटीन फाइबर है। कपास एक सेलुलोज फाइबर है,रेयॉन एक पुनर्जीवित सेलुलोज फाइबर है,और पॉलिएस्टर एक सिंथेटिक पॉलीमर फाइबर है। इसलिए,सही उत्तर $\text{रेशम}$ है।

(A) $Nylon-2-nylon-6$ एक पॉलियामाइड कोपॉलिमर है जो दो मोनोमर्स के संघनन बहुलकीकरण द्वारा बनता है:
$1$. ग्लाइसिन $(H_2N-CH_2-COOH)$
$2$. एमिनोकैप्रोइक एसिड $(H_2N-(CH_2)_5-COOH)$
चूंकि विकल्पों में ग्लाइसिन ही एकमात्र अमीनो एसिड है जो इस बहुलक के लिए मोनोमर के रूप में कार्य करता है,इसलिए सही उत्तर $Glycine$ है।

(A) $L$-अमीनो एसिड में,जब $-COOH$ समूह को शीर्ष पर रखा जाता है,तो फिशर प्रक्षेपण में $-NH_2$ समूह कायरल कार्बन के बाईं ओर स्थित होता है।
सेरीन $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ है।
विकल्प $A$ में,$-NH_2$ समूह बाईं ओर है,जो सेरीन के $L$-विन्यास के अनुरूप है।

(D) हीमोग्लोबिन में हीम समूह में केंद्रीय धातु आयन के रूप में आयरन होता है। साइटोक्रोम्स आयरन युक्त हीमोप्रोटीन हैं जो इलेक्ट्रॉन वाहक के रूप में कार्य करते हैं। इसलिए,$Haemoglobin$ और $cytochromes$ दोनों में आयरन होता है।

(C) लाइसिन एक क्षारीय (basic) अमीनो एसिड है जिसमें दो अमीनो समूह और एक कार्बोक्सिल समूह होता है।
इसका आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ लगभग $9.74$ है।
एक अमीनो एसिड अपने आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट पर पानी में सबसे कम घुलनशील होता है क्योंकि अणु पर शुद्ध आवेश (net charge) शून्य होता है,जिससे अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण न्यूनतम हो जाता है।
इसलिए,$9-10$ की $pH$ रेंज में लाइसिन सबसे कम घुलनशील होता है।

(B) जलीय विलयन में,$\alpha$-अमीनो अम्ल ज़्विटर आयन $(R-CH(NH_3^+)-COO^-)$ के रूप में मौजूद होते हैं।
$-NH_3^+$ समूह एक अम्ल (प्रोटॉन दाता) के रूप में और $-COO^-$ समूह एक क्षार (प्रोटॉन स्वीकर्ता) के रूप में कार्य करता है।

(D) . द्वितीयक और तृतीयक दोनों संरचनाओं का नुकसान
प्रोटीन के विकृतीकरण में द्वितीयक और तृतीयक दोनों संरचनाओं का विघटन और संभावित विनाश शामिल है।
चूंकि विकृतीकरण अभिक्रियाएं पेप्टाइड बंधों को तोड़ने के लिए पर्याप्त मजबूत नहीं होती हैं,इसलिए विकृतीकरण प्रक्रिया के बाद प्राथमिक संरचना बरकरार रहती है।

(C) विकृतीकरण एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें प्रोटीन या न्यूक्लिक एसिड बाहरी तनाव जैसे गर्मी,$pH$ परिवर्तन या रसायनों के कारण अपनी चतुर्थक,तृतीयक और द्वितीयक संरचनाओं को खो देते हैं।
कथन $A$ सही है: विकृतीकरण हाइड्रोजन बंधों और अन्य अंतःक्रियाओं को बाधित करता है,जिससे द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं का नुकसान होता है।
कथन $B$ सही है: $DNA$ में,विकृतीकरण का अर्थ है दोहरे रज्जुक (double strand) का दो एकल रज्जुक (single strand) में अलग होना।
कथन $C$ गलत है: प्रोटीन की प्राथमिक संरचना (अमीनो एसिड का क्रम) विकृतीकरण के दौरान बरकरार रहती है।
इसलिए,कथन $A$ और $B$ सही हैं।

(C) ग्लाइसिन को छोड़कर,अन्य सभी प्राकृतिक रूप से पाए जाने वाले अमीनो एसिड में $\alpha$-कार्बन परमाणु पर एक कायरल केंद्र होता है।
ग्लाइसिन की संरचना $H_2N-CH_2-COOH$ है,जहाँ $\alpha$-कार्बन दो समान हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है,जो इसे अकायरल बनाता है।
इसलिए,ग्लाइसिन को छोड़कर सभी अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय होते हैं।

(B) प्रोटीन पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े $\alpha$-अमीनो अम्ल के बहुलक (polymers) हैं। जल-अपघटन पर,वे अपने घटक अमीनो अम्लों में टूट जाते हैं।
अमीनो अम्ल द्वि-कार्यात्मक अणु हैं जिनमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिलिक अम्ल समूह $(-COOH)$ दोनों होते हैं।
यद्यपि दोनों कथन वैज्ञानिक रूप से सही हैं,लेकिन अमीनो अम्लों में इन कार्यात्मक समूहों की उपस्थिति वह सीधा कारण नहीं है कि प्रोटीन जल-अपघटन पर अमीनो अम्ल क्यों उत्पन्न करते हैं; जल-अपघटन पेप्टाइड बंधों के टूटने के कारण होता है। इसलिए,कारण,कथन की सही व्याख्या नहीं है।

(C) कथन सही है क्योंकि हीमोग्लोबिन एक श्वसन वर्णक के रूप में कार्य करता है जो रक्त में ऑक्सीजन का परिवहन करता है।
कारण गलत है क्योंकि ऑक्सीजन हीमोग्लोबिन के हीम (haem) समूह के $Fe^{2+}$ आयन से अपने आणविक रूप $O_2$ के रूप में जुड़ता है,न कि सुपरऑक्साइड आयन $O_2^-$ के रूप में।

(C) कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ एक एक्सोपेप्टिडेज़ है जो विशेष रूप से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के $C$-टर्मिनल सिरे पर पेप्टाइड बंध को तोड़ता है।
कारण में कहा गया है कि यह $N$-टर्मिनल बंध को तोड़ता है,जो गलत है; अमीनोपेप्टिडेज़ $N$-टर्मिनल बंध को तोड़ते हैं।
इसलिए,कथन सही है,लेकिन कारण गलत है।

(A) $\alpha$-अमीनो अम्ल में अम्लीय कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और क्षारीय अमीनो समूह $(-NH_2)$ दोनों होते हैं।
जलीय विलयन में,कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन $(H^{+})$ खो देता है और अमीनो समूह इसे स्वीकार कर लेता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन बनता है जिसे ज़्विटर आयन या आंतरिक लवण कहा जाता है: $NH_2-CHR-COOH \rightleftharpoons NH_3^+-CHR-COO^-$.
यह इसलिए होता है क्योंकि अम्लीय और क्षारीय समूह एक-दूसरे के बहुत करीब होते हैं।
इसलिए,कथन और कारण दोनों सही हैं,और कारण कथन की सही व्याख्या है।

(B) विकृतिकरण (denaturation) वह प्रक्रिया है जिसमें तापमान या $pH$ जैसे भौतिक या रासायनिक परिवर्तनों के कारण प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना (द्वितीयक,तृतीयक या चतुर्थक) बाधित हो जाती है। इससे जैविक सक्रियता समाप्त हो जाती है।
अंडे को पकाने में एल्ब्यूमिन प्रोटीन का स्कंदन (coagulation) शामिल है,जो विकृतिकरण का एक उत्कृष्ट उदाहरण है।
कथन और कारण दोनों सही हैं। हालाँकि,कारण विकृतिकरण का एक विशिष्ट उदाहरण देता है और कथन में दी गई सामान्य परिभाषा की व्याख्या नहीं करता है। इसलिए,कारण कथन की सही व्याख्या नहीं है।

(B) कथन सही है क्योंकि प्रोटीन पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े $\alpha-$ अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) हैं।
कारण भी सही है क्योंकि विकृतीकरण में भौतिक या रासायनिक परिवर्तनों के कारण प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,जबकि प्राथमिक संरचना बरकरार रहती है।
हालाँकि,कारण यह नहीं बताता कि प्रोटीन $\alpha-$ अमीनो एसिड से क्यों बने होते हैं।
इसलिए,दोनों कथन सही हैं,लेकिन कारण कथन की सही व्याख्या नहीं है।

(A) आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pH = pI)$ पर,एक अमीनो एसिड ज़्विटरआयन के रूप में मौजूद होता है,जिस पर धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेश होते हैं,जिसके परिणामस्वरूप कुल आवेश शून्य हो जाता है। चूंकि अणु विद्युत रूप से उदासीन होता है,इसलिए विद्युत क्षेत्र लागू करने पर यह न तो कैथोड की ओर और न ही एनोड की ओर स्थानांतरित होता है। इसलिए,कारण कथन की सही व्याख्या करता है।

(C) गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है।
दिए गए विकल्पों में से,$alanine$ एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है।
$Valine$,$leucine$,और $lysine$ आवश्यक अमीनो एसिड हैं जिन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।

(B) विकृतीकरण की प्रक्रिया के दौरान $2^o$ और $3^o$ संरचनाएँ नष्ट हो जाती हैं लेकिन $1^o$ संरचना अक्षुण्ण रहती है।

(C) Aspartame एक डाइपेप्टाइड मिथाइल एस्टर है। इसकी संरचना में निम्नलिखित कार्बन होते हैं:
$1$. एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह कार्बन $(C=O)$: $1$ $sp^2$ कार्बन।
$2$. एक एमाइड समूह कार्बन $(C=O)$: $1$ $sp^2$ कार्बन।
$3$. एक एस्टर समूह कार्बन $(C=O)$: $1$ $sp^2$ कार्बन।
$4$. एक फेनिल रिंग $(C_6H_5)$: $6$ $sp^2$ कार्बन।
$sp^2$ संकरित कार्बनों की कुल संख्या = $1 + 1 + 1 + 6 = 9$।

(N/A) अमीनो अम्लों के एक ही अणु में अम्लीय (कार्बोक्सिल) और क्षारीय (अमीनो) दोनों समूह उपस्थित होते हैं।
जलीय विलयन में,कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खो सकता है और अमीनो समूह एक प्रोटॉन स्वीकार कर सकता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन बनता है जिसे $zwitter$ आयन कहा जाता है।
$R-CH(NH_2)-COOH \leftrightarrow R-CH(NH_3^+)-COO^-$ ($Zwitter$ आयन)
इस द्विध्रुवीय व्यवहार के कारण,उनके भीतर और जल के साथ मजबूत स्थिर वैद्युत आकर्षण होता है।
हालाँकि,हैलो-अम्ल ऐसा द्विध्रुवीय व्यवहार प्रदर्शित नहीं करते हैं।
इस कारण से,अमीनो अम्लों के गलनांक और जल में घुलनशीलता संगत हैलो-अम्लों की तुलना में अधिक होती है।

(N/A) जब अंडे को उबाला जाता है,तो अंडे के अंदर मौजूद प्रोटीन का विकृतीकरण (denaturation) और स्कंदन (coagulation) हो जाता है। उबालने के बाद,अंडे में मौजूद पानी स्कंदित प्रोटीन द्वारा $H$-आबंधन के माध्यम से अवशोषित कर लिया जाता है।

(N/A) आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए। उदाहरणों में $Valine$ और $Leucine$ शामिल हैं।
गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करने की आवश्यकता नहीं होती है। उदाहरणों में $Glycine$ और $Alanine$ शामिल हैं।

(N/A) $(i)$ पेप्टाइड लिंकेज: एक अमीनो एसिड अणु के $-COOH$ समूह और दूसरे अमीनो एसिड अणु के $-NH_2$ समूह के बीच पानी के अणु के निष्कासन से बनने वाले एमाइड बंध को पेप्टाइड लिंकेज कहा जाता है।
$(ii)$ प्राथमिक संरचना: प्रोटीन की प्राथमिक संरचना उस विशिष्ट अनुक्रम को संदर्भित करती है जिसमें विभिन्न अमीनो एसिड एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में जुड़े होते हैं। प्रत्येक प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम अद्वितीय होता है।
$(iii)$ विकृतीकरण: जब प्राकृतिक प्रोटीन को तापमान या $pH$ जैसे भौतिक या रासायनिक परिवर्तनों के अधीन किया जाता है,तो इसके हाइड्रोजन बंध बाधित हो जाते हैं,जिससे इसकी जैविक सक्रियता समाप्त हो जाती है। इस प्रक्रिया को विकृतीकरण कहा जाता है। इस दौरान द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,लेकिन प्राथमिक संरचना अपरिवर्तित रहती है। उदाहरण: अंडे को उबालने पर सफेद भाग का जमना।

(N/A) प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के दो सामान्य प्रकार हैं:
$(i)$ $\alpha$-हेलिक्स संरचना
$(ii)$ $\beta$-प्लीटेड शीट संरचना
$\alpha$-हेलिक्स संरचना:
इस संरचना में,एक अमीनो एसिड अवशेष का $-NH$ समूह दाईं ओर मुड़े हुए पेंच ($\alpha$-हेलिक्स) के निकटवर्ती मोड़ के $>C=O$ समूह के साथ $H$-बॉन्ड बनाता है।
$\beta$-प्लीटेड शीट संरचना:
इस संरचना को यह नाम इसलिए दिया गया है क्योंकि यह पर्दे की सिलवटों की तरह दिखती है। इस संरचना में,सभी पेप्टाइड श्रृंखलाएं लगभग अधिकतम विस्तार तक फैली होती हैं और फिर एक-दूसरे के बगल में रखी जाती हैं। ये पेप्टाइड श्रृंखलाएं अंतर-आणविक हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा एक साथ जुड़ी होती हैं।

(A) प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष के $-NH$ समूह और $\alpha$-हेलिक्स के निकटवर्ती घुमावों के $>C=O$ समूह के बीच बनने वाले $H$-बॉन्ड हेलिक्स को स्थिर करने में मदद करते हैं।

(N/A)

रेशेदार (Fibrous) प्रोटीन	गोलाकार (Globular) प्रोटीन
$1.$ यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा निर्मित एक रेशे जैसी संरचना है। ये प्रोटीन मजबूत हाइड्रोजन और डाइसल्फाइड बंधों द्वारा जुड़े होते हैं।	$1.$ इस प्रोटीन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला स्वयं के चारों ओर मुड़ी होती है,जिससे एक गोलाकार संरचना बनती है।
$2.$ यह आमतौर पर पानी में अघुलनशील होता है।	$2.$ यह आमतौर पर पानी में घुलनशील होता है।
$3.$ रेशेदार प्रोटीन का उपयोग आमतौर पर संरचनात्मक उद्देश्यों के लिए किया जाता है। उदाहरण के लिए,केराटिन नाखूनों और बालों में; कोलेजन टेंडन में; और मायोसिन मांसपेशियों में पाया जाता है।	$3.$ सभी एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं। इंसुलिन जैसे कुछ हार्मोन भी गोलाकार प्रोटीन होते हैं।

जलीय विलयन में,अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खो सकता है और अमीनो समूह एक प्रोटॉन स्वीकार कर सकता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन प्राप्त होता है जिसे ज़्विटर आयन (zwitter ion) कहा जाता है।
$R-CH(NH_2)-COOH \leftrightarrow R-CH(NH_3^+)-COO^-$ (ज़्विटर आयन)
इसलिए,ज़्विटर आयनिक रूप में,अमीनो एसिड एक एसिड और एक बेस दोनों के रूप में कार्य कर सकता है।
$R-CH(NH_2)-COOH \xrightarrow{H^+} R-CH(NH_3^+)-COOH$ (अम्लीय माध्यम)
$R-CH(NH_3^+)-COO^- \xrightarrow{OH^-} R-CH(NH_2)-COO^-$ (क्षारीय माध्यम)
इस प्रकार,अमीनो एसिड उभयधर्मी व्यवहार प्रदर्शित करते हैं।

(B) विकृतीकरण के परिणामस्वरूप,ग्लोब्यूल्स (globules) खुल जाते हैं और हेलिक्स (helixes) अनकॉइल हो जाते हैं।
प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,लेकिन प्राथमिक संरचनाएं अपरिवर्तित रहती हैं।
यह कहा जा सकता है कि विकृतीकरण के दौरान,द्वितीयक और तृतीयक-संरचित प्रोटीन प्राथमिक-संरचित प्रोटीन में परिवर्तित हो जाते हैं।
साथ ही,चूंकि प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,इसलिए एंजाइम अपनी गतिविधि खो देता है।

(N/A) प्रोटीन जीवित प्रणालियों में सबसे प्रचुर मात्रा में पाए जाने वाले जैव-अणु हैं। प्रोटीन के मुख्य स्रोत दूध,पनीर,दालें,मूंगफली,मछली,मांस आदि हैं।
वे शरीर के हर हिस्से में पाए जाते हैं और जीवन की संरचना और कार्यों का आधार बनाते हैं। वे शरीर की वृद्धि और रखरखाव के लिए एक महत्वपूर्ण घटक हैं।
'प्रोटीन' शब्द ग्रीक शब्द "प्रोटियोस" (proteios) से लिया गया है,जिसका अर्थ है प्राथमिक या मुख्य महत्व का। प्रोटीन $\alpha$-अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) हैं।
अमीनो एसिड में अमीनो $(-NH_{2})$ और कार्बोक्सिल $(-COOH)$ कार्यात्मक समूह होते हैं। कार्बोक्सिल समूह के सापेक्ष अमीनो समूह की स्थिति के आधार पर,अमीनो एसिड को $\alpha, \beta, \gamma, \delta$ आदि के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है। प्रोटीन के जल-अपघटन (hydrolysis) पर केवल $\alpha$-अमीनो एसिड प्राप्त होते हैं। उनमें अन्य कार्यात्मक समूह भी हो सकते हैं।
सभी $\alpha$-अमीनो एसिड के सामान्य नाम होते हैं,जो आमतौर पर उस यौगिक के गुण या उसके स्रोत को दर्शाते हैं। उदाहरण के लिए,ग्लाइसिन का नाम इसके मीठे स्वाद के कारण पड़ा है (ग्रीक में ग्लाइकोस का अर्थ है मीठा) और टायरोसिन सबसे पहले पनीर से प्राप्त किया गया था (ग्रीक में टायरोस का अर्थ है पनीर)। अमीनो एसिड को आमतौर पर तीन-अक्षर वाले प्रतीकों द्वारा दर्शाया जाता है; कभी-कभी,एक-अक्षर वाले प्रतीकों का भी उपयोग किया जाता है।
$\alpha$-अमीनो एसिड की सामान्य संरचना है:
$R-CH(NH_{2})-COOH$
(जहाँ $R$ = साइड चेन)

(N/A) अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक हैं जिनमें एक ही कार्बन परमाणु,जिसे $\alpha$-कार्बन कहा जाता है,से एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ और एक कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ दोनों जुड़े होते हैं।
ये प्रोटीन के निर्माण खंड (building blocks) हैं।
$\alpha$-अमीनो एसिड की सामान्य संरचना $R-CH(NH_2)-COOH$ है।
जलीय घोल में,कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खो सकता है और अमीनो समूह एक प्रोटॉन स्वीकार कर सकता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन बनता है जिसे ज़्विटर आयन (zwitterion) कहा जाता है।
इसे इस प्रकार दर्शाया जाता है: $R-CH(NH_2)-COOH \rightleftharpoons R-CH(NH_3^+)-COO^-$.
ग्लाइसिन को छोड़कर,सभी प्राकृतिक रूप से पाए जाने वाले $\alpha$-अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय (optically active) होते हैं।

(N/A) $(i)$ अम्लीय अमीनो एसिड :
जिन अमीनो एसिड में अमीनो समूह $(-NH_2)$ की तुलना में कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ की संख्या अधिक होती है,उन्हें अम्लीय अमीनो एसिड कहा जाता है। उदाहरण के लिए,एस्पार्टिक एसिड,ग्लूटामिक एसिड आदि।
$(ii)$ क्षारीय अमीनो एसिड :
जिन अमीनो एसिड में कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ की तुलना में अमीनो समूह $(-NH_2)$ की संख्या अधिक होती है,उन्हें क्षारीय अमीनो एसिड कहा जाता है। उदाहरण के लिए,आर्जिनिन,लाइसिन आदि।
$(iii)$ उदासीन अमीनो एसिड :
जिन अमीनो एसिड में कार्बोक्सिल और अमीनो समूह की संख्या समान होती है,उन्हें उदासीन अमीनो एसिड कहा जाता है। उदाहरण के लिए,एलेनिन,फेनिल एलेनिन,ल्यूसीन आदि।

(N/A) प्रोटीन $\alpha$-अमीनो एसिड के जटिल बहुलक हैं। उनकी संरचना का वर्णन चार स्तरों पर किया जाता है:
$1$. प्राथमिक संरचना: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का विशिष्ट क्रम।
$2$. द्वितीयक संरचना: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संरूपण,जिसमें हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा स्थिर $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट संरचनाएं शामिल हैं।
$3$. तृतीयक संरचना: हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन,आयनिक बॉन्ड,हाइड्रोजन बॉन्ड और डाइसल्फाइड लिंकेज जैसी इंटरैक्शन के परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की समग्र त्रि-आयामी फोल्डिंग।
$4$. चतुर्थक संरचना: मल्टी-सबयूनिट प्रोटीन में दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (सबयूनिट्स) की स्थानिक व्यवस्था।
आकार के आधार पर,प्रोटीन को इस प्रकार वर्गीकृत किया गया है:
$(i)$ रेशेदार प्रोटीन: हाइड्रोजन और डाइसल्फाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ रखे गए लंबे,धागे जैसे अणु (जैसे,केराटिन,मायोसिन)।
(ii) ग्लोबुलर प्रोटीन: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के फोल्डिंग के कारण बनने वाले गोलाकार आकार (जैसे,इंसुलिन,एल्ब्यूमिन)।

(C) प्रोटीन को उनके आणविक आकार के आधार पर दो प्रकारों में वर्गीकृत किया गया है:
$1$. $\text{रेशेदार }\ \text{प्रोटीन}$: ये लंबे,धागे जैसे अणु होते हैं जो हाइड्रोजन और डाइसल्फाइड बंधों द्वारा जुड़े होते हैं। ये आमतौर पर पानी में अघुलनशील होते हैं। उदाहरणों में केराटिन (बालों,ऊन,रेशम में) और मायोसिन (मांसपेशियों में) शामिल हैं।
$2$. $\text{गोलाकार }\ \text{प्रोटीन}$: ये पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के गोलाकार आकार में मुड़ने से बनते हैं। ये आमतौर पर पानी में घुलनशील होते हैं। उदाहरणों में इंसुलिन और एल्ब्यूमिन शामिल हैं।

(N/A) रेशेदार और गोलाकार प्रोटीन के बीच अंतर इस प्रकार हैं:
| क्र. | रेशेदार प्रोटीन | गोलाकार प्रोटीन |
| :--- | :--- | :--- |
| $1$ | ये प्रोटीन रैखिक होते हैं और धागे जैसी संरचना रखते हैं। | इन प्रोटीनों में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मुड़कर गोलाकार आकार देती हैं। |
| $2$ | ये प्रोटीन जल में अघुलनशील होते हैं। | ये प्रोटीन जल में घुलनशील होते हैं क्योंकि पेप्टाइड श्रृंखलाओं के मुड़ने के दौरान,हाइड्रोफिलिक समूह बाहर की ओर धकेल दिए जाते हैं जो जल के साथ मजबूती से परस्पर क्रिया करते हैं। |
| $3$ | पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मजबूत हाइड्रोजन बंधन द्वारा जुड़ी होती हैं। | हाइड्रोजन बंधन तुलनात्मक रूप से कमजोर होता है। |
| $4$ | ये $pH$ में परिवर्तन के प्रति स्थिर होते हैं। | ये $pH$ परिवर्तन के प्रति संवेदनशील होते हैं। |

(N/A) यह छवि $\alpha$-हेलिक्स संरचना को दर्शाती है,जो प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का एक प्रकार है। प्रोटीन की संरचनात्मक व्यवस्था के चार स्तर होते हैं:
$1$. प्राथमिक संरचना: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का विशिष्ट क्रम।
$2$. द्वितीयक संरचना: यह उस आकार को संदर्भित करता है जिसमें एक लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला मौजूद हो सकती है। इसमें $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट संरचनाएं शामिल हैं,जो पेप्टाइड बैकबोन के $C=O$ और $N-H$ समूहों के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा स्थिर होती हैं।
$3$. तृतीयक संरचना: पूरी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की समग्र त्रि-आयामी फोल्डिंग,जो हाइड्रोजन बॉन्ड,आयनिक बॉन्ड,डाइसल्फाइड लिंकेज और वैन डेर वाल्स बलों जैसी विभिन्न अंतःक्रियाओं द्वारा स्थिर होती है।
$4$. चतुर्थक संरचना: एक बहु-उपइकाई प्रोटीन में दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (सबयूनिट्स) की स्थानिक व्यवस्था।