Amino Acids and Proteins Questions in Hindi

(B) प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी प्राकृतिक अमीनो एसिड,ग्लाइसिन को छोड़कर,अकिरल नहीं बल्कि किरल होते हैं।
ये अमीनो एसिड अपने $\alpha$-कार्बन परमाणु पर $L$-विन्यास रखते हैं।
ग्लाइसिन सबसे सरल अमीनो एसिड है,$NH_2-CH_2-COOH$,और यह अकिरल है क्योंकि इसमें कोई किरल केंद्र नहीं होता है।
$L$-अमीनो एसिड की सामान्य संरचना: $NH_2-CH(R)-COOH$,जहाँ फिशर प्रोजेक्शन में अमीनो समूह बाईं ओर होता है।

(A) अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर यह मुख्य रूप से ज़्विटर आयन,$R-CH(NH_3^+)-COO^-$ के रूप में मौजूद होता है।
जब विलयन का $pH$,$pI$ से कम होता है $(pH < pI)$,तो $H^+$ आयनों की सांद्रता अधिक होती है।
ज़्विटर आयन का कार्बोक्सिलेट समूह $(-COO^-)$ एक क्षार के रूप में कार्य करता है और एक प्रोटॉन $(H^+)$ को स्वीकार करके कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ बनाता है।
इसलिए,$pH$ $1.0$ पर,$R-CH(NH_3^+)-COO^-$ स्पीशीज एक प्रोटॉन प्राप्त करके $R-CH(NH_3^+)-COOH$ में परिवर्तित हो जाती है।

(B) ग्लूटामिक एसिड एक अम्लीय अमीनो एसिड है जिसमें तीन आयनकारी समूह होते हैं: दो कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ और एक अमीनो समूह $(-NH_3^+)$।
$pK_a$ मान $2.2$ ($\alpha-COOH$ के लिए),$4.3$ (साइड चेन $-COOH$ के लिए) और $9.7$ ($-NH_3^+$ समूह के लिए) दिए गए हैं।
अम्लीय अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ दो सबसे कम $pK_a$ मानों का औसत लेकर निकाला जाता है:
$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2} = \frac{2.2 + 4.3}{2} = \frac{6.5}{2} = 3.25$.

(B) $Phe-Ala$ डाइपेप्टाइड के संश्लेषण के लिए,$Phe$ के कार्बोक्सिल समूह को $Ala$ के अमीनो समूह के साथ जोड़ना आवश्यक है।
$1$. $Phe$ के $N$-टर्मिनस को सुरक्षित (protect) करना होगा और $C$-टर्मिनस को मुक्त रखना होगा,इसलिए अभिकर्मक $(3)$ का उपयोग किया जाता है।
$2$. $Ala$ के $C$-टर्मिनस को सुरक्षित करना होगा और $N$-टर्मिनस को मुक्त रखना होगा,इसलिए अभिकर्मक $(2)$ का उपयोग किया जाता है।

(C) आइसो-इलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर अणु पर कोई शुद्ध विद्युत आवेश नहीं होता है।
आइसो-इलेक्ट्रिक बिंदु पर,अमीनो एसिड के ज़्विटर आयन रूप की सांद्रता अधिकतम होती है।
चूंकि एलानिन का आइसो-इलेक्ट्रिक बिंदु $6$ है,इसलिए इसके ज़्विटर आयन की अधिकतम सांद्रता $pH = 6$ पर होगी।

(C) दिया गया यौगिक एक डाइपेप्टाइड है: $NH_2-CH(CH_3)-CO-NH-CH_2-COOH$.
जल-अपघटन पर,पेप्टाइड बंध $(-CO-NH-)$ टूटकर घटक अमीनो एसिड प्रदान करता है।
उत्पाद $NH_2-CH(CH_3)-COOH$ (एलानिन) और $NH_2-CH_2-COOH$ (ग्लाइसिन) हैं।
अतः,दोनों $(A)$ और $(B)$ प्राप्त होते हैं।

(D) सही उत्तर $ (D) $ है।
आइसो-इलेक्ट्रिक बिंदु को उस $ pH $ के रूप में परिभाषित किया जाता है जिस पर किसी विशेष अणु पर कोई कुल आवेश नहीं होता है।
अमीनो एसिड में एक अमीनो समूह (जो धनायन बना सकता है) और एक कार्बोक्सिलिक समूह (जो ऋणायन बना सकता है) दोनों होते हैं।
आइसो-इलेक्ट्रिक $ pH $ पर:
$ 1. $ अणु पर कुल आवेश शून्य होता है क्योंकि धनायन और ऋणायन आवेश बराबर होते हैं।
$ 2. $ धनायन और ऋणायन रूप की सांद्रता बराबर होती है।
$ 3. $ अणु मुख्य रूप से अपने द्वि-ध्रुवीय रूप में मौजूद होता है,जिसे ज़्विटर आयन कहा जाता है,जो इस $ pH $ पर अपनी अधिकतम सांद्रता तक पहुँच जाता है।
इसलिए,दिए गए सभी कथन सही हैं।

(C) अमीनो एसिड का आइसो-इलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ उसकी साइड चेन ($R$-ग्रुप) पर निर्भर करता है।
अम्लीय अमीनो एसिड,जिनमें उनकी साइड चेन में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिलिक एसिड समूह होता है,उनका $pI$ मान कम होता है।
एस्पार्टिक एसिड एक अम्लीय अमीनो एसिड है जिसमें दो कार्बोक्सिलिक एसिड समूह और एक अमीनो समूह होता है,जिसका $pI$ लगभग $2.77$ होता है।
ग्लाइसिन और एलानिन तटस्थ अमीनो एसिड हैं जिनका $pI$ मान लगभग $6.0$ के आसपास होता है।
लाइसिन एक क्षारीय अमीनो एसिड है जिसमें एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है,जिसका $pI$ मान लगभग $9.74$ होता है।
इसलिए,एस्पार्टिक एसिड का $pI$ सबसे कम है।

(B) आइसो-इलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ की गणना सूत्र: $pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$ का उपयोग करके की जाती है।
यहाँ $pK_{a1} = 2.2$ (कार्बोक्सिल समूह के लिए)।
अमीनो समूह के लिए $pK_b = 4.4$ दिया गया है,इसलिए $pK_{a2} = 14.0 - 4.4 = 9.6$ प्राप्त होता है।
सूत्र में मान रखने पर: $pI = \frac{2.2 + 9.6}{2} = \frac{11.8}{2} = 5.9$।

(C) दिया गया अमीनो एसिड ग्लूटामिक एसिड है,जिसमें दो कार्बोक्सिलिक एसिड समूह और एक अमीनो समूह होता है।
अम्लीय अमीनो एसिड के लिए,आइसो-इलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ की गणना दो सबसे कम $pK_a$ मानों के औसत के रूप में की जाती है।
$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$
$pI = \frac{2 + 4}{2} = \frac{6}{2} = 3.0$
अतः,सही विकल्प $C$ है।

(B) अभिक्रिया इस प्रकार होती है:
$1$. एसिटिलीन $(HC\equiv CH)$ का $HgSO_4$ और $H_2SO_4$ की उपस्थिति में जलयोजन होने पर एसिटाल्डिहाइड $(CH_3CHO)$ उत्पाद $(A)$ के रूप में प्राप्त होता है।
$2$. एसिटाल्डिहाइड $(CH_3CHO)$ की $NH_3$ और $HCN$ के साथ अभिक्रिया (स्ट्रेकर संश्लेषण) और उसके बाद जल-अपघटन $(H_3O^{\oplus})$ करने पर अमीनो अम्ल एलानीन $(CH_3-CH(NH_2)-COOH)$ उत्पाद $(B)$ के रूप में प्राप्त होता है।

(C) कायरल केंद्र वह कार्बन परमाणु होता है जो चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा होता है।
$Glycine$ $(NH_2-CH_2-COOH)$ में,$\alpha$-कार्बन दो हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है,जो समान हैं।
इसलिए,$Glycine$ प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड में एकमात्र अकायरल अमीनो एसिड है।

(A) सेंगर अभिकर्मक का उपयोग पेप्टाइड श्रृंखला में $N-$टर्मिनल अमीनो एसिड की पहचान के लिए किया जाता है।
यह $N-$टर्मिनल अमीनो एसिड के मुक्त अमीनो समूह के साथ अभिक्रिया करके पीले रंग का डाइनाइट्रोफेनिल $(DNP)$ व्युत्पन्न बनाता है।
सेंगर अभिकर्मक का रासायनिक नाम $2,4-$डाइनाइट्रोफ्लोरोबेंजीन $(DNFB)$ है।
अतः,सही विकल्प $(A)$ है।

(A) संक्षिप्त नाम $Phe-Val-Ala$ एक ट्राईपेप्टाइड को दर्शाता है जिसमें फेनिलएलनिन $(Phe)$,वेलिन $(Val)$,और एलेनिन $(Ala)$ एक विशिष्ट क्रम में होते हैं।
$1$. $Phe$ (फेनिलएलनिन) में $-CH_2C_6H_5$ पार्श्व श्रृंखला होती है।
$2$. $Val$ (वेलिन) में $-CH(CH_3)_2$ पार्श्व श्रृंखला होती है।
$3$. $Ala$ (एलेनिन) में $-CH_3$ पार्श्व श्रृंखला होती है।
पेप्टाइड की संरचना में,अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड $(-CONH-)$ द्वारा जुड़े होते हैं। संरचना $N$-टर्मिनल अमीनो एसिड $(Phe)$ से शुरू होती है और $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड $(Ala)$ पर समाप्त होती है।
विकल्पों को देखने पर:
- विकल्प $A$ सही ढंग से $Phe-Val-Ala$ क्रम को दर्शाता है: पहले अमीनो एसिड में बेंजाइल पार्श्व श्रृंखला $(Phe)$,दूसरे में आइसोप्रोपिल पार्श्व श्रृंखला $(Val)$,और तीसरे में मिथाइल पार्श्व श्रृंखला $(Ala)$ है।
इसलिए,सही संरचना विकल्प $A$ द्वारा दर्शाई गई है।

(B) पेप्टाइड बंध एक रासायनिक बंध है जो दो अणुओं के बीच तब बनता है जब एक अणु का कार्बोक्सिलिक समूह $(-COOH)$ दूसरे अणु के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के साथ अभिक्रिया करता है,जिससे जल का एक अणु $(H_2O)$ मुक्त होता है।
$-CO-NH-$ लिंकेज को पेप्टाइड बंध कहा जाता है।
दी गई संरचना में,$2$ ऐसे $-CO-NH-$ लिंकेज हैं,जिन्हें दी गई छवि में लाल रेखाओं द्वारा चिह्नित किया गया है। अतः,पेप्टाइड बंधों की कुल संख्या $2$ है।

(A) सेरीन की संरचना $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ है।
$L$-अमीनो अम्ल के लिए फिशर प्रक्षेप में,$-COOH$ समूह को ऊपर,$-R$ समूह (पार्श्व श्रृंखला) को नीचे और $-NH_2$ समूह को बाईं ओर रखा जाता है।
सेरीन के लिए,पार्श्व श्रृंखला $-R$,$-CH_2OH$ है।
अतः,$-COOH$ को ऊपर,$-CH_2OH$ को नीचे,$-NH_2$ को बाईं ओर और $-H$ को दाईं ओर रखने पर सही $L$-सेरीन विन्यास प्राप्त होता है।
यह संरचना विकल्प $A$ में दर्शाई गई है।

(B) ज़्विटर आयन एक ऐसा अणु है जिसमें धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेश होते हैं,जिससे यह द्विध्रुवीय आयन के रूप में मौजूद रह सकता है। इसके लिए एक ही अणु में अम्लीय समूह (जैसे $-COOH$ या $-SO_3H$) और क्षारीय समूह (जैसे $-NH_2$) दोनों की उपस्थिति आवश्यक है।
$N$-एसिटाइलएलानिन में,अमीनो समूह $(-NH_2)$ एक एमाइड समूह $(-NH-CO-CH_3)$ में परिवर्तित हो जाता है। एमाइड में नाइट्रोजन परमाणु क्षारीय नहीं होता है क्योंकि इसका एकाकी इलेक्ट्रॉन युग्म कार्बोनिल समूह $(C=O)$ के साथ अनुनाद में शामिल होता है।
इसलिए,$N$-एसिटाइलएलानिन धनात्मक आवेश बनाने के लिए प्रोटॉन स्वीकार नहीं कर सकता है,और इस प्रकार यह $pH = 7$ पर ज़्विटर आयनिक रूप में मौजूद नहीं हो सकता है।

(D) डाईपेप्टाइड $Gln-Gly$ में $N$-टर्मिनस पर ग्लूटामाइन $(Gln)$ और $C$-टर्मिनस पर ग्लाइसिन $(Gly)$ होता है। $Gln-Gly$ की संरचना $H_2N-CH(CH_2CH_2CONH_2)-CONH-CH_2-COOH$ है।
जब इसे $CH_3COCl$ (एसिटाइल क्लोराइड) के साथ उपचारित किया जाता है,तो $N$-टर्मिनस पर मौजूद प्राथमिक अमीनो समूह $(-NH_2)$ का एसिटाइलेशन होकर एसिटामाइड समूह $(-NHCOCH_3)$ बनता है।
ग्लूटामाइन की साइड चेन में मौजूद एमाइड समूह $(-CONH_2)$ अनुनाद (resonance) स्थिरता के कारण काफी कम न्यूक्लियोफिलिक होता है और सामान्यतः इन परिस्थितियों में इसका एसिटाइलेशन नहीं होता है।
अतः,उत्पाद $CH_3CONH-CH(CH_2CH_2CONH_2)-CONH-CH_2-COOH$ है,जो विकल्प $D$ में दिखाई गई संरचना के अनुरूप है।

(B) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें हमारा शरीर संश्लेषित नहीं कर सकता है और उन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त करना आवश्यक होता है। $Valine$ एक आवश्यक अमीनो एसिड है। अन्य उदाहरणों में $Histidine$,$Isoleucine$,$Leucine$,$Lysine$,$Methionine$,$Phenylalanine$,$Threonine$ और $Tryptophan$ शामिल हैं।

(B) एस्पार्टिक एसिड जैसे अम्लीय अमीनो एसिड के लिए,आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ की गणना उन दो $pK_a$ मानों के औसत के रूप में की जाती है जो ज़्विटरआयनिक रूप के दोनों ओर होते हैं।
एस्पार्टिक एसिड का ज़्विटरआयनिक रूप $\alpha$-कार्बोक्सिल समूह के पहले डिप्रोटोनेशन $(pK_1 = 1.88)$ और साइड-चेन कार्बोक्सिल समूह के डिप्रोटोनेशन $(pK_R = 3.65)$ के बीच मौजूद होता है।
$pI = \frac{pK_1 + pK_R}{2}$
$pI = \frac{1.88 + 3.65}{2} = \frac{5.53}{2} = 2.765 \approx 2.77$

(A) दिया गया यौगिक प्यूरीन है।
प्यूरीन में,$N-9$ परमाणु पर मौजूद इलेक्ट्रॉनों का एकाकी युग्म (lone pair) इमिडाज़ोल वलय की एरोमैटिकता में शामिल होता है।
इसलिए,यह एकाकी युग्म प्रोटोनेशन के लिए उपलब्ध नहीं होता है,और $N-9$ यौगिक की क्षारीयता में योगदान नहीं देता है।
अन्य नाइट्रोजन परमाणुओं $(N-1, N-3, N-7)$ के पास $sp^2$ संकरित कक्षकों में एकाकी युग्म होते हैं जो एरोमैटिकता में शामिल नहीं होते हैं,जिससे वे प्रोटोनेशन के लिए उपलब्ध रहते हैं।

(C) निनहाइड्रिन का उपयोग अक्सर $\alpha$-अमीनो एसिड और प्रोटीन और पेप्टाइड्स पर मुक्त अमीनो और कार्बोक्सिलिक एसिड समूहों का पता लगाने के लिए किया जाता है।
जब $0.1\%$ निनहाइड्रिन घोल के लगभग $0.5 \ mL$ को कुछ $mL$ तनु अमीनो एसिड या प्रोटीन घोल के साथ एक या दो मिनट के लिए उबाला जाता है,तो नीला रंग विकसित होता है।
निनहाइड्रिन प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला के माध्यम से अमीनो एसिड को एल्डिहाइड,अमोनिया और $CO_2$ में विघटित करता है; शुद्ध परिणाम निनहाइड्रिन का आंशिक रूप से अपचयित रूप,हाइड्रिंडेंटिन है।
निनहाइड्रिन तब अमोनिया और हाइड्रिंडेंटिन के साथ संघनित होकर एक तीव्र नीला या बैंगनी रंगद्रव्य उत्पन्न करता है,जिसे कभी-कभी रूहेमन का बैंगनी (Ruhemann's purple) कहा जाता है।

(D) कथन $(D)$ गलत है।
प्रोटीन अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं और $C, H, O$ और $N$ के अलावा,कई प्रोटीनों में सल्फर $(S)$ और कभी-कभी फास्फोरस $(P)$ या अन्य तत्व भी मौजूद होते हैं।

(C) दिए गए अमीनो एसिड के लिए $pI$ (आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट) मान इस प्रकार हैं:
$Asp$ $(pI = 3.0)$,
$Gly$ $(pI = 6.0)$,
$Lys$ $(pI = 9.8)$,
$Arg$ $(pI = 10.8)$.
अमीनो एसिड के $pKa$ मान उनके $pI$ मानों के बढ़ते क्रम के अनुरूप होते हैं।
अम्लीय अमीनो एसिड जैसे $Asp$ का $pI$ मान कम होता है,जबकि क्षारीय अमीनो एसिड जैसे $Lys$ और $Arg$ का $pI$ मान अधिक होता है।
अतः,$pKa$ मानों का बढ़ता क्रम $Asp < Gly < Lys < Arg$ है।

(A) दिए गए ट्राइपेप्टाइड का जल-अपघटन करने पर तीन अमीनो एसिड प्राप्त होते हैं: $Valine$ $(Val)$,$Serine$ $(Ser)$,और $Threonine$ $(Thr)$।
$N$-टर्मिनल (बाईं ओर) से $C$-टर्मिनल (दाईं ओर) तक संरचना को देखने पर,अमीनो एसिड का क्रम $Val-Ser-Thr$ है।

(D) यह अभिक्रिया $Asn-Ser$ डाइपेप्टाइड की क्षार $(NEt_3)$ की उपस्थिति में एसिटिक एनहाइड्राइड $((CH_3CO)_2O)$ के आधिक्य के साथ उपचार को दर्शाती है।
एसिटिक एनहाइड्राइड एक एसिटाइलेटिंग एजेंट है जो न्यूक्लियोफिलिक क्रियात्मक समूहों के साथ अभिक्रिया करता है।
$Asn-Ser$ डाइपेप्टाइड में:
$1$. $Asn$ का $N$-टर्मिनल अमीनो समूह $(-NH_2)$ न्यूक्लियोफिलिक है और यह एसिटाइलेट होकर एमाइड $(-NHCOCH_3)$ बनाता है।
$2$. $Asn$ का साइड-चेन एमाइड समूह $(-CONH_2)$ भी न्यूक्लियोफिलिक है और यह एसिटाइलेट होकर इमाइड $(-CONHCOCH_3)$ बनाता है।
$3$. $Ser$ का साइड-चेन हाइड्रॉक्सिल समूह $(-OH)$ न्यूक्लियोफिलिक है और यह एसिटाइलेट होकर एस्टर $(-OCOCH_3)$ बनाता है।
अतः,सभी तीन न्यूक्लियोफिलिक स्थलों का एसिटाइलेशन होता है,जिससे विकल्प $D$ में दी गई संरचना प्राप्त होती है।

(B) $Biuret$ परीक्षण,$Ninhydrin$ परीक्षण और $Xanthoproteic$ परीक्षण अमीनो एसिड या प्रोटीन की पहचान के लिए उपयोग किए जाने वाले मानक रासायनिक परीक्षण हैं।
$Barfoed$ परीक्षण का उपयोग विशेष रूप से मोनोसेकेराइड की उपस्थिति का पता लगाने के लिए किया जाता है,न कि अमीनो एसिड के लिए।

(B) प्रोटोनेशन उस स्थान पर होता है जहाँ इलेक्ट्रॉनों का एकाकी युग्म (lone pair) प्रोटॉन $(H^+)$ को दान करने के लिए सबसे अधिक उपलब्ध होता है।
एडेनिन में,$b, c,$ और $d$ स्थितियों पर नाइट्रोजन परमाणुओं के पास एकाकी युग्म होते हैं जो रिंग के एरोमैटिक सिस्टम में शामिल नहीं होते हैं।
विशेष रूप से,$d$ स्थिति पर नाइट्रोजन सबसे अधिक क्षारीय (basic) स्थान है क्योंकि इसका एकाकी युग्म $sp^2$ कक्षक में है और यह एरोमैटिक सिस्टम में शामिल नहीं है,जिससे यह प्रोटोनेशन के लिए अत्यधिक उपलब्ध हो जाता है।
$b, c,$ या $d$ पर प्रोटोनेशन के परिणामस्वरूप बनने वाला संयुग्मी अम्ल (conjugate acid) अनुनाद (resonance) द्वारा स्थिर होता है।
एक्सोसाइक्लिक $-NH_2$ समूह $(a)$ का एकाकी युग्म रिंग के साथ अनुनाद में है,और $-NH-$ समूह $(e)$ का एकाकी युग्म इमिडाज़ोल रिंग की एरोमैटिकता में शामिल है,जिससे वे कम क्षारीय हो जाते हैं।
अतः,प्रोटोनेशन के लिए अनुकूल स्थान $b, c,$ और $d$ हैं।

(C) अमीनो एसिड के कार्यात्मक समूह परीक्षणों के आधार पर पहचान इस प्रकार है:
$1$. एस्टर परीक्षण: सेरीन $(Ser)$ में हाइड्रॉक्सिल $(-OH)$ समूह होता है,जो एस्टरीकरण अभिक्रिया देता है। अतः,$A-R$।
$2$. कार्बिलएमीन परीक्षण: लाइसिन $(Lys)$ में प्राथमिक एमीन $(-NH_2)$ समूह होता है,जो कार्बिलएमीन परीक्षण देता है। अतः,$B-S$।
$3$. थैलीन डाई परीक्षण: टायरोसिन $(Tyr)$ में फेनोलिक समूह होता है,जो थैलिक एनहाइड्राइड के साथ अभिक्रिया करके थैलीन डाई बनाता है। अतः,$C-P$।
अतः,सही मिलान $A-R, B-S, C-P$ है।

(B) अमीनो एसिड की क्षारीयता उसकी साइड चेन में अमीनो समूहों और कार्बोक्सिलिक एसिड समूहों की संख्या पर निर्भर करती है।
लाइसिन में दो अमीनो समूह और एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह होता है,जो इसे एक क्षारीय अमीनो एसिड बनाता है।
हिस्टिडीन भी क्षारीय है,लेकिन लाइसिन अधिक क्षारीय है।
उनके $pI$ मानों की तुलना:

यौगिक	$pI$ मान
$A$. हिस्टिडीन	$7.6$
$B$. सेरीन	$5.7$
$C$. लाइसिन	$9.8$
$D$. एस्पाराजीन	$5.4$

उच्च $pI$ मान अधिक क्षारीय प्रकृति को दर्शाता है। इसलिए,लाइसिन सबसे अधिक क्षारीय है।

(A) हिस्टिडाइन तीन आयननीय समूहों वाला एक अमीनो एसिड है: $\alpha$-अमीनो समूह,$\alpha$-कार्बोक्सिल समूह,और इमिडाज़ोल साइड चेन।
अत्यधिक अम्लीय विलयन $(pH = 2)$ में,$H^{+}$ आयनों की सांद्रता बहुत अधिक होती है।
इस $pH$ पर,सभी क्षारीय समूह प्रोटोनेटेड हो जाएंगे:
$1$. कार्बोक्सिल समूह $-COOH$ के रूप में मौजूद होता है (क्योंकि $pH < pK_a$ ऑफ $-COO^-$)।
$2$. $\alpha$-अमीनो समूह $-NH_3^+$ के रूप में मौजूद होता है।
$3$. इमिडाज़ोल साइड चेन भी प्रोटोनेटेड होकर इमिडाज़ोलियम आयन $(-NH^+)$ के रूप में मौजूद होती है।
इसलिए,संरचना पर कुल $+2$ आवेश होगा। यह विकल्प $A$ में दिखाई गई संरचना के अनुरूप है।

(B) सेरिक अमोनियम नाइट्रेट परीक्षण का उपयोग अल्कोहलिक $-OH$ समूह की उपस्थिति का पता लगाने के लिए किया जाता है। दिए गए अमीनो एसिड में,$Serine$ $(Ser)$ में एक अल्कोहलिक $-OH$ समूह होता है।
कार्बिलएमीन परीक्षण का उपयोग प्राथमिक एमीन $(-NH_2)$ समूह की उपस्थिति का पता लगाने के लिए किया जाता है। दिए गए अमीनो एसिड में,$Lysine$ $(Lys)$ की पार्श्व श्रृंखला में एक प्राथमिक एमीन समूह होता है।
अतः,$Ser - Lys$ पेप्टाइड दोनों परीक्षणों में धनात्मक परिणाम देगा।

(C) $1$. आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ पर,अमीनो एसिड ज़्विटर आयन के रूप में मौजूद होते हैं,जिसका अर्थ है कि उनका कुल आवेश शून्य होता है। यह कथन सही है।
$2$. जब $pH > pI$ होता है,तो अमीनो एसिड ऋणायन (ऋणात्मक आवेशित) के रूप में मौजूद होते हैं और विद्युत क्षेत्र में एनोड (धनात्मक इलेक्ट्रोड) की ओर बढ़ते हैं। यह कथन सही है।
$3$. प्रोटीन का विकृतीकरण (denaturation) गर्म करने जैसे भौतिक परिवर्तनों के कारण द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं के खोने की प्रक्रिया है। हालाँकि,प्राथमिक संरचना (अमीनो एसिड का क्रम) बरकरार रहती है। इसलिए,यह कथन कि प्राथमिक संरचनाएं गर्म करने से विकृत हो जाती हैं,गलत है।
$4$. ग्लाइसिन सबसे सरल $\alpha$-अमीनो एसिड है और प्रकाशिक रूप से निष्क्रिय है। एलानिन पहला प्रकाशिक रूप से सक्रिय $\alpha$-अमीनो एसिड है। यह कथन सही है।

(A) इंसुलिन अग्न्याशय (pancreas) की बीटा कोशिकाओं द्वारा निर्मित एक पेप्टाइड हार्मोन है।
यह दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ से बना होता है,जो डाइसल्फाइड बॉन्ड द्वारा जुड़ी होती हैं।
श्रृंखला $A$ में $21$ अमीनो एसिड और श्रृंखला $B$ में $30$ अमीनो एसिड होते हैं।
इसलिए,इंसुलिन में अमीनो एसिड की कुल संख्या $21 + 30 = 51$ है।

(D) $1$. Cahn-Ingold-Prelog $(CIP)$ नियमों का उपयोग करके कायरल केंद्र से जुड़े समूहों को प्राथमिकता दें: $-NH_2$ $(1)$,$-COOH$ $(2)$,$-CH_3$ $(3)$,$-H$ $(4)$।
$2$. दी गई संरचना में,सबसे कम प्राथमिकता वाला समूह $(-H)$ वेज (wedge) पर है।
$3$. शेष समूहों ($1$,$2$,$3$) की व्यवस्था को देखने पर,$1$ $\rightarrow 2$ $\rightarrow 3$ का क्रम दक्षिणावर्त (clockwise) है,जो $R$ विन्यास के अनुरूप है। चूंकि सबसे कम प्राथमिकता वाला समूह वेज पर है,हम परिणाम को उलट देते हैं,जिससे विन्यास $S$ प्राप्त होता है।
$4$. $D/L$ नामकरण के लिए,हम अमीनो एसिड में अमीनो समूह के अभिविन्यास को देखते हैं। दी गई संरचना में,जब कार्बन श्रृंखला ऊर्ध्वाधर हो और सबसे अधिक ऑक्सीकृत समूह शीर्ष पर हो,तो $-NH_2$ समूह बाईं ओर है,जो $L$ विन्यास को दर्शाता है।
$5$. इसलिए,यौगिक में $L$ और $S$ दोनों विन्यास हैं।

(A, D) अमीनो एसिड प्रोटीन की निर्माण इकाइयाँ हैं।
दिए गए विकल्पों में से,$Methionine$ और $Cysteine$ दो ऐसे मानक अमीनो एसिड हैं जिनमें उनकी साइड चेन में सल्फर होता है।
$Methionine$ में एक थायोईथर समूह होता है,जबकि $Cysteine$ में एक थायोल $(-SH)$ समूह होता है।
इसलिए,$a$ और $d$ दोनों सही हैं।

(C) कम $pH$ (अत्यधिक अम्लीय माध्यम) पर,अमीनो एसिड अपने धनायनित (cationic) रूप में मौजूद होता है।
इस अवस्था में,कार्बोक्सिलेट समूह प्रोटोनेटेड $(COO^- \rightarrow COOH)$ होता है जबकि अमीनो समूह प्रोटोनेटेड $(NH_3^+)$ रहता है।
दिए गए विकल्पों में से,$pH = 2$ इस संरचना के अस्तित्व के लिए आवश्यक अम्लीय स्थिति का प्रतिनिधित्व करता है।

(B) हिस्टिडीन की इमिडाज़ोल रिंग में दो नाइट्रोजन परमाणु होते हैं: पाइरोल-जैसा नाइट्रोजन $(\alpha-N)$ और पिरिडीन-जैसा नाइट्रोजन $(\beta-N)$।
$\alpha-N$ पर मौजूद लोन पेयर इमिडाज़ोल रिंग के एरोमैटिक सेक्सटेट में शामिल होता है।
$\beta-N$ पर मौजूद लोन पेयर एरोमैटिक रिंग के लंबवत $sp^2$ कक्षक में होता है और प्रोटोनीकरण के लिए उपलब्ध होता है।
$\beta-N$ पर प्रोटोनीकरण से इमिडाज़ोलियम आयन बनता है,जो दो समान अनुनादी संरचनाओं द्वारा स्थिर होता है,जिससे यह अधिक क्षारीय स्थान बन जाता है।

(C) कार्बन परमाणुओं के संकरण को निर्धारित करने के लिए,हम प्रत्येक कार्बन परमाणु के चारों ओर सिग्मा बंधों और एकाकी इलेक्ट्रॉन युग्मों की संख्या गिनते हैं।
$C_1$ एक नाइट्रोजन परमाणु,दो हाइड्रोजन परमाणुओं और एक कार्बन परमाणु $(C_2)$ से जुड़ा है। यह चार सिग्मा बंध बनाता है और इसके पास कोई एकाकी इलेक्ट्रॉन युग्म नहीं है। इसलिए,स्टेरिक संख्या $4$ है,जो $sp^3$ संकरण के अनुरूप है।
$C_2$ एक कार्बन परमाणु $(C_1)$,एक ऑक्सीजन परमाणु (द्वि-बंध द्वारा) और एक ऑक्सीजन परमाणु (एकल-बंध द्वारा) से जुड़ा है। यह तीन सिग्मा बंध बनाता है और इसके पास कोई एकाकी इलेक्ट्रॉन युग्म नहीं है। इसलिए,स्टेरिक संख्या $3$ है,जो $sp^2$ संकरण के अनुरूप है।
अतः,$C_1$ का संकरण $sp^3$ है और $C_2$ का संकरण $sp^2$ है।

(A) नाइट्रोजन अमीनो एसिड का एक आवश्यक घटक है,जो प्रोटीन के निर्माण खंड हैं। इसलिए,नाइट्रोजन प्रोटीन का एक आवश्यक घटक है।

(B) प्रोटीन की हेलिकल संरचना हाइड्रोजन बंधों द्वारा स्थिर होती है।
हेलिकल संरचना में,$C=O$ में कार्बोनिल ऑक्सीजन परमाणु एक दिशा में,$4$ अवशेषों दूर $NH$ समूहों में एमाइड हाइड्रोजन परमाणुओं की ओर इंगित करते हैं।
ये समूह मिलकर एक हाइड्रोजन बंध बनाते हैं,जो प्रोटीन में द्वितीयक संरचना के स्थिरीकरण के मुख्य बलों में से एक है।
संरचना में हाइड्रोजन बंधों को टूटी हुई रेखाओं द्वारा दिखाया गया है।

(C) अमीनो एसिड को क्षारीय के रूप में वर्गीकृत किया जाता है यदि उनकी साइड चेन में एक अतिरिक्त अमीनो समूह होता है।
$Lysine$,$Arginine$,और $Histidine$ तीन क्षारीय अमीनो एसिड हैं।
$Glycine$ एक उदासीन (neutral) अमीनो एसिड है।
क्षारीय अमीनो एसिड में,$Histidine$ सबसे कम क्षारीय है क्योंकि इसकी इमिडाज़ोल रिंग का $pK_a$ मान लगभग $6.0$ है,जो शारीरिक $pH$ के करीब है,जबकि $Lysine$ $(pK_a \approx 10.5)$ और $Arginine$ $(pK_a \approx 12.5)$ अधिक क्षारीय होते हैं।

(A) आवश्यक अमीनो अम्ल वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।
दिए गए विकल्पों में से,$Methionine$ एक आवश्यक अमीनो अम्ल है।
$Tyrosine$,$Proline$ और $Glycine$ गैर-आवश्यक अमीनो अम्ल हैं क्योंकि इन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है।

(C) प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्थानीय वलन (folding) जैसे कि $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट को संदर्भित करती है।
ये संरचनाएं मुख्य रूप से पेप्टाइड बैकबोन के कार्बोनिल ऑक्सीजन $(C=O)$ और एमाइड हाइड्रोजन $(N-H)$ के बीच बनने वाले $Hydrogen$ बंध द्वारा स्थिर होती हैं।

(D) विकृतीकरण वह प्रक्रिया है जिसमें प्रोटीन तापमान या $pH$ में परिवर्तन जैसे भौतिक या रासायनिक परिवर्तनों के कारण अपनी उच्च-स्तरीय संरचनाओं (द्वितीयक और तृतीयक) को खो देता है।
परिणामस्वरूप,प्रोटीन अपनी जैविक सक्रियता खो देता है क्योंकि उसके कार्य के लिए आवश्यक विशिष्ट त्रि-आयामी आकार नष्ट हो जाता है।
विकृतीकरण के दौरान प्राथमिक संरचना,जो अमीनो एसिड का क्रम है,बरकरार रहती है।

(B) प्रोटीन की सांद्र $HNO_3$ के साथ अभिक्रिया के परिणामस्वरूप प्रोटीन श्रृंखला में मौजूद सुगंधित (aromatic) अमीनो एसिड अवशेषों (जैसे टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन) का नाइट्रीकरण होता है,जिससे पीले रंग के नाइट्रो यौगिक बनते हैं। प्रोटीन के लिए इस विशिष्ट गुणात्मक परीक्षण को $Xanthoproteic$ (ज़ैंथोप्रोटिक) परीक्षण के रूप में जाना जाता है।

(B) $Biuret$ परीक्षण एक रासायनिक परीक्षण है जिसका उपयोग प्रोटीन में पेप्टाइड बंधों की उपस्थिति का पता लगाने के लिए किया जाता है।
पेप्टाइड्स की उपस्थिति में,$Biuret$ अभिकर्मक में कॉपर$(II)$ आयन क्षारीय घोल में बैंगनी रंग का संकुल बनाते हैं,जो प्रोटीन के लिए विशिष्ट है।

(A) वर्णित परीक्षण $Biuret$ परीक्षण है।
$Biuret$ परीक्षण में,जब प्रोटीन विलयन को कॉपर सल्फेट $(CuSO_4)$ के क्षारीय विलयन के साथ उपचारित किया जाता है,तो बैंगनी रंग उत्पन्न होता है।
यह रंग प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड और $Cu^{2+}$ आयनों के बीच एक समन्वय परिसर (coordination complex) के निर्माण के कारण होता है।
अतः,सही विकल्प $A$ है।

(A) अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर अणु पर कोई शुद्ध विद्युत आवेश नहीं होता है।
एक तटस्थ अमीनो एसिड के लिए,$pI$ की गणना दो आयनीकरण योग्य समूहों के $pK_a$ मानों के औसत के रूप में की जाती है:
$pI = \frac{pK_{a_1} + pK_{a_2}}{2}$
दिया गया है $pK_{a_1} = 2.34$ और $pK_{a_2} = 9.6$:
$pI = \frac{2.34 + 9.6}{2} = \frac{11.94}{2} = 5.97$
अतः,आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $5.97$ है।