Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(N/A) જૈવિક તંત્રમાં જોવા મળતું વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ અને જૈવિક સક્રિયતા ધરાવતું પ્રોટીન 'નેટિવ પ્રોટીન' (native protein) કહેવાય છે.
જ્યારે પ્રોટીન તેના મૂળ સ્વરૂપમાં હોય ત્યારે તાપમાનમાં ફેરફાર જેવા ભૌતિક ફેરફાર અથવા $pH$ માં ફેરફાર જેવા રાસાયણિક ફેરફારને કારણે હાઇડ્રોજન બંધો ખોરવાય છે.
આને કારણે,ગોળાકાર પ્રોટીન ખુલી જાય છે અને હેલિક્સ અનકોઇલ (uncoil) થઈ જાય છે,જેનાથી પ્રોટીન તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવે છે. આ પ્રક્રિયાને પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ કહેવામાં આવે છે.
$2^{\circ}$ અને $3^{\circ}$ પ્રોટીનના વિકૃતિકરણ દરમિયાન,બંધારણો નાશ પામે છે પરંતુ $1^{\circ}$ બંધારણ અકબંધ રહે છે.
ઈંડાની સફેદીને ઉકાળવાથી તેનું ગંઠાઈ જવું એ વિકૃતિકરણનું સામાન્ય ઉદાહરણ છે.
બીજું ઉદાહરણ દૂધનું દહીં બનવું છે,જે દૂધમાં રહેલા બેક્ટેરિયા દ્વારા લેક્ટિક એસિડના નિર્માણને કારણે થાય છે.

(B) પ્રોટીન એ જટિલ કાર્બનિક સંયોજનો છે જે સજીવોના બંધારણ અને કાર્ય માટે આવશ્યક છે. પ્રોટીનના પાયાના એકમો એમિનો એસિડ છે,જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ હોય છે. નાઈટ્રોજન આ એમિનો સમૂહોનો એક મહત્વપૂર્ણ ઘટક છે,જે તેને વનસ્પતિ અને પ્રાણીઓમાં જોવા મળતા પ્રોટીનના બંધારણમાં એક આવશ્યક તત્વ બનાવે છે.

(A) દૂધમાં $Casein$ નામનું પ્રોટીન હોય છે,જે એક ફોસ્ફોપ્રોટીન છે. ઈંડાંમાં $Albumin$ નામનું પ્રોટીન હોય છે,જે ઈંડાની સફેદીમાં જોવા મળે છે.

(A) માત્ર $\alpha$-એમિનો એસિડ જ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે. તેમાં,એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ એ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ હોય છે,જે કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ ની બાજુનો કાર્બન પરમાણુ છે. આ $\alpha$-એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા પોલીમરાઈઝેશન પામીને પ્રોટીનમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ બનાવે છે.

(A) પ્રોટીનનું $\alpha$-$helix$ બંધારણ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એક એમિનો એસિડના $-NH-$ સમૂહ અને ચોથા એમિનો એસિડના $>C=O$ સમૂહ વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઈડ્રોજન બંધન દ્વારા સ્થાયી થાય છે.

જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલિક સમૂહ $(-COOH)$ એક પ્રોટોન $(H^+)$ ગુમાવે છે અને એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ એક પ્રોટોન સ્વીકારે છે,જેનાથી દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન (Zwitter ion) કહેવાય છે.
પ્રક્રિયા આ મુજબ છે:
$R-CH(NH_2)-COOH \rightleftharpoons R-CH(NH_3^+)-COO^-$
આ આંતરિક ક્ષાર જેવી રચનાને કારણે,એમિનો એસિડ આયનિક ક્ષારોની જેમ ઊંચા ગલનબિંદુ અને પાણીમાં દ્રાવ્યતા દર્શાવે છે.

(N/A) ગ્લાયસીલેલેનાઈનમાં,પેપ્ટાઈડ બંધ ગ્લાયસીનના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને એલેનાઈનના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચેની પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે,જેમાં પાણીનો અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે.
પ્રક્રિયા નીચે મુજબ છે:
$H_2N-CH_2-COOH + H_2N-CH(CH_3)-COOH \rightarrow H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH + H_2O$
$-CO-NH-$ સમૂહ એ પેપ્ટાઈડ બંધ છે.

(N/A) જ્યારે પ્રોટીન તેના મૂળ સ્વરૂપમાં હોય ત્યારે ભૌતિક ફેરફારો (જેમ કે તાપમાનમાં ફેરફાર) અથવા રાસાયણિક ફેરફારો (જેમ કે $pH$ માં ફેરફાર) ને કારણે પ્રોટીનમાં રહેલા હાઇડ્રોજન બંધો ખોરવાય છે. આને લીધે,ગ્લોબ્યુલ્સ ખુલી જાય છે અને હેલિક્સ અનકોઇલ (uncoil) થઈ જાય છે. પરિણામે,પ્રોટીન તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવે છે. આ પ્રક્રિયાને પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) કહેવામાં આવે છે.

(N/A) એમિનો એસિડનો $D$ અને $L$ વિન્યાસ તેમના સંદર્ભ સંયોજન ગ્લિસરાલ્ડિહાઈડ સાથેના બંધારણીય સંબંધ પર આધારિત છે.
એમિનો એસિડના ફિશર પ્રક્ષેપણ (Fischer projection) માં,જો $-NH_2$ સમૂહ જમણી બાજુએ હોય,તો તેને $D$-વિન્યાસ કહેવામાં આવે છે.
જો $-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુએ હોય,તો તેને $L$-વિન્યાસ કહેવામાં આવે છે.
પ્રોટીનમાં જોવા મળતા કુદરતી એમિનો એસિડ લગભગ વિશિષ્ટ રીતે $L$-વિન્યાસ ધરાવે છે.
ગ્લાયસીન સિવાયના તમામ એમિનો એસિડ કાઈરલ કાર્બન પરમાણુની હાજરીને કારણે પ્રકાશીય સક્રિય (optically active) હોય છે.

(N/A) જૈવિક તંત્રમાં જોવા મળતું વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ અને જૈવિક સક્રિયતા ધરાવતું પ્રોટીન 'નેટિવ પ્રોટીન' (native protein) કહેવાય છે.
જ્યારે પ્રોટીન તેના મૂળ સ્વરૂપમાં હોય ત્યારે તાપમાનમાં ફેરફાર જેવા ભૌતિક ફેરફારો અથવા $pH$ માં ફેરફાર જેવા રાસાયણિક ફેરફારોને કારણે તેમાં રહેલા હાઇડ્રોજન બંધો ખલેલ પામે છે.
આને કારણે,ગ્લોબ્યુલ્સ ખુલી જાય છે,હેલિક્સ અનકોઇલ (uncoil) થાય છે અને પ્રોટીન તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવે છે. આને પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ કહેવામાં આવે છે.
$2^{\circ}$ અને $3^{\circ}$ પ્રોટીનના વિકૃતિકરણ દરમિયાન,બંધારણો નાશ પામે છે પરંતુ $1^{\circ}$ બંધારણ અકબંધ રહે છે.
ઈંડાની સફેદીને ઉકાળવાથી તેનું ગંઠાઈ જવું એ વિકૃતિકરણનું સામાન્ય ઉદાહરણ છે.
બીજું ઉદાહરણ દૂધનું દહીંમાં રૂપાંતર છે,જે દૂધમાં રહેલા બેક્ટેરિયા દ્વારા લેક્ટિક એસિડના નિર્માણને કારણે થાય છે.

(N/A) $1$. પ્રાથમિક બંધારણ: પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમને દર્શાવે છે. આ ક્રમમાં કોઈપણ ફેરફાર અલગ પ્રોટીન બનાવે છે.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: દ્વિતીયક બંધારણ એ પેપ્ટાઈડ બંધના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઈડ હાઈડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઈડ્રોજન બંધને કારણે પોલીપેપ્ટાઈડ બેકબોનના નિયમિત ગડી પડવાના પ્રકારોને દર્શાવે છે.
$3$. $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ વચ્ચેનો તફાવત:
- $\alpha$-હેલિક્સ: તે ત્યારે રચાય છે જ્યારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા જમણી બાજુના સર્પાકાર (હેલિક્સ) માં વળે છે,જે એક એમિનો એસિડના $C=O$ સમૂહ અને ચોથા એમિનો એસિડના $N-H$ સમૂહ વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
- $\beta$-પ્લીટેડ શીટ: તે ત્યારે રચાય છે જ્યારે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓને મહત્તમ લંબાઈ સુધી ખેંચવામાં આવે છે અને પછી એકબીજાની બાજુમાં ગોઠવવામાં આવે છે,જે આંતર-આણ્વીય હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા જોડાયેલી રહીને શીટ જેવું બંધારણ બનાવે છે.

(A) હા,ઉત્સેચકોને પોલીમર કહી શકાય છે.
ઉત્સેચકો એ પ્રોટીનથી બનેલા જૈવિક ઉદ્દીપકો છે.
પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $20$ વિવિધ પ્રકારના એમિનો એસિડના પોલિમરાઈઝેશનથી બનતા પોલીમર છે.

(N/A) પ્રોટીન એવા જૈવ-અણુઓ છે જે કૃત્રિમ પોલિયામાઈડ્સ સાથે રચનાત્મક સમાનતા દર્શાવે છે.
કૃત્રિમ પોલિયામાઈડ્સ તેમના મુખ્ય સાંકળ (backbone) માં પુનરાવર્તિત એમાઈડ લિંકેજ $(-CONH-)$ ધરાવે છે.
તે જ રીતે,પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના સંઘનનથી બનેલા પોલીપેપ્ટાઈડ્સ છે,જે તેમની રચનામાં પેપ્ટાઈડ બોન્ડ $(-CONH-)$ તરીકે ઓળખાતી પુનરાવર્તિત એમાઈડ લિંકેજ પણ ધરાવે છે.

(N/A) કૃત્રિમ ગળપણ જે શેરડીની ખાંડ કરતા આશરે $100$ ગણું વધુ ગળ્યું છે તે એસ્પાર્ટેમ (Aspartame) છે.
એસ્પાર્ટેમ એ બે $\alpha$-એમિનો એસિડમાંથી બનેલા ડાયપેપ્ટાઈડનું મિથાઈલ એસ્ટર છે: એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ફિનાઈલએલેનાઈન.
રસોઈના તાપમાને તેની અસ્થિરતાને કારણે,એસ્પાર્ટેમનો ઉપયોગ ઠંડા ખોરાક અને સોફ્ટ ડ્રિંક્સ પૂરતો મર્યાદિત છે.

(N/A) સોડિયમ-પોટેશિયમ પંપ એ એક જૈવિક પદ્ધતિ છે જે કોષરસ પટલની બંને બાજુએ $Na^+$ અને $K^+$ આયનોની સાંદ્રતામાં નોંધપાત્ર તફાવત જાળવી રાખે છે. તે $ATP$ ના જળવિભાજનમાંથી ઉર્જાનો ઉપયોગ કરીને,તેમના સાંદ્રતા ઢાળની વિરુદ્ધ કોષની બહાર $3$ $Na^+$ આયનો અને કોષની અંદર $2$ $K^+$ આયનોનું સક્રિય વહન કરે છે.

(A) ટ્રાયપેપ્ટાઈડ $Asp-Glu-Lys$ ત્રણ એમિનો એસિડ દ્વારા બને છે: એસ્પાર્ટિક એસિડ $(Asp)$,ગ્લુટામિક એસિડ $(Glu)$,અને લાયસિન $(Lys)$.
$1$. દરેક પેપ્ટાઈડ બંધમાં એક $>C=O$ સમૂહ હોય છે. ટ્રાયપેપ્ટાઈડમાં $2$ પેપ્ટાઈડ બંધ હોય છે,જે $2$ $>C=O$ સમૂહો આપે છે.
$2$. એસ્પાર્ટિક એસિડ $(Asp)$ પાસે એક સાઈડ ચેઈન કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ છે,જેમાં એક $>C=O$ સમૂહ હોય છે.
$3$. ગ્લુટામિક એસિડ $(Glu)$ પાસે એક સાઈડ ચેઈન કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ છે,જેમાં એક $>C=O$ સમૂહ હોય છે.
$4$. ટ્રાયપેપ્ટાઈડનો અંતિમ કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ પણ એક $>C=O$ સમૂહ ધરાવે છે.
કુલ $>C=O$ સમૂહોની સંખ્યા = $2$ (પેપ્ટાઈડ બંધ) + $1$ ($Asp$ સાઈડ ચેઈન) + $1$ ($Glu$ સાઈડ ચેઈન) + $1$ (અંતિમ કાર્બોક્સિલ) = $5$.

(B) થ્રીઓનાઈનનું રાસાયણિક બંધારણ $CH_3-CH(OH)-CH(NH_2)-COOH$ છે.
આ અણુમાં,બે કાઈરલ કાર્બન પરમાણુઓ છે:
$1$. $-OH$ સમૂહ સાથે જોડાયેલ કાર્બન પરમાણુ $(C_3)$.
$2$. $-NH_2$ સમૂહ સાથે જોડાયેલ કાર્બન પરમાણુ $(C_2)$.
તેથી,થ્રીઓનાઈનમાં $2$ કાઈરલ કેન્દ્રો છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા આવશ્યક છે.
વેલિન,લ્યુસિન અને લાયસિન એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
ટાયરોસિન એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે શરીરમાં ફિનાઇલએલેનાઇનમાંથી સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(D) કાઈરલ કાર્બન એ કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ જૂથો સાથે જોડાયેલ હોય છે।
પેપ્ટાઈડ $Ile-Arg-Pro$ (આઈસોલ્યુસીન-આર્જીનાઈન-પ્રોલીન) માં:
$1$. $Ile$ (આઈસોલ્યુસીન) માં $2$ કાઈરલ કાર્બન છે।
$2$. $Arg$ (આર્જીનાઈન) માં $1$ કાઈરલ કાર્બન છે।
$3$. $Pro$ (પ્રોલીન) માં $1$ કાઈરલ કાર્બન છે।
કાઈરલ કાર્બનની કુલ સંખ્યા = $2 + 1 + 1 = 4$।
બંધારણમાં દર્શાવ્યા મુજબ, $4$ કાર્બન પરમાણુઓ પર ફૂદડી $(*)$ ચિહ્નિત છે જે કાઈરલ છે।

(A) એમિનો એસિડને બેઝિક તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે જો તેમાં $-COOH$ સમૂહો કરતા $-NH_2$ સમૂહોની સંખ્યા વધુ હોય.
Lysine નું બંધારણ $H_2N-(CH_2)_4-CH(NH_2)-COOH$ છે.
તેમાં બે $-NH_2$ સમૂહો અને એક $-COOH$ સમૂહ હોય છે.
તેથી,તે એક બેઝિક એમિનો એસિડ છે.

(D) ટાયરોસિનમાં ફિનોલિક સમૂહ હોય છે,જે તટસ્થ $FeCl_{3}$ દ્રાવણ સાથે જાંબલી રંગ આપે છે. તેથી,$A-R$.
સેરીનમાં પ્રાથમિક આલ્કોહોલિક સમૂહ $(-OH)$ હોય છે,જે સેરિક એમોનિયમ નાઈટ્રેટ સાથે પ્રક્રિયા કરીને લાલ રંગ આપે છે. તેથી,$B-Q$.
ટ્રિપ્ટોફેન એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે જે આહારમાંથી મેળવવો જરૂરી છે. તેથી,$C-P$.
પ્રોલિન એ દ્વિતીયક એમિન ($2^{\circ}$ એમિન) છે. કાર્બાઈલેમાઈન કસોટી પ્રાથમિક એમિન ($1^{\circ}$ એમિન) માટે વિશિષ્ટ છે અને દ્વિતીયક એમિન માટે ઋણ પરિણામ આપે છે. તેથી,$D-S$.
આમ,સાચી જોડ $A-R, B-Q, C-P, D-S$ છે.

(A) આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ $pH$ છે જ્યાં એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,એટલે કે $H_3N^{+}-CH(R)-COO^{-}$.
$pI$ કરતા ઓછા $pH$ મૂલ્યો પર,$H^{+}$ આયનોની સાંદ્રતા વધુ હોય છે.
આનાથી કાર્બોક્સિલેટ ગ્રુપ $(COO^{-})$ નું પ્રોટોનેશન થાય છે,જે તેને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(COOH)$ માં રૂપાંતરિત કરે છે.
આપેલ $pH$ $(1.0)$ એ $pI$ $(6.0)$ કરતા ઘણું ઓછું હોવાથી,એમિનો એસિડ મુખ્યત્વે તેના કેટાયનિક સ્વરૂપ $H_3N^{+}-CH(R)-COOH$ માં અસ્તિત્વ ધરાવશે.

(D) વધારે પડતી કસરત દરમિયાન,સ્નાયુઓમાં ઊર્જાની જરૂરિયાત પૂરી કરવા માટે પૂરતો ઓક્સિજન ઉપલબ્ધ હોતો નથી.
આ અજારક પરિસ્થિતિઓમાં,શરીર પાયરુવિક એસિડનું રૂપાંતર લેક્ટિક એસિડમાં કરે છે.
સ્નાયુઓમાં $L^{-}$-લેક્ટિક એસિડનો આ સંગ્રહ સ્નાયુઓના થાક અને દુખાવાનું કારણ બને છે.
આ પ્રક્રિયા નીચે મુજબ છે: $\text{Glucose}$ $\rightarrow \text{Pyruvic acid}$ $\rightarrow \text{Lactic acid}$.

(C) પ્રોટીનના પ્રાથમિક બંધારણમાં એમિનો એસિડ એક ચોક્કસ ક્રમમાં ગોઠવાયેલા હોય છે.
આ એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઇડ બંધ તરીકે ઓળખાતા સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જે એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.

(A) ટાયરોસિન એ $R-CH(NH_2)-COOH$ સામાન્ય સૂત્ર ધરાવતું $\alpha$-એમિનો એસિડ છે.
ટાયરોસિનમાં,સાઇડ ચેઇન $R$ એ $p$-હાઇડ્રોક્સિબેન્ઝાઇલ ગ્રુપ છે,જે $-CH_2-C_6H_4-OH$ છે.
આ બંનેને જોડતા,બંધારણ $HO-C_6H_4-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ મળે છે.
આપેલા વિકલ્પો સાથે સરખાવતા,વિકલ્પ $A$ સાચું બંધારણ દર્શાવે છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ બે મુખ્ય પ્રકારો ધરાવે છે:
$(a)$ $\alpha-$હેલિક્સ
$(b)$ $\beta-$પ્લીટેડ શીટ
$\alpha-$હેલિક્સ બંધારણમાં,એક એમિનો એસિડના $C=O$ સમૂહ અને બીજા એમિનો એસિડના $N-H$ સમૂહ વચ્ચે આંતરઆણ્વીય હાઈડ્રોજન બંધને કારણે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ગૂંચળાયેલી રહે છે.
તે જ રીતે,$\beta-$પ્લીટેડ શીટમાં,પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ આંતરઆણ્વીય હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી રહે છે.

(B) પ્રોટીનનું $\alpha$-હેલિક્સ બંધારણ એક એમિનો એસિડ અવશેષના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા પરના ચોથા એમિનો એસિડ અવશેષના એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધન દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(C) એમિનો એસિડ (ટ્રિપ્ટોફેન) ની $CH_3OH$ માં $SOCl_2$ સાથેની પ્રક્રિયા એ એસ્ટરીકરણ માટેની પ્રમાણિત પદ્ધતિ છે.
$1$. $SOCl_2$ કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને એસિડ ક્લોરાઈડ મધ્યવર્તી $(-COCl)$ બનાવે છે.
$2$. ત્યારબાદ એસિડ ક્લોરાઈડ મિથેનોલ $(CH_3OH)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને મિથાઈલ એસ્ટર $(-COOCH_3)$ બનાવે છે.
$3$. પ્રક્રિયા એસિડિક માધ્યમમાં થતી હોવાથી,બેઝિક એમાઈન ગ્રુપ $(-NH_2)$ પ્રોટોનેટેડ થઈને હાઈડ્રોક્લોરાઈડ ક્ષાર $(-NH_2 \cdot HCl)$ બનાવે છે.
આમ,મુખ્ય નીપજ ટ્રિપ્ટોફેનનો મિથાઈલ એસ્ટર હાઈડ્રોક્લોરાઈડ ક્ષાર છે.

(A) $pH$ $12.5$ પર,જે અત્યંત બેઝિક માધ્યમ છે,ટેટ્રાપેપ્ટાઈડ $Gly-Glu-Asp-Tyr$ માંના તમામ એસિડિક સમૂહોનું ડિપ્રોટોનેશન થશે.
$1$. $C$-ટર્મિનલ $-COOH$ સમૂહ $-COO^-$ બને છે.
$2$. $Glu$ નો સાઇડ ચેઇન $-COOH$ સમૂહ $-COO^-$ બને છે.
$3$. $Asp$ નો સાઇડ ચેઇન $-COOH$ સમૂહ $-COO^-$ બને છે.
$4$. $Tyr$ નો ફિનોલિક $-OH$ સમૂહ $-O^-$ બને છે.
તેથી,ઋણ વીજભારની કુલ સંખ્યા $4$ છે.

(B) તંતુમય પ્રોટીન લાંબી,દોરા જેવી રચના ધરાવે છે જે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. તેના ઉદાહરણોમાં $Keratin$ (વાળ અને નખમાં જોવા મળે છે),$Collagen$ (સંયોજક પેશીઓમાં જોવા મળે છે),અને $Myosin$ (સ્નાયુઓમાં જોવા મળે છે) નો સમાવેશ થાય છે. $Albumin$ એ ગોલીય પ્રોટીન (globular protein) છે,જે પાણીમાં દ્રાવ્ય છે અને ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે. તેથી,$Albumin$ એ તંતુમય પ્રોટીન નથી.

(C) પેપ્ટાઈડ એ એક એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને બીજા એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ વચ્ચેની સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
$n$ એમિનો એસિડના અણુઓમાંથી બનતા પેપ્ટાઈડ માટે,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા $(n - 1)$ દ્વારા આપવામાં આવે છે.
અહીં,પેપ્ટાઈડ $4$ એમિનો એસિડમાંથી સંશ્લેષિત થાય છે: ગ્લાયસીન,લ્યુસીન,એસ્પાર્ટિક એસિડ અને હિસ્ટિડીન.
તેથી,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા = $4 - 1 = 3$.

(A) નિનહાઇડ્રિનની એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીન સાથેની પ્રક્રિયાથી ઘેરા વાદળી અથવા જાંબલી રંગનું સંયોજન બને છે જેને રહુમન્સ પર્પલ કહેવામાં આવે છે.
રહુમન્સ પર્પલનું બંધારણ બે ઇન્ડેન-$1,3$-ડાયોન એકમોનું બનેલું છે જે એક નાઇટ્રોજન પરમાણુ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જેમાં એક કાર્બોનિલ ઓક્સિજન ડીપ્રોટોનેટેડ (એનોલેટ તરીકે) હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોને રહુમન્સ પર્પલના પ્રમાણિત રાસાયણિક બંધારણ સાથે સરખાવતા,વિકલ્પ $A$ સાચું બંધારણ દર્શાવે છે.

(B) પ્રોટીનને તેમના આણ્વિય આકારના આધારે તંતુમય અને ગોલીય પ્રોટીનમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
ગોલીય પ્રોટીન ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે અને સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે.
$Albumin$ એ ગોલીય પ્રોટીનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે,જે પાણીમાં દ્રાવ્ય છે.
તેની સામે,$Fibrin$,$Collagen$ અને $Myosin$ જેવા તંતુમય પ્રોટીન સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.

(C) સાયટોસિન એ પિરિમિડિન વ્યુત્પન્ન છે. તેની રચનામાં $1$ અને $3$ સ્થાન પર બે નાઈટ્રોજન અણુઓ ધરાવતી છ-સભ્યોની હેટરોસાયક્લિક રીંગ,$4$ સ્થાન પર એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને $2$ સ્થાન પર કાર્બોનિલ ગ્રુપ $(=O)$ હોય છે. આ રચના વિકલ્પ $C$ માં આપેલી આકૃતિને અનુરૂપ છે.

(D) એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે જો તેમાં કાયરલ કાર્બન પરમાણુ (ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ અસમપ્રમાણ કાર્બન) હોય.
ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$ માં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે.
મધ્યસ્થ કાર્બન સાથે જોડાયેલા બે સમૂહો સમાન હોવાથી,તે અકાયરલ છે અને તેથી તે પ્રકાશીય રીતે સક્રિય નથી.

(B) આપેલ પેપ્ટાઈડ એક પેન્ટાપેપ્ટાઈડ છે,જેમાં $5$ એમિનો એસિડના અવશેષો છે: $\text{alanine}$,$\text{glycine}$,$\text{leucine}$,$\text{alanine}$,અને $\text{valine}$.
પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા હંમેશા $(n-1)$ હોય છે,જ્યાં $n$ એ એમિનો એસિડના અવશેષોની સંખ્યા છે.
અહીં,$n = 5$,તેથી પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા $= 5 - 1 = 4$ છે.

(D) બાય્યુરેટ કસોટી એ પેપ્ટાઈડ બંધની હાજરી શોધવા માટેની રાસાયણિક કસોટી છે.
તે ઓછામાં ઓછા બે પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ ધરાવતા સંયોજનો માટે પોઝિટિવ પરિણામ આપે છે.
$1$. ગ્લાયસીન: એક એમિનો એસિડ,જેમાં કોઈ પેપ્ટાઈડ બંધ હોતો નથી.
$2$. ગ્લાયસીલેલેનાઈન: એક ડાયપેપ્ટાઈડ,જેમાં માત્ર એક પેપ્ટાઈડ બંધ હોય છે.
$3$. ટ્રાયપેપ્ટાઈડ: જેમાં બે પેપ્ટાઈડ બંધ હોય છે.
$4$. બાય્યુરેટ: જેમાં બે પેપ્ટાઈડ બંધ $(NH_2-CO-NH-CO-NH_2)$ હોય છે.
તેથી,માત્ર ટ્રાયપેપ્ટાઈડ અને બાય્યુરેટ પોઝિટિવ બાય્યુરેટ કસોટી આપે છે.
કુલ સંખ્યા $2$ છે.

(B) $\alpha$-હેલિક્સ એ પ્રોટીનનું સૌથી સામાન્ય ગૌણ બંધારણ છે.
તે પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને ચોથા એમિનો એસિડના એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધન દ્વારા સ્થિર થાય છે.
$H$-બંધનનું આ નિયમિત બંધારણ $\alpha$-હેલિક્સને તેની લાક્ષણિક સ્થિરતા આપે છે.

(C) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડનો ચોક્કસ ક્રમ દર્શાવે છે. આ ક્રમ આનુવંશિક માહિતી દ્વારા નક્કી થાય છે અને ગરમ કરવા જેવા ભૌતિક ફેરફારો અથવા રાસાયણિક ફેરફારો દ્વારા તે બદલાતું નથી,કારણ કે આ ફેરફારો માત્ર ઉચ્ચ-સ્તરના ફોલ્ડિંગ (દ્વિતીયક,તૃતીયક અને ચતુર્થક બંધારણ) ને અસર કરે છે.

(C) અસમપ્રમાણ કાર્બન પરમાણુ (કાઈરલ કેન્દ્ર) એ એવો કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે.
$1$. $2$-ક્લોરોબ્યુટેન $(CH_3-CHCl-CH_2-CH_3)$: $C_2$ કાર્બન $-H, -Cl, -CH_3, -CH_2CH_3$ સાથે જોડાયેલ છે. તે અસમપ્રમાણ છે.
$2$. ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$: કોઈ પણ કાર્બન ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ નથી.
$3$. એલેનાઇન $(CH_3-CH(NH_2)-COOH)$: $C_2$ કાર્બન $-H, -NH_2, -CH_3, -COOH$ સાથે જોડાયેલ છે. તે અસમપ્રમાણ છે.
$4$. સ્ટાયરીન $(C_6H_5-CH=CH_2)$: કોઈ પણ $sp^3$ સંકરણ ધરાવતો કાર્બન ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ નથી.
$5$. મેન્થોલ: તે અનેક કાઈરલ કેન્દ્રો (અસમપ્રમાણ કાર્બન) ધરાવે છે.
આમ,સંયોજનો $1$,$3$ અને $5$ અસમપ્રમાણ કાર્બન પરમાણુઓ ધરાવે છે. કુલ સંખ્યા $3$ છે.

(A) પ્રોટીનના વિકૃતિકરણમાં તાપમાન અથવા $pH$ માં ફેરફાર જેવા ભૌતિક કે રાસાયણિક ફેરફારોને કારણે પ્રોટીનની $3D$ રચના જેવી કે $secondary$,$tertiary$ અને $quaternary$ રચનાઓ ખોરવાય છે.
જોકે,$primary$ રચના,જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમને દર્શાવે છે,તે અકબંધ રહે છે કારણ કે આ સહસંયોજક બંધો વિકૃતિકરણની પ્રક્રિયાથી પ્રભાવિત થતા નથી.

(C) ટેટ્રાપેપ્ટાઇડ $4$ એમિનો એસિડના જોડાણથી બને છે.
રેખીય પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં,પેપ્ટાઇડ બંધની સંખ્યા હંમેશા $(n - 1)$ હોય છે,જ્યાં $n$ એ એમિનો એસિડની સંખ્યા છે.
ટેટ્રાપેપ્ટાઇડ માટે,$n = 4$.
પેપ્ટાઇડ બંધની સંખ્યા $= 4 - 1 = 3$.
તેથી,(એમિનો એસિડની સંખ્યા) - (પેપ્ટાઇડ બંધની સંખ્યા) $= 4 - 3 = 1$.

(D) ટેટ્રાપેપ્ટાઇડ ચાર અલગ-અલગ એમિનો એસિડથી બનેલું છે: એલનાઇન,સિરીન,ગ્લાયસીન અને વેલાઇન.
$C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ એલનાઇન છે,તેથી બાકીના ત્રણ એમિનો એસિડ (સિરીન,ગ્લાયસીન અને વેલાઇન) બાકીના ત્રણ સ્થાનો પર ગોઠવી શકાય છે.
$N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ કાયરલ હોવો જોઈએ. ગ્લાયસીન અકાયરલ (achiral) છે,જ્યારે સિરીન અને વેલાઇન કાયરલ છે.
તેથી,$N$-ટર્મિનલ પર ફક્ત સિરીન અથવા વેલાઇન આવી શકે.
કિસ્સો $1$: જો $N$-ટર્મિનલ વેલાઇન હોય,તો બાકીના બે સ્થાનો પર સિરીન અને ગ્લાયસીન $2! = 2$ રીતે ગોઠવી શકાય.
કિસ્સો $2$: જો $N$-ટર્મિનલ સિરીન હોય,તો બાકીના બે સ્થાનો પર વેલાઇન અને ગ્લાયસીન $2! = 2$ રીતે ગોઠવી શકાય.
કુલ શક્ય ક્રમ = $2 + 2 = 4$.

(B) આપેલ ટ્રાયપેપ્ટાઈડ ત્રણ એમિનો એસિડનું બનેલું છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા છે.
બંધારણમાં રહેલા સાઈડ ચેઈનનું અવલોકન કરતા:
$1$. $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડમાં બેન્ઝાઈલ ગ્રુપ $(-CH_2Ph)$ છે,જે ફિનાઈલ એલેનાઈન $(phe)$ દર્શાવે છે.
$2$. મધ્યમાં રહેલા એમિનો એસિડમાં મિથાઈલ ગ્રુપ $(-CH_3)$ છે,જે એલેનાઈન $(ala)$ દર્શાવે છે.
$3$. $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડમાં હાઈડ્રોક્સિમિથાઈલ ગ્રુપ $(-CH_2OH)$ છે,જે સેરીન $(ser)$ દર્શાવે છે.
આમ,ટ્રાયપેપ્ટાઈડને $phe-ala-ser$ તરીકે દર્શાવી શકાય છે.

(B) સાચો વિકલ્પ $(B)$ છે.
એરોમેટિક એમિનો એસિડ એ એવો એમિનો એસિડ છે જેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં એરોમેટિક વલય હોય છે.
$1$. ટાયરોસિનમાં ફિનોલ સમૂહ (હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ સાથેનું બેન્ઝીન વલય) હોય છે.
$2$. ટ્રિપ્ટોફેનમાં ઇન્ડોલ સમૂહ (બેન્ઝીન અને પાયરોલ વલયનું જોડાણ) હોય છે.
થ્રીઓનાઇનમાં હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ,મિથિઓનાઇનમાં સલ્ફર પરમાણુ (થાયોઈથર) અને આર્જિનિનમાં ગ્વાનિડિનો સમૂહ હોય છે. આમાંથી કોઈ પણ એરોમેટિક નથી.
તેથી,ટાયરોસિન અને ટ્રિપ્ટોફેન એ એમિનો એસિડ છે જેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં એરોમેટિક સમૂહ હોય છે.

(A) પેપ્ટાઈડ બંધ એ એક એમાઈડ લિંકેજ $(-CO-NH-)$ છે જે એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ વચ્ચે બને છે.
આપેલ બંધારણને જોતા:
$1$. ડાબી બાજુની પ્રથમ લિંકેજ એ એમાઈડ બંધ $(-CH_3-CO-NH-)$ છે,જે એમિનો એસિડના એસિટિલેશન દ્વારા બને છે.
$2$. વચ્ચેની બીજી લિંકેજ એ બે એમિનો એસિડ અવશેષો વચ્ચેનો સાચો પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CH(CH_3)-CO-NH-CH-)$ છે.
$3$. જમણી બાજુની લિંકેજ એ હાઈડ્રેઝાઈડ ગ્રુપ $(-CO-NH-NH_2)$ છે,જે પેપ્ટાઈડ બંધ નથી.
તેથી,આપેલ બંધારણમાં માત્ર $1$ પેપ્ટાઈડ બંધ છે.
સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(A) ટ્રાયપેપ્ટાઇડ માટે,વેલિન $(V)$ અથવા પ્રોલિન $(P)$ દ્વારા ભરવા માટે $3$ સ્થાનો છે.
દરેક સ્થાન $2$ એમિનો એસિડમાંથી કોઈપણ એક દ્વારા ભરી શકાય છે,તેથી કુલ શક્ય સંયોજનોની સંખ્યા $2^n$ છે,જ્યાં $n$ એ પેપ્ટાઇડમાં એમિનો એસિડની સંખ્યા છે.
ટ્રાયપેપ્ટાઇડ માટે,$n = 3$,તેથી કુલ સંયોજનોની સંખ્યા $2^3 = 8$ છે.
શક્ય સંયોજનો નીચે મુજબ છે:
$1$. $Val-Val-Val$
$2$. $Pro-Pro-Pro$
$3$. $Val-Pro-Pro$
$4$. $Pro-Val-Pro$
$5$. $Val-Val-Pro$
$6$. $Val-Pro-Val$
$7$. $Pro-Pro-Val$
$8$. $Pro-Val-Val$

(D) ચક્રીય ટ્રાયપેપ્ટાઇડ એ $3$ એમિનો એસિડ એકમોના વલય બંધારણમાં સંઘનન દ્વારા બને છે.
$2$ પ્રકારના એમિનો એસિડ $A$ અને $B$ આપેલા છે,ચક્રીય ટ્રાયપેપ્ટાઇડમાં $3$ સ્થાનોમાંથી દરેક સ્થાન $A$ અથવા $B$ દ્વારા ભરી શકાય છે.
કુલ શક્ય સંયોજનોની સંખ્યા $2^3 = 8$ છે.
જો કે,ચક્રીય બંધારણમાં,પરિભ્રમણ સમાન ગણવામાં આવે છે.
શક્ય સંયોજનો છે:
$1$. $AAA$
$2$. $BBB$
$3$. $AAB$ (જે પરિભ્રમણ દ્વારા $ABA$ અને $BAA$ ને સમાન છે)
$4$. $ABB$ (જે પરિભ્રમણ દ્વારા $BBA$ અને $BAB$ ને સમાન છે)
આમ,$4$ અલગ-અલગ ચક્રીય ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સ શક્ય છે: $AAA$,$BBB$,$AAB$ અને $ABB$.