Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(B) પ્રોટીનમાં જોવા મળતા તમામ કુદરતી એમિનો એસિડ,ગ્લાયસીન સિવાય,ચિરાલ હોય છે.
આ એમિનો એસિડ તેમના $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ પર $L$-વિન્યાસ ધરાવે છે.
ગ્લાયસીન એ સૌથી સરળ એમિનો એસિડ છે,$NH_2-CH_2-COOH$,અને તે અચિરાલ છે કારણ કે તેમાં કોઈ ચિરાલ કેન્દ્ર હોતું નથી.
$L$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ: $NH_2-CH(R)-COOH$,જ્યાં ફિશર પ્રોજેક્શનમાં એમિનો ગ્રુપ ડાબી બાજુએ હોય છે.

(A) એમિનો એસિડનો આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ $pH$ છે જ્યાં તે મુખ્યત્વે ઝ્વિટર આયન,$R-CH(NH_3^+)-COO^-$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
જ્યારે દ્રાવણની $pH$ એ $pI$ કરતા ઓછી હોય $(pH < pI)$,ત્યારે $H^+$ આયનોની સાંદ્રતા વધારે હોય છે.
ઝ્વિટર આયનનો કાર્બોક્સિલેટ સમૂહ $(-COO^-)$ બેઇઝ તરીકે વર્તે છે અને પ્રોટોન $(H^+)$ સ્વીકારીને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બનાવે છે.
તેથી,$pH$ $1.0$ પર,$R-CH(NH_3^+)-COO^-$ સ્પીસીઝ પ્રોટોન મેળવીને $R-CH(NH_3^+)-COOH$ માં રૂપાંતરિત થાય છે.

(B) ગ્લુટામિક એસિડ એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે જેમાં ત્રણ આયોનાઈઝેબલ ગ્રુપ હોય છે: બે કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને એક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_3^+)$.
$pK_a$ મૂલ્યો $2.2$ ($\alpha-COOH$ માટે),$4.3$ (સાઈડ ચેઈન $-COOH$ માટે) અને $9.7$ ($-NH_3^+$ ગ્રુપ માટે) આપેલા છે.
એસિડિક એમિનો એસિડનો આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ બે સૌથી ઓછા $pK_a$ મૂલ્યોની સરેરાશ લઈને ગણવામાં આવે છે:
$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2} = \frac{2.2 + 4.3}{2} = \frac{6.5}{2} = 3.25$.

(B) $Phe-Ala$ ડાયપેપ્ટાઈડ બનાવવા માટે,$Phe$ ના કાર્બોક્સિલ ગ્રુપને $Ala$ ના એમિનો ગ્રુપ સાથે જોડવું જરૂરી છે.
$1$. $Phe$ ના $N$-છેડાને સુરક્ષિત (protect) કરવો પડે અને $C$-છેડો મુક્ત રાખવો પડે,તેથી પ્રક્રિયક $(3)$ વપરાય છે.
$2$. $Ala$ ના $C$-છેડાને સુરક્ષિત કરવો પડે અને $N$-છેડો મુક્ત રાખવો પડે,તેથી પ્રક્રિયક $(2)$ વપરાય છે.

(C) આઇસો-ઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ $(pI)$ એ $pH$ તરીકે વ્યાખ્યાયિત થયેલ છે જ્યાં અણુ પર કોઈ ચોખ્ખો વિદ્યુતભાર હોતો નથી.
આઇસો-ઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ પર,એમિનો એસિડના ઝ્વિટર આયન સ્વરૂપની સાંદ્રતા મહત્તમ હોય છે.
એલેનાઇનનું આઇસો-ઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ $6$ હોવાથી,તેના ઝ્વિટર આયનની મહત્તમ સાંદ્રતા $pH = 6$ પર જોવા મળે છે.

(C) આપેલ સંયોજન એક ડાયપેપ્ટાઈડ છે: $NH_2-CH(CH_3)-CO-NH-CH_2-COOH$.
જળવિભાજન પર,પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ તૂટીને ઘટક એમિનો એસિડ આપે છે.
નીપજો $NH_2-CH(CH_3)-COOH$ (એલેનાઈન) અને $NH_2-CH_2-COOH$ (ગ્લાયસીન) છે.
તેથી,બંને $(A)$ અને $(B)$ મળે છે.

(D) સાચો જવાબ $ (D) $ છે.
આઈસો-ઈલેક્ટ્રિક બિંદુ એ $ pH $ તરીકે વ્યાખ્યાયિત કરવામાં આવે છે કે જેના પર કોઈ ચોક્કસ અણુ પર કોઈ ચોખ્ખો વીજભાર હોતો નથી.
એમિનો એસિડમાં એમિનો ગ્રુપ (જે કેટાયન બનાવી શકે છે) અને કાર્બોક્સિલિક ગ્રુપ (જે એનાયન બનાવી શકે છે) બંને હોય છે.
આઈસો-ઈલેક્ટ્રિક $ pH $ પર:
$ 1. $ અણુ પરનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે કારણ કે કેટાયનિક અને એનાયોનિક વીજભાર સમાન હોય છે.
$ 2. $ કેટાયનિક સ્વરૂપ અને એનાયોનિક સ્વરૂપની સાંદ્રતા સમાન હોય છે.
$ 3. $ અણુ મુખ્યત્વે તેના દ્વિ-ધ્રુવીય સ્વરૂપમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેને ઝ્વિટર આયન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે,જે આ $ pH $ પર તેની મહત્તમ સાંદ્રતા સુધી પહોંચે છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિધાનો સાચા છે.

(C) એમિનો એસિડનો આઈસો-ઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ તેના સાઈડ ચેઈન ($R$-ગ્રુપ) પર આધાર રાખે છે.
એસિડિક એમિનો એસિડ,જેમાં તેમની સાઈડ ચેઈનમાં વધારાનો કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ હોય છે,તેમનો $pI$ વેલ્યુ ઓછી હોય છે.
એસ્પાર્ટિક એસિડ એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે જેમાં બે કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ અને એક એમિનો ગ્રુપ હોય છે,જેનો $pI$ આશરે $2.77$ છે.
ગ્લાયસીન અને એલેનાઈન તટસ્થ એમિનો એસિડ છે જેનો $pI$ આશરે $6.0$ ની આસપાસ હોય છે.
લાઈસીન એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે જેમાં વધારાનો એમિનો ગ્રુપ હોય છે,જેનો $pI$ આશરે $9.74$ જેટલો ઊંચો હોય છે.
તેથી,એસ્પાર્ટિક એસિડનો $pI$ સૌથી ઓછો છે.

(B) આઈસો-ઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ નીચેના સૂત્રનો ઉપયોગ કરીને ગણવામાં આવે છે: $pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$.
અહીં $pK_{a1} = 2.2$ (કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ માટે).
એમિનો ગ્રુપ માટે $pK_b = 4.4$ આપેલ છે,તેથી $pK_{a2} = 14.0 - 4.4 = 9.6$ મળે.
સૂત્રમાં કિંમતો મૂકતા: $pI = \frac{2.2 + 9.6}{2} = \frac{11.8}{2} = 5.9$.

(C) આપેલ એમિનો એસિડ ગ્લુટામિક એસિડ છે,જેમાં બે કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ અને એક એમિનો ગ્રુપ હોય છે.
એસિડિક એમિનો એસિડ માટે,આઈસો-ઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ બે સૌથી ઓછા $pK_a$ મૂલ્યોની સરેરાશ તરીકે ગણવામાં આવે છે.
$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$
$pI = \frac{2 + 4}{2} = \frac{6}{2} = 3.0$
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(B) પ્રક્રિયા નીચે મુજબ આગળ વધે છે:
$1$. એસિટિલીન $(HC\equiv CH)$ નું $HgSO_4$ અને $H_2SO_4$ ની હાજરીમાં જલીયકરણ થતા એસિટોલ્ડિહાઇડ $(CH_3CHO)$ નીપજ $(A)$ તરીકે મળે છે.
$2$. એસિટોલ્ડિહાઇડ $(CH_3CHO)$ ની $NH_3$ અને $HCN$ સાથે પ્રક્રિયા (સ્ટ્રેકર સંશ્લેષણ) અને ત્યારબાદ જળવિભાજન $(H_3O^{\oplus})$ થતા એમિનો એસિડ એલેનાઇન $(CH_3-CH(NH_2)-COOH)$ નીપજ $(B)$ તરીકે મળે છે.

(C) કાયરલ કેન્દ્ર એ એવો કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે.
$Glycine$ $(NH_2-CH_2-COOH)$ માં,$\alpha$-કાર્બન બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,જે સમાન છે.
તેથી,$Glycine$ એ પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડમાં એકમાત્ર અકાયરલ એમિનો એસિડ છે.

(A) સેન્જર પ્રક્રિયકનો ઉપયોગ પેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં $N-$ટર્મિનલ એમિનો એસિડની ઓળખ માટે થાય છે.
તે $N-$ટર્મિનલ એમિનો એસિડના મુક્ત એમિનો સમૂહ સાથે પ્રક્રિયા કરીને પીળા રંગનું ડાયનાઈટ્રોફિનાઈલ $(DNP)$ વ્યુત્પન્ન બનાવે છે.
સેન્જર પ્રક્રિયકનું રાસાયણિક નામ $2,4-$ડાયનાઈટ્રોફ્લોરોબેન્ઝીન $(DNFB)$ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $(A)$ છે.

(A) સંક્ષિપ્ત નામ $Phe-Val-Ala$ એ ટ્રાયપેપ્ટાઈડ દર્શાવે છે જેમાં ફિનાઈલએલેનાઈન $(Phe)$,વેલાઈન $(Val)$,અને એલેનાઈન $(Ala)$ ચોક્કસ ક્રમમાં હોય છે.
$1$. $Phe$ (ફિનાઈલએલેનાઈન) પાસે $-CH_2C_6H_5$ શૃંખલા હોય છે.
$2$. $Val$ (વેલાઈન) પાસે $-CH(CH_3)_2$ શૃંખલા હોય છે.
$3$. $Ala$ (એલેનાઈન) પાસે $-CH_3$ શૃંખલા હોય છે.
પેપ્ટાઈડની રચનામાં,એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CONH-)$ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. રચના $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ $(Phe)$ થી શરૂ થાય છે અને $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ $(Ala)$ પર સમાપ્ત થાય છે.
વિકલ્પો જોતા:
- વિકલ્પ $A$ એ $Phe-Val-Ala$ ક્રમ યોગ્ય રીતે દર્શાવે છે: પ્રથમ એમિનો એસિડમાં બેન્ઝાઈલ શૃંખલા $(Phe)$,બીજામાં આઈસોપ્રોપાઈલ શૃંખલા $(Val)$,અને ત્રીજામાં મિથાઈલ શૃંખલા $(Ala)$ છે.
તેથી,સાચી રચના વિકલ્પ $A$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવી છે.

(B) પેપ્ટાઈડ બંધ એ એક રાસાયણિક બંધ છે જે બે અણુઓ વચ્ચે ત્યારે રચાય છે જ્યારે એક અણુનો કાર્બોક્સિલિક સમૂહ $(-COOH)$ બીજા અણુના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,જેના પરિણામે પાણીનો અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે.
$-CO-NH-$ જોડાણને પેપ્ટાઈડ બંધ કહેવામાં આવે છે.
આપેલ બંધારણમાં,$2$ આવા $-CO-NH-$ જોડાણો છે,જે આપેલી આકૃતિમાં લાલ રેખાઓ દ્વારા દર્શાવેલ છે. તેથી,પેપ્ટાઈડ બંધની કુલ સંખ્યા $2$ છે.

(A) સેરીનનું બંધારણ $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
$L$-એમિનો એસિડ માટે ફિશર પ્રક્ષેપણમાં,$-COOH$ સમૂહને ઉપર,$-R$ સમૂહ (સાઇડ ચેઇન) ને નીચે અને $-NH_2$ સમૂહને ડાબી બાજુએ મૂકવામાં આવે છે.
સેરીન માટે,સાઇડ ચેઇન $-R$ એ $-CH_2OH$ છે.
આમ,$-COOH$ ને ઉપર,$-CH_2OH$ ને નીચે,$-NH_2$ ને ડાબી બાજુ અને $-H$ ને જમણી બાજુએ મૂકતા સાચું $L$-સેરીનનું બંધારણ મળે છે.
આ બંધારણ વિકલ્પ $A$ માં દર્શાવેલ છે.

(B) ઝ્વિટર આયન એ એક એવો અણુ છે જે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,જે તેને દ્વિધ્રુવીય આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવવાની મંજૂરી આપે છે. આ માટે એક જ અણુમાં એસિડિક સમૂહ (જેમ કે $-COOH$ અથવા $-SO_3H$) અને બેઝિક સમૂહ (જેમ કે $-NH_2$) બંનેની હાજરી જરૂરી છે.
$N$-એસીટાઈલેલેનાઈનમાં,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ એ એમાઈડ સમૂહ $(-NH-CO-CH_3)$ માં રૂપાંતરિત થાય છે. એમાઈડમાં નાઈટ્રોજન પરમાણુ બેઝિક નથી કારણ કે તેના અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ કાર્બોનિલ સમૂહ $(C=O)$ સાથે સંસ્પંદનમાં ભાગ લે છે.
તેથી,$N$-એસીટાઈલેલેનાઈન ધન વીજભાર બનાવવા માટે પ્રોટોન સ્વીકારી શકતું નથી,અને તેથી તે $pH = 7$ પર ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપમાં અસ્તિત્વ ધરાવી શકતું નથી.

(D) ડાયપેપ્ટાઈડ $Gln-Gly$ માં $N$-છેડે ગ્લુટામિન $(Gln)$ અને $C$-છેડે ગ્લાયસીન $(Gly)$ હોય છે. $Gln-Gly$ નું બંધારણ $H_2N-CH(CH_2CH_2CONH_2)-CONH-CH_2-COOH$ છે.
જ્યારે $CH_3COCl$ (એસીટાઈલ ક્લોરાઈડ) સાથે પ્રક્રિયા કરવામાં આવે છે,ત્યારે $N$-છેડે રહેલા પ્રાથમિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ નું એસીટાઈલેશન થઈને એસીટામાઈડ સમૂહ $(-NHCOCH_3)$ બને છે.
ગ્લુટામિનની સાઈડ ચેઈનમાં રહેલો એમાઈડ સમૂહ $(-CONH_2)$ રેઝોનન્સ સ્થિરતાને કારણે ઓછો ન્યુક્લિયોફિલિક હોય છે અને સામાન્ય રીતે આ પરિસ્થિતિઓમાં તેનું એસીટાઈલેશન થતું નથી.
તેથી,નીપજ $CH_3CONH-CH(CH_2CH_2CONH_2)-CONH-CH_2-COOH$ છે,જે વિકલ્પ $D$ માં દર્શાવેલ બંધારણને અનુરૂપ છે.

(B) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે આપણા શરીરમાં સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા પૂરા પાડવા આવશ્યક છે. $Valine$ એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે. અન્ય ઉદાહરણોમાં $Histidine$,$Isoleucine$,$Leucine$,$Lysine$,$Methionine$,$Phenylalanine$,$Threonine$ અને $Tryptophan$ નો સમાવેશ થાય છે.

(B) એસ્પાર્ટિક એસિડ જેવા એસિડિક એમિનો એસિડ માટે,આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ બે $pK_a$ મૂલ્યોની સરેરાશ તરીકે ગણવામાં આવે છે જે ઝ્વિટરઆયોનિક સ્વરૂપની આસપાસ હોય છે.
એસ્પાર્ટિક એસિડનું ઝ્વિટરઆયોનિક સ્વરૂપ $\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપના પ્રથમ ડિપ્રોટોનેશન $(pK_1 = 1.88)$ અને સાઇડ-ચેઇન કાર્બોક્સિલ ગ્રુપના ડિપ્રોટોનેશન $(pK_R = 3.65)$ ની વચ્ચે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
$pI = \frac{pK_1 + pK_R}{2}$
$pI = \frac{1.88 + 3.65}{2} = \frac{5.53}{2} = 2.765 \approx 2.77$

(A) આપેલ સંયોજન પ્યુરિન છે.
પ્યુરિનમાં,$N-9$ પરમાણુ પરના ઇલેક્ટ્રોનનું અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ ઇમિડાઝોલ વલયની એરોમેટિકતામાં ભાગ લે છે.
તેથી,આ ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ પ્રોટોનેશન માટે ઉપલબ્ધ નથી,અને $N-9$ સંયોજનની બેઝિકતામાં ફાળો આપતું નથી.
અન્ય નાઇટ્રોજન પરમાણુઓ $(N-1, N-3, N-7)$ પાસે $sp^2$ સંકૃત કક્ષકોમાં અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ હોય છે જે એરોમેટિકતામાં ભાગ લેતા નથી,તેથી તેઓ પ્રોટોનેશન માટે ઉપલબ્ધ હોય છે.

(C) નિનહાઇડ્રિનનો ઉપયોગ ઘણીવાર $\alpha$-એમિનો એસિડ અને પ્રોટીન અને પેપ્ટાઇડ્સ પરના મુક્ત એમિનો અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ જૂથોને શોધવા માટે થાય છે.
જ્યારે $0.1\%$ નિનહાઇડ્રિન દ્રાવણના આશરે $0.5 \ mL$ ને થોડા $mL$ મંદ એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીન દ્રાવણ સાથે એક કે બે મિનિટ માટે ઉકાળવામાં આવે છે,ત્યારે વાદળી રંગ વિકસે છે.
નિનહાઇડ્રિન એમિનો એસિડને શ્રેણીબદ્ધ પ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા આલ્ડિહાઇડ્સ,એમોનિયા અને $CO_2$ માં વિઘટિત કરે છે; ચોખ્ખું પરિણામ નિનહાઇડ્રિનનું આંશિક રીતે રિડ્યુસ્ડ સ્વરૂપ,હાઇડ્રિન્ડન્ટિન છે.
ત્યારબાદ નિનહાઇડ્રિન એમોનિયા અને હાઇડ્રિન્ડન્ટિન સાથે ઘનીકરણ પામીને તીવ્ર વાદળી અથવા જાંબલી રંગદ્રવ્ય ઉત્પન્ન કરે છે,જેને ક્યારેક રૂહેમનનું જાંબલી (Ruhemann's purple) કહેવામાં આવે છે.

(D) વિધાન $(D)$ ખોટું છે.
પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે અને $C, H, O$ અને $N$ ઉપરાંત,ઘણા પ્રોટીનમાં સલ્ફર $(S)$ અને ક્યારેક ફોસ્ફરસ $(P)$ અથવા અન્ય તત્વો પણ હોય છે.

(C) આપેલ એમિનો એસિડ માટે $pI$ (આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ) મૂલ્યો નીચે મુજબ છે:
$Asp$ $(pI = 3.0)$,
$Gly$ $(pI = 6.0)$,
$Lys$ $(pI = 9.8)$,
$Arg$ $(pI = 10.8)$.
એમિનો એસિડના $pKa$ મૂલ્યો તેમના $pI$ મૂલ્યોના વધતા ક્રમ સાથે સંબંધિત છે.
એસિડિક એમિનો એસિડ જેમ કે $Asp$ ના $pI$ મૂલ્યો ઓછા હોય છે,જ્યારે બેઝિક એમિનો એસિડ જેમ કે $Lys$ અને $Arg$ ના $pI$ મૂલ્યો વધારે હોય છે.
તેથી,$pKa$ મૂલ્યોનો વધતો ક્રમ $Asp < Gly < Lys < Arg$ છે.

(A) આપેલ ટ્રાયપેપ્ટાઇડનું જળવિભાજન કરતા ત્રણ એમિનો એસિડ મળે છે: $Valine$ $(Val)$,$Serine$ $(Ser)$,અને $Threonine$ $(Thr)$.
$N$-ટર્મિનલ (ડાબી બાજુ) થી $C$-ટર્મિનલ (જમણી બાજુ) સુધીની રચના જોતા,એમિનો એસિડનો ક્રમ $Val-Ser-Thr$ છે.

(D) આ પ્રક્રિયામાં ડાયપેપ્ટાઈડ $Asn-Ser$ ની પ્રક્રિયા બેઈઝ $(NEt_3)$ ની હાજરીમાં એસિટિક એનહાઈડ્રાઈડ $((CH_3CO)_2O)$ ના વધારા સાથે કરવામાં આવે છે.
એસિટિક એનહાઈડ્રાઈડ એ એસિટિલેટિંગ એજન્ટ છે જે ન્યુક્લિયોફિલિક ક્રિયાશીલ સમૂહો સાથે પ્રક્રિયા કરે છે.
$Asn-Ser$ ડાયપેપ્ટાઈડમાં:
$1$. $Asn$ નો $N$-ટર્મિનલ એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ન્યુક્લિયોફિલિક છે અને તેનું એસિટિલેશન થઈને એમાઈડ $(-NHCOCH_3)$ બનશે.
$2$. $Asn$ નો સાઈડ-ચેઈન એમાઈડ સમૂહ $(-CONH_2)$ પણ ન્યુક્લિયોફિલિક છે અને તેનું એસિટિલેશન થઈને ઈમાઈડ $(-CONHCOCH_3)$ બનશે.
$3$. $Ser$ નો સાઈડ-ચેઈન હાઈડ્રોક્સિલ સમૂહ $(-OH)$ ન્યુક્લિયોફિલિક છે અને તેનું એસિટિલેશન થઈને એસ્ટર $(-OCOCH_3)$ બનશે.
આમ,ત્રણેય ન્યુક્લિયોફિલિક સ્થાનોનું એસિટિલેશન થાય છે,જે વિકલ્પ $D$ માં દર્શાવેલ બંધારણ આપે છે.

(B) $Biuret$ કસોટી,$Ninhydrin$ કસોટી અને $Xanthoproteic$ કસોટી એ એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીનને ઓળખવા માટે વપરાતી પ્રમાણભૂત રાસાયણિક કસોટીઓ છે.
$Barfoed$ કસોટીનો ઉપયોગ ખાસ કરીને મોનોસેકેરાઇડ્સની હાજરી શોધવા માટે થાય છે,એમિનો એસિડ માટે નહીં.

(B) પ્રોટોનેશન તે સ્થાને થાય છે જ્યાં ઈલેક્ટ્રોનની અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ પ્રોટોન $(H^+)$ ને આપવા માટે સૌથી વધુ ઉપલબ્ધ હોય.
એડેનાઈનમાં,$b, c,$ અને $d$ સ્થાન પરના નાઈટ્રોજન પર અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ હોય છે જે રિંગની એરોમેટિક સિસ્ટમમાં સામેલ નથી.
ખાસ કરીને,$d$ સ્થાન પરનો નાઈટ્રોજન સૌથી વધુ બેઝિક છે કારણ કે તેનું અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ $sp^2$ કક્ષકમાં છે અને તે એરોમેટિક સિસ્ટમમાં સામેલ નથી,જે તેને પ્રોટોનેશન માટે ખૂબ જ ઉપલબ્ધ બનાવે છે.
$b, c,$ અથવા $d$ પર પ્રોટોનેશન થવાથી બનતો સંયુગ્મી એસિડ રેઝોનન્સ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
એક્સસાઈક્લિક $-NH_2$ ગ્રુપ $(a)$ નું અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ રિંગ સાથે રેઝોનન્સમાં છે,અને $-NH-$ ગ્રુપ $(e)$ નું અબંધકારક ઈલેક્ટ્રોન યુગ્મ ઈમિડાઝોલ રિંગની એરોમેટિકતામાં સામેલ છે,તેથી તેઓ ઓછા બેઝિક છે.
આમ,પ્રોટોનેશન માટેના અનુકૂળ સ્થાનો $b, c,$ અને $d$ છે.

(C) એમિનો એસિડની ક્રિયાશીલ સમૂહ કસોટીઓ નીચે મુજબ છે:
$1$. એસ્ટર કસોટી: સેરીન $(Ser)$ માં હાઈડ્રોક્સિલ $(-OH)$ સમૂહ હોય છે,જે એસ્ટરીકરણ પ્રક્રિયા આપે છે. તેથી,$A-R$.
$2$. કાર્બાઈલએમાઈન કસોટી: લાયસીન $(Lys)$ માં પ્રાથમિક એમાઈન $(-NH_2)$ સમૂહ હોય છે,જે કાર્બાઈલએમાઈન કસોટી આપે છે. તેથી,$B-S$.
$3$. થેલીન ડાય કસોટી: ટાયરોસીન $(Tyr)$ માં ફિનોલિક સમૂહ હોય છે,જે થેલિક એનહાઈડ્રાઈડ સાથે પ્રક્રિયા કરીને થેલીન ડાય બનાવે છે. તેથી,$C-P$.
આમ,સાચી જોડી $A-R, B-S, C-P$ છે.

(B) એમિનો એસિડની બેઝિકતા તેના સાઇડ ચેઇનમાં રહેલા એમિનો ગ્રુપ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપની સંખ્યા પર આધાર રાખે છે.
લાઈસીનમાં બે એમિનો ગ્રુપ અને એક કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ હોય છે,જે તેને બેઝિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
હિસ્ટિડીન પણ બેઝિક છે,પરંતુ લાઈસીન વધુ બેઝિક છે.
તેમના $pI$ મૂલ્યોની સરખામણી:

સંયોજન	$pI$ મૂલ્ય
$A$. હિસ્ટિડીન	$7.6$
$B$. સેરીન	$5.7$
$C$. લાઈસીન	$9.8$
$D$. એસ્પારજીન	$5.4$

વધુ $pI$ મૂલ્ય વધુ બેઝિક ગુણધર્મ દર્શાવે છે. તેથી,લાઈસીન સૌથી વધુ બેઝિક છે.

(A) હિસ્ટિડિન એ ત્રણ આયનીકરણ પામી શકે તેવા સમૂહો ધરાવતું એમિનો એસિડ છે: $\alpha$-એમિનો સમૂહ,$\alpha$-કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને ઇમિડાઝોલ સાઇડ ચેઇન.
ખૂબ જ એસિડિક દ્રાવણમાં $(pH = 2)$,$H^{+}$ આયનોની સાંદ્રતા ખૂબ વધારે હોય છે.
આ $pH$ પર,બધા બેઝિક સમૂહો પ્રોટોનેટેડ થશે:
$1$. કાર્બોક્સિલ સમૂહ $-COOH$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે (કારણ કે $pH < pK_a$ ઓફ $-COO^-$).
$2$. $\alpha$-એમિનો સમૂહ $-NH_3^+$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
$3$. ઇમિડાઝોલ સાઇડ ચેઇન પણ પ્રોટોનેટેડ થઈને ઇમિડાઝોલિયમ આયન $(-NH^+)$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
તેથી,બંધારણ પર કુલ $+2$ વીજભાર હશે. આ વિકલ્પ $A$ માં દર્શાવેલ બંધારણને અનુરૂપ છે.

(B) સેરિક એમોનિયમ નાઈટ્રેટ કસોટી આલ્કોહોલિક $-OH$ સમૂહની હાજરી શોધવા માટે વપરાય છે. આપેલા એમિનો એસિડમાં,$Serine$ $(Ser)$ માં આલ્કોહોલિક $-OH$ સમૂહ હોય છે.
કાર્બાઈલએમાઈન કસોટી પ્રાથમિક એમાઈન $(-NH_2)$ સમૂહની હાજરી શોધવા માટે વપરાય છે. આપેલા એમિનો એસિડમાં,$Lysine$ $(Lys)$ માં તેની સાઈડ ચેઈનમાં પ્રાથમિક એમાઈન સમૂહ હોય છે.
તેથી,$Ser - Lys$ પેપ્ટાઈડ બંને કસોટીઓમાં પોઝિટિવ પરિણામ આપશે.

(C) $1$. આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુ $(pI)$ પર,એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેનો અર્થ છે કે તેનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય છે. આ વિધાન સાચું છે.
$2$. જ્યારે $pH > pI$ હોય,ત્યારે એમિનો એસિડ ઋણ આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને વિદ્યુત ક્ષેત્રમાં એનોડ (ધન ધ્રુવ) તરફ ગતિ કરશે. આ વિધાન સાચું છે.
$3$. પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) ગરમી જેવા ભૌતિક ફેરફારોને કારણે દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ ગુમાવવાની પ્રક્રિયા છે. જોકે,પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો ક્રમ) અકબંધ રહે છે. તેથી,પ્રાથમિક બંધારણ ગરમ કરવાથી વિકૃત થાય છે તે વિધાન ખોટું છે.
$4$. ગ્લાયસીન એ સૌથી સરળ $\alpha$-એમિનો એસિડ છે અને તે પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય છે. એલેનાઈન એ પ્રથમ પ્રકાશીય સક્રિય $\alpha$-એમિનો એસિડ છે. આ વિધાન સાચું છે.

(A) ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડના આઇલેટ્સના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે.
તે બે પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળો,સાંકળ $A$ અને સાંકળ $B$ ધરાવે છે,જે ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
સાંકળ $A$ માં $21$ એમિનો એસિડ અને સાંકળ $B$ માં $30$ એમિનો એસિડ હોય છે.
તેથી,ઇન્સ્યુલિનમાં એમિનો એસિડની કુલ સંખ્યા $21 + 30 = 51$ છે.

(D) $1$. Cahn-Ingold-Prelog $(CIP)$ નિયમોનો ઉપયોગ કરીને કાયરલ કેન્દ્ર સાથે જોડાયેલા સમૂહોને અગ્રતા આપો: $-NH_2$ $(1)$,$-COOH$ $(2)$,$-CH_3$ $(3)$,$-H$ $(4)$.
$2$. આપેલ બંધારણમાં,સૌથી ઓછી અગ્રતા ધરાવતો સમૂહ $(-H)$ વેજ (wedge) પર છે.
$3$. બાકીના સમૂહો ($1$,$2$,$3$) ની ગોઠવણી જોતા,$1$ $\rightarrow 2$ $\rightarrow 3$ નો ક્રમ ઘડિયાળના કાંટાની દિશામાં છે,જે $R$ વિન્યાસ સૂચવે છે. કારણ કે સૌથી ઓછી અગ્રતા ધરાવતો સમૂહ વેજ પર છે,આપણે પરિણામ ઉલટાવીએ છીએ,જેથી વિન્યાસ $S$ મળે છે.
$4$. $D/L$ નામકરણ માટે,આપણે એમિનો એસિડમાં એમિનો સમૂહનું સ્થાન જોઈએ છીએ. આપેલ બંધારણમાં,જ્યારે કાર્બન શૃંખલા શિરોલંબ હોય અને સૌથી વધુ ઓક્સિડેશન પામેલ સમૂહ ઉપર હોય,ત્યારે $-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુએ છે,જે $L$ વિન્યાસ દર્શાવે છે.
$5$. તેથી,સંયોજન $L$ અને $S$ બંને વિન્યાસ ધરાવે છે.

(A, D) એમિનો એસિડ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Methionine$ અને $Cysteine$ એ બે પ્રમાણભૂત એમિનો એસિડ છે જેમાં તેમની સાઇડ ચેઇનમાં સલ્ફર હોય છે.
$Methionine$ માં થાયોઈથર ગ્રુપ હોય છે,જ્યારે $Cysteine$ માં થાયોલ $(-SH)$ ગ્રુપ હોય છે.
તેથી,$a$ અને $d$ બંને સાચા છે.

(C) નીચા $pH$ (ખૂબ જ એસિડિક માધ્યમ) પર,એમિનો એસિડ તેના કેટાયનિક સ્વરૂપમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આ સ્થિતિમાં,કાર્બોક્સિલેટ સમૂહ પ્રોટોનેટેડ $(COO^- \rightarrow COOH)$ હોય છે જ્યારે એમિનો સમૂહ પ્રોટોનેટેડ $(NH_3^+)$ રહે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$pH = 2$ એ આ રચનાના અસ્તિત્વ માટે જરૂરી એસિડિક સ્થિતિ દર્શાવે છે.

(B) હિસ્ટિડિનની ઇમિડાઝોલ રિંગમાં બે નાઇટ્રોજન પરમાણુઓ હોય છે: પાયરોલ-જેવો નાઇટ્રોજન $(\alpha-N)$ અને પિરિડિન-જેવો નાઇટ્રોજન $(\beta-N)$.
$\alpha-N$ પરની અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ ઇમિડાઝોલ રિંગના એરોમેટિક સેક્સટેટમાં ભાગ લે છે.
$\beta-N$ પરની અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ એરોમેટિક રિંગને લંબ $sp^2$ કક્ષકમાં હોય છે અને તે પ્રોટોનેશન માટે ઉપલબ્ધ છે.
$\beta-N$ પર પ્રોટોનેશન થવાથી ઇમિડાઝોલિયમ આયન બને છે,જે બે સમાન સંસ્પંદન બંધારણો દ્વારા સ્થિર થાય છે,જે તેને વધુ બેઝિક સ્થાન બનાવે છે.

(C) કાર્બન પરમાણુઓના સંકરણને નક્કી કરવા માટે,આપણે દરેક કાર્બન પરમાણુની આસપાસ સિગ્મા બંધો અને અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મોની સંખ્યા ગણીએ છીએ.
$C_1$ એક નાઇટ્રોજન પરમાણુ,બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ અને એક કાર્બન પરમાણુ $(C_2)$ સાથે જોડાયેલ છે. તે ચાર સિગ્મા બંધ બનાવે છે અને તેની પાસે કોઈ અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ નથી. તેથી,સ્ટેરિક નંબર $4$ છે,જે $sp^3$ સંકરણ સૂચવે છે.
$C_2$ એક કાર્બન પરમાણુ $(C_1)$,એક ઓક્સિજન પરમાણુ (દ્વિબંધ દ્વારા) અને એક ઓક્સિજન પરમાણુ (એકબંધ દ્વારા) સાથે જોડાયેલ છે. તે ત્રણ સિગ્મા બંધ બનાવે છે અને તેની પાસે કોઈ અબંધકારક ઇલેક્ટ્રોન યુગ્મ નથી. તેથી,સ્ટેરિક નંબર $3$ છે,જે $sp^2$ સંકરણ સૂચવે છે.
આમ,$C_1$ નું સંકરણ $sp^3$ અને $C_2$ નું સંકરણ $sp^2$ છે.

(A) નાઇટ્રોજન એ એમિનો એસિડનો આવશ્યક ઘટક છે,જે પ્રોટીનના નિર્માણ માટે જવાબદાર છે. તેથી,નાઇટ્રોજન એ પ્રોટીનનો આવશ્યક ઘટક છે.

(B) પ્રોટીનનું હેલિકલ બંધારણ હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
હેલિકલ બંધારણમાં,$C=O$ માં રહેલા કાર્બોનિલ ઓક્સિજન પરમાણુઓ એક દિશામાં,$4$ અવશેષો દૂર રહેલા $NH$ સમૂહોમાંના એમાઈડ હાઈડ્રોજન પરમાણુઓ તરફ નિર્દેશ કરે છે.
આ સમૂહો સાથે મળીને હાઈડ્રોજન બંધ બનાવે છે,જે પ્રોટીનમાં દ્વિતીયક બંધારણના સ્થિરીકરણ માટેના મુખ્ય બળોમાંનું એક છે.
બંધારણમાં હાઈડ્રોજન બંધને તૂટક રેખાઓ દ્વારા દર્શાવવામાં આવ્યા છે.

(C) જો એમિનો એસિડની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાનો એમિનો ગ્રુપ હોય તો તેને બેઝિક એમિનો એસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$Lysine$,$Arginine$,અને $Histidine$ એ ત્રણ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$Glycine$ એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.
બેઝિક એમિનો એસિડમાં,$Histidine$ સૌથી ઓછો બેઝિક છે કારણ કે તેની ઇમિડાઝોલ રિંગનું $pK_a$ મૂલ્ય આશરે $6.0$ છે,જે શારીરિક $pH$ ની નજીક છે,જ્યારે $Lysine$ $(pK_a \approx 10.5)$ અને $Arginine$ $(pK_a \approx 12.5)$ વધુ બેઝિક છે.

(A) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Methionine$ એ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$Tyrosine$,$Proline$ અને $Glycine$ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સ્થાનિક ગડીઓ જેવી કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સને દર્શાવે છે.
આ બંધારણો મુખ્યત્વે પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા $Hydrogen$ બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.

(D) વિકૃતિકરણ એ એક પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીન તાપમાન અથવા $pH$ માં ફેરફાર જેવા ભૌતિક અથવા રાસાયણિક ફેરફારોને કારણે તેના ઉચ્ચ-સ્તરના બંધારણો (દ્વિતીયક અને તૃતીયક) ગુમાવે છે.
પરિણામે,પ્રોટીન તેની જૈવિક ક્રિયાશીલતા ગુમાવે છે કારણ કે તેના કાર્ય માટે જરૂરી વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય આકાર નાશ પામે છે.
વિકૃતિકરણ દરમિયાન પ્રાથમિક બંધારણ,જે એમિનો એસિડનો ક્રમ છે,તે અકબંધ રહે છે.

(B) પ્રોટીનની સાંદ્ર $HNO_3$ સાથેની પ્રક્રિયાને કારણે પ્રોટીન શૃંખલામાં હાજર એરોમેટિક એમિનો એસિડ (જેમ કે ટાયરોસિન અને ટ્રિપ્ટોફન) નું નાઈટ્રેશન થાય છે,જે પીળા રંગના નાઈટ્રો સંયોજનો બનાવે છે. પ્રોટીન માટેની આ વિશિષ્ટ ગુણાત્મક કસોટીને $Xanthoproteic$ (ઝેન્થોપ્રોટીક) કસોટી તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.

(B) $Biuret$ કસોટી એ પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બંધની હાજરી શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે.
પેપ્ટાઇડ્સની હાજરીમાં,$Biuret$ પ્રક્રિયકમાં રહેલા કોપર$(II)$ આયનો આલ્કલાઇન દ્રાવણમાં જાંબલી રંગનું સંકીર્ણ બનાવે છે,જે પ્રોટીન માટે વિશિષ્ટ છે.

(A) વર્ણવેલ કસોટી $Biuret$ કસોટી છે.
$Biuret$ કસોટીમાં,જ્યારે પ્રોટીન દ્રાવણને કોપર સલ્ફેટ $(CuSO_4)$ ના આલ્કલાઇન દ્રાવણ સાથે પ્રક્રિયા કરવામાં આવે છે,ત્યારે જાંબલી રંગ ઉત્પન્ન થાય છે.
આ રંગ પ્રોટીનમાં રહેલા પેપ્ટાઇડ બંધો અને $Cu^{2+}$ આયનો વચ્ચે બનતા સંકલિત સંયોજનને કારણે હોય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(A) એમિનો એસિડનું સમવિભવ બિંદુ $(pI)$ એ $pH$ છે કે જ્યાં અણુ પર કોઈ ચોખ્ખો વિદ્યુતભાર હોતો નથી.
તટસ્થ એમિનો એસિડ માટે,$pI$ ની ગણતરી બે આયનીકરણ પામતા સમૂહોના $pK_a$ મૂલ્યોની સરેરાશ તરીકે કરવામાં આવે છે:
$pI = \frac{pK_{a_1} + pK_{a_2}}{2}$
આપેલ છે કે $pK_{a_1} = 2.34$ અને $pK_{a_2} = 9.6$:
$pI = \frac{2.34 + 9.6}{2} = \frac{11.94}{2} = 5.97$
તેથી,સમવિભવ બિંદુ $5.97$ છે.