Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(B) ટેટ્રાપેપ્ટાઈડની રચનાનું $N$-ટર્મિનલથી $C$-ટર્મિનલ સુધી વિશ્લેષણ કરતા:
$1$. પ્રથમ એમિનો એસિડ અવશેષમાં $-CH_2Ph$ સાઇડ ચેઇન છે,જે ફિનાઇલએલેનાઇન $(F)$ ને અનુરૂપ છે.
$2$. બીજા એમિનો એસિડ અવશેષમાં $-CH_2CH(CH_3)_2$ સાઇડ ચેઇન છે,જે લ્યુસીન $(L)$ ને અનુરૂપ છે.
$3$. ત્રીજા એમિનો એસિડ અવશેષમાં $-CH_2COOH$ સાઇડ ચેઇન છે,જે એસ્પાર્ટિક એસિડ $(D)$ ને અનુરૂપ છે.
$4$. ચોથા એમિનો એસિડ અવશેષમાં $-CH_2(C_6H_4)OH$ સાઇડ ચેઇન છે,જે ટાયરોસિન $(Y)$ ને અનુરૂપ છે.
આમ,ક્રમ $F-L-D-Y$ છે.

(D) પેપ્ટાઈડમાં એમિનો એસિડના અવશેષોની કુલ સંખ્યા જળવિભાજન પછી મળતા દરેક એમિનો એસિડના મોલનો સરવાળો છે.
કુલ એમિનો એસિડ અવશેષો $= 3 (G) + 2 (L) + 2 (V) = 7$.
$n$ એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતી પેપ્ટાઈડ શૃંખલા માટે,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા $(n - 1)$ દ્વારા આપવામાં આવે છે.
તેથી,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા $= 7 - 1 = 6$.

(B) પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે. $\alpha$-એમિનો એસિડ એ છે જેમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ ની બાજુના કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ હોય છે,એટલે કે $\alpha$-કાર્બન.
વિકલ્પ $(B)$ માં,બંધારણ $CH_3-CH(CH_3)-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે. અહીં,$-NH_2$ ગ્રુપ $-COOH$ ગ્રુપની સીધા બાજુના કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ છે. આ લ્યુસીન એમિનો એસિડનું બંધારણ છે.
અન્ય વિકલ્પોમાં,$-NH_2$ ગ્રુપ $-COOH$ ગ્રુપથી દૂરના કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ છે,જેનો અર્થ છે કે તેઓ $\alpha$-એમિનો એસિડ નથી.

(C) પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ એ એક પ્રક્રિયા છે જે પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણને નુકસાન પહોંચાડે છે,જેનાથી તેની જૈવિક સક્રિયતા નાશ પામે છે.
$1$. તે તાપમાન અથવા $pH$ જેવી ભૌતિક કે રાસાયણિક સ્થિતિમાં ફેરફારને કારણે થાય છે.
$2$. આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પ્રોટીનનું હેલિકલ બંધારણ છૂટું પડે છે.
$3$. વિકલ્પ $C$ પ્રોટીનના પ્રાથમિક બંધારણનું વર્ણન કરે છે (પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ),જે વિકૃતિકરણ દરમિયાન અકબંધ રહે છે.
તેથી,વિકલ્પ $C$ માં આપેલ વિધાન વિકૃતિકરણની પ્રક્રિયા માટે ખોટું છે.

(D) આપેલા એમિનો એસિડ માટેના એક-અક્ષરના કોડ નીચે મુજબ છે:
$A$. આર્જિનિન $R$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$B$. એસ્પાર્ટિક એસિડ $D$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$C$. એસ્પારજીન $N$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$D$. એલનાઇન $A$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
તેથી,સાચી જોડ $A-IV, B-I, C-II, D-III$ છે.

(B) જે એમિનો એસિડની શૃંખલામાં સલ્ફર હોય છે તે સિસ્ટીન અને મિથિઓનાઇન છે.
$1$. સિસ્ટીન: તેમાં થાયોલ $(-SH)$ સમૂહ હોય છે.
$2$. મિથિઓનાઇન: તેમાં થાયોઈથર $(-S-CH_3)$ સમૂહ હોય છે.
તેથી,સાચા વિકલ્પો $(b)$ અને $(d)$ છે.

(C) એમિનો એસિડ માટેના સિંગલ-લેટર કોડ નીચે મુજબ છે:
$A$. ગ્લુટામિક એસિડ $E$ $(III)$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$B$. ગ્લુટામિન $Q$ $(I)$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$C$. ટાયરોસિન $Y$ $(IV)$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
$D$. ટ્રિપ્ટોફેન $W$ $(II)$ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.
તેથી,સાચી જોડ $A-III, B-I, C-IV, D-II$ છે.

(C) પ્રોટીનનું $2^{\circ}$ અને $3^{\circ}$ બંધારણ હાઇડ્રોજન બંધ,ડાયસલ્ફાઇડ લિંકેજ $(-S-S-)$,વાન ડર વાલ્સ આકર્ષણ બળ અને સ્થિર વિદ્યુતીય આકર્ષણ બળ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
$-O-O-$ લિંકેજ (પેરોક્સાઇડ લિંકેજ) પ્રોટીન બંધારણની સ્થિરતામાં સામેલ હોતી નથી.

(B) વિધાન $A$: ગ્લાયસીન $(H_2N-CH_2-COOH)$ ની લાલ ફોસ્ફરસની હાજરીમાં $Cl_2$ સાથેની પ્રક્રિયા એ હેલ-વોલહાર્ડ-ઝેલિન્સ્કી $(HVZ)$ પ્રક્રિયા છે. આ પ્રક્રિયા $\alpha$-હાઇડ્રોજનને ક્લોરિન પરમાણુ દ્વારા બદલે છે,જેના પરિણામે $H_2N-CH(Cl)-COOH$ ($2$-ક્લોરો$-2-$એમિનોએસેટિક એસિડ) મળે છે. મધ્યવર્તી કાર્બન પરમાણુ ચાર અલગ-અલગ સમૂહો $(-H, -NH_2, -Cl, -COOH)$ સાથે જોડાયેલ છે,જે તેને કાયરલ કાર્બન પરમાણુ બનાવે છે. તેથી,વિધાન $A$ સાચું છે.
કારણ $R$: $2$ કાયરલ કાર્બન ધરાવતો અણુ હંમેશા પ્રકાશીય સક્રિય હોતો નથી. ઉદાહરણ તરીકે,મેસો સંયોજનોમાં કાયરલ કેન્દ્રો હોય છે પરંતુ આંતરિક સમપ્રમાણતાના સમતલને કારણે તે પ્રકાશીય નિષ્ક્રિય હોય છે. તેથી,કારણ $R$ ખોટું છે.
તેથી,$A$ સાચું છે પરંતુ $R$ ખોટું છે.

(B) ઓલિગોપેપ્ટાઈડ બંધારણમાં $4$ કાર્બોનિલ સમૂહો $(C=O)$ છે,જેમાંથી દરેક $1$ $sp^2$ સંકરણ ધરાવતો કાર્બન આપે છે. કાર્બોનિલ સમૂહોમાંથી કુલ કાર્બન = $4 \times 1 = 4$.
વધારામાં,ફિનાઈલ રિંગ (ફિનાઈલએલાનાઈનનું પાર્શ્વ શૃંખલા) $6$ $sp^2$ સંકરણ ધરાવતા કાર્બન ધરાવે છે.
$sp^2$ સંકરણ ધરાવતા કાર્બનની કુલ સંખ્યા = $4 + 6 = 10$.

(B) શરૂઆતનો પદાર્થ $4$-ઇથોક્સીફિનાઇલએસીટાલ્ડિહાઇડ છે.
$1$. સ્ટ્રેકર સંશ્લેષણ: $NH_4Cl/KCN$ સાથેની પ્રક્રિયા અને ત્યારબાદ જળવિભાજનથી $4$-ઇથોક્સીફિનાઇલએલેનાઇન ('$A$') મળે છે.
$2$. નાઇટ્રેશન: $Conc. HNO_3-H_2SO_4$ $(2 \ eq)$ સાથેની પ્રક્રિયા ઇથોક્સી ગ્રુપની સાપેક્ષમાં ઓર્થો સ્થાન પર બે નાઇટ્રો ગ્રુપ દાખલ કરે છે,જે $3,5$-ડાયનાઇટ્રો-$4$-ઇથોક્સીફિનાઇલએલેનાઇન ('$B$') આપે છે.
$3$. એસિટિલેશન: $(CH_3CO)_2O$ સાથેની પ્રક્રિયા એમિનો ગ્રુપનું એસિટામાઇડ તરીકે રક્ષણ કરે છે.
$4$. એસ્ટરિફિકેશન: $EtOH/\Delta$ સાથેની પ્રક્રિયા કાર્બોક્સિલિક એસિડને ઇથાઇલ એસ્ટરમાં ફેરવે છે.
$5$. રિડક્શન: $H_2, Pd/C$ બે નાઇટ્રો ગ્રુપનું એમિનો ગ્રુપમાં રિડક્શન કરે છે.
$6$. ડાયઝોટાઇઝેશન: $HNO_2$ એમિનો ગ્રુપને ડાયઝોનિયમ ક્ષારમાં ફેરવે છે.
$7$. સેન્ડમેયર જેવી પ્રક્રિયા: $NaI$ ડાયઝોનિયમ ગ્રુપને આયોડિન પરમાણુઓ સાથે બદલે છે.
અંતિમ નીપજ '$D$' એ $3,5$-ડાયઆયોડો-$4$-ઇથોક્સીફિનાઇલએલેનાઇન ઇથાઇલ એસ્ટર વ્યુત્પન્ન છે.
આણ્વિય સૂત્ર $C_{15}H_{19}NO_4I_2$ છે.
આને $C_xH_{19}NO_4I_2$ સાથે સરખાવતા,આપણને $x = 15$ મળે છે.

(C) એમિનો એસિડની સામાન્ય સંરચનામાં એક $-NH_2$ સમૂહ અને એક $-COOH$ સમૂહ હોય છે.
$Arginine$,$Lysine$ અને $Histidine$ એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેમની પાર્શ્વ શૃંખલામાં વધારાનો બેઝિક ક્રિયાશીલ સમૂહ હોય છે.
$Asparagine$ $(Asn)$ ની પાર્શ્વ શૃંખલા $-CH_2CONH_2$ છે. એમાઈડ સમૂહ $(-CONH_2)$ તટસ્થ છે,બેઝિક નથી. આમ,$Asparagine$ માં માત્ર એક જ બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ છે જે $\alpha$-કાર્બન સાથે જોડાયેલ છે,તેથી તે આપેલા વિકલ્પોમાંથી સાચો જવાબ છે.

(D) આર્જિનિન એક એમિનો એસિડ છે જે તેની ઘન અવસ્થામાં ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આયનીય વીજભારની હાજરીને કારણે,તે ઊંચું ગલનબિંદુ ધરાવે છે અને સ્ફટિકમય ઘન છે.
તે પાણી જેવા ધ્રુવીય દ્રાવકોમાં ખૂબ જ દ્રાવ્ય છે પરંતુ બેન્ઝીન જેવા અધ્રુવીય દ્રાવકોમાં ઓછી દ્રાવ્યતા ધરાવે છે.
તેથી,તે બેન્ઝીનમાં ઊંચી દ્રાવ્યતા ધરાવે છે તે વિધાન ખોટું છે.

(A) ઈંડાને ઉકાળવાથી તેના પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) થાય છે.
વિકૃતિકરણ દરમિયાન,હાઇડ્રોજન બંધો અને અન્ય બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ તૂટવાને કારણે પ્રોટીનના $Secondary$,$Tertiary$ અને $Quaternary$ બંધારણો નાશ પામે છે.
જોકે,$Primary$ બંધારણ,જે પેપ્ટાઈડ બંધો દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમનું બનેલું હોય છે,તે અકબંધ રહે છે.

(B) પ્રોટીન એ કુદરતી પોલિમર છે જે $\alpha$-એમિનો એસિડના બનેલા હોય છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
તેથી,પ્રોટીનનું એસિડિક જળવિભાજન કરવાથી $\alpha$-એમિનો એસિડ મળે છે.

(C) ધારો કે $3$ અલગ-અલગ એમિનો એસિડ $A, B,$ અને $C$ છે.
દરેક એમિનો એસિડનો બરાબર એકવાર ઉપયોગ થતો હોવાથી,શક્ય ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સની સંખ્યા એ $3$ અલગ-અલગ વસ્તુઓને એકસાથે $3$ લેતા મળતા ક્રમચયો (permutations) ની સંખ્યા જેટલી છે.
આની ગણતરી $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$ તરીકે કરવામાં આવે છે.
શક્ય સંયોજનો છે: $ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA$.

(D) નિનહાઇડ્રિન કસોટી એ એમિનો એસિડની હાજરી ચકાસવા માટેની કસોટી છે.
જ્યારે નિનહાઇડ્રિન એમિનો એસિડ અથવા પ્રોટીન સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે તે લાક્ષણિક જાંબલી અથવા વાદળી રંગ આપે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$A$,$B$ અને $C$ કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અથવા કૃત્રિમ પોલિમર છે જેમાં એમિનો જૂથો હોતા નથી.
$Egg \text{ } albumin$ એ પ્રોટીન છે,જે એમિનો એસિડનો પોલિમર છે,તેથી તે નિનહાઇડ્રિન સાથે ધન કસોટી આપશે.

(A) ઈંડાને ગરમ કરવાથી તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવાય છે અને પ્રોટીનનું અનફોલ્ડિંગ થાય છે,જેને પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) કહેવામાં આવે છે.

(D) ટાયરોસિનનું રાસાયણિક બંધારણ $HO-C_6H_4-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
કાર્બન પરમાણુઓની ગણતરી:
$1$ કાર્બન પરમાણુ કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપમાં $(-COOH)$,
$1$ કાર્બન પરમાણુ આલ્ફા-કાર્બન સ્થાન પર $(-CH(NH_2)-)$,
$1$ કાર્બન પરમાણુ મિથિલીન બ્રિજમાં $(-CH_2-)$,
$6$ કાર્બન પરમાણુ બેન્ઝીન રિંગમાં.
કાર્બન પરમાણુઓની કુલ સંખ્યા $= 1 + 1 + 1 + 6 = 9$.

(A) આવશ્યક એમિનો એસિડ એ છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહારમાંથી મેળવવા પડે છે.
આપેલ યાદીમાંથી:
$1$. આર્જિનિન (આવશ્યક)
$2$. ફિનાઈલએલેનાઈન (આવશ્યક)
$3$. હિસ્ટિડિન (આવશ્યક)
$4$. વેલિન (આવશ્યક)
એસ્પાર્ટિક એસિડ,સિસ્ટીન અને પ્રોલિન બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
આમ,કુલ સંખ્યા = $4$.

(B) પગલું $1$: $1,2-$ડાયઇથાઇલબેન્ઝિન $(O)$ નું $KMnO_4 / H^+$ સાથે ઓક્સિડેશન થતા થાલિક એસિડ $(P)$ મળે છે.
પગલું $2$: થાલિક એસિડ $(P)$ ની એમોનિયા સાથે પ્રક્રિયા અને ગરમ કરતા થાલમાઇડ $(Q)$ મળે છે.
પગલું $3$: થાલમાઇડ $(Q)$ નું $Br_2 / NaOH$ સાથે હોફમેન બ્રોમામાઇડ વિઘટન કરતા $o-$ફિનાઇલિનડાયએમાઇન $(R)$ મળે છે.
પગલું $4$: થાલમાઇડ $(Q)$ ને ગરમ કરતા થાલિમાઇડ $(S)$ મળે છે.
પગલું $5$: થાલિમાઇડ $(S)$ અને ઇથાઇલ $2-$બ્રોમોપ્રોપેનોએટનો ઉપયોગ કરીને ગેબ્રિયલ થાલિમાઇડ સંશ્લેષણ અને ત્યારબાદ જળવિભાજન કરતા એલનાઇન $(T)$ મળે છે.
આમ,$T$ એ એલનાઇન $(B)$ છે.

(A) લાઈસીનના આપેલ બંધારણમાં,બેઝિક સમૂહો એમાઈનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ છે,જે પ્રોટોન સ્વીકારીને બેઝ તરીકે કાર્ય કરી શકે છે.
તેથી,લાઈસીનના આ સ્વરૂપમાં $2$ બેઝિક સમૂહો હાજર છે.

(A) આપેલ બંધારણ એક ટેટ્રાપેપ્ટાઇડ છે જેમાં એક ટર્મિનલ $-NH_3^+$ ગ્રુપ અને એક ટર્મિનલ $-COO^-$ ગ્રુપ છે. $pH = 7.0$ પર,ચોખ્ખો વીજભાર સાઇડ ચેઇન $R_1$ અને $R_2$ પર આધાર રાખે છે.
પેપ્ટાઇડ $pH = 7.0$ પર ધન વીજભારિત હોવા માટે,તેમાં બેઝિક સાઇડ ચેઇન (જેમ કે $-(CH_2)_4NH_2$) હોવી જોઈએ જે પ્રોટોનેટેડ રહે,જ્યારે એસિડિક સાઇડ ચેઇન (જેમ કે $-CH_2COOH$) ગેરહાજર હોવી જોઈએ.
સાઇડ ચેઇનનું વિશ્લેષણ:
- $IV, VI, VIII,$ અને $IX$ માં બેઝિક ગ્રુપ છે.
આમ,$4$ પેપ્ટાઇડ્સ ધન વીજભારિત છે.

(D) પેપ્ટાઈડ $Tyr-Asp-Lys$ છે. આયનીકરણ પામતા સમૂહો $N$-ટર્મિનલ $-NH_2$ $(pK_a \approx 9)$,$C$-ટર્મિનલ $-COOH$ $(pK_a \approx 2)$,$Asp$ ની સાઇડ ચેઈન $-COOH$ $(pK_a \approx 3.9)$,$Tyr$ ની સાઇડ ચેઈન $-OH$ $(pK_a \approx 10)$,અને $Lys$ ની સાઇડ ચેઈન $-NH_2$ $(pK_a \approx 10.5)$ છે.
$pH = 2$ પર: $N$-ટર્મિનલ $-NH_2$ પ્રોટોનેટેડ ($-NH_3^+$,$+1$),$C$-ટર્મિનલ $-COOH$ તટસ્થ $(0)$,$Asp$ સાઇડ ચેઈન $-COOH$ તટસ્થ $(0)$,$Tyr$ સાઇડ ચેઈન $-OH$ તટસ્થ $(0)$,અને $Lys$ સાઇડ ચેઈન $-NH_2$ પ્રોટોનેટેડ ($-NH_3^+$,$+1$) છે. ચોખ્ખો વીજભાર $z_1 = +2$,તેથી $|z_1| = 2$.
$pH = 6$ પર: $N$-ટર્મિનલ $-NH_2$ પ્રોટોનેટેડ ($-NH_3^+$,$+1$),$C$-ટર્મિનલ $-COOH$ ડીપ્રોટોનેટેડ ($-COO^-$,$-1$),$Asp$ સાઇડ ચેઈન $-COOH$ ડીપ્રોટોનેટેડ ($-COO^-$,$-1$),$Tyr$ સાઇડ ચેઈન $-OH$ તટસ્થ $(0)$,અને $Lys$ સાઇડ ચેઈન $-NH_2$ પ્રોટોનેટેડ ($-NH_3^+$,$+1$) છે. ચોખ્ખો વીજભાર $z_2 = (+1) + (-1) + (-1) + (+1) = 0$,તેથી $|z_2| = 0$.
$pH = 11$ પર: $N$-ટર્મિનલ $-NH_2$ તટસ્થ $(0)$,$C$-ટર્મિનલ $-COOH$ ડીપ્રોટોનેટેડ ($-COO^-$,$-1$),$Asp$ સાઇડ ચેઈન $-COOH$ ડીપ્રોટોનેટેડ ($-COO^-$,$-1$),$Tyr$ સાઇડ ચેઈન $-OH$ ડીપ્રોટોનેટેડ ($-O^-$,$-1$),અને $Lys$ સાઇડ ચેઈન $-NH_2$ તટસ્થ $(0)$ છે. ચોખ્ખો વીજભાર $z_3 = (-1) + (-1) + (-1) = -3$,તેથી $|z_3| = 3$.
તેથી,$|z_1| + |z_2| + |z_3| = 2 + 0 + 3 = 5$.

(A) ટેટ્રાપેપ્ટાઇડમાં $C$-ટર્મિનલ સ્થાન પર એલનાઇન $(Ala)$ છે કારણ કે $-COOH$ સમૂહ એલનાઇન પર છે.
બાકીના ત્રણ એમિનો એસિડ ગ્લાયસીન $(Gly)$,વેલાઇન $(Val)$ અને ફિનાઇલ એલનાઇન $(Phe)$ છે.
$-NH_2$ સમૂહ કાઇરલ કેન્દ્ર સાથે જોડાયેલ હોવા માટે,$N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ કાઇરલ હોવો જોઈએ.
ગ્લાયસીન અકાઇરલ (પ્રકાશિક રીતે નિષ્ક્રિય) છે,તેથી તે $N$-ટર્મિનલ સ્થાન પર હોઈ શકે નહીં.
તેથી,$N$-ટર્મિનલ સ્થાન પર વેલાઇન $(Val)$ અથવા ફિનાઇલ એલનાઇન $(Phe)$ હોઈ શકે છે.
જો $Val$ એ $N$-ટર્મિનલ પર હોય,તો શક્ય ક્રમ:
$Val-Phe-Gly-Ala$
$Val-Gly-Phe-Ala$
જો $Phe$ એ $N$-ટર્મિનલ પર હોય,તો શક્ય ક્રમ:
$Phe-Val-Gly-Ala$
$Phe-Gly-Val-Ala$
શક્ય ક્રમની કુલ સંખ્યા = $2 + 2 = 4$.

(A) આપેલ પેપ્ટાઈડના સંપૂર્ણ એસિડિક જળવિભાજનથી તમામ એમાઈડ બંધ તૂટી જાય છે.
પેપ્ટાઈડ બંધારણમાં નીચેના એમિનો એસિડ અવશેષો છે:
$1$. ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$
$2$. સાયક્લોપ્રોપાઈલએલેનાઈન (એક બિન-કુદરતી એમિનો એસિડ)
$3$. ટર્ટ-લ્યુસીન (એક બિન-કુદરતી એમિનો એસિડ)
આમાંથી,માત્ર ગ્લાયસીન જ કુદરતી રીતે બનતો એમિનો એસિડ છે.
તેથી,મેળવેલ કુદરતી રીતે બનતા વિશિષ્ટ એમિનો એસિડની કુલ સંખ્યા $1$ છે.

(C) એસ્પાર્ટેમ એ એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ફિનાઇલએલેનાઇનમાંથી બનેલું ડાયપેપ્ટાઇડ છે. ખાસ કરીને,તે $L$-એસ્પાર્ટિલ-$L$-ફિનાઇલએલેનાઇન ડાયપેપ્ટાઇડનું મિથાઇલ એસ્ટર છે. આ બંધારણમાં ફિનાઇલએલેનાઇનનો એમિનો સમૂહ એસ્પાર્ટિક એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ સાથે એમાઇડ બંધ બનાવે છે,અને ફિનાઇલએલેનાઇનનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ મિથેનોલ સાથે એસ્ટરીકૃત થાય છે. સાચું બંધારણ વિકલ્પ $C$ માં દર્શાવેલ છે.

(C) $\alpha-$હેલિક્સ અને $\beta-$પ્લીટેડ શીટ એ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણના પ્રકારો છે.
આ બંધારણો મુખ્યત્વે પોલીપેપ્ટાઈડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન અને એમાઈડ હાઈડ્રોજન વચ્ચેના હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(A) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$(A)$ વેલિન,$(C)$ લાયસિન અને $(D)$ થ્રિઓનાઇન આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
પ્રોલિન અને ટાયરોસિન બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.

(D) $1$. આઇસોલ્યુસીન અને થ્રીઓનાઇન પાસે $2$ કાયરલ કેન્દ્રો છે,તેથી વિકલ્પ $A$ ખોટો છે.
$2$. ગ્લાયસીન અકાયરલ અને પ્રકાશીય નિષ્ક્રિય છે,તેથી વિકલ્પ $B$ ખોટો છે.
$3$. એસ્પાર્ટિક એસિડમાં પણ તેની સાઇડ ચેઇનમાં $-COOH$ સમૂહ હોય છે,તેથી વિકલ્પ $C$ ખોટો છે.
$4$. સિસ્ટીન મુક્ત $-SH$ સમૂહ ધરાવે છે,જે ઓક્સિડેશન દ્વારા ડાયસલ્ફાઇડ બંધ (સિસ્ટીન) બનાવીને ડાયમરાઇઝેશન પામે છે. તેથી,વિકલ્પ $D$ સાચો છે.

(D) ટેટ્રાપેપ્ટાઈડ $4$ એમિનો એસિડના જોડાણથી બને છે.
ટેટ્રાપેપ્ટાઈડમાં $4$ અલગ-અલગ એમિનો એસિડ $(Gly, Ala, Val, Leu)$ સમાન મોલર પ્રમાણમાં હોવાથી,દરેક એમિનો એસિડ એક જ વાર હાજર છે.
$4$ અલગ વસ્તુઓ માટે શક્ય વિવિધ ક્રમ (ગોઠવણી) ની સંખ્યા $n!$ સૂત્ર દ્વારા મળે છે.
અહીં,$n = 4$.
ક્રમની સંખ્યા $= 4! = 4 \times 3 \times 2 \times 1 = 24$.

(A) ડાયપેપ્ટાઈડ $Gly-Ala$ (ગ્લાયસિલ-એલેનાઈન) બનાવવા માટે,બીજા એમિનો એસિડ $(Alanine)$ નો એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ પ્રથમ એમિનો એસિડ $(Glycine)$ ના સક્રિય કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COCl)$ પર હુમલો કરવો જોઈએ.
$Glycine$ એ $NH_2-CH_2-COOH$ છે. તેનું સક્રિય સ્વરૂપ $NH_2-CH_2-COCl$ છે.
$Alanine$ એ $NH_2-CH(CH_3)-COOH$ છે.
પ્રક્રિયા નીચે મુજબ થાય છે:
$NH_2-CH_2-COCl + NH_2-CH(CH_3)-COOH \rightarrow NH_2-CH_2-CONH-CH(CH_3)-COOH + HCl$.
આમ,પ્રક્રિયકોની સાચી જોડી $NH_2-CH_2-COCl$ અને $NH_2-CH(CH_3)-COOH$ છે.

(B) $1$. ડાયપેપ્ટાઈડ $X$ ના જળવિભાજનથી બે એમિનો એસિડ,$Y$ અને $Z$ મળે છે.
$2$. $Y$ ની જલીય $HNO_2$ સાથે પ્રક્રિયા કરતા લેક્ટિક એસિડ $(CH_3CH(OH)COOH)$ બને છે. આ સૂચવે છે કે $Y$ એલેનાઈન $(CH_3CH(NH_2)COOH)$ છે.
$3$. $Z$ ને ગરમ કરતા ચક્રીય અણુ બને છે. આપેલ બંધારણ $2,5$-ડાયકેટોપાયપરઝીન છે,જે ગ્લાયસીન $(NH_2CH_2COOH)$ ના ડાયમરાઈઝેશન દ્વારા બને છે. આમ,$Z$ ગ્લાયસીન છે.
$4$. તેથી,ડાયપેપ્ટાઈડ $X$ એ $alanine-glycine$ છે.

(C) $(i)$ પ્રોટીન જળવિભાજન પર $\beta$-એમિનો એસિડ આપતા નથી,પરંતુ $\alpha$-એમિનો એસિડ આપે છે. તેથી,વિધાન $(I)$ ખોટું છે.
$(ii)$ તંતુમય પ્રોટીન સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. વિકૃતિકરણ (denaturation) એ જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવવાની પ્રક્રિયા છે,તે તંતુમય પ્રોટીનની દ્રાવ્યતામાં ફેરફાર કરતું નથી. તેથી,વિધાન $(II)$ પણ ખોટું છે.

(A) એમિનો એસિડ સ્વભાવે ઉભયગુણી (amphoteric) હોય છે. એસિડિક માધ્યમમાં (ઓછી $pH$),એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ પ્રોટોનેટેડ થઈને $-NH_3^+$ બનાવે છે.
આમ,$pH = 2$ પર,રચના $A$ એ $H_3N^+-CH(CH(CH_3)_2)-COOH$ છે.
બેઝિક માધ્યમમાં (વધારે $pH$),કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ ડીપ્રોટોનેટેડ થઈને $-COO^-$ બનાવે છે.
આમ,$pH = 10$ પર,રચના $B$ એ $H_2N-CH(CH(CH_3)_2)-COO^-$ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(C) પ્રોટીનના વિકૃતિકરણ દરમિયાન,$2^{\circ}$ અને $3^{\circ}$ બંધારણ નાશ પામે છે,પરંતુ $1^{\circ}$ બંધારણ અકબંધ રહે છે. તેથી,વિકલ્પ $C$ માં આપેલ વિધાન ખોટું છે કારણ કે તે ખોટી રીતે જણાવે છે કે $3^{\circ}$ બંધારણ સમાન રહે છે જ્યારે $1^{\circ}$ બંધારણ નાશ પામે છે.

(A) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ,મુખ્યત્વે એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(-C=O)$ અને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં આગળ રહેલા બીજા એમિનો એસિડના એમાઈડ હાઇડ્રોજન $(-NH)$ વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે. પેપ્ટાઈડ બંધ પ્રાથમિક બંધારણને જાળવી રાખે છે,જ્યારે હાઇડ્રોજન બંધ ચોક્કસ હેલિકલ આકાર જાળવી રાખવા માટે જવાબદાર છે.

(D) નિનહાઇડ્રિન કસોટીનો ઉપયોગ એમિનો એસિડ અને પ્રોટીનની હાજરી ચકાસવા માટે થાય છે,જે વાદળી કે જાંબલી રંગ આપે છે.
બેનેડિક્ટનું દ્રાવણ રિડ્યુસિંગ શર્કરા (મોનોસેકેરાઇડ અને કેટલીક ડાયસેકેરાઇડ) ની હાજરી ચકાસવા માટે વપરાય છે.
પ્રોટીન રિડ્યુસિંગ શર્કરા નથી,તેથી તે બેનેડિક્ટ કસોટીમાં ઋણ પરિણામ આપે છે.
તેથી,પ્રોટીન એ સાચો જવાબ છે.

(D) $\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
સેરીન માટે,સાઇડ ચેઇન $(R)$ એ હાઇડ્રોક્સિમિથાઇલ ગ્રુપ છે,જે $HO-CH_2-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(C) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Histidine$ એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$Tyrosine$,$Serine$,અને $Glycine$ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(A) એમિનો એસિડને તેમની રચનામાં હાજર એમિનો $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ જૂથોની સંખ્યાના આધારે એસિડિક,બેઝિક અથવા તટસ્થ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$1$. $Glu$ $(Glutamic \ acid)$ માં બે $-COOH$ જૂથો અને એક $-NH_2$ જૂથ હોય છે,જે તેને એસિડિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
$2$. $Arg$ $(Arginine)$ અને $Lys$ $(Lysine)$ માં કાર્બોક્સિલ જૂથો કરતા એમિનો જૂથો વધુ હોય છે,જે તેમને બેઝિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
$3$. $Trp$ $(Tryptophan)$ ની રચનામાં એક $-NH_2$ જૂથ અને એક $-COOH$ જૂથ હોય છે,જે તેને તટસ્થ એમિનો એસિડ બનાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(B) જે એમિનો એસિડ માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે તેને આવશ્યક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Tryptophan$ એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
ટાયરોસિન,ગ્લુટામાઇન અને ગ્લાયસીન એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે,જેનો અર્થ છે કે તે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(A) જે એમિનો એસિડની સાઇડ ચેઇન $(R)$ માં સલ્ફર હોય છે તે મિથિઓનાઇન અને સિસ્ટીન છે.
મિથિઓનાઇનનું સાઇડ ચેઇન બંધારણ: $-CH_2-CH_2-S-CH_3$ છે.
સિસ્ટીનનું સાઇડ ચેઇન બંધારણ: $-CH_2-SH$ છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,મિથિઓનાઇન સાચો જવાબ છે.

(C) એમિનો એસિડ $Histidine$ માં ઇમિડાઝોલ રિંગ હોય છે,જે તેની સાઇડ ચેઇન $(R)$ ગ્રુપમાં બે નાઇટ્રોજન પરમાણુઓ ધરાવતી પાંચ-સભ્યવાળી હેટરોસાયક્લિક રિંગ છે.
થ્રીઓનાઇન હાઇડ્રોક્સિલ ગ્રુપ $(-OH)$ ધરાવે છે.
સિસ્ટીન થાયોલ ગ્રુપ $(-SH)$ ધરાવે છે.
વેલિન આઇસોપ્રોપાઇલ ગ્રુપ $(-CH(CH_3)_2)$ ધરાવે છે.
તેથી,સાચો જવાબ $Histidine$ છે.

(B) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
એલેનાઇન માટે,સાઇડ ચેઇન $R$ એ મિથાઇલ ગ્રુપ $(-CH_3)$ છે.
તેથી,એલેનાઇનનું બંધારણ $CH_3-CH(NH_2)-COOH$ છે.

(D) એમિનો એસિડને તેમની રચનામાં હાજર એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથોની સંખ્યાના આધારે એસિડિક,બેઝિક અથવા તટસ્થ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
એસિડિક એમિનો એસિડમાં એમિનો $(-NH_2)$ જૂથો કરતા વધુ કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ જૂથો હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી:
$Thr$ (થ્રીઓનાઈન) એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.
$Trp$ (ટ્રિપ્ટોફેન) એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.
$His$ (હિસ્ટિડિન) એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$Glu$ (ગ્લુટામિક એસિડ) માં બે કાર્બોક્સિલ જૂથો અને એક એમિનો જૂથ હોય છે,જે તેને એસિડિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(C) એમિનો એસિડને તેમની રચનામાં હાજર એમિનો $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ જૂથોની સંખ્યાના આધારે એસિડિક,બેઝિક અથવા તટસ્થ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
$1$. $Arg$ $(Arginine)$ એ તેની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાના એમિનો જૂથની હાજરીને કારણે બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$2$. $Asp$ $(Aspartic \ acid)$ એ તેની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાના કાર્બોક્સિલ જૂથની હાજરીને કારણે એસિડિક એમિનો એસિડ છે.
$3$. $Leu$ $(Leucine)$ એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેમાં એક એમિનો જૂથ અને એક કાર્બોક્સિલ જૂથ હોય છે,અને તેની સાઇડ ચેઇન નોન-પોલર અને નોન-આયોનાઇઝેબલ હોય છે.
$4$. $His$ $(Histidine)$ એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,$Leu$ એ સાચો તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.

(D) એમિનો એસિડને તેમની રચનામાં હાજર એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથોની સંખ્યાના આધારે એસિડિક,બેઝિક અથવા તટસ્થ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
એસિડિક એમિનો એસિડમાં એમિનો જૂથો $(-NH_2)$ કરતા વધુ કાર્બોક્સિલ જૂથો $(-COOH)$ હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી:
$Arg$ $(Arginine)$ એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$Lys$ $(Lysine)$ એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$Met$ $(Methionine)$ એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે.
$Asp$ $(Aspartic \ acid)$ માં બે કાર્બોક્સિલ જૂથો અને એક એમિનો જૂથ હોય છે,જે તેને એસિડિક એમિનો એસિડ બનાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(D) એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
લ્યુસીન માટે,સાઇડ ચેઇન $(R)$ એ આઇસોબ્યુટાઇલ ગ્રુપ છે.
આઇસોબ્યુટાઇલ ગ્રુપનું બંધારણ $(CH_3)_2CH-CH_2-$ છે.
તેથી,લ્યુસીન માટે સાચી સાઇડ ચેઇન $Me_2CH-CH_2-$ છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ એવા છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
નવ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે: $Histidine$,$Isoleucine$,$Leucine$,$Lysine$,$Methionine$,$Phenylalanine$,$Threonine$,$Tryptophan$,અને $Valine$.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Histidine$ એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.