Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(D) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ બંને હોય છે.
ગ્લાયસીન,એલેનાઇન અને હિસ્ટીડીન એ પ્રોટીનમાં જોવા મળતા પ્રમાણિત $\alpha$-એમિનો એસિડ છે.
ગુએનીન એ ન્યુક્લિક એસિડ ($DNA$ અને $RNA$) માં જોવા મળતો નાઈટ્રોજનયુક્ત બેઝ (પ્યુરિન) છે,તે એમિનો એસિડ નથી.

(A) ઝવીટર આયન એ એવો અણુ છે જે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,જેના પરિણામે તેનો કુલ વીજભાર શૂન્ય થાય છે.
એમિનો એસિડ,જે એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ બંને ધરાવે છે,તે જલીય દ્રાવણમાં ઝવીટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$C_6H_5CH_2CH(NH_2)COOH$ (ફિનાઈલએલેનાઈન),$(CH_3)_2CHCH(NH_2)COOH$ (વેલાઈન),અને $HOOCCH_2CH_2CH(NH_2)COOH$ (ગ્લુટામિક એસિડ) એમિનો એસિડ છે.

(A) પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઇડ બંધ $(C-N)$ સંસ્પંદનને કારણે આંશિક દ્વિબંધ લાક્ષણિકતા ધરાવે છે.
આ સંસ્પંદનને લીધે સામાન્ય $C-N$ એકલ બંધની સરખામણીમાં $C-N$ બંધલંબાઇ ટૂંકી હોય છે.
તેથી,પ્રોટીનમાં $C-N$ બંધલંબાઇ સામાન્ય $C-N$ બંધલંબાઇ કરતા વધુ હોય છે તે વિધાન ખોટું છે.

(D) મોટાભાગના કુદરતી એમિનો ઍસિડ પ્રાથમિક એમાઇન $(R-CH(NH_2)-COOH)$ હોય છે.
$Proline$ અજોડ છે કારણ કે તેનો એમિનો સમૂહ પાંચ-સભ્ય ધરાવતી પાયરોલિડિન વલયનો ભાગ છે.
આ બંધારણને કારણે નાઇટ્રોજન પરમાણુ દ્વિતીયક એમાઇન બને છે,કારણ કે તે વલયના બંધારણમાં બે કાર્બન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોય છે.

(A) ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$ એ સૌથી સાદો એમિનો એસિડ છે.
ગ્લાયસીનમાં,$\alpha$-કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
તેમાં કાઇરલ કેન્દ્રનો અભાવ હોવાથી,તે પ્રકાશીય સમઘટકતા દર્શાવતું નથી.
અન્ય તમામ કુદરતી એમિનો એસિડમાં ઓછામાં ઓછું એક કાઇરલ કેન્દ્ર હોય છે અને તે પ્રકાશ ક્રિયાશીલ હોય છે.

(D) સમવિભવ બિંદુ $(pI)$ એ એવો $pH$ છે કે જ્યાં એમિનો એસિડ પર કોઈ ચોખ્ખો (net) વિદ્યુતભાર હોતો નથી.
આ $pH$ પર,એમિનો એસિડ દ્વિધ્રુવીય આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેને સામાન્ય રીતે ઝ્વિટર આયન (zwitterion) કહેવામાં આવે છે.
ઝ્વિટર આયનમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવીને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(COO^{-})$ બને છે અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન મેળવીને એમોનિયમ આયન $(NH_3^{+})$ બને છે.
તેથી,તેનું બંધારણ $H_3N^{+} - CHR - COO^{-}$ છે.

(B) સમવિભવ બિંદુ $(pI)$ એ એવો $pH$ છે જ્યાં એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન $(zwitterion)$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે.
આ બિંદુએ,અણુઓ વચ્ચેનું સ્થિર વિદ્યુતીય અપાકર્ષણ લઘુતમ હોય છે અને આંતર-આણ્વીય આકર્ષણ બળો પ્રબળ બને છે.
પરિણામે,સમવિભવ બિંદુએ એમિનો એસિડની દ્રાવ્યતા લઘુતમ હોય છે કારણ કે અણુઓ એકબીજા સાથે જોડાઈને દ્રાવણમાંથી અવક્ષેપિત થવાનું વલણ ધરાવે છે.

(C) પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે. આ એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે જેને પેપ્ટાઇડ બંધ અથવા પેપ્ટાઇડ સાંકળ કહેવામાં આવે છે. આ સાંકળ એક એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને બીજા એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ વચ્ચે થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.

(D) પ્રોટીન મુખ્યત્વે શરીરના બંધારણીય ઘટકો છે,જેમ કે નખ,ચામડી અને સ્નાયુઓમાં. જોકે અત્યંત ભૂખમરા દરમિયાન ઊર્જા પૂરી પાડવા માટે તેનું વિઘટન થઈ શકે છે,પરંતુ તેમનું પ્રાથમિક જૈવિક કાર્ય ચયાપચય માટે ઊર્જાનો સ્ત્રોત બનવાનું નથી. કાર્બોદિત અને ચરબી એ ચયાપચય માટે ઊર્જાના પ્રાથમિક સ્ત્રોત છે.

(C) ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે. તે સ્વાદુપિંડમાં $Zn^{2+}$ આયનો સાથે હેક્ઝામેરિક સંકીર્ણના સ્વરૂપમાં સંગ્રહિત થાય છે. તેથી,ઝીંક એ ધાતુ છે જે ઇન્સ્યુલિન સાથે સંકીર્ણ બનાવે છે.

(D) $\alpha$-સર્પીલ એ પ્રોટીનનું સૌથી સામાન્ય દ્વિતીયક બંધારણ છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના નિયમિત ગૂંચળાથી બને છે,જે એક એમિનો એસિડના $C=O$ સમૂહ અને શૃંખલાના ચોથા એમિનો એસિડના $N-H$ સમૂહ વચ્ચેના આંતર-આણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
તેથી,$\alpha$-સર્પીલ બંધારણ પ્રોટીનનું લાક્ષણિક લક્ષણ છે.

(B) ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડના આઇલેટ્સના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતો પેપ્ટાઇડ અંતઃસ્ત્રાવ છે. તે $51$ એમિનો એસિડ ધરાવે છે જે બે પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ,$A$ અને $B$ માં ગોઠવાયેલા હોય છે,જે ડાયસલ્ફાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. તેથી,તેને પેપ્ટાઇડ અંતઃસ્ત્રાવ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(C) $mRNA$ માં સંગ્રહિત જિનેટિક માહિતીના આધારે પ્રોટીન સંશ્લેષણની પ્રક્રિયાને $Translation$ (ભાષાંતર) કહેવામાં આવે છે.
આ પ્રક્રિયામાં,$mRNA$ માં રહેલા ન્યુક્લિયોટાઇડ્સના ક્રમને પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા બનાવવા માટે એમિનો એસિડના ક્રમમાં રૂપાંતરિત કરવામાં આવે છે.

(C) પ્રોટીન રેસાઓ એ કુદરતી રેસાઓ છે જે મુખ્યત્વે પ્રોટીનથી બનેલા હોય છે. રેશમ એ રેશમના કીડા દ્વારા ઉત્પન્ન થતું કુદરતી પ્રોટીન રેસું છે. કપાસ એ સેલ્યુલોઝ રેસું છે,રેયોન એ પુનઃનિર્મિત સેલ્યુલોઝ રેસું છે,અને પોલિએસ્ટર એ કૃત્રિમ પોલિમર રેસું છે. તેથી,સાચો જવાબ $\text{રેશમ}$ છે.

(A) $Nylon-2-nylon-6$ એ બે મોનોમરના સંઘનન પોલીમરાઈઝેશન દ્વારા બનતું પોલીએમાઈડ કોપોલીમર છે:
$1$. ગ્લાયસીન $(H_2N-CH_2-COOH)$
$2$. એમિનોકેપ્રોઈક એસિડ $(H_2N-(CH_2)_5-COOH)$
આપેલા વિકલ્પોમાંથી ગ્લાયસીન એ એકમાત્ર એમિનો એસિડ છે જે આ પોલીમર માટે મોનોમર તરીકે કાર્ય કરે છે,તેથી સાચો જવાબ $Glycine$ છે.

(A) $L$-એમિનો એસિડમાં,જ્યારે $-COOH$ સમૂહને ઉપર રાખવામાં આવે ત્યારે ફિશર પ્રોજેક્શનમાં $-NH_2$ સમૂહ કાયરલ કાર્બનની ડાબી બાજુએ હોય છે.
સેરીન એ $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
વિકલ્પ $A$ માં,$-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુએ છે,જે સેરીનના $L$-કોન્ફિગરેશનને અનુરૂપ છે.

(D) હિમોગ્લોબિનમાં હિમ ગ્રુપમાં મધ્યસ્થ ધાતુ આયન તરીકે આયર્ન હોય છે. સાયટોક્રોમ્સ એ આયર્ન ધરાવતા હિમોપ્રોટીન છે જે ઇલેક્ટ્રોન વાહક તરીકે કાર્ય કરે છે. તેથી,$Haemoglobin$ અને $cytochromes$ બંનેમાં આયર્ન હોય છે.

(C) લાઈસીન એ બે એમિનો ગ્રુપ અને એક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ ધરાવતું બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
તેનું આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ આશરે $9.74$ છે.
એમિનો એસિડ તેના આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ પર પાણીમાં સૌથી ઓછું દ્રાવ્ય હોય છે કારણ કે અણુ પરનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે,જેનાથી અણુઓ વચ્ચેનું ઈલેક્ટ્રોસ્ટેટિક અપાકર્ષણ ન્યૂનતમ થાય છે.
તેથી,$9-10$ ની $pH$ રેન્જમાં લાઈસીન સૌથી ઓછું દ્રાવ્ય હોય છે.

(B) જલીય દ્રાવણમાં,$\alpha$-એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન $(R-CH(NH_3^+)-COO^-)$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
$-NH_3^+$ સમૂહ એસિડ (પ્રોટોન દાતા) તરીકે અને $-COO^-$ સમૂહ બેઝ (પ્રોટોન સ્વીકારનાર) તરીકે કાર્ય કરે છે.

(D) . દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંને બંધારણોનો નાશ
પ્રોટીનના વિકૃતિકરણમાં દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંને બંધારણોનું વિક્ષેપન અને સંભવિત વિનાશ થાય છે.
કારણ કે વિકૃતિકરણની પ્રક્રિયાઓ પેપ્ટાઈડ બંધોને તોડવા માટે પૂરતી મજબૂત હોતી નથી,તેથી વિકૃતિકરણની પ્રક્રિયા પછી પ્રાથમિક બંધારણ અકબંધ રહે છે.

(C) વિકૃતિકરણ એ એક પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીન અથવા ન્યુક્લિક એસિડ બાહ્ય પરિબળો જેવા કે ગરમી,$pH$ માં ફેરફાર અથવા રસાયણોને કારણે તેમની ચતુર્થક,તૃતીયક અને દ્વિતીયક રચનાઓ ગુમાવે છે.
વિધાન $A$ સાચું છે: વિકૃતિકરણ હાઇડ્રોજન બંધ અને અન્ય આંતરક્રિયાઓને તોડે છે,જેના પરિણામે દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણનો નાશ થાય છે.
વિધાન $B$ સાચું છે: $DNA$ માં,વિકૃતિકરણ એટલે બેવડા કુંતલનું બે એકલ શૃંખલાઓમાં અલગ થવું.
વિધાન $C$ ખોટું છે: પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો ક્રમ) વિકૃતિકરણ દરમિયાન અકબંધ રહે છે.
તેથી,વિધાન $A$ અને $B$ સાચા છે.

(C) ગ્લાયસીન સિવાય,અન્ય તમામ કુદરતી રીતે મળી આવતા એમિનો એસિડમાં $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ પર કાયરલ કેન્દ્ર હોય છે.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે,જેમાં $\alpha$-કાર્બન બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,જે તેને અકાયરલ બનાવે છે.
તેથી,ગ્લાયસીન સિવાયના તમામ એમિનો એસિડ પ્રકાશિત રીતે સક્રિય છે.

(B) પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે. જળવિભાજન પર,તેઓ તેમના ઘટક એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે.
એમિનો એસિડ એ દ્વિ-ક્રિયાશીલ અણુઓ છે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બંને હોય છે.
જોકે બંને વિધાનો વૈજ્ઞાનિક રીતે સાચા છે,પરંતુ એમિનો એસિડમાં આ ક્રિયાશીલ સમૂહોની હાજરી એ સીધું કારણ નથી કે શા માટે પ્રોટીન જળવિભાજન પર એમિનો એસિડ ઉત્પન્ન કરે છે; જળવિભાજન પેપ્ટાઈડ બંધના તૂટવાને કારણે થાય છે. તેથી,કારણ એ વિધાનની સાચી સમજૂતી નથી.

(C) વિધાન સાચું છે કારણ કે હિમોગ્લોબિન શ્વસન રંજકદ્રવ્ય તરીકે કાર્ય કરે છે જે રુધિરમાં ઓક્સિજનનું વહન કરે છે.
કારણ ખોટું છે કારણ કે ઓક્સિજન હિમોગ્લોબિનના હિમે (haem) ગ્રુપના $Fe^{2+}$ આયન સાથે તેના આણ્વિય સ્વરૂપ $O_2$ તરીકે જોડાય છે,સુપરઓક્સાઈડ આયન $O_2^-$ તરીકે નહીં.

(C) કાર્બોક્સિપેપ્ટિડેઝ એ એક એક્ઝોપેપ્ટિડેઝ છે જે ખાસ કરીને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના $C$-ટર્મિનલ છેડે પેપ્ટાઈડ બંધનું વિભાજન કરે છે.
કારણ જણાવે છે કે તે $N$-ટર્મિનલ બંધનું વિભાજન કરે છે,જે ખોટું છે; એમિનોપેપ્ટિડેઝ $N$-ટર્મિનલ બંધનું વિભાજન કરે છે.
તેથી,વિધાન સાચું છે,પરંતુ કારણ ખોટું છે.

(A) $\alpha$-એમિનો એસિડમાં એસિડિક કાર્બોક્સિલ જૂથ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો જૂથ $(-NH_2)$ બંને હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ જૂથ પ્રોટોન $(H^{+})$ ગુમાવે છે અને એમિનો જૂથ તેને સ્વીકારે છે,જે દ્વિધ્રુવીય આયન બનાવે છે જેને ઝ્વિટર આયન અથવા આંતરિક ક્ષાર કહેવાય છે: $NH_2-CHR-COOH \rightleftharpoons NH_3^+-CHR-COO^-$.
આ એટલા માટે થાય છે કારણ કે એસિડિક અને બેઝિક જૂથો એકબીજાની નજીક હોય છે.
તેથી,વિધાન અને કારણ બંને સાચા છે,અને કારણ એ વિધાનની સાચી સમજૂતી છે.

(B) વિકૃતિકરણ (denaturation) એ પ્રક્રિયા છે જેમાં પ્રોટીનની કુદરતી રચના (દ્વિતીયક,તૃતીયક અથવા ચતુર્થક) તાપમાન અથવા $pH$ જેવા ભૌતિક કે રાસાયણિક ફેરફારોને કારણે ખોરવાય છે. આનાથી જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવાય છે.
ઈંડાને રાંધવામાં આલ્બ્યુમિન પ્રોટીનનું ગંઠાઈ જવું (coagulation) એ વિકૃતિકરણનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
વિધાન અને કારણ બંને સાચા છે. જો કે,કારણ એ વિકૃતિકરણનું એક ચોક્કસ ઉદાહરણ આપે છે અને વિધાનમાં આપેલી સામાન્ય વ્યાખ્યાની સમજૂતી આપતું નથી. તેથી,કારણ એ વિધાનની સાચી સમજૂતી નથી.

(B) વિધાન સાચું છે કારણ કે પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $\alpha-$ એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
કારણ પણ સાચું છે કારણ કે વિકૃતિકરણમાં ભૌતિક કે રાસાયણિક ફેરફારોને લીધે પ્રોટીનનું દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ નાશ પામે છે,જ્યારે પ્રાથમિક બંધારણ જળવાઈ રહે છે.
જોકે,કારણ એ સમજાવતું નથી કે પ્રોટીન $\alpha-$ એમિનો એસિડના શા માટે બનેલા છે.
તેથી,બંને વિધાનો સાચા છે,પરંતુ કારણ એ વિધાનની સાચી સમજૂતી નથી.

(A) આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pH = pI)$ પર,એમિનો એસિડ ઝ્વિટરઆયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,જેના પરિણામે કુલ વીજભાર શૂન્ય થાય છે. અણુ વિદ્યુતની દ્રષ્ટિએ તટસ્થ હોવાથી,જ્યારે વિદ્યુત ક્ષેત્ર લાગુ કરવામાં આવે ત્યારે તે કેથોડ કે એનોડ તરફ સ્થળાંતર કરતું નથી. તેથી,કારણ એ વિધાનની સાચી સમજૂતી છે.

(C) બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$alanine$ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$Valine$,$leucine$,અને $lysine$ એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે જે આહાર દ્વારા મેળવવા આવશ્યક છે.

(B) વિકૃતિકરણની પ્રક્રિયા દરમિયાન $2^o$ અને $3^o$ બંધારણો નાશ પામે છે પરંતુ $1^o$ બંધારણ અકબંધ રહે છે.

(C) Aspartame એ ડાયપેપ્ટાઈડ મિથાઈલ એસ્ટર છે. તેની રચનામાં નીચે મુજબના કાર્બન હોય છે:
$1$. એક કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ કાર્બન $(C=O)$: $1$ $sp^2$ કાર્બન.
$2$. એક એમાઈડ ગ્રુપ કાર્બન $(C=O)$: $1$ $sp^2$ કાર્બન.
$3$. એક એસ્ટર ગ્રુપ કાર્બન $(C=O)$: $1$ $sp^2$ કાર્બન.
$4$. એક ફિનાઈલ રિંગ $(C_6H_5)$: $6$ $sp^2$ કાર્બન.
$sp^2$ સંકરણ પામેલા કાર્બનની કુલ સંખ્યા = $1 + 1 + 1 + 6 = 9$.

(N/A) એમિનો એસિડના એક જ અણુમાં એસિડિક (કાર્બોક્સિલ) અને બેઝિક (એમિનો) બંને સમૂહો હાજર હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવી શકે છે અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારી શકે છે,જેનાથી $zwitter$ આયન તરીકે ઓળખાતો દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે.
$R-CH(NH_2)-COOH \leftrightarrow R-CH(NH_3^+)-COO^-$ ($Zwitter$ આયન)
આ દ્વિધ્રુવીય વર્તણૂકને કારણે,તેમની વચ્ચે અને પાણી સાથે મજબૂત સ્થિર વિદ્યુત આકર્ષણ હોય છે.
જોકે,હેલો-એસિડ આવી દ્વિધ્રુવીય વર્તણૂક દર્શાવતા નથી.
આ કારણોસર,એમિનો એસિડના ગલનબિંદુ અને પાણીમાં દ્રાવ્યતા અનુરૂપ હેલો-એસિડ કરતા વધારે હોય છે.

(N/A) જ્યારે ઈંડાને બાફવામાં આવે છે,ત્યારે તેની અંદર રહેલા પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ (denaturation) અને સ્કંદન (coagulation) થાય છે. બાફ્યા પછી,ઈંડામાં રહેલું પાણી સ્કંદિત પ્રોટીન દ્વારા $H$-બંધના માધ્યમથી શોષાઈ જાય છે.

(N/A) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે. ઉદાહરણોમાં $Valine$ અને $Leucine$ નો સમાવેશ થાય છે.
બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવાની જરૂર નથી. ઉદાહરણોમાં $Glycine$ અને $Alanine$ નો સમાવેશ થાય છે.

(N/A) $(i)$ પેપ્ટાઈડ બંધ: એક એમિનો એસિડના અણુના $-COOH$ સમૂહ અને બીજા એમિનો એસિડના અણુના $-NH_2$ સમૂહ વચ્ચે પાણીના અણુના દૂર થવાથી બનતા એમાઈડ બંધને પેપ્ટાઈડ બંધ કહેવાય છે.
$(ii)$ પ્રાથમિક બંધારણ: પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં રહેલા વિવિધ એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમને દર્શાવે છે. દરેક પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડનો ક્રમ અલગ હોય છે.
$(iii)$ વિકૃતિકરણ: જ્યારે કુદરતી પ્રોટીનને તાપમાન અથવા $pH$ જેવા ભૌતિક કે રાસાયણિક ફેરફારો આપવામાં આવે છે,ત્યારે તેના હાઈડ્રોજન બંધો તૂટી જાય છે,જેનાથી તેની જૈવિક સક્રિયતા નાશ પામે છે. આ પ્રક્રિયાને વિકૃતિકરણ કહેવાય છે. આ દરમિયાન દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ નાશ પામે છે,પરંતુ પ્રાથમિક બંધારણ જળવાઈ રહે છે. ઉદાહરણ: ઈંડાને બાફવાથી સફેદ ભાગનું ગંઠાઈ જવું.

(N/A) પ્રોટીનના ગૌણ બંધારણના બે સામાન્ય પ્રકારો છે:
$(i)$ $\alpha$-હેલિક્સ બંધારણ
$(ii)$ $\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણ
$\alpha$-હેલિક્સ બંધારણ:
આ બંધારણમાં,એમિનો એસિડ અવશેષનો $-NH$ સમૂહ જમણા હાથના સ્ક્રૂ ($\alpha$-હેલિક્સ) ના નજીકના વળાંકના $>C=O$ સમૂહ સાથે $H$-બંધ બનાવે છે.
$\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણ:
આ બંધારણને આ નામ આપવામાં આવ્યું છે કારણ કે તે પડદાની ગડીઓ જેવું દેખાય છે. આ બંધારણમાં,તમામ પેપ્ટાઈડ સાંકળો લગભગ મહત્તમ લંબાઈ સુધી ખેંચાયેલી હોય છે અને પછી એકબીજાની બાજુમાં ગોઠવાયેલી હોય છે. આ પેપ્ટાઈડ સાંકળો આંતરઆણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા એકસાથે જોડાયેલી હોય છે.

(A) દરેક એમિનો એસિડ અવશેષના $-NH$ ગ્રુપ અને $\alpha$-હેલિક્સના નજીકના વળાંકના $>C=O$ ગ્રુપ વચ્ચે બનતા $H$-બંધ હેલિક્સને સ્થિર કરવામાં મદદ કરે છે.

(N/A)

ફાઈબ્રસ પ્રોટીન	ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન
$1.$ તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા દ્વારા બનતું તંતુ જેવું બંધારણ છે. આ પ્રોટીન મજબૂત હાઈડ્રોજન અને ડાયસલ્ફાઈડ બંધો દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.	$1.$ આ પ્રોટીનમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા પોતાની આસપાસ વીંટળાયેલી હોય છે,જે ગોળાકાર બંધારણ આપે છે.
$2.$ તે સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય છે.	$2.$ તે સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય છે.
$3.$ ફાઈબ્રસ પ્રોટીનનો ઉપયોગ સામાન્ય રીતે બંધારણીય હેતુઓ માટે થાય છે. ઉદાહરણ તરીકે,કેરાટિન નખ અને વાળમાં; કોલેજન ટેન્ડન્સમાં; અને માયોસિન સ્નાયુઓમાં જોવા મળે છે.	$3.$ બધા ઉત્સેચકો ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે. ઇન્સ્યુલિન જેવા કેટલાક અંતઃસ્ત્રાવો પણ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.

જલીય દ્રાવણમાં,એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવી શકે છે અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારી શકે છે,જેનાથી એક દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન (zwitter ion) કહેવાય છે.
$R-CH(NH_2)-COOH \leftrightarrow R-CH(NH_3^+)-COO^-$ (ઝ્વિટર આયન)
તેથી,ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપમાં,એમિનો એસિડ એસિડ અને બેઇઝ બંને તરીકે વર્તી શકે છે.
$R-CH(NH_2)-COOH \xrightarrow{H^+} R-CH(NH_3^+)-COOH$ (એસિડિક માધ્યમ)
$R-CH(NH_3^+)-COO^- \xrightarrow{OH^-} R-CH(NH_2)-COO^-$ (બેઝિક માધ્યમ)
આમ,એમિનો એસિડ ઉભયગુણધર્મી વર્તણૂક દર્શાવે છે.

(B) વિકૃતિકરણના પરિણામે,ગોલકો (globules) ખુલી જાય છે અને હેલિક્સ (helixes) સીધા થઈ જાય છે.
પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણો નાશ પામે છે,પરંતુ પ્રાથમિક બંધારણો યથાવત રહે છે.
તેમ કહી શકાય કે વિકૃતિકરણ દરમિયાન,દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ ધરાવતા પ્રોટીન પ્રાથમિક બંધારણ ધરાવતા પ્રોટીનમાં રૂપાંતરિત થાય છે.
વધુમાં,પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણો નાશ પામતા હોવાથી,ઉત્સેચક તેની સક્રિયતા ગુમાવે છે.

(N/A) પ્રોટીન એ જીવંત પ્રણાલીમાં સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળતા જૈવ-અણુઓ છે. પ્રોટીનના મુખ્ય સ્ત્રોત દૂધ,ચીઝ,કઠોળ,મગફળી,માછલી,માંસ વગેરે છે.
તેઓ શરીરના દરેક ભાગમાં જોવા મળે છે અને જીવનના બંધારણ અને કાર્યોનો આધાર બનાવે છે. તેઓ શરીરની વૃદ્ધિ અને જાળવણી માટે મહત્વપૂર્ણ ઘટક છે.
'પ્રોટીન' શબ્દ ગ્રીક શબ્દ "પ્રોટીયોસ" (proteios) પરથી આવ્યો છે,જેનો અર્થ થાય છે પ્રાથમિક અથવા મુખ્ય મહત્વનું. પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
એમિનો એસિડમાં એમિનો $(-NH_{2})$ અને કાર્બોક્સિલ $(-COOH)$ ક્રિયાશીલ સમૂહો હોય છે. કાર્બોક્સિલ સમૂહની સાપેક્ષમાં એમિનો સમૂહના સ્થાનના આધારે,એમિનો એસિડને $\alpha, \beta, \gamma, \delta$ વગેરે તરીકે વર્ગીકૃત કરી શકાય છે. પ્રોટીનના જળવિભાજનથી માત્ર $\alpha$-એમિનો એસિડ જ મળે છે. તેમાં અન્ય ક્રિયાશીલ સમૂહો પણ હોઈ શકે છે.
બધા $\alpha$-એમિનો એસિડના સામાન્ય નામ હોય છે,જે સામાન્ય રીતે તે સંયોજનના ગુણધર્મ અથવા તેના સ્ત્રોતને પ્રતિબિંબિત કરે છે. ઉદાહરણ તરીકે,ગ્લાયસીનનું નામ તેના ગળ્યા સ્વાદને કારણે પડ્યું છે (ગ્રીકમાં ગ્લાયકોસ એટલે ગળ્યું) અને ટાયરોસીન સૌપ્રથમ ચીઝમાંથી મેળવવામાં આવ્યું હતું (ગ્રીકમાં ટાયરોસ એટલે ચીઝ). એમિનો એસિડને સામાન્ય રીતે ત્રણ અક્ષરોના પ્રતીકો દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે; ક્યારેક એક અક્ષરના પ્રતીકનો પણ ઉપયોગ થાય છે.
$\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ:
$R-CH(NH_{2})-COOH$
(જ્યાં $R$ = સાઇડ ચેઇન)

(N/A) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક જ કાર્બન પરમાણુ,જેને $\alpha$-કાર્બન કહેવાય છે,તેની સાથે એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ બંને જોડાયેલા હોય છે.
તેઓ પ્રોટીનના બંધારણીય એકમો છે.
$\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ પ્રોટોન ગુમાવી શકે છે અને એમિનો ગ્રુપ પ્રોટોન સ્વીકારી શકે છે,જેના પરિણામે દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વીટર આયન કહેવાય છે.
આને નીચે મુજબ દર્શાવી શકાય: $R-CH(NH_2)-COOH \rightleftharpoons R-CH(NH_3^+)-COO^-$.
ગ્લાયસીન સિવાયના તમામ કુદરતી રીતે મળી આવતા $\alpha$-એમિનો એસિડ પ્રકાશીય સક્રિય (optically active) હોય છે.

(N/A) $(i)$ એસિડિક એમિનો એસિડ :
જે એમિનો એસિડમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ની સરખામણીમાં કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ ની સંખ્યા વધારે હોય તેને એસિડિક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે,એસ્પાર્ટિક એસિડ,ગ્લુટામિક એસિડ વગેરે.
$(ii)$ બેઝિક એમિનો એસિડ :
જે એમિનો એસિડમાં કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ ની સરખામણીમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ની સંખ્યા વધારે હોય તેને બેઝિક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે,આર્જીનાઈન,લાયસીન વગેરે.
$(iii)$ તટસ્થ એમિનો એસિડ :
જે એમિનો એસિડમાં કાર્બોક્સિલ અને એમિનો સમૂહની સંખ્યા સમાન હોય તેને તટસ્થ એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે,એલેનાઈન,ફિનાઈલ એલેનાઈન,લ્યુસીન વગેરે.

(N/A) પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના જટિલ પોલિમર છે. તેમનું બંધારણ ચાર સ્તરે વર્ણવવામાં આવે છે:
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ચોક્કસ ક્રમ.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું સંરૂપણ,જેમાં હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થયેલ $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણોનો સમાવેશ થાય છે.
$3$. તૃતીયક બંધારણ: હાઈડ્રોફોબિક આંતરક્રિયાઓ,આયનિક બંધો,હાઈડ્રોજન બંધો અને ડાયસલ્ફાઈડ જોડાણો જેવી આંતરક્રિયાઓને પરિણામે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું એકંદર ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળું.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ: મલ્ટી-સબયુનિટ પ્રોટીનમાં બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ (સબયુનિટ્સ) ની અવકાશી ગોઠવણી.
આકારના આધારે,પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ નીચે મુજબ છે:
$(i)$ તંતુમય પ્રોટીન: હાઈડ્રોજન અને ડાયસલ્ફાઈડ બંધો દ્વારા જોડાયેલા લાંબા,દોરા જેવા અણુઓ (દા.ત.,કેરાટિન,માયોસિન).
(ii) ગોલીય પ્રોટીન: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓના ગૂંચળાને કારણે બનતા ગોળાકાર આકારો (દા.ત.,ઇન્સ્યુલિન,આલ્બ્યુમિન).

(C) પ્રોટીનને તેમના આણ્વિય આકારના આધારે બે પ્રકારમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે:
$1$. $\text{રેસામય }\ \text{પ્રોટીન}$: આ લાંબા,દોરા જેવા અણુઓ છે જે હાઇડ્રોજન અને ડાયસલ્ફાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. તેઓ સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. ઉદાહરણોમાં કેરાટિન (વાળ,ઊન,રેશમમાં) અને માયોસિન (સ્નાયુઓમાં) નો સમાવેશ થાય છે.
$2$. $\text{ગોલીય }\ \text{પ્રોટીન}$: આ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓના ગોળાકાર આકારમાં વળવાથી બને છે. તેઓ સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે. ઉદાહરણોમાં ઇન્સ્યુલિન અને આલ્બ્યુમિનનો સમાવેશ થાય છે.

(N/A) ફાઈબ્રસ અને ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન વચ્ચેના તફાવત નીચે મુજબ છે:
| ક્રમ | ફાઈબ્રસ પ્રોટીન | ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન |
| :--- | :--- | :--- |
| $1$ | આ પ્રોટીન રેખીય હોય છે અને દોરા જેવી રચના ધરાવે છે. | આ પ્રોટીનમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ વળીને ગોલીય આકાર આપે છે. |
| $2$ | આ પ્રોટીન પાણીમાં અદ્રાવ્ય છે. | આ પ્રોટીન પાણીમાં દ્રાવ્ય છે કારણ કે પેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓના ગૂંચળા બનતી વખતે,હાઈડ્રોફિલિક સમૂહો બહારની તરફ ધકેલાય છે જે પાણી સાથે મજબૂત રીતે આંતરક્રિયા કરે છે. |
| $3$ | પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ મજબૂત હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે. | હાઈડ્રોજન બંધન પ્રમાણમાં નબળું હોય છે. |
| $4$ | તેઓ $pH$ માં થતા ફેરફારો સામે સ્થિર છે. | તેઓ $pH$ માં થતા ફેરફારો પ્રત્યે સંવેદનશીલ છે. |

(N/A) આકૃતિ $\alpha$-સર્પિલ ($\alpha$-helix) બંધારણ દર્શાવે છે,જે પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ છે. પ્રોટીન ચાર સ્તરે આયોજિત હોય છે:
$1$. પ્રાથમિક બંધારણ: પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ચોક્કસ ક્રમ.
$2$. દ્વિતીયક બંધારણ: લાંબી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા જે આકારમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે. તેમાં $\alpha$-સર્પિલ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટનો સમાવેશ થાય છે,જે પેપ્ટાઈડ બેકબોનના $C=O$ અને $N-H$ સમૂહો વચ્ચેના હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
$3$. તૃતીયક બંધારણ: સમગ્ર પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાનું ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળું,જે હાઈડ્રોજન બંધ,આયનીય બંધ,ડાયસલ્ફાઈડ બંધ અને વાન્ડર વાલ્સ બળો દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
$4$. ચતુર્થક બંધારણ: મલ્ટી-સબયુનિટ પ્રોટીનમાં બે કે તેથી વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓની અવકાશી ગોઠવણી.