Enzymes Questions in Hindi

(D) एंजाइम संबंधी प्रतिक्रियाओं की दर को सब्सट्रेट की सांद्रता $[S]$ से जोड़कर समझाने वाला गणितीय मॉडल $1913$ में लियोनोर माइकलिस और मौड मेंटेन द्वारा विकसित किया गया था। इसे माइकलिस-मेंटेन काइनेटिक्स (Michaelis-Menten kinetics) के रूप में जाना जाता है,जिसे समीकरण $v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}$ द्वारा दर्शाया जाता है,जहाँ $V_{max}$ अधिकतम वेग है और $K_m$ माइकलिस स्थिरांक है।

(A) ऑर्गेनोफॉस्फेट्स $Cholinesterase$ एंजाइम के शक्तिशाली अवरोधक के रूप में कार्य करते हैं।
यह एंजाइम सिनैप्स (synapse) पर न्यूरोट्रांसमीटर $Acetylcholine$ के विघटन के लिए आवश्यक है।
इस एंजाइम को बाधित करके,ऑर्गेनोफॉस्फेट्स $Acetylcholine$ का संचय करते हैं,जिससे तंत्रिका तंत्र का अत्यधिक उत्तेजन होता है और अंततः जीव में पक्षाघात या मृत्यु हो जाती है।

(D) डायस्टेज एंजाइम खोजा गया पहला एंजाइम था। इसकी पहचान $1833$ में एंसेल्म पेयेन (Anselme Payen) और जीन-फ्रांकोइस पर्सोज़ (Jean-François Persoz) द्वारा की गई थी। उन्होंने इसे माल्ट के अर्क से अलग किया था और ग्रीक शब्द 'diastasis' (जिसका अर्थ 'अलग करना' है) से इसका नाम 'डायस्टेज' रखा था।

(D) एंजाइम स्थिरीकरण (Enzyme immobilisation) एक ऐसी तकनीक है जिसका उपयोग एंजाइमों की गतिशीलता को एक निश्चित स्थान तक सीमित करने के लिए किया जाता है।
$(a)$ क्रॉस-लिंकिंग में द्वि-कार्यात्मक या बहु-कार्यात्मक अभिकर्मकों का उपयोग करके एंजाइम अणुओं को एक-दूसरे के साथ बांधा जाता है।
$(b)$ सहसंयोजक बंधन (Covalent attachment) में एंजाइम और एक ठोस आधार मैट्रिक्स के बीच स्थिर रासायनिक बंधन बनाए जाते हैं।
$(c)$ एंट्रैपमेंट (Entrapment) में एंजाइमों को एक पॉलीमर मैट्रिक्स या जेल (जैसे एल्गिनेट या पॉलीएक्रिलामाइड) के भीतर फंसाया जाता है,जिससे सबस्ट्रेट अंदर जा सकें और उत्पाद बाहर आ सकें।
चूंकि ये सभी विधियां एंजाइम स्थिरीकरण के लिए मानक तकनीकें हैं,इसलिए सही उत्तर $D$ है।

(B) वाहक प्रोटीन उन अणुओं के लिए उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं जिनका वे परिवहन करते हैं,ठीक वैसे ही जैसे एंजाइम अपने विशिष्ट सबस्ट्रेट्स (substrates) के साथ जुड़ते हैं। यह विशिष्टता वाहक प्रोटीन पर बाइंडिंग साइट के अद्वितीय आकार और रासायनिक गुणों के कारण होती है,जो इसे केवल एक विशेष प्रकार के अणु को पहचानने और उससे जुड़ने की अनुमति देती है। इस तंत्र को अक्सर 'लॉक एंड की' (lock and key) या 'इंड्यूस्ड फिट' (induced fit) मॉडल के रूप में जाना जाता है,जो एंजाइम-सबस्ट्रेट इंटरैक्शन की एक मूलभूत विशेषता है।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो अभिक्रिया के लिए आवश्यक सक्रियण ऊर्जा $(E_a)$ को कम करके रासायनिक अभिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
कम ऊर्जा वाली संक्रमण अवस्था (transition state) के साथ एक वैकल्पिक अभिक्रिया पथ प्रदान करके,एंजाइम एक निश्चित तापमान पर अधिक संख्या में सबस्ट्रेट अणुओं को ऊर्जा सीमा तक पहुँचने की अनुमति देते हैं,जिससे अभिक्रिया की दर बढ़ जाती है।

(B) सबसे पहले खोजा गया एंजाइम $Zymase$ (जाइमेज) था। इसकी खोज $Eduard$ $Buchner$ द्वारा $1897$ में $Yeast$ (यीस्ट - $Saccharomyces$ $cerevisiae$) के कोशिका-मुक्त अर्क से की गई थी। इस खोज ने प्रदर्शित किया कि किण्वन (fermentation) की प्रक्रिया जीवित कोशिकाओं के बाहर भी हो सकती है,जिसने जैव रसायन (biochemistry) के क्षेत्र की नींव रखी।

(B) साइटोक्रोम ऑक्सीडेज एक ऐसा एंजाइम है जो कोशिका के भीतर,विशेष रूप से माइटोकॉन्ड्रिया में इलेक्ट्रॉन ट्रांसपोर्ट चेन $(ETC)$ के हिस्से के रूप में कार्य करता है।
जो एंजाइम कोशिका के अंदर कार्य करते हैं जहाँ उनका संश्लेषण होता है,उन्हें अंतःकिण्व (Endoenzymes) कहा जाता है।
चूंकि साइटोक्रोम ऑक्सीडेज माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के अंदर इलेक्ट्रॉन ट्रांसपोर्ट चेन के अंतिम चरण को उत्प्रेरित करता है,इसलिए इसे अंतःकिण्व के रूप में वर्गीकृत किया गया है।

(A) सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज एक एंजाइम है जो क्रेब्स चक्र में सक्सिनेट के फ्यूमरेट में ऑक्सीकरण को उत्प्रेरित करता है।
मैलोनेट,सक्सिनेट का एक संरचनात्मक एनालॉग है।
चूंकि मैलोनेट सक्सिनेट (सब्सट्रेट) के समान होता है,इसलिए यह एंजाइम की सक्रिय साइट (active site) के लिए सब्सट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है।
इस प्रकार के अवरोधन को,जिसमें अवरोधक सक्रिय साइट के लिए सब्सट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है,प्रतिस्पर्धी अवरोधन (competitive inhibition) कहा जाता है।

(D) कार्बोनिक एनहाइड्रेज (Carbonic anhydrase) को जैविक जगत का सबसे तीव्र गति से कार्य करने वाला एंजाइम माना जाता है।
यह $CO_2$ के जलयोजन द्वारा बाइकार्बोनेट और प्रोटॉन बनाने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करता है।
यह प्रति मिनट लगभग $3,60,00,000$ $CO_2$ अणुओं के रूपांतरण को उत्प्रेरित कर सकता है।
यह अभिक्रिया एंजाइम की अनुपस्थिति में होने वाली अभिक्रिया की तुलना में $10$ मिलियन गुना तेज होती है।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं। लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं,जो पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो एसिड से बने होते हैं। हालांकि कुछ $RNA$ अणु (राइबोजाइम) उत्प्रेरक के रूप में कार्य कर सकते हैं,लेकिन जैविक प्रणालियों में पाए जाने वाले अधिकांश एंजाइम प्रकृति में प्रोटीनयुक्त होते हैं।

(B) $Enzyme$ (एंजाइम) शब्द का प्रयोग जर्मन शरीरक्रिया विज्ञानी विल्हेम कुहने (Wilhelm $K$ühne) द्वारा $1877$ में किया गया था। उन्होंने यह शब्द ग्रीक शब्दों $en$ (में) और $zyme$ (खमीर) से लिया था,जो किण्वन (fermentation) की प्रक्रिया को संदर्भित करता है।

(B) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
रासायनिक रूप से,लगभग सभी एंजाइम विशिष्ट त्रि-आयामी संरचना (तृतीयक संरचना) वाले प्रोटीन होते हैं।
यह विशिष्ट संरचना एंजाइम के लिए अपने सक्रिय स्थल (active site) पर सबस्ट्रेट (substrate) के साथ जुड़कर एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए आवश्यक है।
इसलिए,एंजाइम विशिष्ट संरचना वाले प्रोटीन होते हैं।

(C) $1$. एंजाइम जैव-उत्प्रेरक (biocatalysts) होते हैं जो सामान्यतः प्रोटीन प्रकृति के होते हैं।
$2$. अधिकांश एंजाइम उच्च तापमान पर विकृत हो जाते हैं,लेकिन थर्मोफिलिक जीवों (जैसे गर्म झरनों में पाए जाने वाले बैक्टीरिया) से प्राप्त एंजाइम $80 \ ^\circ C - 90 \ ^\circ C$ तक के उच्च तापमान पर भी स्थिर और सक्रिय रहते हैं। अतः,कथन $A$ सही है।
$3$. एंजाइम अपनी क्रिया में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं,जिसका अर्थ है कि एक विशेष एंजाइम एक विशिष्ट क्रियाधार (substrate) पर ही कार्य करता है। अतः,कथन $B$ सही है।
$4$. लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं। यद्यपि कुछ न्यूक्लिक एसिड (राइबोजाइम) एंजाइम के रूप में कार्य कर सकते हैं,लेकिन लिपिड एंजाइम के रूप में कार्य नहीं करते हैं। अतः,कथन $C$ गलत है।
$5$. एंजाइम एक विशिष्ट $pH$ पर अधिकतम सक्रियता प्रदर्शित करते हैं जिसे इष्टतम $pH$ कहा जाता है। अतः,कथन $D$ सही है।

(C) प्रतिस्पर्धी निषेध तब होता है जब सबस्ट्रेट और अवरोधक संरचना में एक-दूसरे के समान होते हैं और एंजाइम के एक ही सक्रिय स्थल (active site) से जुड़ने के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं।
चूंकि अवरोधक सक्रिय स्थल पर कब्जा कर लेता है,इसलिए सबस्ट्रेट नहीं जुड़ पाता है,जिससे अभिक्रिया की दर कम हो जाती है।
इस प्रकार के निषेध को सबस्ट्रेट की सांद्रता बढ़ाकर दूर किया जा सकता है,जिससे अवरोधक के बजाय सबस्ट्रेट के सक्रिय स्थल से जुड़ने की संभावना बढ़ जाती है।

(A) एक एंजाइम अक्सर एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग से बना होता है।
एंजाइम के प्रोटीन वाले हिस्से को $Apoenzyme$ (एपोएंजाइम) कहा जाता है।
यह एंजाइम का निष्क्रिय भाग है जिसे उत्प्रेरक रूप से सक्रिय होने के लिए एक को-फैक्टर (जैसे कि को-एंजाइम या धातु आयन) की आवश्यकता होती है।
चूंकि एंजाइम अमीनो एसिड की श्रृंखलाओं से बने जैविक उत्प्रेरक होते हैं,इसलिए $Apoenzyme$ अनिवार्य रूप से एक प्रोटीन है।

(B) जो एंजाइम एक सबस्ट्रेट से दूसरे सबस्ट्रेट में इलेक्ट्रॉनों (या हाइड्रोजन परमाणुओं) के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं,उन्हें ऑक्सीडोरिडक्टेज़ के रूप में वर्गीकृत किया जाता है।
डिहाइड्रोजिनेज़ ऑक्सीडोरिडक्टेज़ का एक विशिष्ट प्रकार है जो सबस्ट्रेट से हाइड्रोजन परमाणुओं को हटाने को उत्प्रेरित करता है,जो प्रभावी रूप से इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण की सुविधा प्रदान करता है।
इसलिए,इलेक्ट्रॉनों के स्थानांतरण में शामिल एंजाइमों को डिहाइड्रोजिनेज़ के रूप में जाना जाता है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं। अधिकांश एंजाइम प्रोटीन होते हैं।
$A$. ऑक्सीडेज एक एंजाइम है जो ऑक्सीकरण-अपचयन (oxidation-reduction) प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है।
$B$. पेप्सिन एक पाचक एंजाइम है जो पेट में प्रोटीन को पेप्टाइड्स में तोड़ता है।
$C$. ऑक्सीजन एक रासायनिक तत्व $(O_2)$ और एक गैस है,यह एंजाइम नहीं है।
$D$. ट्रिप्सिन एक पाचक एंजाइम है जो छोटी आंत में प्रोटीन को तोड़ता है।
अतः,ऑक्सीजन एक एंजाइम नहीं है।

(A) प्रतिस्पर्धी संदमन तब होता है जब एक क्रियाधार एनालॉग (संदमक) आणविक संरचना में क्रियाधार के समान होता है और एंजाइम के सक्रिय स्थल के लिए क्रियाधार के साथ प्रतिस्पर्धा करता है।
सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज एंजाइम के मामले में,सामान्य क्रियाधार सक्सिनेट होता है।
मैलोनिक एसिड संरचनात्मक रूप से सक्सिनेट के समान होता है और सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज एंजाइम के सक्रिय स्थल के लिए इसके साथ प्रतिस्पर्धा करता है।
इसलिए,मैलोनिक एसिड सक्सिनिक डिहाइड्रोजनेज के प्रतिस्पर्धी संदमक के रूप में कार्य करता है।

(C) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों के भीतर जैव रासायनिक अभिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
चूंकि जीवन प्रक्रियाओं को बनाए रखने के लिए पादप की सभी जीवित कोशिकाओं में चयापचय गतिविधियां होती हैं,इसलिए प्रत्येक जीवित कोशिका में एंजाइम आवश्यक होते हैं।
अतः,एंजाइम पादप शरीर की सभी जीवित कोशिकाओं में उपस्थित होते हैं।

(C) अभिकारकों को रासायनिक अभिक्रिया पूरी करने और उत्पाद बनाने के लिए आवश्यक न्यूनतम ऊर्जा को सक्रियण ऊर्जा (Activation energy) कहा जाता है।
जैव रासायनिक अभिक्रियाओं में,एंजाइम इस सक्रियण ऊर्जा अवरोध को कम करके कार्य करते हैं,जिससे अभिक्रिया की प्रक्रिया सुगम हो जाती है।
अतः,किसी भी जैव रासायनिक अभिक्रिया को शुरू करने के लिए सक्रियण ऊर्जा आवश्यक है।

(D) अधिकांश एंजाइम प्रकृति में प्रोटीन होते हैं। हालाँकि,कुछ न्यूक्लिक एसिड ऐसे होते हैं जो एंजाइम की तरह व्यवहार करते हैं। इन्हें राइबोजाइम कहा जाता है। राइबोजाइम $RNA$ अणु होते हैं जिनमें उत्प्रेरक गतिविधि होती है। इसलिए,वे प्रकृति में प्रोटीन-रहित होते हैं।

(B) माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक,जिसे $K_m$ के रूप में दर्शाया जाता है,वह क्रियाधार सांद्रता है जिस पर अभिक्रिया की दर अधिकतम वेग की आधी $(V_{max}/2)$ होती है।
यह स्थिरांक एंजाइम की अपने क्रियाधार के प्रति बंधुता (affinity) का एक माप है।
$K_m$ का कम मान एंजाइम की क्रियाधार के प्रति उच्च बंधुता को दर्शाता है।

(C) हाइड्रोलाइटिक एंजाइम एंजाइमों का एक वर्ग है जो रासायनिक बंधों के जल-अपघटन (hydrolysis) को उत्प्रेरित करते हैं।
कई हाइड्रोलाइटिक एंजाइम,विशेष रूप से वे जो लाइसोसोम में पाए जाते हैं (जैसे एसिड हाइड्रोलेज),अम्लीय $pH$ (कम $pH$) पर इष्टतम रूप से कार्य करने के लिए अनुकूलित होते हैं।
इन एंजाइमों को सामूहिक रूप से हाइड्रोलेज कहा जाता है।
हालाँकि प्रोटीएज हाइड्रोलेज का एक विशिष्ट प्रकार है,लेकिन हाइड्रोलाइटिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइमों के लिए व्यापक शब्द हाइड्रोलेज है।

(B) एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह वर्गों में वर्गीकृत किया गया है।
$1$. ऑक्सीडोरिडक्टेस/डिहाइड्रोजिनेज: ये एंजाइम दो सबस्ट्रेट्स $S$ और $S'$ के बीच इलेक्ट्रॉनों को स्थानांतरित करके ऑक्सीकरण-अपचयन (ऑक्सीडोरिडक्शन) को उत्प्रेरित करते हैं।
$2$. हाइड्रोलेज: ये एस्टर,ईथर,पेप्टाइड या $C-C$ बॉन्ड के जल-अपघटन (हाइड्रोलिसिस) को उत्प्रेरित करते हैं।
$3$. ट्रांसएमिनेज: ये सबस्ट्रेट्स के बीच अमीनो समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
$4$. प्रोटीज: ये हाइड्रोलेज का एक प्रकार हैं जो प्रोटीन को तोड़ते हैं।
अतः,इलेक्ट्रॉन के स्थानांतरण में शामिल एंजाइम डिहाइड्रोजिनेज है।

(D) एंजाइम,विटामिन और हार्मोन आवश्यक जैविक रसायन हैं जो जैव-उत्प्रेरक या नियामक अणुओं के रूप में कार्य करते हैं।
एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं के लिए उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं।
विटामिन सह-एंजाइम के लिए सह-कारक या अग्रदूत के रूप में कार्य करते हैं।
हार्मोन रासायनिक संदेशवाहकों के रूप में कार्य करते हैं जो शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं।
सामूहिक रूप से,वे जीवित जीवों में चयापचय मार्गों के नियमन और नियंत्रण के लिए आवश्यक हैं।

(A) एंजाइम की दक्षता आमतौर पर उसकी उत्प्रेरक शक्ति द्वारा निर्धारित की जाती है,जिसे टर्नओवर संख्या $(k_{cat})$ द्वारा दर्शाया जाता है।
हालाँकि,एंजाइम कैनेटीक्स की तुलना करने के संदर्भ में,$K_m$ मान (माइकलिस स्थिरांक) एक महत्वपूर्ण पैरामीटर है।
$K_m$ उस सबस्ट्रेट सांद्रता को दर्शाता है जिस पर प्रतिक्रिया की दर अधिकतम वेग $(V_{max}/2)$ की आधी होती है।
कम $K_m$ मान एंजाइम की अपने सबस्ट्रेट के प्रति उच्च आत्मीयता (affinity) को इंगित करता है,जिसका अर्थ है कि एंजाइम कम सबस्ट्रेट सांद्रता पर अधिक कुशल है।
इसलिए,एक ही सबस्ट्रेट के लिए विभिन्न एंजाइमों की दक्षता और आत्मीयता की तुलना करने के लिए $K_m$ एक मानक पैरामीटर है।

(A) जब सब्सट्रेट (आधारक) के समान संरचना वाला पदार्थ (structural analogue) एंजाइम के सक्रिय स्थल (active site) के लिए वास्तविक सब्सट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है,तो इसे प्रतिस्पर्धी अवरोध कहा जाता है।
चूंकि अवरोधक सब्सट्रेट के समान होता है,इसलिए यह सक्रिय स्थल से जुड़ जाता है और सब्सट्रेट को जुड़ने से रोकता है।
इस प्रकार के अवरोध को सब्सट्रेट की सांद्रता बढ़ाकर दूर किया जा सकता है।

(A) वे एंजाइम जो नए रासायनिक बंधों (जैसे $C-O$,$C-S$,$C-N$ या $C-C$ बंध) का निर्माण करके दो अणुओं को जोड़ने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं,उन्हें लाइगेज के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। ये अभिक्रियाएं आमतौर पर एंडरगोनिक (ऊर्जा की आवश्यकता वाली) होती हैं और संश्लेषण प्रक्रिया के लिए आवश्यक ऊर्जा प्रदान करने हेतु $ATP$ के एक्सरगोनिक जलविघटन के साथ जुड़ी होती हैं। अतः,सही उत्तर लाइगेज है।

(C) सबसे पहले खोजा गया एंजाइम $Zymase$ (ज़ाइमेज़) था।
इसे $1897$ में $Eduard \text{ } Buchner$ द्वारा यीस्ट कोशिकाओं से अलग किया गया था।
$Zymase$ एंजाइमों का एक समूह है जो शर्करा के किण्वन (fermentation) को उत्प्रेरित करके उसे इथेनॉल और कार्बन डाइऑक्साइड में बदलता है।

(C) एंजाइम का सक्रिय स्थल (Active site) प्रोटीन की तृतीयक संरचना द्वारा निर्मित एक विशिष्ट खांच या गुहा होती है। यह वह क्षेत्र है जहाँ सबस्ट्रेट अणु एंजाइम से जुड़कर एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है,जो रासायनिक अभिक्रिया को सुगम बनाता है।

(D) एक एलोस्टेरिक एंजाइम वह एंजाइम है जिसमें सक्रिय साइट के अलावा एक और क्षेत्र होता है जहाँ छोटे,नियामक अणु जुड़ सकते हैं।
इन नियामक साइटों को एलोस्टेरिक साइट के रूप में जाना जाता है।
एलोस्टेरिक साइट पर किसी अणु का जुड़ना या तो एंजाइम की गतिविधि को बढ़ा सकता है (एलोस्टेरिक सक्रियण) या एंजाइम की गतिविधि को कम कर सकता है (एलोस्टेरिक निषेध)।
इसलिए,एलोस्टेरिक साइटें एंजाइम के सक्रियण और निषेध दोनों के लिए नियामक बिंदुओं के रूप में कार्य करती हैं।

(B) एक एलोस्टेरिक अवरोधक एंजाइम के सक्रिय स्थल के अलावा किसी अन्य स्थल पर जुड़ता है,जिसे एलोस्टेरिक स्थल कहा जाता है।
यह बंधन एंजाइम की संरचना में एक संरचनात्मक परिवर्तन (आकार में परिवर्तन) प्रेरित करता है।
परिणामस्वरूप,सक्रिय स्थल विकृत हो जाता है,जिससे सबस्ट्रेट जुड़ नहीं पाता है,जो एंजाइम को निष्क्रिय कर देता है।
इसके विपरीत,प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम के समग्र आकार को बदले बिना सीधे सक्रिय स्थल से जुड़ते हैं।

(D) एंजाइमों की प्रोटीनयुक्त प्रकृति को सबसे पहले $1930$ में $John \ H. \ Northrop$ द्वारा प्रदर्शित किया गया था। उन्होंने पेप्सिन एंजाइम को क्रिस्टलीकृत किया और साबित किया कि यह एक प्रोटीन है। $T. Cech$ ने राइबोजाइम ($RNA$ एंजाइम) की खोज की,$Kuhne$ ने 'एंजाइम' शब्द दिया,और $E. Buchner$ ने कोशिका-मुक्त किण्वन की खोज की।

(B) $1926$ में,जेम्स बी. समनर ने जैक बीन (jack bean) के बीजों से $Urease$ एंजाइम को क्रिस्टलीय रूप में पृथक किया था। यह पहली बार था जब किसी एंजाइम को क्रिस्टलीकृत किया गया था,जिससे यह सिद्ध हुआ कि एंजाइम प्रोटीन होते हैं। इस खोज के लिए उन्हें $1946$ में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार का हिस्सा मिला था।

(C) 'एंजाइम' $(Enzyme)$ शब्द जर्मन शरीरक्रियाविज्ञानी $Wilhelm$ $Kuhne$ द्वारा $1877$ में दिया गया था। यह शब्द ग्रीक शब्दों '$en$' (में) और '$zyme$' (यीस्ट) से लिया गया है, जिसका अर्थ 'यीस्ट में' होता है।

(B) यूरेज एंजाइम एक निकल-युक्त मेटालो-एंजाइम है जो यूरिया का अमोनिया और कार्बन डाइऑक्साइड में जल-अपघटन (hydrolysis) करता है। इसे सबसे पहले $1926$ में जेम्स बी. समनर द्वारा जैक बीन (jack bean) नामक पौधे से क्रिस्टलीकृत किया गया था,जो $Canavalia$ प्रजाति का सदस्य है। इसलिए,$Canavalia$ वह मुख्य स्रोत है जिससे यूरेज प्राप्त किया जाता है।

(C) एलोस्टेरिक अवरोधन एक नियामक तंत्र है जिसमें एक इफ़ेक्टर अणु एंजाइम के सक्रिय स्थल के अलावा किसी अन्य स्थल से जुड़ता है,जिससे एंजाइम की संरचना में परिवर्तन होता है और उसकी सक्रियता कम हो जाती है।
इस अवधारणा को $1960$ के दशक की शुरुआत में $François \text{ } Jacob$ और $Jacques \text{ } Monod$ द्वारा बैक्टीरिया में जीन अभिव्यक्ति और एंजाइम गतिविधि के विनियमन का अध्ययन करते समय खोजा गया था।
अतः,सही विकल्प $C$ है।

(D) रासायनिक रूप से,लगभग सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं।
ये एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं जो एक विशिष्ट त्रि-आयामी संरचना में मुड़े होते हैं।
ये प्रोटीन जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं,जो सजीवों में रासायनिक अभिक्रियाओं की सक्रियण ऊर्जा को कम करके अभिक्रिया की गति को बढ़ाते हैं।

(B) प्रोटीन जीवद्रव्य (protoplasm) के आवश्यक घटक हैं। इनका मुख्य महत्व जैविक उत्प्रेरक के रूप में उनकी भूमिका में निहित है,जिन्हें एंजाइम कहा जाता है। एंजाइम कोशिका के भीतर होने वाली जैव-रासायनिक अभिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं,जो चयापचय और जीवन प्रक्रियाओं को बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण हैं। हालांकि प्रोटीन संरचनात्मक सहायता प्रदान कर सकते हैं और चरम स्थितियों में ऊर्जा के स्रोत के रूप में कार्य कर सकते हैं,लेकिन जीवद्रव्य में उनकी सबसे महत्वपूर्ण कार्यात्मक भूमिका एंजाइमी उत्प्रेरण है।

(D) रुबिस्को (RuBisCO - Ribulose$-1,5-$bisphosphate carboxylase-oxygenase) जीवमंडल में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है। यह प्रकाश संश्लेषण के दौरान केल्विन चक्र में शामिल एक प्रमुख एंजाइम है,जो पौधों में वायुमंडलीय $CO_2$ को कार्बनिक यौगिकों में स्थिर करने के लिए जिम्मेदार है।

(D) सही उत्तर $D$ (टायलिन) है।
$\text{गैस्ट्रिन}$, $\text{ग्लूकागन}$ और $\text{सीक्रेटिन}$ तीनों हार्मोन हैं।
$\text{गैस्ट्रिन}$ एक हार्मोन है जो जठर रस के स्राव को उत्तेजित करता है।
$\text{ग्लूकागन}$ अग्न्याशय द्वारा निर्मित एक हार्मोन है जो रक्त शर्करा के स्तर को बढ़ाता है।
$\text{सीक्रेटिन}$ एक हार्मोन है जो अग्न्याशय को बाइकार्बोनेट युक्त तरल छोड़ने के लिए उत्तेजित करता है।
$\text{टायलिन}$ (जिसे लार एमाइलेज भी कहा जाता है) एक एंजाइम है, हार्मोन नहीं, जो स्टार्च को माल्टोज़ में तोड़ता है।

(B) सही उत्तर $\alpha$-एमाइलेज है।
लार एमाइलेज (जिसे टायलिन भी कहा जाता है) एक एंजाइम है जो स्टार्च को माल्टोज में तोड़ता है।
यह तटस्थ pH (लगभग $6.7$ से $7.0$) पर सबसे अच्छा कार्य करता है।
जब यह पेट में पहुँचता है,तो अत्यधिक अम्लीय वातावरण ($HCl$ के कारण कम pH) इस एंजाइम को विकृत कर देता है,जिससे यह अपनी उत्प्रेरक गतिविधि खो देता है।
इसके विपरीत,पेप्सिन जैसे प्रोटीएज एंजाइम कम pH वाले वातावरण में कार्य करने के लिए विशेष रूप से अनुकूलित होते हैं।

(B) इन्वर्टेज एंजाइम (जिसे सुक्रेज भी कहा जाता है) डाइसैकेराइड सुक्रोज का उसके घटक मोनोसैकेराइड्स, ग्लूकोज और फ्रुक्टोज में जल-अपघटन करने के लिए जिम्मेदार है।
रासायनिक अभिक्रिया इस प्रकार है: $C_{12}H_{22}O_{11} (\text{सुक्रोज}) + H_2O \xrightarrow{\text{इन्वर्टेज}} C_6H_{12}O_6 (\text{ग्लूकोज}) + C_6H_{12}O_6 (\text{फ्रुक्टोज})$.

(B) फीडबैक विनियमन (या फीडबैक अवरोध) चयापचय पथों में एक तंत्र है जहाँ एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला का अंतिम उत्पाद पथ के शुरुआती एंजाइमों में से एक के लिए अवरोधक के रूप में कार्य करता है।
जब अंतिम उत्पाद की सांद्रता एक निश्चित स्तर से अधिक हो जाती है,तो यह नियामक एंजाइम पर एक एलोस्टेरिक साइट से जुड़ जाता है,जिससे पथ धीमा हो जाता है या रुक जाता है। यह प्रक्रिया पदार्थ के अत्यधिक उत्पादन को रोकने और कोशिकीय संसाधनों को संरक्षित करने में मदद करती है।

(A) राइबोफ्लेविन एक जल-घुलनशील विटामिन है,जिसे विटामिन $B_2$ के रूप में भी जाना जाता है।
रेनिन शिशुओं के पेट (जठर) द्वारा स्रावित एक प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम है जो दूध के प्रोटीन (केसीन) के पाचन में मदद करता है।

(D) $\text{ग्लूकोज}-6-\text{फॉस्फेटेज}$ एंजाइम अंतःद्रव्यी जालिका (endoplasmic reticulum) में स्थित एक अभिन्न झिल्ली प्रोटीन है। इसकी सक्रियता पूरी तरह से झिल्ली लिपिड, विशेष रूप से फॉस्फोलिपिड्स की उपस्थिति पर निर्भर करती है, जो एंजाइम को कार्य करने के लिए आवश्यक वातावरण प्रदान करते हैं। यदि लिपिड को हटा दिया जाता है या झिल्ली की संरचना बाधित हो जाती है, तो एंजाइम अपनी उत्प्रेरक सक्रियता खो देता है।

(A) $Tyrosinase$ (टायरोसिनेज) एक तांबा युक्त एंजाइम है जो फिनोल के ऑक्सीकरण की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करता है। यह ज्ञात है कि $Tyrosinase$ की गतिविधि कुछ लिपिड या फॉस्फोलिपिड्स की उपस्थिति में काफी बढ़ सकती है या सक्रिय हो सकती है,जो इसके इष्टतम कार्य के लिए आवश्यक को-फैक्टर या संरचनात्मक घटकों के रूप में कार्य करते हैं। इसलिए,दिए गए विकल्पों में से $Tyrosinase$ सही उत्तर है।

(A) एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं।
अधिकांश एंजाइम गोलाकार प्रोटीन (globular proteins) होते हैं,जो एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं।
ये श्रृंखलाएं विशिष्ट त्रि-आयामी आकारों में मुड़ी होती हैं,जो उनकी उत्प्रेरक गतिविधि के लिए आवश्यक हैं।
हालांकि कुछ $RNA$ अणु (राइबोजाइम) उत्प्रेरक के रूप में कार्य कर सकते हैं,लेकिन जैविक प्रणालियों में पाए जाने वाले अधिकांश एंजाइम प्रोटीन ही होते हैं।

(B) एक एंजाइम अक्सर एक प्रोटीन भाग और एक गैर-प्रोटीन भाग से बना होता है।
एंजाइम के प्रोटीनयुक्त भाग को $Apoenzyme$ (एपोएंजाइम) कहा जाता है।
गैर-प्रोटीन भाग को $Cofactor$ (सहकारक) कहा जाता है।
जब $Apoenzyme$,$Cofactor$ के साथ जुड़ता है,तो पूर्ण कार्यात्मक एंजाइम को $Holoenzyme$ (होलोएंजाइम) कहा जाता है।