Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(C) જલીય દ્રાવણમાં,એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ પ્રોટોન ગુમાવીને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બનાવે છે અને એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ પ્રોટોન સ્વીકારીને એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બનાવે છે.
આ આંતરિક પ્રોટોન સ્થાનાંતરણને કારણે દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન (zwitterion) કહેવામાં આવે છે,જે $H_3N^+-CHR-COO^-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.
તેથી,જલીય દ્રાવણમાં એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.

(A) $\alpha-$એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
કિરાલ કાર્બન એ એવો કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે.
ગ્લાયસીનમાં,$R$ સમૂહ હાઇડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ છે.
આમ,ગ્લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે.
કેન્દ્રિય કાર્બન બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોવાથી,તે અકિરાલ (achiral) છે.
બાકીના તમામ એમિનો એસિડમાં અલગ $R$ સમૂહો હોય છે,જે તેમના $\alpha-$કાર્બનને કિરાલ બનાવે છે.

(C) ઝ્વિટર આયન એ દ્વિધ્રુવીય આયન છે જે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે.
તે ત્યારે બને છે જ્યારે એસિડિક સમૂહ (જેમ કે $-COOH$ અથવા $-SO_3H$) એક જ અણુમાં રહેલા બેઝિક સમૂહ (જેમ કે $-NH_2$) ને પ્રોટોન આપે છે.
તેથી,$-NH_2, -COOH$ અને $-NH_2, -SO_3H$ બંને સંયોજનો ઝ્વિટર આયન બનાવી શકે છે.

(B) સેન્જરનો પ્રક્રિયક $1$-ફ્લોરો-$2,4$-ડાયનાઈટ્રોબેન્ઝીન $(FDNB)$ છે.
તે પેપ્ટાઈડ શૃંખલાના $N$-અંતસ્થ અવશેષના મુક્ત એમિનો સમૂહ સાથે પ્રક્રિયા કરીને પીળા રંગનું ડાયનાઈટ્રોફિનાઈલ વ્યુત્પન્ન બનાવે છે,જે $N$-અંતસ્થ એમિનો એસિડને ઓળખવામાં મદદ કરે છે.

(A) હિમોગ્લોબિન એ રક્તકણોમાં રહેલું શ્વસન રંજકદ્રવ્ય છે. તે ગ્લોબિન નામના પ્રોટીન અને હિમ નામના પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપનું બનેલું સંયુક્ત પ્રોટીન છે. હિમ ગ્રુપના કેન્દ્રમાં $Fe^{2+}$ આયન હોય છે,જે ઓક્સિજન સાથે જોડાવા માટે જવાબદાર છે. તેથી,હિમોગ્લોબિન મુખ્યત્વે આયર્ન ધરાવે છે.

(D) $\alpha$-એમીનો એસિટિક એસિડ (ગ્લાયસીન) જલીય દ્રાવણમાં ઝ્વીટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
તેમાં એક જ અણુમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે,જે આંતરિક ક્ષાર તરીકે વર્તે છે.
$NH_2-CH_2-COOH \rightleftharpoons NH_3^+-CH_2-COO^-$.
આ દ્વિધ્રુવીય આયન બંધારણ એમીનો એસિડની લાક્ષણિકતા છે.

(B) સ્થાન $(X)$ એ કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ છે,જે અણુમાં સૌથી વધુ એસિડિક સ્થાન છે.
$(Y)$ અને $(Z)$ સ્થાનો પરના બે એમિનો સમૂહો વચ્ચે,સ્થાન $(Y)$ એ ઇલેક્ટ્રોન-વિથડ્રોઇંગ $-COOH$ સમૂહની નજીક છે.
$-COOH$ સમૂહની ઇલેક્ટ્રોન-વિથડ્રોઇંગ અસર સ્થાન $(Z)$ કરતા સ્થાન $(Y)$ પરના નાઇટ્રોજન પરમાણુ પરની ઇલેક્ટ્રોન ઘનતા ઘટાડે છે,જે $(Y)$ ના કોન્જુગેટ એસિડને વધુ સ્થિર બનાવે છે.
તેથી,એસિડિકતાનો સાચો ક્રમ $X > Y > Z$ છે.

(A) . પેપ્સિન એ એક પ્રોટીન છે. એડ્રેનાલિન એ અંતઃસ્ત્રાવ છે,$ATP$ એ ન્યુક્લિયોટાઇડ છે,અને ગ્લુટામિન એ એમિનો એસિડ છે.

(D) સાચો જવાબ છે.
બેન્ઝિડિન એ એમિનો એસિડ નથી; તે $(NH_2C_6H_4)_2$ સૂત્ર ધરાવતું એરોમેટિક એમાઈન છે.

(C) ઝ્વિટર આયન એ દ્વિધ્રુવી આયન છે જે એક જ અણુમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,જેના પરિણામે તેનો કુલ વીજભાર શૂન્ય થાય છે.
એમિનો એસિડ કે જેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બંને હોય છે,તે આંતરિક પ્રોટોન સ્થાનાંતર દ્વારા ઝ્વિટર આયન બનાવે છે.
તે જ રીતે,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને સલ્ફોનિક એસિડ સમૂહ $(-SO_3H)$ ધરાવતા સંયોજનો પણ આંતરિક પ્રોટોન સ્થાનાંતર દ્વારા ઝ્વિટર આયન બનાવી શકે છે.
તેથી,બંને પ્રકારના ક્રિયાશીલ સમૂહો ઝ્વિટર આયન બનાવવા માટે સક્ષમ છે.

(B) પ્રોટીનમાં ડાયસલ્ફાઇડ બંધ $(-S-S-)$ ના નિર્માણમાં થાયોલ $(-SH)$ ક્રિયાશીલ સમૂહ ભાગ લે છે,જે સિસ્ટીન એમિનો એસિડમાં જોવા મળે છે.

(B) સાચું વિધાન એ છે કે કોડોનનો ત્રીજો બેઝ ઓછો વિશિષ્ટ હોય છે,જેને $Wobble$ $Hypothesis$ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
$m-RNA$ એમિનો એસિડને સીધી રીતે ઓળખતું નથી; તેના બદલે,$t-RNA$ એડેપ્ટર અણુ તરીકે કાર્ય કરે છે.
મોટાભાગના એમિનો એસિડ એક કરતા વધુ કોડોન દ્વારા કોડ થાય છે (જિનેટિક કોડની અધોગતિ).
દરેક $t-RNA$ અણુમાં તેના $3'$-છેડે માત્ર એક જ વિશિષ્ટ એમિનો એસિડ જોડાણ સાઇટ હોય છે.

(C) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી:
$A$. લાઇસીન એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
$B$. સેરીન એ હાઇડ્રોક્સિલ ગ્રુપ ધરાવતું એમિનો એસિડ છે.
$C$. સિસ્ટીનનું બંધારણ $HS-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે,જેમાં થાયોલ $(-SH)$ ગ્રુપ હોય છે,જે તેને સલ્ફર ધરાવતું એમિનો એસિડ બનાવે છે.
$D$. ટાયરોસીન એ એરોમેટિક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(C) વિકૃતિકરણ એ એક એવી પ્રક્રિયા છે જેમાં ભૌતિક અથવા રાસાયણિક ફેરફારો,જેમ કે $pH$ અથવા તાપમાનમાં ફેરફારને કારણે પ્રોટીનનું દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ નાશ પામે છે. આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,ગોળાકાર પ્રોટીન ખુલી જાય છે અને હેલિક્સ અનકોઇલ થઈ જાય છે,જેના કારણે પ્રોટીન તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવે છે. તેથી,વિકૃતિકરણ પ્રોટીનને વધુ સક્રિય બનાવે છે તે વિધાન ખોટું છે.

(C) આણ્વિક જીવવિજ્ઞાનનો સેન્ટ્રલ ડોગ્મા જૈવિક પ્રણાલીમાં આનુવંશિક માહિતીના પ્રવાહનું વર્ણન કરે છે.
તે જણાવે છે કે આનુવંશિક માહિતી $DNA$ થી $RNA$ અને પછી પ્રોટીન તરફ વહે છે.
આ પ્રક્રિયા નીચે મુજબ દર્શાવવામાં આવે છે: $DNA$ $\xrightarrow{\text{Transcription}} RNA$ $\xrightarrow{\text{Translation}} \text{Protein}$.

(A) પેપ્ટાઈડ બંધ એ એક એમાઈડ બંધ $(-CONH-)$ છે જે એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે પાણીના અણુ $(H_2O)$ ના દૂર થવાથી થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
આ જોડાણ પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચના માટે જવાબદાર છે.

(C) વિધાન $1$ સાચું છે: પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના અસંકુચિત થવાને કારણે ગૌણ અને તૃતીયક બંધારણ ગુમાવે છે,જ્યારે પ્રાથમિક બંધારણ અકબંધ રહે છે.
વિધાન $2$ સાચું છે: $DNA$ નું વિકૃતિકરણ હાઇડ્રોજન બંધ તૂટવાને કારણે બેવડા કુંતલની બે શૃંખલાઓને અલગ કરીને એકલ શૃંખલામાં ફેરવે છે.
વિધાન $3$ ખોટું છે: વિકૃતિકરણ પ્રોટીનના પ્રાથમિક બંધારણને અસર કરતું નથી,કારણ કે પેપ્ટાઈડ બંધો અકબંધ રહે છે.
તેથી,વિધાન $1$ અને $2$ સાચા છે.

(A) થાયોલ સમૂહ $(-SH)$ એ એક ક્રિયાશીલ સમૂહ છે જેમાં સલ્ફર પરમાણુ હાઇડ્રોજન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Cysteine$ એ એક એમિનો એસિડ છે જેની સાઇડ ચેઇનમાં થાયોલ સમૂહ હોય છે.
$Cysteine$ નું બંધારણ $HS-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.

(A) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં $\alpha -$ એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમને દર્શાવે છે.
દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલિપેપ્ટાઇડ બેકબોનના નિયમિત ગડીવાળા બંધારણોને દર્શાવે છે,જેમ કે $\alpha -$ હેલિક્સ અને $\beta -$ પ્લીટેડ શીટ બંધારણો.
આ બંધારણો પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(A) Biuret કસોટી એ પેપ્ટાઇડ બંધ ($CONH$ લિંકેજ) ની હાજરી શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે.
કાર્બોહાઇડ્રેટ્સમાં પેપ્ટાઇડ બંધ હોતા નથી,તેથી તેઓ Biuret કસોટી આપતા નથી.
પોલિપેપ્ટાઇડ્સ અને પ્રોટીનમાં ઘણા પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે,તેથી તેઓ હકારાત્મક કસોટી આપે છે.
યુરિયા $(NH_2CONH_2)$ પણ હકારાત્મક Biuret કસોટી આપે છે કારણ કે તેમાં Biuret અણુ $(H_2N-CO-NH-CO-NH_2)$ જેવું બંધારણ હોય છે.

(B) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક અણુઓ છે જે બેઝિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એસિડિક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$,અને દરેક એમિનો એસિડ માટે વિશિષ્ટ એવા $R$ સમૂહ (સાઇડ ચેઇન) ધરાવે છે.
એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમના $R$ સમૂહના રાસાયણિક ગુણધર્મોના આધારે કરવામાં આવે છે.
સેરિન એ એવો એમિનો એસિડ છે જેમાં $R$ સમૂહ $-CH_2OH$ છે,જે હાઇડ્રોક્સિલ $(-OH)$ સમૂહ ધરાવે છે,જે આલ્કોહોલ ક્રિયાશીલ સમૂહની લાક્ષણિકતા છે.
તેથી,સેરિન સાચો જવાબ છે.

(C) એમિનો એસિડને તેમની રચનામાં એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથોની સાપેક્ષ સંખ્યાના આધારે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.
બેઝિક એમિનો એસિડમાં કાર્બોક્સિલ જૂથો કરતા એમિનો જૂથો વધુ હોય છે.
આર્જીનાઈનમાં તેની સાઈડ ચેઈનમાં ગ્વાનિડિનો જૂથ હોય છે,જે તેને પ્રબળ બેઝિક બનાવે છે.
આર્જીનાઈનનું બંધારણ $H_2N-C(=NH)-NH-CH_2-CH_2-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.

(B) એસ્પાર્ટિક એસિડ એ ત્રણ આયનીય જૂથો ધરાવતો એસિડિક એમિનો એસિડ છે. આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ $pH$ છે જ્યાં અણુ કોઈ પણ ચોખ્ખા વીજભાર વગરના ઝ્વિટરઆયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેના પરિણામે ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ દરમિયાન કોઈ ચોખ્ખું સ્થળાંતર થતું નથી.
એસિડિક એમિનો એસિડ માટે,$pI$ ની ગણતરી બે સૌથી નીચા $pK_a$ મૂલ્યોનો ઉપયોગ કરીને કરવામાં આવે છે:
$pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} = \frac{2.0 + 3.90}{2} = 2.95$.
$pH = 1.0$ $(pH < pI)$ પર,અણુ ધન વીજભારિત હોય છે અને $(-)$ ઇલેક્ટ્રોડ તરફ સ્થળાંતર કરે છે.
$pH = 2.95$ $(pH = pI)$ પર,અણુ પર કોઈ ચોખ્ખો વીજભાર હોતો નથી અને કોઈ સ્થળાંતર થતું નથી.
$pH = 7.0$ અને $pH = 9.0$ $(pH > pI)$ પર,અણુ ઋણ વીજભારિત હોય છે અને $(+)$ ઇલેક્ટ્રોડ તરફ સ્થળાંતર કરે છે.

(C) નિનહાઇડ્રિન એ એક રાસાયણિક પ્રક્રિયક છે જેનો ઉપયોગ પ્રોટીન અને $\alpha$-એમિનો એસિડની હાજરી શોધવા માટે થાય છે.
જ્યારે $\alpha$-એમિનો એસિડ નિનહાઇડ્રિન સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે,ત્યારે તેઓ ઓક્સિડેટીવ ડિએમિનેશન અને ત્યારબાદ ડિકાર્બોક્સિલેશનમાંથી પસાર થઈને રૂહેમેન્સ પર્પલ (Ruhemann's purple) તરીકે ઓળખાતું જાંબલી રંગનું સંયોજન બનાવે છે.
આ રંગ પરિવર્તન $\alpha$-એમિનો એસિડની હાજરી શોધવામાં મદદ કરે છે.

(D) ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જેમાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા ગોળાકાર આકારમાં વળેલી હોય છે.
તેઓ વિવિધ જૈવિક પ્રણાલીઓમાં જોવા મળે છે:
$1$. રુધિરમાં,આલ્બ્યુમિન અને ગ્લોબ્યુલિન એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.
$2$. દૂધમાં,કેસીનોજન એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.
$3$. ઈંડાની સફેદીમાં,આલ્બ્યુમિન એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.
તેથી,આપેલ તમામ વિકલ્પોમાં ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન હોય છે.

(D) પેપ્ટાઈડ બંધારણ એ એક રાસાયણિક બંધ છે જે બે અણુઓ વચ્ચે રચાય છે જ્યારે એક અણુનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા અણુના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,અને પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત કરે છે.
આ એક સંઘનન પ્રક્રિયા છે અને સામાન્ય રીતે એમિનો એસિડ વચ્ચે થાય છે.
પરિણામી $-CO-NH-$ બંધને પેપ્ટાઈડ બંધ કહેવામાં આવે છે.

(C) આઇસોલ્યુસીન એ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે જેનું $IUPAC$ નામ $2-\text{એમિનો}-3-\text{મિથાઈલપેન્ટેનોઈક એસિડ}$ છે.
આ બંધારણમાં પેન્ટેનોઈક એસિડની શૃંખલા ($5$ કાર્બન) હોય છે,જેમાં $C-2$ સ્થાન પર એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને $C-3$ સ્થાન પર મિથાઈલ ગ્રુપ $(-CH_3)$ જોડાયેલ હોય છે.
શૃંખલાનું વિશ્લેષણ કરતા: મુખ્ય શૃંખલા $CH_3-CH_2-CH(CH_3)-CH(NH_2)-COOH$ છે.
આપેલા વિકલ્પો સાથે સરખાવતા,સાચું બંધારણીય સૂત્ર વિકલ્પ $C$ સાથે મેળ ખાય છે.

(A) જો એમિનો એસિડમાં કાઈરલ કાર્બન પરમાણુ હોય તો તે પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે.
ગ્લાયસીન,જેનું બંધારણ $NH_2-CH_2-COOH$ છે,તેમાં $\alpha$-કાર્બન સાથે બે હાઇડ્રોજન પરમાણુ જોડાયેલા હોય છે,જે તેને અકાઈરલ બનાવે છે.
તેથી,ગ્લાયસીન એ એકમાત્ર પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય એમિનો એસિડ છે.

(B) એમિનો એસિડનો આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ $(pI)$ એ $pH$ છે જ્યાં તે ઝ્વિટરઆયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને તેના પર કોઈ ચોખ્ખો વીજભાર હોતો નથી.
$1$. $(Amino \ acid)_{III}$ નો $pI = 3.9$ છે,જે એસિડિક છે. આ એસ્પાર્ટિક એસિડ જેવા એસિડિક એમિનો એસિડને અનુરૂપ છે.
$2$. $(Amino \ acid)_{I}$ નો $pI = 6$ છે,જે તટસ્થની નજીક છે. આ ગ્લાયસીન અથવા એલેનાઈન જેવા તટસ્થ એમિનો એસિડને અનુરૂપ છે.
$3$. $(Amino \ acid)_{II}$ નો $pI = 9.8$ છે,જે બેઝિક છે. આ લાઈસીન જેવા બેઝિક એમિનો એસિડને અનુરૂપ છે,જેમાં વધારાનો એમિનો ગ્રુપ હોય છે.

(A) એલેનાઇન $CH_3CH(NH_2)COOH$ છે. જ્યારે તેને ગરમ $(\Delta)$ કરવામાં આવે છે,ત્યારે તે આંતર-આણ્વીય નિર્જલીકરણ પામીને ચક્રીય ડાયપેપ્ટાઇડ બનાવે છે જેને ડાયકેટોપાઇપરઝિન કહેવાય છે. ખાસ કરીને,એલેનાઇનના બે અણુઓ ઘનીકરણ પામીને $3,6$-ડાયમિથાઇલ-$2,5$-ડાયકેટોપાઇપરઝિન બનાવે છે. આમ,મુખ્ય કાર્બનિક નીપજ તરીકે $1$ નીપજ મળે છે.

(D) જો એમિનો એસિડમાં કાઈરલ કાર્બન પરમાણુ ન હોય તો તે અકાઈરલ છે.
$Glycine$ $(NH_2-CH_2-COOH)$ માં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે.
તેના $\alpha$-કાર્બન સાથે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો જોડાયેલા ન હોવાથી,તે અકાઈરલ છે.

(A) આ પ્રક્રિયામાં,કાર્બોક્સિલિક એસિડના $\alpha$-સ્થાન પર રહેલા ક્લોરિન પરમાણુનું એમોનિયા $(NH_3)$ દ્વારા એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ વડે વિસ્થાપન થાય છે.
$CH_3-CHCl-COOH + NH_3 \rightarrow CH_3-CH(NH_2)-COOH + HCl$
મળતી નીપજ $[X]$ એ $2$-એમિનોપ્રોપેનોઇક એસિડ (એલેનાઇન) છે,જે એક $\alpha$-એમિનો એસિડ છે.

(C) એસ્પાર્ટેમ ($L$-એસ્પાર્ટિલ-$L$-ફિનાઈલએલેનાઈન મિથાઈલ એસ્ટર) જલીય દ્રાવણમાં અસ્થાયી છે.
લાંબા સમય સુધી સંગ્રહિત કરવાથી,એસ્પાર્ટિક એસિડના એમિનો સમૂહ દ્વારા ફિનાઈલએલેનાઈન અવશેષના મિથાઈલ એસ્ટર પર હુમલો થાય છે.
આ આંતરઆણ્વીય પ્રક્રિયાને કારણે ચક્રીય ડાયકેટોપાયપરેઝિન ($3$-બેન્ઝિલ$-6-$કાર્બોક્સિમીથાઈલ$-2,5-$ડાયકેટોપાયપરેઝિન) બને છે અને મિથેનોલ $(CH_3OH)$ મુક્ત થાય છે.

(C) એસ્પાર્ટેમ એ એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ફિનાઈલએલેનાઈનમાંથી બનેલા ડાયપેપ્ટાઈડનું મિથાઈલ એસ્ટર છે.
જલીય દ્રાવણમાં,મિથાઈલ એસ્ટર સમૂહ $(-COOCH_3)$ જળવિભાજન પામે છે.
જલીય માધ્યમમાં લાંબો સમય રાખતા,એસ્ટર સમૂહનું જળવિભાજન થઈને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બને છે,જ્યારે પેપ્ટાઈડ બંધ અકબંધ રહે છે.
તેથી,બંધારણ બદલાઈને અનુરૂપ ડાયપેપ્ટાઈડ,એટલે કે $L-aspartyl-L-phenylalanine$ માં ફેરવાય છે.

(C) નિનહાઇડ્રિન $\alpha$-એમિનો એસિડ સાથે પ્રક્રિયા કરીને રૂહેમેનનો જાંબલી રંગ (Ruhemann's purple) તરીકે ઓળખાતો જાંબલી રંગનો સંકીર્ણ બનાવે છે.
આ પ્રક્રિયા માટે મુક્ત પ્રાથમિક એમિનો ગ્રુપ ($-NH_2$ ગ્રુપ) ની હાજરી જરૂરી છે.
પ્રોલાઇન એ એક ઇમિનો એસિડ છે જેમાં નાઇટ્રોજન પરમાણુ પાંચ-સભ્યની પાયરોલિડિન રિંગનો ભાગ છે.
પ્રોલાઇનમાં નાઇટ્રોજન દ્વિતીયક એમાઇન $(-NH-)$ હોવાથી,તે નિનહાઇડ્રિન સાથે પ્રક્રિયા કરીને જાંબલી રંગને બદલે પીળા રંગની નીપજ આપે છે.

(A) એલેનાઇન એ $CH_3-CH(NH_2)-COOH$ બંધારણ ધરાવતો એમિનો એસિડ છે.
$1$. ઓછા $pH$ ($pH = 2$,એસિડિક માધ્યમ) પર,બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ પ્રોટોન સ્વીકારીને કેટાયન બનાવે છે: $CH_3-CH(N^{+}H_3)-COOH$.
$2$. ઊંચા $pH$ ($pH = 10$,બેઝિક માધ્યમ) પર,એસિડિક કાર્બોક્સિલિક ગ્રુપ $(-COOH)$ પ્રોટોન ગુમાવીને એનાયન બનાવે છે: $CH_3-CH(NH_2)-COO^{-}$.

(C) $Arginine$ એમિનો એસિડની સાઇડ ચેઇનમાં ગુઆનિડિનો ગ્રુપ હોય છે.
આ ગ્રુપ $H_2N-C(=NH)-NH-R$ બંધારણ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે,જેમાં $HN=C(NH_2)-$ લિંકેજ હોય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $(c)$ છે.

(C) જ્યારે સાંદ્ર $HNO_3$ ત્વચા (જેમાં પ્રોટીન હોય છે) ના સંપર્કમાં આવે છે,ત્યારે તે પ્રોટીનમાં હાજર એરોમેટિક એમિનો એસિડ,જેમ કે ટાયરોસિન અને ટ્રિપ્ટોફનનું નાઈટ્રેશન કરે છે.
આ પ્રક્રિયા પીળા રંગના નાઈટ્રો સંયોજનો બનાવે છે,જેને ઝેન્થોપ્રોટીક પ્રતિક્રિયા તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તેથી,ત્વચા પરનો પીળો ડાઘ પ્રોટીનના નાઈટ્રેશનને કારણે હોય છે.

(B) અસમપ્રમાણ કાર્બન (અથવા કાઇરલ કેન્દ્ર) એ કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે.
ગ્લાયસિનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે.
ગ્લાયસિનમાં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,તેથી તે અસમપ્રમાણ (અકાઇરલ) નથી.
અન્ય તમામ એમિનો એસિડ જેમ કે હિસ્ટિડિન,$\alpha-$ એલેનાઇન અને થ્રિઓનાઇન ઓછામાં ઓછો એક કાઇરલ કાર્બન પરમાણુ ધરાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(A) એમિનો એસિડમાં એક એમિન ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ એક જ આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે.
જો આલ્ફા-કાર્બન ચાર અલગ-અલગ ગ્રુપ સાથે જોડાયેલ હોય,તો તે કાયરલ (chiral) કહેવાય છે અને એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે,જેમાં આલ્ફા-કાર્બન સાથે બે હાઇડ્રોજન પરમાણુ જોડાયેલા છે.
આલ્ફા-કાર્બન ચાર અલગ ગ્રુપ સાથે જોડાયેલ ન હોવાથી તે અકાયરલ (achiral) છે.
તેથી,$20$ સામાન્ય એમિનો એસિડમાંથી $Glycine$ એકમાત્ર પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય એમિનો એસિડ છે.

(B) Glycine એ સૌથી સાદું એમિનો એસિડ છે. તેનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે. કારણ કે $\alpha$-કાર્બન બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,તે અકાયરલ (achiral) છે અને તેથી પ્રકાશિક રીતે નિષ્ક્રિય છે.

(B) $L$-એમિનો એસિડના ફિશર પ્રક્ષેપણમાં,$COOH$ સમૂહને ઉપર અને શૃંખલા ($R$ સમૂહ) ને નીચે રાખવામાં આવે છે. $L$-alanine માટે,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વર્ટિકલ કાર્બન શૃંખલાની ડાબી બાજુએ હોવો જોઈએ.
$1$. એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.
$2$. $L$-alanine માટે,$R = CH_3$ (મિથાઈલ સમૂહ,$Me$ તરીકે દર્શાવેલ).
$3$. ફિશર પ્રક્ષેપણમાં,$COOH$ ને ઉપર અને $CH_3$ ને નીચે રાખતા,$L$-કોન્ફિગરેશન દર્શાવવા માટે $-NH_2$ સમૂહને ડાબી બાજુએ મૂકવામાં આવે છે.
$4$. આપેલા વિકલ્પો સાથે સરખાવતા,વિકલ્પ $B$ માં $-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુએ છે.
તેથી,સાચું બંધારણ $B$ છે.

(D) એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના પાયાના એકમો છે જે $C, H, O, N$ અને ક્યારેક $S$ ના બનેલા હોય છે.
તેમાં $\alpha$-કાર્બન પર એક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ અને એક એમિન ગ્રુપ હોય છે.
એરોમેટિક એમિનો એસિડ તે છે જેની સાઇડ ચેઇનમાં એરોમેટિક રિંગ (બેન્ઝીન રિંગ) હોય છે.
ફિનાઈલએલેનાઈન,ટાયરોસિન અને ટ્રિપ્ટોફેન એ એરોમેટિક એમિનો એસિડના ઉદાહરણો છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ 'આપેલ તમામ' છે.

(C) કાયરલ કેન્દ્ર એ કાર્બન પરમાણુ છે જે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ હોય છે.
$Glycine$ $(NH_2-CH_2-COOH)$ માં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ,એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ સાથે જોડાયેલ છે.
મધ્યસ્થ કાર્બન સાથે જોડાયેલા બે સમૂહો સમાન હોવાથી (બંને હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ છે),તે કાયરલ કેન્દ્ર નથી.
તેથી,$Glycine$ એ વિકલ્પોમાં એકમાત્ર પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય એમિનો એસિડ છે.

(C) આપેલ સંયોજન એક ડાયપેપ્ટાઈડ છે,જે એલેનાઈલ-ગ્લાયસીન છે.
પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ ના જળવિભાજન પર,તે તેના ઘટક એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે.
મળતા બે એમિનો એસિડ એલેનાઈન $(NH_2-CH(CH_3)-COOH)$ અને ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$ છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા આવશ્યક છે.
બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.
$Valine$,$Leucine$ અને $Arginine$ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$Aspartic$ $acid$ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે ટ્રાન્સમિનેશન દ્વારા ઓક્સાલોએસીટેટમાંથી શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે.

(D) પેપ્ટાઈડ બંધ એ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે બનતો એમાઈડ બંધ છે.
$1$. પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
$2$. નાયલોન-$66$ એ હેક્ઝામિથિલીન ડાયએમાઈન અને એડિપિક એસિડના સંઘનન પોલિમરાઈઝેશન દ્વારા બનતું પોલીએમાઈડ છે,જેમાં એમાઈડ બંધ $(-CONH-)$ હોય છે,જે રાસાયણિક રીતે પેપ્ટાઈડ બંધ સમાન છે.
$3$. બાયુરાઈડ્સ એવા સંયોજનો છે જેમાં $-NH-CO-NH-CO-NH_2$ સમૂહ હોય છે,જેમાં પણ એમાઈડ બંધ હોય છે.
તેથી,આપેલ તમામ વિકલ્પોમાં એમાઈડ/પેપ્ટાઈડ બંધ હાજર છે.

(B) એસ્પાર્ટેમ એ બે એમિનો એસિડ: $L$-એસ્પાર્ટિક એસિડ અને $L$-ફિનાઈલએલેનાઈનમાંથી બનેલા ડાયપેપ્ટાઈડનો મિથાઈલ એસ્ટર છે.
જળવિભાજન પર,પેપ્ટાઈડ બંધ અને એસ્ટર બંધ તૂટે છે,જેનાથી $L$-એસ્પાર્ટિક એસિડ,$L$-ફિનાઈલએલેનાઈન અને મિથેનોલ મળે છે.
તેથી,સાચી જોડી $Aspartic \ acid + Phenylalanine$ છે.

(C) પેપ્ટાઈડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચે થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ દૂર થાય છે.
પ્રક્રિયાને આ રીતે દર્શાવી શકાય: $R-CH(NH_2)-COOH + R'-CH(NH_2)-COOH \rightarrow R-CH(NH_2)-CONH-CH(R')-COOH + H_2O$.

(D) ઝ્વિટર આયન એ એવો અણુ છે જેમાં સમાન સંખ્યામાં ધન અને ઋણ વીજભારિત ક્રિયાશીલ સમૂહો હોય છે,જે તેને એકંદરે વિદ્યુતની દ્રષ્ટિએ તટસ્થ બનાવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાં,વિકલ્પ $D$ માં આપેલી રચના સલ્ફાનિલિક એસિડનું દ્વિધ્રુવીય સ્વરૂપ દર્શાવે છે,જ્યાં $-NH_3^+$ સમૂહ અને $-SO_3^-$ સમૂહ એક જ અણુ પર હાજર હોય છે,જે ઝ્વિટર આયનનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
વિકલ્પ $A$,$B$,અને $C$ એ સાદા આયનિક ક્ષાર છે,ઝ્વિટર આયન નથી.