Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(C) સાચો જવાબ $C$ છે. ઝ્વિટર આયન એ દ્વિધ્રુવીય આયન છે જે એક જ અણુમાં અલગ અલગ બિંદુઓ પર ધન અને ઋણ વીજભાર ધરાવે છે.
ઉદાહરણ તરીકે,એમિનો એસિડમાં,એમિનો સમૂહ $(NH_2)$ પ્રોટોન સ્વીકારીને $NH_3^+$ બને છે અને કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(COOH)$ પ્રોટોન ગુમાવીને $COO^-$ બને છે,જેના પરિણામે $NH_3^+ - CH_2 - COO^-$ બંધારણ મળે છે.
આને આંતરિક ક્ષાર તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે.

(B) ઇન્ટરફેરોન એ પ્રોટીનનો એક સમૂહ છે જે વાયરસની હાજરીમાં યજમાન કોષો દ્વારા મુક્ત થાય છે. તે ગ્લાયકોપ્રોટીન વર્ગના છે અને વાયરસના પ્રતિકૃતિને અટકાવીને એન્ટિવાયરલ એજન્ટ તરીકે કાર્ય કરે છે.

(D) આણ્વિય રોગ એ એક એવો રોગ છે જે એક જ અણુ,સામાન્ય રીતે પ્રોટીન અથવા જનીનની રચના અથવા કાર્યમાં અસાધારણતાને કારણે થાય છે.
$Sickle-cell \text{ anaemia}$ એ આણ્વિય રોગનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે જે હિમોગ્લોબિનની $\beta$-ગ્લોબિન શૃંખલા માટેના જનીનમાં પરિવર્તનને કારણે થાય છે,જેના પરિણામે અસામાન્ય હિમોગ્લોબિન $(HbS)$ ઉત્પન્ન થાય છે.

(A) નીનહાઈડ્રીન એ એમિનો એસિડ અને પ્રોટીનને પારખવા માટે વપરાતો રાસાયણિક પ્રક્રિયક છે. ક્રોમેટોગ્રાફીમાં,તેને ક્રોમેટોગ્રામ પર છાંટવામાં આવે છે જેથી એમિનો એસિડના ટપકાં જોઈ શકાય,જે જાંબલી કે ઘેરા વાદળી રંગના ટપકાં તરીકે દેખાય છે.

(C) $NH_2CH_2COOH$ એ ગ્લાયસીન છે,જે એક એમિનો એસિડ છે.
તેના બંધારણમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ છે જે બેઝિક છે અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ છે જે એસિડિક છે.
તેથી,તે એસિડ અને બેઇઝ બંને તરીકે વર્તી શકે છે અને જલીય દ્રાવણમાં ઝ્વિટર આયન (zwitterion) બનાવે છે.

(D) જે સંયોજનમાં એસિડિક સમૂહ $(-COOH)$ અને બેઝિક સમૂહ $(-NH_2)$ બંને એક જ અણુમાં હાજર હોય,તે ઝિવટર આયન બનાવે છે.
$H_2NCH_2COOH$ (ગ્લાયસીન) એ એમિનો એસિડ છે જે જલીય દ્રાવણમાં ઝિવટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે:
$H_2NCH_2COOH \rightleftharpoons H_3N^+CH_2COO^-$

(B) સંઘનન પોલિમર બે અલગ-અલગ દ્વિ-ક્રિયાશીલ અથવા ત્રિ-ક્રિયાશીલ મોનોમર એકમો વચ્ચે વારંવાર થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે,જેમાં સામાન્ય રીતે $H_2O$,$HCl$ અથવા $NH_3$ જેવા નાના અણુઓ દૂર થાય છે.
પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા સંઘનનથી બનતો કુદરતી પોલિમર છે,જેમાં દરેક બંધ બનતી વખતે પાણીનો એક અણુ દૂર થાય છે.
રબર,$PVC$ અને પોલિથીન એ યોગશીલ પોલિમર છે જે નાના અણુઓના નુકસાન વિના મોનોમર એકમોના વારંવાર ઉમેરાવાથી બને છે.

(B) ફાઇબ્રસ પ્રોટીન લાંબી,દોરા જેવી પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓ ધરાવે છે જે મજબૂત $Hydrogen$ બંધ અને ડાયસલ્ફાઇડ લિંકેજ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલી હોય છે. આ આંતરક્રિયાઓ ફાઇબ્રસ પ્રોટીન (જેમ કે કેરાટિન અને કોલેજન) ને માળખાકીય સ્થિરતા અને અદ્રાવ્યતા પ્રદાન કરે છે.

(D) લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-(CH_2)_4-CH(NH_2)-COOH$ છે.
તેમાં $\alpha$-કાર્બન સાથે એમિનો સમૂહ જોડાયેલ હોવાથી તે $\alpha$-એમિનો એસિડ છે.
વધુમાં,તેમાં બે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ હોવાથી,તે બેઝિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેમાં એસિડિક સમૂહ કરતા બેઝિક સમૂહની સંખ્યા વધારે છે.
તેથી,બંને વિધાનો સાચા છે.

(B) પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના સંઘનનથી બનતા કુદરતી પોલિમર છે.
આ એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ ($-CONH-$ લિંકેજ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા હોય છે.
પેપ્ટાઈડ બંધ એ એમાઈડ લિંકેજ હોવાથી,પ્રોટીનને પોલિએમાઈડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(A) પ્રોટીન એ જટિલ નાઇટ્રોજનયુક્ત કાર્બનિક સંયોજનો છે જે $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલીમર છે.
આ એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઇડ બંધ ($-CONH-$ જોડાણ) દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જે એક એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ અને બીજા એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ વચ્ચે થતી સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
તેથી,પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના સંઘનન પોલીમર છે.

(D) પ્રોટીન જૈવિક પ્રણાલીઓમાં વિવિધ પ્રકારના કાર્યો કરે છે.
$1$. તેઓ પ્રાણી કોષોના બંધારણીય ઘટકો તરીકે કાર્ય કરે છે (દા.ત.,કોલેજન,કેરાટિન).
$2$. તેઓ જૈવિક ઉદ્દીપકો તરીકે જેને ઉત્સેચકો કહેવાય છે અને રક્ષણાત્મક એજન્ટો તરીકે જેને એન્ટીબોડી કહેવાય છે,તે રીતે કાર્ય કરે છે.
$3$. તેઓ ચયાપચયના નિયામકો તરીકે કાર્ય કરે છે (દા.ત.,ઇન્સ્યુલિન જેવા અંતઃસ્ત્રાવો).
તેથી,આપેલા તમામ વિકલ્પો સાચા છે.

(D) સંયુગ્મી પ્રોટીન એવા પ્રોટીન છે જેમાં તેમની પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ ઉપરાંત બિન-પ્રોટીન ઘટક (પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ) હોય છે.
$1$. ગ્લાયકોપ્રોટીનમાં પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ તરીકે કાર્બોહાઈડ્રેટ્સ હોય છે.
$2$. ફોસ્ફોપ્રોટીનમાં ફોસ્ફેટ ગ્રુપ હોય છે.
$3$. ક્રોમોપ્રોટીનમાં રંગીન પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ હોય છે.
આ તમામ ઉદાહરણોમાં બિન-પ્રોટીન ઘટકો હોવાથી,તે બધાને સંયુગ્મી પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(D) પ્રોટીન મુખ્યત્વે શરીરના બંધારણીય ઘટકો અને કાર્યાત્મક ઉદ્દીપકો (એન્ઝાઇમ્સ) છે. તે નખ,ત્વચા અને સ્નાયુઓના નિર્માણ માટે અનિવાર્ય છે. જોકે અત્યંત પરિસ્થિતિઓમાં તે ઊર્જા માટે વપરાઈ શકે છે,પરંતુ તે ચયાપચય માટે ઊર્જાનો પ્રાથમિક સ્ત્રોત નથી,કારણ કે કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી તે કાર્ય કરે છે.

(D) ઝ્વીટર આયન એ દ્વિધ્રુવીય આયન છે જેમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે,જેના પરિણામે ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય થાય છે.
ગ્લાયસીન અને ગ્લ્યુટામિક એસિડ જેવા એમિનો એસિડ ઝ્વીટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે કારણ કે તેમાં એસિડિક $(-COOH)$ અને બેઝિક $(-NH_2)$ બંને સમૂહો હોય છે.
સલ્ફાનિલીક એસિડ $(NH_2-C_6H_4-SO_3H)$ પણ ઝ્વીટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે કારણ કે એસિડિક $-SO_3H$ સમૂહ પ્રોટોનને બેઝિક $-NH_2$ સમૂહમાં સ્થાનાંતરિત કરે છે.
જોકે,$p-$એમિનો બેન્ઝોઈક એસિડ $(NH_2-C_6H_4-COOH)$ તેના સ્થાયી સ્વરૂપમાં ઝ્વીટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવતું નથી કારણ કે કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહની એસિડિકતા સલ્ફાનિલીક એસિડના સલ્ફોનિક એસિડ સમૂહની સરખામણીમાં એનિલીન સમૂહને પ્રોટોનેટ કરવા માટે પૂરતી પ્રબળ હોતી નથી.

(D) ડિનેચરેશન એ એક પ્રક્રિયા છે જેના કારણે પ્રોટીન તેનો ચોક્કસ ત્રિ-પરિમાણીય આકાર ગુમાવે છે.
ડિનેચરેશન દરમિયાન,હાઇડ્રોજન બંધો અને અન્ય બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓ તૂટવાને કારણે પ્રોટીનનું દ્વિતીયક અને તૃતિયક બંધારણ ખોરવાય છે.
જોકે,પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો ક્રમ) અકબંધ રહે છે.
પરિણામે,પ્રોટીન તેની જૈવિક ક્રિયાશીલતા ગુમાવે છે.

(D) ડીનેચરેશન એ એક પ્રક્રિયા છે જે પ્રોટીનના ગૌણ અને તૃતીય બંધારણમાં ફેરફાર કરે છે,જેના પરિણામે તેમની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવાય છે.
આ પ્રક્રિયા $Heat$ (ઉષ્મા) જેવા ભૌતિક ફેરફારો અથવા $Mineral \ acids$ (ખનિજ એસિડ) અને $Bases$ (બેઇઝ) જેવા રાસાયણિક પદાર્થો દ્વારા થઈ શકે છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિકલ્પો પ્રોટીનના ડીનેચરેશનમાં ફાળો આપે છે.

(A) પેપ્સીન એક પાચક ઉત્સેચક છે જે પ્રોટીએઝ તરીકે કાર્ય કરે છે. તે પ્રોટીનમાં રહેલા પેપ્ટાઇડ બંધોના જલીયકરણને ઉદ્દીપ્ત કરે છે,જે તેમને નાના પેપ્ટાઇડ્સ અને એમિનો એસિડમાં તોડે છે. તેથી,સાચો જવાબ એ છે કે પ્રોટીન એમિનો એસિડમાં ફેરવાય છે.

(A) પ્રોટીન $\alpha$-એમિનો એસિડના સંઘનન (condensation) દ્વારા પેપ્ટાઈડ બંધ ($-CONH-$ લિંકેજ) બનાવીને બને છે.
પેપ્ટાઈડ બંધ એ એમાઈડ લિંકેજ હોવાથી,પ્રોટીનને પોલિએમાઈડ્સ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(C) હિમોગ્લોબિન એ રક્તકણોમાં રહેલું સંયુગ્મી પ્રોટીન છે.
તેનું મુખ્ય કાર્ય ફેફસાંમાંથી પેશીઓ સુધી ઓક્સિજનનું વહન કરવાનું અને પેશીઓમાંથી કાર્બન ડાયોક્સાઇડને ફેફસાં સુધી પાછું લાવવાનું છે.
તેથી,તે રુધિરમાં ઓક્સિજન વાહક તરીકે કાર્ય કરે છે.

(D) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલિપેપ્ટાઇડ બેકબોનની સ્થાનિક અવકાશી ગોઠવણી દર્શાવે છે.
તે મુખ્યત્વે પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
દ્વિતીયક બંધારણના બે સૌથી સામાન્ય પ્રકારો $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ છે,જે પોલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના નિયમિત ગડીવાળા આકારો દર્શાવે છે.

(B) પેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં ક્રોસ-લિંક બનાવતો $\alpha-$ એમિનો એસિડ $Cysteine$ (સિસ્ટીન) છે.
$Cysteine$ તેની પાર્શ્વ શૃંખલામાં થાયોલ સમૂહ $(-SH)$ ધરાવે છે.
બે $Cysteine$ અવશેષો ઓક્સિડેશન પામીને ડાયસલ્ફાઈડ બંધ $(-S-S-)$ બનાવે છે,જે પ્રોટીન શૃંખલાના વિવિધ ભાગો વચ્ચે અથવા અલગ-અલગ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ વચ્ચે ક્રોસ-લિંક તરીકે કાર્ય કરે છે,જે પ્રોટીનની તૃતીયક સંરચનાને સ્થિર કરે છે.

(A) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ ચોક્કસ ક્રમ દર્શાવે છે જેમાં $\alpha-$ એમિનો એસિડ એકબીજા સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
આ ક્રમ પ્રોટીનનો એકંદર આકાર અને કાર્ય નક્કી કરે છે.

(B) મોટાભાગના તટસ્થ એમિનો એસિડનું સમવિભવબિંદુ $(pI)$ સામાન્ય રીતે $5.5$ થી $6.3$ ની $pH$ રેન્જમાં હોય છે.
$25^{\circ}C$ તાપમાને $pH$ અને $pOH$ વચ્ચેનો સંબંધ $pH + pOH = 14$ છે,તેથી આપણે $pOH$ રેન્જની ગણતરી કરી શકીએ છીએ.
$pH = 5.5$ માટે,$pOH = 14 - 5.5 = 8.5$.
$pH = 6.3$ માટે,$pOH = 14 - 6.3 = 7.7$.
તેથી,સમવિભવબિંદુ માટે $pOH$ ની રેન્જ $7.7$ થી $8.5$ છે.

(D) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમને દર્શાવે છે.
પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સતત ભાગોની નિયમિત વળેલી પેટર્ન (જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ) ને દર્શાવે છે,જે હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
તૃતીયક બંધારણ એ સમગ્ર પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના એકંદર $3-D$ ફોલ્ડિંગને દર્શાવે છે.
તેથી,દ્વિતીયક બંધારણ માટેનું સાચું વર્ણન પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સતત ભાગોની નિયમિત વળેલી પેટર્ન છે.

(B) કોષરસસ્તર મુખ્યત્વે પ્રોટીન અને લિપિડનું બનેલું હોય છે. તે સામાન્ય રીતે $46-76\% \text{ પ્રોટીન}$,$20-53\% \text{ લિપિડ}$ અને $1-8\% \text{ કાર્બોહાઇડ્રેટ}$ ધરાવે છે. આમાં પ્રોટીન મુખ્ય બંધારણીય ઘટક છે.

(C) પ્રોટીન એ $ \alpha $-એમિનો એસિડના જટિલ પોલીમર છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
ઉત્સેચકીય જળવિભાજન દરમિયાન,પ્રોટીએઝ જેવા ઉત્સેચકો આ પેપ્ટાઈડ બંધને તોડીને અંતિમ નીપજ તરીકે $ \alpha $-એમિનો એસિડ આપે છે.

(B) ઝિવટ્સ આયન (zwitterion) એવો અણુ છે જેમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે,જે તેને એકંદરે વિદ્યુતની દ્રષ્ટિએ તટસ્થ બનાવે છે.
એમિનો એસિડ,જેમાં એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ બંને હોય છે,તે આંતરિક પ્રોટોન ટ્રાન્સફર કરવા માટે સક્ષમ છે.
$NH_2-CH_2-COOH$ (ગ્લાયસીન) માં,$-COOH$ ગ્રુપમાંથી પ્રોટોન $-NH_2$ ગ્રુપમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે,જેના પરિણામે ઝિવટ્સ આયન બને છે: $^+NH_3-CH_2-COO^-$.
તેથી,$NH_2-CH_2-COOH$ સાચો જવાબ છે.

(A) જો એમિનો એસિડમાં કાયરલ કાર્બન પરમાણુ (ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ $\alpha$-કાર્બન) હોય,તો તે કાયરલ છે.
કુદરતી રીતે મળી આવતા તમામ $\alpha$-એમિનો એસિડ ગ્લાયસીન સિવાયના કાયરલ હોય છે.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $NH_2-CH_2-COOH$ છે,જેમાં $\alpha$-કાર્બન બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોવાથી તે અકાયરલ (achiral) છે.
વેલિન,એલેનાઈન અને પ્રોલિન ત્રણેયમાં $\alpha$-કાર્બન પર કાયરલ કેન્દ્ર હોય છે.

(D) ટ્રાઈપેપ્ટાઈડ $3$ એમિનો એસિડના જોડાણથી બને છે. દરેક સ્થાન પર $20$ માંથી કોઈપણ એમિનો એસિડ આવી શકે છે,તેથી કુલ ટ્રાઈપેપ્ટાઈડની સંખ્યા $= 20 \times 20 \times 20 = 20^3 = 8000$ થાય.

(B) જો એમિનોએસિડમાં કિરાલ કાર્બન પરમાણુ (ચાર અલગ અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ કાર્બન) ન હોય,તો તે અકિરાલ છે.
ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$ એ એકમાત્ર કુદરતી રીતે મળતો અકિરાલ એમિનોએસિડ છે કારણ કે તેનો $\alpha-$કાર્બન બે હાઈડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે.
$2-$મિથાઈલ ગ્લાયસીન,જેને $\alpha-$એમિનોઆઈસોબ્યુટિરિક એસિડ $(NH_2-C(CH_3)_2-COOH)$ તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે,તે પણ અકિરાલ છે કારણ કે તેનો $\alpha-$કાર્બન બે સમાન મિથાઈલ સમૂહો સાથે જોડાયેલ છે.
તેથી,$2-$મિથાઈલ ગ્લાયસીન એ અકિરાલ એમિનોએસિડ છે.

(C) $Insulin$ હોર્મોન શરીરમાં લોહીમાં ખાંડનું પ્રમાણ જાળવી રાખવા માટે જવાબદાર છે. તે સ્વાદુપિંડના બીટા કોષો દ્વારા ઉત્પન્ન થતું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે.

(B) $ATP$ (એડેનોસિન ટ્રાયફોસ્ફેટ) ને કોષની ઉર્જા ચલણ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. તે સજીવોમાં વિવિધ ચયાપચયની પ્રક્રિયાઓ માટે જરૂરી ઉર્જાનો સંગ્રહ અને સ્થાનાંતરણ કરે છે.

(C) માનવ શરીર પ્રોટીન સંશ્લેષણ માટે જરૂરી બધા જ એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરી શકતું નથી. જે એમિનો એસિડ શરીર બનાવી શકતું નથી તેને આવશ્યક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે,જે આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે. તેથી,માનવ શરીર બધા જ જરૂરી પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ કરી શકે છે તે વિધાન ખોટું છે.

(D) એમિનો એસિડ $Histidine$ (હિસ્ટીડીન) તેની શૃંખલામાં ઇમિડાજોલ વલય ધરાવે છે. $Histidine$ ની રચનામાં $\alpha$-એમિનો એસિડ સમૂહ $CH_2$ સમૂહ સાથે જોડાયેલ હોય છે,જે આગળ જતાં ઇમિડાજોલ વલય સાથે જોડાયેલ હોય છે.

(C) હિમોગ્લોબીન એ ચતુર્થક પ્રોટીન છે જે $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ એકમોનું બનેલું છે: $2$ આલ્ફા શૃંખલા અને $2$ બીટા શૃંખલા.

(D) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ બેકબોનના નિયમિત ગડીવાળા બંધારણોને દર્શાવે છે.
આ બંધારણો મુખ્યત્વે પેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
તેના સામાન્ય ઉદાહરણોમાં $\alpha-$ હેલિક્સ અને $\beta-$ પ્લીટેડ શીટ બંધારણોનો સમાવેશ થાય છે.

(A) પેપ્ટાઇડ બંધ એ એક રાસાયણિક બંધ છે જે બે અણુઓ વચ્ચે ત્યારે બને છે જ્યારે એક અણુનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા અણુના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે,અને પાણીનો એક અણુ $(H_2O)$ મુક્ત થાય છે. પરિણામી જોડાણ એ એમાઇડ સમૂહ છે,જેને $-CONH-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.

(A) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના બેકબોનનું સ્થાનિક અવકાશી ગોઠવણી દર્શાવે છે.
તે મુખ્યત્વે પેપ્ટાઈડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન અને એમાઈડ હાઈડ્રોજન વચ્ચેના હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
સામાન્ય ઉદાહરણોમાં $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણોનો સમાવેશ થાય છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ,એક એમિનો એસિડના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં આગળ રહેલા બીજા એમિનો એસિડના એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.

(B) પ્રોટીન એ ઊંચા આણ્વીય દળ ધરાવતા જટિલ,નાઈટ્રોજનયુક્ત કાર્બનિક સંયોજનો છે.
વ્યાખ્યા મુજબ,પ્રોટીન એ મહાઅણુઓ છે જેનો અણુભાર સામાન્ય રીતે $10,000 \ u$ કરતા વધારે હોય છે.
તેઓ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે.

(C) ડિનેચરેશન એ એક એવી પ્રક્રિયા છે જેમાં ભૌતિક કે રાસાયણિક ફેરફારો (જેમ કે ગરમી અથવા $pH$ ફેરફાર) ને કારણે પ્રોટીનનું દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ નાશ પામે છે.
આ પ્રક્રિયા દરમિયાન,પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો ક્રમ) અકબંધ રહે છે.
ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન ઘણીવાર ખુલી જાય છે અને ફાઇબર જેવા બંધારણમાં ફેરવાઈ શકે છે,પરંતુ તેની ઉલટી પ્રક્રિયા (ફાઇબરથી ગ્લોબ્યુલર) એ ડિનેચરેશનની લાક્ષણિકતા નથી.
તેથી,'ફાઇબર પ્રોટીન એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનમાં રૂપાંતર પામે છે' તે વિધાન ખોટું છે.

(A) પોલિપેપ્ટાઇડ એ એમિનો એસિડના જોડાણથી બનતા પોલિમર છે જે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. તેથી,પોલિપેપ્ટાઇડનો મોનોમર એકમ એમિનો એસિડ છે.

(B) બાયરૂએટ કસોટી એ પદાર્થમાં પેપ્ટાઇડ બંધ ($CONH$ જોડાણ) ની હાજરી શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે.
પ્રોટીન અને પોલીપેપ્ટાઇડમાં અનેક પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે અને તેથી તે હકારાત્મક બાયરૂએટ કસોટી (જાંબલી રંગ) આપે છે.
યુરીયા પણ હકારાત્મક બાયરૂએટ કસોટી આપે છે કારણ કે તેમાં બે એમાઇડ સમૂહો હોય છે.
કાર્બોહાઇડ્રેટ્સમાં પેપ્ટાઇડ બંધ હોતા નથી,તેથી તેઓ બાયરૂએટ કસોટી આપતા નથી.

(D) જો એમિનો એસિડમાં કાઈરલ કાર્બન પરમાણુ હોય તો તે પ્રકાશ-ક્રિયાશીલ હોય છે.
એમિનો એસિડના સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ માં,જો શૃંખલા $R$ એ હાઇડ્રોજન પરમાણુ ન હોય,તો મધ્યસ્થ કાર્બન કાઈરલ હોય છે.
ગ્લાયસીન એ સૌથી સાદો એમિનો એસિડ છે જેમાં $R = H$ હોય છે.
આમ,ગ્લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે,જેમાં મધ્યસ્થ કાર્બન સાથે બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ જોડાયેલા હોવાથી તે અકાઈરલ છે.
તેથી,ગ્લાયસીન સિવાયના બધા જ એમિનો એસિડ પ્રકાશ-ક્રિયાશીલ છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ એ આકાર દર્શાવે છે જેમાં લાંબી પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આ બંધારણ મુખ્યત્વે પોલીપેપ્ટાઇડ બેકબોનના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને એમાઇડ હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચેના $Hydrogen$ બંધ દ્વારા સ્થાયી થાય છે.
આ આંતરક્રિયાઓ $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ જેવા સામાન્ય બંધારણોના નિર્માણ તરફ દોરી જાય છે.

(D) $\alpha$-હેલિક્સ એ પ્રોટીનનું સામાન્ય દ્વિતીયક બંધારણ છે.
તે પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એક એમિનો એસિડના $C=O$ સમૂહ અને શૃંખલાના ચોથા એમિનો એસિડના $N-H$ સમૂહ વચ્ચે હાઈડ્રોજન બંધને કારણે જમણી બાજુના સ્ક્રૂ (હેલિક્સ) તરીકે ગૂંચળું વળીને બને છે.

(C) મોટાભાગના કુદરતી એમિનો એસિડ $L$-એમિનો એસિડ હોય છે,$D$-એમિનો એસિડ નહીં. જ્યારે $-COOH$ સમૂહ ઉપર હોય ત્યારે ફિશર પ્રક્ષેપણમાં $L$-એમિનો એસિડમાં $-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુએ હોય છે. તેથી,તેઓ સામાન્ય રીતે $D$-વિન્યાસ ધરાવે છે તે વિધાન ખોટું છે.

(D) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એક જ કાર્બન પરમાણુ સાથે એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ બંને જોડાયેલા હોય છે,જેને $\alpha$-કાર્બન તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
આમ,તેનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે.