Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(D) એમિનો એસિડમાં કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ અને એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બંને હોય છે.
દરેક એમિનો એસિડમાં એક મધ્યસ્થ આલ્ફા-કાર્બન પરમાણુ હોય છે જે હાઇડ્રોજન પરમાણુ,$R$ સમૂહ (સાઇડ ચેઇન),કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને એમિનો સમૂહ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
તેથી,સાચો જવાબ $(d)$ છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
જળવિભાજન પર,પ્રોટીન તેમના ઘટક એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે.
આ પ્રક્રિયા નીચે મુજબ દર્શાવવામાં આવે છે:
$Dipeptide + H_2O \rightarrow Amino \ Acid_1 + Amino \ Acid_2$

(B) એન્ઝાઇમ્સ એ જૈવિક ઉદ્દીપકો છે જે મુખ્યત્વે પ્રોટીનથી બનેલા હોય છે.
પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે,જે પેપ્ટાઇડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,તેથી તેમને પોલિપેપ્ટાઇડ્સ કહેવામાં આવે છે.
તેથી,એન્ઝાઇમ્સ પોલિપેપ્ટાઇડ્સના વર્ગમાં આવે છે.

(D) લોહીમાં હાજર ધાતુ આયર્ન $(Fe)$ છે,જે હિમોગ્લોબિન અણુનો મુખ્ય ઘટક છે અને ઓક્સિજનના વહન માટે જવાબદાર છે.

(B) ઝ્વિટર આયન એ એવો અણુ છે જે ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે,જેનાથી તે એકંદરે વિદ્યુતની દ્રષ્ટિએ તટસ્થ બને છે. આ સામાન્ય રીતે એમિનો એસિડમાં જોવા મળે છે જ્યાં બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ પાસેથી પ્રોટોન સ્વીકારે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$(CH_3)_2CH.CH(NH_2)COOH$ એ એક $\alpha$-એમિનો એસિડ (વેલિન) છે. તે એમિનો ગ્રુપ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ બંને ધરાવે છે,જે ઝ્વિટર આયન બનાવવા માટે આંતરિક પ્રોટોન સ્થાનાંતરણની મંજૂરી આપે છે:
$(CH_3)_2CH.CH(NH_2)COOH \rightleftharpoons (CH_3)_2CH.CH(NH_3^+)COO^-$.

(A) પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો એ એમિનો એસિડની લાંબી સાંકળો છે જે પેપ્ટાઇડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
પ્રોટીન એ એક એમિનો એસિડના $\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપને બીજા એમિનો એસિડના $\alpha$-એમિનો ગ્રુપ સાથે પેપ્ટાઇડ બોન્ડ (જેને એમાઇડ બોન્ડ પણ કહેવાય છે) દ્વારા જોડીને બનતા રેખીય પોલિમર છે.
તેથી,પોલિપેપ્ટાઇડનો મોનોમર એમિનો એસિડ છે.

(B) હિમોગ્લોબિન એ એક ગોલીય પ્રોટીન છે. તે એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જે રુધિરમાં ઓક્સિજનનું વહન કરે છે.

(C) આલ્બ્યુમિન એ એક પ્રકારનું પ્રોટીન છે જે પાણીમાં દ્રાવ્ય છે અને વિવિધ જૈવિક સ્ત્રોતોમાં જોવા મળે છે.
ઈંડામાં,ખાસ કરીને ઈંડાની સફેદીમાં,આલ્બ્યુમિન મુખ્ય પ્રોટીન છે,જે કુલ પ્રોટીનના લગભગ $54\%$ જેટલું હોય છે.
તેથી,આપેલા વિકલ્પોમાંથી,ઈંડું એ આલ્બ્યુમિનનો સૌથી વધુ સ્ત્રોત છે.

(D) પ્રોટીનને તેમના આણ્વિય આકારના આધારે બે પ્રકારમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે: તંતુમય પ્રોટીન અને ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન.
$Keratin$ અને $Collagen$ જેવા તંતુમય પ્રોટીન દોરા જેવી રચના ધરાવે છે અને પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.
ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળોના ગોળાકાર આકારમાં વળવાથી બને છે અને સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે.
$Haemoglobin$ અને $Insulin$ એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનના ઉદાહરણો છે.
જોકે,પ્રમાણિત રસાયણશાસ્ત્રના અભ્યાસક્રમના સંદર્ભમાં,$Haemoglobin$ એ ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનું સૌથી વધુ ટાંકવામાં આવતું ઉદાહરણ છે.

(A) લ્યુસીન એ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતું નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવું આવશ્યક છે.
તે એક શાખિત-શૃંખલા ધરાવતું એમિનો એસિડ છે અને તેને એરોમેટિક કે બેઝિક તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવતું નથી.

(B) $Molisch's$ કસોટી એ કાર્બોહાઇડ્રેટ્સની તપાસ માટેની સામાન્ય કસોટી છે,પ્રોટીન માટે નહીં.
$Millon's$ કસોટીનો ઉપયોગ ફિનોલિક જૂથો (ખાસ કરીને પ્રોટીનમાં ટાયરોસિન) ની તપાસ માટે થાય છે.
$Biuret$ કસોટીનો ઉપયોગ પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઈડ બંધોની હાજરી શોધવા માટે થાય છે.
$Ninhydrin$ કસોટીનો ઉપયોગ એમિનો એસિડ અને પ્રોટીન (ખાસ કરીને $\alpha$-એમિનો જૂથ) શોધવા માટે થાય છે.

(C) ઝ્વિટર આયન એ દ્વિધ્રુવીય આયન છે જે નીચે મુજબના સ્વરૂપમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર ધરાવે છે: $R-CH(NH_3^+)-COO^-$.
આ બંધારણમાં,$-NH_3^+$ સમૂહ એસિડિક ભાગ (પ્રોટોન દાતા) તરીકે અને $-COO^-$ સમૂહ બેઝિક ભાગ (પ્રોટોન સ્વીકારનાર) તરીકે કાર્ય કરે છે.

(B) એડેનોસિન ટ્રાયફોસ્ફેટ $(ATP)$ એ તમામ જીવંત સજીવોના કોષોમાં જોવા મળતું પ્રાથમિક ઉર્જા-વહન કરતું અણુ છે.
$ATP$ ખોરાકના અણુઓના વિઘટનથી મેળવેલી રાસાયણિક ઉર્જાને ગ્રહણ કરે છે અને તેને વિવિધ કોષીય પ્રક્રિયાઓને બળતણ પૂરું પાડવા માટે મુક્ત કરે છે.

(D) સંયુગ્મી પ્રોટીન એ એવું પ્રોટીન છે જે સહસંયોજક બંધ અથવા નિર્બળ આંતરક્રિયાઓ દ્વારા જોડાયેલા અન્ય (નોન-પોલિપેપ્ટાઈડ) રાસાયણિક સમૂહો સાથે આંતરક્રિયા કરીને કાર્ય કરે છે.
ફોસ્ફોપ્રોટીન,ગ્લાયકોપ્રોટીન અને ક્રોમોપ્રોટીન એ બધા જ સંયુગ્મી પ્રોટીન છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(B) જે એમિનો એસિડ માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી,તેને આવશ્યક એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે,કારણ કે તે ખોરાક દ્વારા મેળવવા જરૂરી છે.
આવા કુલ $10$ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.

(D) બાયુરેટ કસોટી એ પેપ્ટાઈડ બંધની હાજરી શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે.
પેપ્ટાઈડની હાજરીમાં,કોપર $II$ આયન $(Cu^{2+})$ આલ્કલાઇન દ્રાવણમાં જાંબલી રંગનું સંકીર્ણ બનાવે છે.
પ્રક્રિયા નીચે મુજબ છે:
$(-CH(R)-CO-NH-)_{n} + Cu^{2+} \rightarrow \text{જાંબલી સંકીર્ણ}$

(D) પ્રોટીન એ મુખ્યત્વે શરીરનું બંધારણ બનાવતા પદાર્થો છે જે સ્નાયુઓ,ત્વચા અને નખ જેવા માળખાકીય ઘટકો બનાવે છે. તે ચયાપચય માટે ઊર્જાનો પ્રાથમિક સ્ત્રોત નથી,કારણ કે કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી તે કાર્ય કરે છે.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ,મુખ્યત્વે એક એમિનો એસિડ અવશેષના $C=O$ સમૂહ અને પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં આગળ આવેલા બીજા એમિનો એસિડ અવશેષના $N-H$ સમૂહ વચ્ચેના હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(B) બધા એમિનો એસિડમાં એક એમિન સમૂહ અને એક કાર્બોક્સિલ સમૂહ સમાન આલ્ફા કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલા હોય છે.
પ્રકાશિક રીતે સક્રિય હોવા માટે,આલ્ફા કાર્બન કાયરલ હોવો જોઈએ,એટલે કે તે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલો હોવો જોઈએ.
$Glycine$ $(H_2N-CH_2-COOH)$ માં,આલ્ફા કાર્બન બે હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલો છે,જે તેને અકાયરલ બનાવે છે.
તેથી,$20$ સામાન્ય એમિનો એસિડમાં $Glycine$ એકમાત્ર પ્રકાશિક રીતે નિષ્ક્રિય એમિનો એસિડ છે.
આમ,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(B) ઘણા પ્રોટીનમાં,રેખીય પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓ બંધારણીય સ્થિરતા માટે ક્રોસ-લિંક થયેલી હોય છે.
સૌથી સામાન્ય પ્રકારની ક્રોસ-લિંક ડાયસલ્ફાઈડ બંધ $(-S-S-)$ છે.
આ બંધ સિસ્ટીન અવશેષોની જોડીમાં હાજર રહેલા થાયોલ $(-SH)$ સમૂહોના ઓક્સિડેશન દ્વારા રચાય છે.
તેથી,સિસ્ટીન એ પેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓને ક્રોસ-લિંક કરવા માટે જવાબદાર એમિનો એસિડ છે.

(C) એમિનો એસિડ એ પ્રોટીનના બિલ્ડિંગ બ્લોક્સ છે. જ્યારે પ્રોટીનનું પાચન થાય છે અથવા તેનું વિઘટન થાય છે,ત્યારે એમિનો એસિડ બાકી રહે છે. માનવ શરીર પેશીઓના સમારકામ,વૃદ્ધિ અને અન્ય ઘણા શારીરિક કાર્યો કરવા માટે પ્રોટીન બનાવવા એમિનો એસિડનો ઉપયોગ કરે છે.

(A) જ્યારે એન્ટિજેન શરીરના કોષમાં પ્રવેશે છે ત્યારે તેનો નાશ કરતું પ્રોટીન $Antibodies$ છે.
$Antibodies$ એ રોગપ્રતિકારક તંત્ર દ્વારા ઉત્પન્ન થતા રક્ષણાત્મક પ્રોટીન છે જે એન્ટિજેન તરીકે ઓળખાતા વિદેશી પદાર્થની હાજરીના પ્રતિભાવમાં ઉત્પન્ન થાય છે.

(B) એન્ટિબોડીઝ એ રોગપ્રતિકારક તંત્ર દ્વારા વિદેશી પદાર્થો જેવા કે બેક્ટેરિયા અને વાયરસને ઓળખવા અને નિષ્ક્રિય કરવા માટે ઉત્પન્ન થતા વિશિષ્ટ પ્રોટીન છે. તેઓને $Globular \text{ } proteins$ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે અને તેમને $Immunoglobulins$ $(Ig)$ તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે. તેથી,વિકલ્પ $B$ અને $C$ બંને તકનીકી રીતે સાચા છે,પરંતુ જૈવિક વર્ગીકરણના સંદર્ભમાં,તેઓ મુખ્યત્વે $Globular \text{ } proteins$ તરીકે ઓળખાય છે.

(D) પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
$A$. Narvone એ પ્રમાણિત જૈવિક શબ્દ નથી.
$B$. Lecithin એ ફોસ્ફોલિપિડ છે.
$C$. Cellulose એ પોલિસેકેરાઇડ (કાર્બોહાઇડ્રેટ) છે.
$D$. Insulin એ એમિનો એસિડની સાંકળોથી બનેલું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે,જે તેને પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરે છે.
તેથી,સાચો જવાબ $D$ છે.

(A) . $\alpha$-કેરાટિન એ તંતુમય પ્રોટીન છે. તંતુમય પ્રોટીન તેમની લાંબી,દોરા જેવી રચના અને વ્યાપક હાઇડ્રોજન બંધનને કારણે સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.

(B) પેપ્ટાઇડ બંધ બે એમિનો એસિડ વચ્ચે પાણીના અણુના દૂર થવાથી બને છે.
$A$ ડાયપેપ્ટાઇડમાં $1$ પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે.
$A$ ટ્રાયપેપ્ટાઇડમાં $2$ પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે.
સામાન્ય રીતે,$n$ એમિનો એસિડ ધરાવતા પેપ્ટાઇડમાં $(n-1)$ પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે.
તેથી,નેનોપેપ્ટાઇડ (જેમાં $9$ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે) માં $(9-1) = 8$ પેપ્ટાઇડ બંધ હોય છે.

(D) $\alpha$-હેલિક્સ એ પ્રોટીનમાં જોવા મળતી એક સામાન્ય ગૌણ રચના છે,જ્યાં પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા જમણી બાજુના સર્પાકારમાં વીંટળાયેલી હોય છે.
$DNA$ સામાન્ય રીતે ડબલ હેલિક્સ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જ્યારે $RNA$ વિવિધ જટિલ રચનાઓ બનાવી શકે છે પરંતુ તે પ્રોટીનમાં જોવા મળતી $\alpha$-હેલિક્સ રચના દ્વારા લાક્ષણિક નથી.

(C) પ્રોટીન એ એક એમિનો એસિડના $-\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપને બીજા એમિનો એસિડના $-\alpha$-એમિનો ગ્રુપ સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડીને બનતા રેખીય પોલિમર છે.
આમ,પેપ્ટાઈડ લિંકેજ એ પ્રોટીનનું મુખ્ય બંધારણીય લક્ષણ છે.

(C) એમિનો એસિડ અકાઈરલ હોય છે જો તેમાં કાઈરલ કેન્દ્ર (ચાર અલગ અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ કાર્બન પરમાણુ) ન હોય.
ગ્લાયસીન એ એકમાત્ર કુદરતી રીતે જોવા મળતું અકાઈરલ એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેની સાઇડ ચેઇન હાઇડ્રોજન પરમાણુ છે,જેના કારણે $\alpha$-કાર્બન બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$2-$હાઇડ્રોક્સિમિથાઇલ સેરીનમાં $\alpha$-કાર્બન સાથે બે સમાન $-CH_2OH$ સમૂહો જોડાયેલા છે,જે તેને અકાઈરલ બનાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(C) એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ તેમની સાઇડ ચેઇનની પ્રકૃતિના આધારે કરવામાં આવે છે.
$Tyrosine$ માં સાઇડ ચેઇન સાથે જોડાયેલ ફિનોલ ગ્રુપ હોય છે,જે એક એરોમેટિક રિંગ છે.
$Alanine$,$Glycine$ અને $Lysine$ એ એલિફેટિક એમિનો એસિડ છે અને તેમાં એરોમેટિક રિંગ હોતી નથી.

(D) આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ એ $pH$ છે કે જેના પર એમિનો એસિડ વિદ્યુતક્ષેત્રમાં સ્થળાંતર કરતું નથી.
આ એટલા માટે થાય છે કારણ કે એમિનો એસિડ મુખ્યત્વે ઝ્વિટરઆયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેના પર કોઈ ચોખ્ખો વીજભાર હોતો નથી.
તેથી,તે વિદ્યુતક્ષેત્રની અસર હેઠળ સ્થિર રહે છે.

(B) પ્રોટીનનું $3D$ બંધારણ મુખ્યત્વે તેના એમિનો એસિડના ક્રમ દ્વારા નક્કી થાય છે,પરંતુ $peptide \text{ } bond$ એ મૂળભૂત જોડાણ છે જે પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળમાં એમિનો એસિડના અવશેષોને જોડે છે.
તે એક એમિનો એસિડના એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ વચ્ચે ઘનીકરણ પ્રતિક્રિયા દ્વારા રચાય છે.
જોકે એકંદરે તૃતીયક બંધારણ ચોક્કસ જૈવિક પ્રવૃત્તિ નક્કી કરે છે,$peptide \text{ } bond$ એ આવશ્યક માળખાકીય એકમ છે જે પ્રોટીન બેકબોનની અખંડિતતા જાળવી રાખે છે.

(A) આઈસોલ્યુસીન એ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે જેનું રાસાયણિક સૂત્ર $C_6H_{13}NO_2$ છે.
તેનું વ્યવસ્થિત નામ $2-\text{એમિનો}-3-\text{મિથાઈલપેન્ટેનોઈક એસિડ}$ છે.
તેનું બંધારણીય સૂત્ર $CH_3-CH_2-CH(CH_3)-CH(NH_2)-COOH$ છે.
વિકલ્પ $A$ અને $C$ સમાન સાચું બંધારણ દર્શાવે છે.

(A) $m-RNA$ માં રહેલી આનુવંશિક માહિતીના આધારે એમિનો એસિડમાંથી પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલા બનાવવાની પ્રક્રિયાને $Translation$ (ભાષાંતર) કહેવામાં આવે છે.
આ પ્રક્રિયા માટે $m-RNA$,$t-RNA$ અને $r-RNA$ ની જરૂર પડે છે.

(C) . પ્રોટીનનો ઉપયોગ આપણા શરીરમાં સ્નાયુઓ અને ચેતાઓ માટે બળતણ તરીકે થાય છે અને તે મુખ્યત્વે શરીરના પેશીઓના નિર્માણ અને સમારકામ માટે જવાબદાર છે.

(A) પેપ્ટાઈડ શૃંખલા એમિનો એસિડના પેપ્ટાઈડ બંધ ($-CONH-$ જોડાણ) દ્વારા સંઘનનથી બને છે.
આ પ્રક્રિયામાં,એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પાણીના અણુ $(H_2O)$ ના દૂર થવાથી પ્રક્રિયા કરે છે.
પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં પુનરાવર્તિત એકમ $-NH-CH(R)-CO-NH-CH(R)-CO-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.
આમ,વિકલ્પ $A$ પેપ્ટાઈડ શૃંખલાની રચનાનું યોગ્ય રીતે પ્રતિનિધિત્વ કરે છે.

(A) . હિમોગ્લોબિન એક સંયુગ્મી પ્રોટીન છે જે રુધિરમાં ઓક્સિજન વાહક તરીકે કાર્ય કરે છે. દરેક હિમોગ્લોબિન અણુમાં ચાર $Fe^{2+}$ આયનો હોય છે,જે ઓક્સિહેમોગ્લોબિન બનાવવા માટે $4$ $O_2$ અણુઓ સાથે જોડાઈ શકે છે. પ્રક્રિયા આ મુજબ છે: $Hb_4 + 4O_2 \to Hb_4O_8$.

(A) સ્ટેનલી મિલરે પૃથ્વીની શરૂઆતની પરિસ્થિતિઓનું અનુકરણ કરવા માટે એક પ્રયોગ કર્યો હતો,જેના પરિણામે એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ થયું હતું.

(C) પ્રોટીનનું દ્વિતીયક બંધારણ નક્કી કરતો બંધ $Hydrogen \ bond$ (હાઇડ્રોજન બંધ) છે.
હાઇડ્રોજન બંધના પ્રકારોને આધારે,દ્વિતીયક બંધારણના બે મુખ્ય પ્રકારો $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-શીટ છે.

(C) સાચો જવાબ $(C)$ છે.
ઇન્સ્યુલિન એ સ્વાદુપિંડ (pancreas) દ્વારા સ્ત્રવતું પેપ્ટાઇડ હોર્મોન (પ્રોટીન) છે જે માનવ શરીરમાં રક્ત શર્કરાનું સ્તર નિયંત્રિત કરે છે.

(A) મોટાભાગના જીવંત કોષોમાં હાજર ટ્રાયપેપ્ટાઈડ હોર્મોન $Glutathione$ છે.
$Glutathione$ માં હાજર ત્રણ એમિનો એસિડ ગ્લુટામિક એસિડ,સિસ્ટીન અને ગ્લાયસીન છે.
$Glutathione$ ઘણા ઉત્સેચકો અને ઇન્સ્યુલિનની ક્રિયા માટે જરૂરી છે.

(C) હિમોગ્લોબિન એ એક ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે જે $4$ પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો (સબયુનિટ્સ) ધરાવે છે.
આમાં બે $\alpha$-સાંકળો અને બે $\beta$-સાંકળોનો સમાવેશ થાય છે.

(C) જિનેટિક કોડ એ ટ્રિપ્લેટ કોડ છે.
દરેક કોડોન મેસેન્જર $RNA$ $(m-RNA)$ માં $3$ ન્યુક્લિયોટાઇડ્સના ક્રમનો બનેલો હોય છે.
આ $3$ ન્યુક્લિયોટાઇડ્સ પ્રોટીન સંશ્લેષણની પ્રક્રિયા દરમિયાન ચોક્કસ એમિનો એસિડને નિર્દિષ્ટ કરે છે.

(B) ઇન્સ્યુલિન એક હોર્મોન છે જે રક્તમાં શર્કરાનું સ્તર ઘટાડે છે.

(D) પ્રોટીન એ જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે જે સામાન્ય રીતે બેન્ઝીન જેવા અધ્રુવીય કાર્બનિક દ્રાવકોમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. તેથી,તેમને ગાળણ અથવા અવક્ષેપન દ્વારા બેન્ઝીનમાંથી સરળતાથી અલગ કરી શકાય છે.

(D) . $\alpha-$હેલિક્સ બંધારણ ત્યારે રચાય છે જ્યારે $\alpha-$એમિનો એસિડની શૃંખલા એક જ પેપ્ટાઈડ શૃંખલાના એમાઈડ સમૂહો વચ્ચે હાઈડ્રોજન બંધના નિર્માણને કારણે જમણા હાથના સ્ક્રૂ તરીકે ગૂંચળું બનાવે છે.
ચોક્કસ રીતે,એક એકમમાં રહેલ $NH$ સમૂહ હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા ચોથા એકમના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આ હાઈડ્રોજન બંધ હેલિક્સને સ્થિર સ્થિતિમાં રાખવા માટે જવાબદાર છે.

(B) સાચો જવાબ $B$ છે. કોષરસસ્તર મુખ્યત્વે પ્રોટીન અને લિપિડ્સના બનેલા હોય છે. કોષરસસ્તરમાં પ્રોટીનનું પ્રમાણ સામાન્ય રીતે $46-76\%$ હોય છે,જ્યારે લિપિડ્સ (ફોસ્ફોલિપિડ્સ સહિત) નું પ્રમાણ $20-53\%$ હોય છે,અને કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ $1-8\%$ જેટલા હોય છે. જોકે ફોસ્ફોલિપિડ્સ એક મુખ્ય બંધારણીય ઘટક છે,તેમ છતાં મોટાભાગના કોષરસસ્તરમાં દળની દ્રષ્ટિએ પ્રોટીન સૌથી વધુ પ્રમાણમાં જોવા મળે છે.

(D) ધારો કે ત્રણ અલગ-અલગ એમિનો એસિડ $A$,$B$,અને $C$ છે.
ત્રણ અલગ-અલગ એમિનો એસિડ દ્વારા બનતા ટ્રાયપેપ્ટાઈડ માટે,શક્ય ગોઠવણીઓની સંખ્યા $3$ અલગ વસ્તુઓને એકસાથે $3$ લેતા મળતા ક્રમચય (permutation) દ્વારા આપવામાં આવે છે.
ગોઠવણીઓની સંખ્યા $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$ છે.
શક્ય ટ્રાયપેપ્ટાઈડ્સ છે: $ABC$,$ACB$,$BAC$,$BCA$,$CAB$,અને $CBA$.
આમ,$6$ અલગ-અલગ ટ્રાયપેપ્ટાઈડ અણુઓ બને છે.

(C) સાચો જવાબ છે.
Aspartic acid એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તેની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાનો કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ હોય છે.
Lysine,Arginine અને Histidine એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
Aspartic acid નું બંધારણ $HOOC-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.

(D) લ્યુકાસ કસોટીનો ઉપયોગ આલ્કોહોલના તફાવત માટે થાય છે,જ્યારે અન્ય કસોટીઓ પ્રોટીન અથવા એમિનો એસિડની ઓળખ માટે વપરાય છે.