Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(C) પ્રોટીનની દ્વિતીયક રચના નક્કી કરતો બંધ $Hydrogen \ bond$ (હાઇડ્રોજન બંધ) છે.
હાઇડ્રોજન બંધન પર આધારિત,દ્વિતીયક રચનાના બે મુખ્ય પ્રકારો $\alpha$-helix અને $\beta$-sheet છે.

(C) ગ્લાયસીન એક એમ્ફોટેરિક એમિનો એસિડ છે. એમ્ફોટેરિક એમિનો એસિડના દ્રાવણનો $pH$ નીચેના સૂત્ર દ્વારા આપવામાં આવે છે: $pH = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$.
$pK_{a1} = -\log(4.5 \times 10^{-3}) = 3 - 0.653 = 2.347$.
$pK_{a2} = -\log(1.7 \times 10^{-10}) = 10 - 0.23 = 9.77$.
$pH = \frac{2.347 + 9.77}{2} = \frac{12.117}{2} \approx 6.06 \approx 6.1$.

(A) નાઈટ્રોજન એ તમામ $Proteins$ નો આવશ્યક ઘટક છે કારણ કે તે એમિનો એસિડના પોલિમર છે,જેમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ હોય છે.

(A) જૈવિક નાઈટ્રોજન સ્થાપન એ પ્રક્રિયા છે જેના દ્વારા વાતાવરણીય આણ્વિય નાઈટ્રોજન $(N_2)$ નું રૂપાંતર $Rhizobium$ અને $Azotobacter$ જેવા નાઈટ્રોજન-સ્થાયી બેક્ટેરિયા દ્વારા એમોનિયા $(NH_3)$ માં થાય છે.
ત્યારબાદ આ એમોનિયા એમિનો એસિડ અને અન્ય કાર્બનિક સંયોજનોમાં રૂપાંતરિત થાય છે.

(C) ઇન્સ્યુલિનમાં હાજર ટ્રેસ મેટલ $Zinc$ છે.

(D) ગ્લાયસીન $(H_2N-CH_2-COOH)$ માં મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ હોય છે.
તેમાં કાઇરલ કેન્દ્રનો અભાવ હોવાથી,તે અકાઇરલ છે અને તેથી તે પ્રકાશીય સક્રિય નથી.
ગ્લાયસીન $-COOH$ સમૂહને કારણે એસિડ તરીકે,$-NH_2$ સમૂહને કારણે બેઇઝ તરીકે વર્તે છે અને જલીય દ્રાવણમાં ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.

(D) $\alpha$-એમિનો એસેટિક એસિડ (ગ્લાયસીન) જલીય દ્રાવણમાં ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આ અવસ્થામાં,અણુમાં ધન વીજભાર $(NH_3^+)$ અને ઋણ વીજભાર $(COO^-)$ બંને હોય છે,જે તેને ઊંચા ગલનબિંદુ અને પાણીમાં દ્રાવ્યતા જેવા ક્ષાર જેવા ગુણધર્મો આપે છે.

(A) જ્યારે યુરિયા $(NH_2CONH_2)$ ને ગરમ કરવામાં આવે છે,ત્યારે યુરિયાના બે અણુઓ સંઘનિત થઈને એમોનિયા $(NH_3)$ ના અણુને દૂર કરીને બાય્યુરેટ $(NH_2CONHCONH_2)$ બનાવે છે.
આલ્કલાઇન દ્રાવણની હાજરીમાં (સામાન્ય રીતે $NaOH$),બાય્યુરેટ કોપર$(II)$ સલ્ફેટ $(CuSO_4)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને એક સંકીર્ણ સંયોજન બનાવે છે.
આ પ્રક્રિયાને બાય્યુરેટ કસોટી તરીકે ઓળખવામાં આવે છે,જે લાક્ષણિક $Violet$ રંગ આપે છે,જે પેપ્ટાઇડ બંધની હાજરી સૂચવે છે.

(A) . ગ્લાયસીન એક ઉભયગુણી એસિડ છે કારણ કે તેમાં એક જ અણુમાં એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ બંને હાજર હોય છે,જે તેને ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવવાની ક્ષમતા આપે છે.

(C) એમિનો એસિડમાં એક જ અણુમાં એમિનો સમૂહ,$-NH_2$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ,$-COOH$ બંને હોય છે.
બધા એસિડની જેમ,કાર્બન શૃંખલાને એવી રીતે ક્રમાંકિત કરવામાં આવે છે કે જેથી $-COOH$ સમૂહના કાર્બનને નંબર $1$ તરીકે ગણવામાં આવે.

(B) સાચો જવાબ $(B)$ $CH_3-CH(NH_2)-COOH$ છે.
જે સંયોજનમાં એમિનો $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ $(-COOH)$ બંને સમૂહ હાજર હોય તેને એમિનો એસિડ કહેવામાં આવે છે.
વિકલ્પ $(B)$ એ $2$-એમિનોપ્રોપેનોઈક એસિડ (એલેનાઈન) દર્શાવે છે,જે આ વ્યાખ્યાને સંતોષે છે.

(D) ગ્લાયસીન $(H_2N-CH_2-COOH)$ માં એસિડિક કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ અને બેઝિક એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ બંને હોય છે.
જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપમાંથી પ્રોટોન એમિનો ગ્રુપમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે,જે દ્વિધ્રુવીય આયન બનાવે છે જેને ઝ્વિટર આયન કહેવાય છે: $H_3N^{+}-CH_2-COO^{-}$.

(D) પોલિપેપ્ટાઇડ્સ એ $Amino \text{ } acid$ એકમોના સંઘનન દ્વારા બનતા પોલિમર છે.
આ એકમો પેપ્ટાઇડ બંધ ($-CO-NH-$ લિંકેજ) દ્વારા સહસંયોજક રીતે જોડાયેલા હોય છે.
તેથી,$Amino \text{ } acid$ એ પોલિપેપ્ટાઇડનો મોનોમર છે.

(D) પ્રોટીન એ કુદરતી રીતે બનતા પોલીએમાઈડ છે,જેમાં એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ બંધ (એમાઈડ બંધ) દ્વારા જોડાયેલા હોય છે.
નાયલોન એ કૃત્રિમ પોલીએમાઈડ છે જે તેના મુખ્ય સાંકળમાં પુનરાવર્તિત એમાઈડ જૂથો $(-CONH-)$ ધરાવે છે.
પેપ્ટાઈડ એ એમિનો એસિડની ટૂંકી સાંકળ છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે,જે મૂળભૂત રીતે એમાઈડ બંધ જ છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિકલ્પોમાં એમાઈડ લિંક્સ હોય છે.

(D) પ્રોટીનમાં એમાઇડ સમૂહ હાજર હોય છે,જે એમિનો એસિડના પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાવાથી બને છે.
પેપ્ટાઇડ બંધને $-CO-NH-$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે,જે એક એમાઇડ લિંકેજ છે.
પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનું સામાન્ય બંધારણ: $(-NH-CH(R)-CO-NH-CH(R)-CO-)_n$ છે.

(B) ઇન્સ્યુલિન એ એક પ્રોટીન છે જે $51$ એમિનો એસિડની બે શૃંખલાઓ,$\alpha$ અને $\beta$ ધરાવે છે.
$\alpha$-શૃંખલામાં $21$ એમિનો એસિડ અને $\beta$-શૃંખલામાં $30$ એમિનો એસિડ હોય છે.
તે રુધિરમાં શર્કરાના સ્તરને નિયંત્રિત કરવા માટે સ્વાદુપિંડ દ્વારા સ્ત્રવિત થાય છે.

(C) પેપ્ટાઈડ એ એમિનો એસિડની ટૂંકી શૃંખલા છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલ હોય છે.
આ પેપ્ટાઈડ બંધ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચેની પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે,જેના પરિણામે પાણીનો અણુ દૂર થાય છે.
રાસાયણિક રીતે,પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CONH-)$ એ એક એમાઈડ બંધ છે.
તેથી,પેપ્ટાઈડ્સને એમાઈડ્સ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(A) ફાઈબ્રસ પ્રોટીન મજબૂત હાઈડ્રોજન અને ડાયસલ્ફાઈડ બંધો દ્વારા જોડાયેલી પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો ધરાવે છે,જે તેમને સ્થિર અને પાણીમાં અદ્રાવ્ય બનાવે છે.
બીજી તરફ,ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે કારણ કે તેમની સાંકળો ગોળાકાર આકારમાં વળેલી હોય છે.

(A) ભૌતિક અથવા રાસાયણિક ફેરફારો (જેમ કે ગરમ કરવું અથવા $pH$ માં ફેરફાર) ને કારણે પ્રોટીનના અપરિવર્તનીય અવક્ષેપન અથવા જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવવાની પ્રક્રિયાને $Denaturation$ કહેવામાં આવે છે.
$Protein \xrightarrow{\text{Heated or change in pH}} \text{Denatured protein}$

(C) પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ તેમના બંધારણના આધારે કરવામાં આવે છે.
$Simple \ protein + \text{Non-protein part (Prosthetic group)} \to \text{Conjugated protein}$.
તેથી,જે પ્રોટીનમાં પોલિપેપ્ટાઈડ શૃંખલા સાથે બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક ગ્રુપ જોડાયેલું હોય તેને સંયુગ્મી પ્રોટીન કહેવામાં આવે છે.

(B) સાચો જવાબ $(B)$ છે.
હિમોગ્લોબિન એ એક સંયુક્ત પ્રોટીન છે જે ગ્લોબિન નામના પ્રોટીન ભાગ અને હિમ નામના બિન-પ્રોટીન પ્રોસ્થેટિક સમૂહનું બનેલું છે.
હિમ એ $Fe^{+2}$ આયન ધરાવે છે જે પોર્ફિરિન રિંગ સિસ્ટમ સાથે જોડાયેલ હોય છે.

(C) . જ્યારે કોલેજન,જે એક તંતુમય પ્રોટીન છે,તેને પાણી સાથે ઉકાળવામાં આવે છે,ત્યારે તે જળવિભાજન પામીને $Gelatin$ બનાવે છે. $Gelatin$ એ પાણીમાં દ્રાવ્ય પ્રોટીનનું મિશ્રણ છે જેનો ઉપયોગ ખાદ્ય ઉત્પાદનો,કેપ્સ્યુલ્સ અને ફોટોગ્રાફિક ઇમલ્સનમાં થાય છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને તેને આહાર દ્વારા મેળવવા પડે છે.
$9$ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે: હિસ્ટિડિન,આઈસોલ્યુસિન,લ્યુસિન,લાઈસિન,મિથિઓનાઈન,ફિનાઈલએલેનાઈન,થ્રિઓનાઈન,ટ્રિપ્ટોફેન અને વેલિન.
ગ્લાયસિન એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે શરીર તેનું સંશ્લેષણ કરી શકે છે.
તેથી,સાચો જવાબ $D$ છે.

(C) એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં એમિનો અને કાર્બોક્સિલ બંને સમૂહો હોય છે. એસિડિક અને બેઝિક બંને સમૂહોની હાજરીને કારણે,તેઓ ઘન અવસ્થામાં ઝ્વિટર આયન (zwitterions) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે. ઝ્વિટર આયનો વચ્ચેના આ મજબૂત સ્થિર વિદ્યુતીય આકર્ષણને કારણે તેમનું ગલનબિંદુ ઊંચું હોય છે અને તે અબાષ્પશીલ સ્ફટિકમય સંયોજનો છે.

(C) આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ એ $pH$ છે કે જેના પર એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન (zwitterion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને વિદ્યુતક્ષેત્રમાં કોઈપણ ઈલેક્ટ્રોડ તરફ સ્થળાંતર કરતું નથી.

(C) પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના જટિલ પોલિમર છે.
પ્રોટીનનું ઉત્સેચકીય જળવિભાજન આ પેપ્ટાઈડ બંધોને તોડીને તેના ઘટક મોનોમર્સ આપે છે.
તેથી,ઉત્સેચકો દ્વારા પ્રોટીનનું જળવિભાજન થવાથી $Amino \ acids$ (એમિનો એસિડ) બને છે.
પ્રક્રિયા: $Protein \xrightarrow{\text{Enzyme}} Amino \ acids$.

(B) પ્રોટીન + સાંદ્ર $HNO_3$ $\to$ પીળો રંગ.
આ કસોટીને ઝેન્થોપ્રોટીક કસોટી તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. આ કસોટી એવા પ્રોટીન દ્વારા આપવામાં આવે છે જેમાં એરોમેટિક વલય ધરાવતા $\alpha$-એમિનો એસિડ (જેમ કે ટાયરોસિન અથવા ફિનાઈલએલેનાઈન) હોય છે. પીળો રંગ આ એમિનો એસિડમાં રહેલા બેન્ઝીન વલયના નાઈટ્રેશનને કારણે ઉત્પન્ન થાય છે.

(B) . પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
એમિનો એસિડ $\to$ ડાયપેપ્ટાઈડ $\to$ પોલીપેપ્ટાઈડ $\to$ પ્રોટીન.

(C) પ્રોટીન એ રેખીય પોલિમર છે જે એક એમિનો એસિડના $-\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપને બીજા એમિનો એસિડના $-\alpha$-એમિનો ગ્રુપ સાથે પેપ્ટાઈડ બંધ ($-CONH-$ લિંકેજ) દ્વારા જોડીને બને છે.

(A) પેપ્સિન એક પાચક ઉત્સેચક છે જે પ્રોટીએઝ તરીકે કાર્ય કરે છે.
તે ખાસ કરીને પ્રોટીનમાં રહેલા પેપ્ટાઇડ બંધોનું જળવિભાજન કરીને તેમને નાના પેપ્ટાઇડ્સ અને એમિનો એસિડમાં વિભાજિત કરે છે.
પ્રોટીન એ એક એમિનો એસિડના $\alpha$-કાર્બોક્સિલ સમૂહને બીજા એમિનો એસિડના $\alpha$-એમિનો સમૂહ સાથે પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડીને બનતા રેખીય પોલિમર છે.

(D) હિમોગ્લોબિન એ રક્તકણોનું પ્રોટીન રંજકદ્રવ્ય છે,જે ઓક્સિજનના વહન માટે ખૂબ જ અનુકૂળ છે. તે ઊંચી આલ્વેઓલર ઓક્સિજન સાંદ્રતા,થોડા ઊંચા $pH$ અને ઠંડા તાપમાને ઓક્સિજન સાથે જોડાય છે. પરિણામી પદાર્થ ઓક્સિહિમોગ્લોબિન છે. તેવી જ રીતે,પેશીઓમાં ઓક્સિજનની ઓછી સાંદ્રતા અને પ્રમાણમાં નીચા $pH$ અને ગરમ તાપમાને,પેશીઓ હિમોગ્લોબિનમાંથી ઓક્સિજન મુક્ત કરવામાં અને ડિઓક્સિહિમોગ્લોબિન $(Hb)$ બનાવવામાં મદદ કરે છે. આથી વિકલ્પ $D$ સાચો છે. માયોગ્લોબિન એ સ્નાયુઓનું રંજકદ્રવ્ય છે જે ઓક્સિજનનો સંગ્રહ કરે છે,પરંતુ હિમોગ્લોબિન કરતા ઓક્સિજન માટે તેની આકર્ષણ શક્તિ વધુ હોવાથી,તે સરળતાથી ઓક્સિજન મુક્ત કરતું નથી,જે વિકલ્પ $A$ ને ખોટો બનાવે છે. ઇન્સ્યુલિન સ્વાદુપિંડ દ્વારા સ્ત્રવિત થાય છે અને રુધિરમાં ગ્લુકોઝનું સ્તર ઘટાડવાનું કાર્ય કરે છે. આલ્બ્યુમિન રુધિરના આસૃતિ સાંદ્રતાને જાળવી રાખવાનું કાર્ય કરે છે.

(D) પ્રોટીનને આહારનો આવશ્યક ઘટક માનવામાં આવે છે.
પ્રોટીન શરીરના બંધારણ માટે જવાબદાર ખોરાક તરીકે ઓળખાય છે.
તેઓ કોષોમાં મોટાભાગનું કાર્ય કરે છે અને શરીરના પેશીઓ અને અંગોના બંધારણ,કાર્ય અને નિયમન માટે જરૂરી છે.

(D) પ્રોટીન જૈવિક અને ઔદ્યોગિક પ્રણાલીઓમાં વિવિધ કાર્યો કરે છે.
$1$. તે આપણા આહારના આવશ્યક ઘટકો છે (ખોરાક તરીકે).
$2$. તેનો ઉપયોગ ટેક્સટાઇલ ઉદ્યોગમાં થાય છે (દા.ત.,રેશમ અને ઊન પ્રોટીન ફાઇબર છે).
$3$. તે જૈવિક ઉત્પ્રેરક તરીકે કાર્ય કરે છે (એન્ઝાઇમ તરીકે) જે સજીવોમાં રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓને ઝડપી બનાવે છે.
તેથી,આપેલા તમામ વિકલ્પો સાચા છે.

(C) સાચો જવાબ $(C)$ છે.
પ્રોટીન એ જટિલ કાર્બનિક અણુઓ છે જે એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
દરેક એમિનો એસિડમાં એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ હોય છે,જે પ્રોટીનને નાઈટ્રોજનયુક્ત સંયોજનો બનાવે છે.

(C) $\alpha$-હેલિક્સ એ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણમાં એક સામાન્ય સ્વરૂપ છે.
તે જમણા હાથની હેલિક્સ રચના છે જેમાં દરેક બેકબોન $N-H$ ગ્રુપ પ્રોટીન શૃંખલામાં ત્રણ કે ચાર અવશેષો પહેલા આવેલા એમિનો એસિડના બેકબોન $C=O$ ગ્રુપ સાથે હાઈડ્રોજન બંધ બનાવે છે.
આમ,હેલિકલ બંધારણ હાઈડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(B) કુદરતી રેશમ ફાઇબ્રોઇનનું બનેલું છે,જે એક અદ્રાવ્ય પ્રોટીન છે.
પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે જે પેપ્ટાઇડ બંધ $(-CO-NH-)$ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે,જે પોલિએમાઇડની લાક્ષણિકતા છે.
તેથી,કુદરતી રેશમ એ એક પોલિએમાઇડ છે.

(A) પ્રોટીન એ $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે. $\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)COOH$ છે.
આ સૂત્રમાં,$C$ કાર્બન,$H$ હાઇડ્રોજન,$N$ નાઇટ્રોજન અને $O$ ઓક્સિજન દર્શાવે છે.
તેથી,પ્રોટીનમાં હંમેશા તેના ઘટક તત્વો તરીકે $C, H, O$ અને $N$ હોય છે.

(A) પ્રોટીનના પાચનનું અંતિમ ઉત્પાદન એમિનો એસિડ છે.
એકવાર ગ્રહણ કર્યા પછી,પ્રોટીનનું પાચન થાય છે અને ઉત્સેચકો દ્વારા તેનું એમિનો એસિડમાં વિઘટન થાય છે.

(A) આપેલા વિકલ્પોમાં પ્રોટીનનું પ્રમાણ નીચે મુજબ છે:
$1$. સરેરાશ કદના ઈંડામાં લગભગ $6-7 \ g$ પ્રોટીન હોય છે.
$2$. ગાયના દૂધમાં આશરે $3.5 \ \%$ પ્રોટીન હોય છે.
$3$. ઘઉંમાં $9$ થી $15 \ \%$ પ્રોટીન હોય છે.
$4$. મગફળીમાં તેના કુલ વજનના $22-30 \ \%$ જેટલું પ્રોટીન હોય છે.
તેથી,આપેલા વિકલ્પોમાં મગફળીમાં પ્રોટીનનું પ્રમાણ સૌથી વધુ છે.

(D) એમિનો એસિડ એ એવું સંયોજન છે જે એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ ગ્રુપ $(-COOH)$ બંને ધરાવે છે.
આપેલા વિકલ્પોમાં,$NH_2CH_2-COOH$ (ગ્લાયસીન) આ બંને ક્રિયાશીલ સમૂહો ધરાવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $(D)$ છે.

(C) બાય્યુરેટ કસોટી એ પેપ્ટાઈડ બંધની હાજરી શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક કસોટી છે,જે પરોક્ષ રીતે પ્રોટીનની હાજરી સૂચવે છે,કારણ કે પ્રોટીન પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના બનેલા હોય છે.
પેપ્ટાઈડની હાજરીમાં,આલ્કલાઇન દ્રાવણમાં કોપર$(II)$ આયન જાંબલી રંગના સંકલિત સંયોજનો બનાવે છે.
બાય્યુરેટ પ્રતિક્રિયાનો ઉપયોગ પ્રોટીનની સાંદ્રતા નક્કી કરવા માટે થાય છે કારણ કે પેપ્ટાઈડ સાંકળમાં દરેક એમિનો એસિડ દીઠ પેપ્ટાઈડ બંધ સમાન આવૃત્તિ સાથે જોવા મળે છે.

(A) પ્રોટીન એ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
પેપ્ટાઇડ બંધ $(-CO-NH-)$ એ એમાઇડ લિંકેજ હોવાથી,પ્રોટીનને રાસાયણિક રીતે પોલિએમાઇડ્સ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(B) પ્રોટીન એ એક અથવા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાઓથી બનેલા જટિલ મેક્રોમોલેક્યુલ્સ છે.
પોલીપેપ્ટાઈડ એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
$100$ થી વધુ એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતા અને સામાન્ય રીતે $10,000 \text{ u}$ થી વધુ આણ્વીય દળ ધરાવતા પોલીપેપ્ટાઈડને પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે.

(C) એન્ટિજેન્સ સામાન્ય રીતે $RBCs$ ની સપાટી પર હાજર પોલિસેકરાઇડ્સ અથવા ગ્લાયકોપ્રોટીન છે. જોકે કેટલાક એન્ટિજેન્સ પ્રોટીન હોય છે,પરંતુ 'એન્ટિજેન' શબ્દ પોતે પ્રોટીનના માળખાકીય વર્ગીકરણને બદલે કાર્યાત્મક ગુણધર્મ (રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવને ઉત્તેજિત કરવો) દર્શાવે છે.

(D) કેરાટિન એ મુખ્ય બંધારણીય તંતુમય પ્રોટીન છે જે ઘણા પ્રકારના પ્રાણીઓના વાળ,ઊન,પીંછા,નખ અને શિંગડા બનાવે છે.
તેમાં સિસ્ટીનનું પ્રમાણ ઊંચું હોય છે,જે કુલ એમિનો એસિડ અવશેષોના $7$ થી $20 \%$ જેટલું હોય છે,જે આંતર- અને આંતરિક ડાયસલ્ફાઇડ બંધ બનાવે છે.

(B) જે $pH$ પર ઋણાયન અને ધનાયનની સાંદ્રતા સમાન હોય તેને આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ $(pI)$ કહેવાય છે. આ $pH$ પર,એમિનો એસિડ ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે,જેની પાણીમાં દ્રાવ્યતા ન્યૂનતમ હોય છે,મહત્તમ નહીં.
$(b)$ તમામ $\alpha$-એમિનો એસિડ નિનહાઇડ્રિન સાથે પ્રક્રિયા કરીને લાક્ષણિક જાંબલી-વાદળી રંગનું સંકીર્ણ બનાવે છે.
$(c)$ $\alpha$-એમિનો એસિડ નાઈટ્રસ એસિડ $(HNO_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને ડાયઝોનિયમ ક્ષાર બનાવે છે,જે અસ્થિર હોય છે અને $N_2$ વાયુ મુક્ત કરવા માટે વિઘટન પામે છે.
તેથી,વિધાનો $(b)$ અને $(c)$ સાચા છે.

(D) ગૌણ સંરચના (Secondary structure) એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલાના સતત ભાગોની નિયમિત ગડી પડવાની પેટર્ન દર્શાવે છે,જેમ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ.
આ રચનાઓ પોલીપેપ્ટાઈડ બેકબોનમાં એક એમિનો એસિડ અવશેષના કાર્બોનિલ ઓક્સિજન $(C=O)$ અને બીજા અવશેષના એમિનો હાઇડ્રોજન $(N-H)$ વચ્ચે બનતા હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.

(A) . પ્રોટીન એ પેપ્ટાઇડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા $\alpha$-એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
આ એમિનો એસિડ લાંબી પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલા બનાવવા માટે સંઘનન પ્રક્રિયાઓમાંથી પસાર થાય છે.
$H_2N-CH(R)-COOH + H_2N-CH(R')-COOH \xrightarrow{-H_2O} H_2N-CH(R)-CONH-CH(R')-COOH$.

(D) વિધાન $(A)$ સાચું છે: આલ્બ્યુમિન એક સાદું પ્રોટીન છે.
વિધાન $(B)$ ખોટું છે: એલનાઇન તેની સાઇડ ચેઇન તરીકે મિથાઇલ ગ્રુપ $(-CH_3)$ ધરાવે છે,જે એસિડિક નથી.
વિધાન $(C)$ સાચું છે: ઇન્સ્યુલિન એક પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે.
વિધાન $(D)$ ખોટું છે: સ્નાયુઓમાં માયોસિન અને એક્ટિન જેવા પ્રોટીન હોય છે,જ્યારે કેરાટિન વાળ અને નખમાં જોવા મળતું પ્રોટીન છે.
તેથી,વિધાન $(B)$ અને $(D)$ ખોટા છે.

(B) વિકલ્પ $(B)$ માં આપેલું વિધાન ખોટું છે કારણ કે $(C_6H_{10}O_5)_n$ એ સ્ટાર્ચ અને સેલ્યુલોઝ જેવા પોલીસેકેરાઈડ્સનું સામાન્ય સૂત્ર છે,પ્રોટીનનું નહીં. પ્રોટીન એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે.