Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(A) ટ્રાયપેપ્ટાઇડ $3$ એમિનો એસિડના જોડાણથી બને છે.
કુદરતી રીતે મળી આવતા $20$ વિવિધ પ્રકારના એમિનો એસિડ હોવાથી અને ટ્રાયપેપ્ટાઇડમાં દરેક સ્થાન આ $20$ એમિનો એસિડમાંથી કોઈપણ દ્વારા ભરી શકાય છે,તેથી શક્ય ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સની કુલ સંખ્યા $20 \times 20 \times 20 = 20^{3}$ તરીકે ગણવામાં આવે છે.
તેથી,ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સની કુલ સંખ્યા $8000$ છે.

(D) એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે જો તેમાં ઓછામાં ઓછો એક કાયરલ કાર્બન પરમાણુ (ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ અસમપ્રમાણ કાર્બન પરમાણુ) હોય.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $NH_2-CH_2-COOH$ છે.
ગ્લાયસીનમાં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,જેનો અર્થ છે કે તેમાં કોઈ કાયરલ કેન્દ્ર નથી.
તેથી,ગ્લાયસીન એ એકમાત્ર કુદરતી એમિનો એસિડ છે જે પ્રકાશીય રીતે સક્રિય નથી.

(C)
ફાઈબ્રસ પ્રોટીન સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે કારણ કે તેમાં મજબૂત આંતરઆણ્વીય હાઇડ્રોજન બંધ અને ડાયસલ્ફાઇડ જોડાણો હોય છે જે પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળોને એકસાથે જકડી રાખે છે.

(C) થાઇરોક્સિન,જેને ટેટ્રાયોડોથાયરોનિન અથવા $T_4$ તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે,તે એમિનો એસિડ ટાયરોસિનનું આયોડિનેટેડ વ્યુત્પન્ન છે.
તે થાઇરોઇડ ગ્રંથિ દ્વારા ઉત્પન્ન થતું હોર્મોન છે અને શરીરમાં ચયાપચય અને વૃદ્ધિને નિયંત્રિત કરવામાં મહત્વની ભૂમિકા ભજવે છે.

(C) ઇન્સ્યુલિન બે પેપ્ટાઇડ સાંકળોનું બનેલું છે જેને $A$ સાંકળ અને $B$ સાંકળ કહેવામાં આવે છે.
$A$ સાંકળમાં $21$ એમિનો એસિડ અવશેષો અને $B$ સાંકળમાં $30$ એમિનો એસિડ અવશેષો હોય છે.
આ બે સાંકળો બે આંતર-સાંકળ ડાયસલ્ફાઇડ પુલ દ્વારા જોડાયેલી હોય છે.
વધુમાં,$A$ સાંકળની અંદર એક આંતરિક-સાંકળ ડાયસલ્ફાઇડ પુલ પણ હોય છે.
તેથી,ઇન્સ્યુલિનમાં કુલ ડાયસલ્ફાઇડ લિંકેજની સંખ્યા $3$ છે.

(B) $Proteins$ એ $\alpha$-એમિનો એસિડના સંઘનન પોલિમર છે.
$Proteins$ માં પેપ્ટાઈડ બંધ હોય છે,જે $(-CO-NH-)$ બંધ દ્વારા દર્શાવવામાં આવે છે.

(B) $1$. આપેલા એમિનો એસિડનું વિશ્લેષણ કરો:
$a)$ Lysine: આવશ્યક,બેઝિક
$b)$ Alanine: બિન-આવશ્યક,તટસ્થ
$c)$ Serine: બિન-આવશ્યક,તટસ્થ
$d)$ Arginine: આવશ્યક,બેઝિક
$e)$ Tyrosine: બિન-આવશ્યક,તટસ્થ
$2$. $X$ એ આવશ્યક અને બેઝિક એમિનો એસિડ દર્શાવે છે: Lysine $(a)$ અને Arginine $(d)$.
$3$. $Y$ એ બિન-આવશ્યક અને તટસ્થ એમિનો એસિડ દર્શાવે છે: Alanine $(b)$,Serine $(c)$,અને Tyrosine $(e)$.
$4$. તેથી,$X = a, d$ અને $Y = b, c, e$.

(C) વિધાન-$I$ સાચું છે: લાયસિન અને આર્જીનાઈન એ બેઝિક એમિનો એસિડ છે (વધારાના એમિનો જૂથોની હાજરીને કારણે) અને તે આવશ્યક એમિનો એસિડ છે (માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષણ કરી શકાતા નથી).
વિધાન-$II$ ખોટું છે: લ્યુસિન અને ફિનાઈલ એલનાઈન તટસ્થ એમિનો એસિડ હોવા છતાં,તે બંને આવશ્યક એમિનો એસિડ છે,બિન-આવશ્યક નથી.
તેથી,વિધાન-$I$ સાચું છે,પરંતુ વિધાન-$II$ ખોટું છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા જોઈએ.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી:
$1$) લ્યુસીન એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$2$) હિસ્ટિડીન એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
$3$) ટાયરોસીન અને સિસ્ટીન બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે કારણ કે તે શરીર દ્વારા બનાવી શકાય છે.
તેથી,$A$ (લ્યુસીન) અને $D$ (હિસ્ટિડીન) આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
સાચો વિકલ્પ $D$ છે.

(C) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા આવશ્યક છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,લ્યુસીન એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.

(C) એસ્પારજીનનું બંધારણ $H_2N-CO-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
તેમાં તેની સાઇડ ચેઇનમાં એક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,એક કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$,અને એક એમાઇડ સમૂહ $(-CONH_2)$ હોય છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $C$ છે.

(A) આપેલ એમિનો એસિડ છે: $Val$ (વેલિન),$Gly$ (ગ્લાયસીન),$Leu$ (લ્યુસીન),$Lys$ (લાયસીન),$Pro$ (પ્રોલીન),અને $Ser$ (સેરીન).
આવશ્યક એમિનો એસિડ એ છે જે શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા જોઈએ. આપેલ યાદીમાં,$Val$,$Leu$,અને $Lys$ આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ એ છે જે શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકે છે. આપેલ યાદીમાં,$Gly$,$Pro$,અને $Ser$ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
આમ,$3$ આવશ્યક અને $3$ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $A$ છે.

(D) થ્રીઓનિનનું બંધારણ $CH_3-CH(OH)-CH(NH_2)-COOH$ છે.
આ બંધારણમાં,$-NH_2$ સમૂહ સાથે જોડાયેલ કાર્બન પરમાણુ કાયરલ છે કારણ કે તે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ છે: $-H$,$-NH_2$,$-COOH$ અને $-CH(OH)CH_3$ સમૂહ.
$-OH$ સમૂહ સાથે જોડાયેલ કાર્બન પરમાણુ પણ કાયરલ છે કારણ કે તે ચાર અલગ-અલગ સમૂહો સાથે જોડાયેલ છે: $-H$,$-OH$,$-CH_3$ અને $-CH(NH_2)COOH$ સમૂહ.
તેથી,થ્રીઓનિનમાં $2$ કાયરલ કેન્દ્રો હોય છે.

(C) આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે માનવ શરીર દ્વારા સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી અને આહાર દ્વારા મેળવવા જોઈએ. બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ તે છે જે શરીર જાતે સંશ્લેષિત કરી શકે છે.

આવશ્યક એમિનો એસિડ	બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ
$Arginine$ $(Arg)$	$Alanine$ $(Ala)$
$Histidine$ $(His)$	$Asparagine$ $(Asn)$
$Isoleucine$ $(Ile)$	$Aspartic$ $acid$ $(Asp)$
$Leucine$ $(Leu)$	$Glutamic$ $acid$ $(Glu)$
$Lysine$ $(Lys)$	$Glutamine$ $(Gln)$
$Methionine$ $(Met)$	$Glycine$ $(Gly)$
$Phenylalanine$ $(Phe)$	$Proline$ $(Pro)$
$Threonine$ $(Thr)$	$Serine$ $(Ser)$
$Tryptophan$ $(Trp)$	$Cysteine$ $(Cys)$
$Valine$ $(Val)$	$Tyrosine$ $(Tyr)$

કોષ્ટક મુજબ,$Glutamine$ એ બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડ છે.

(B) ડાયપેપ્ટાઈડ એ એક એમિનો એસિડના કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ અને બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ વચ્ચેની સંઘનન પ્રક્રિયા દ્વારા બને છે.
$Gly-Ala$ ડાયપેપ્ટાઈડમાં,$Gly$ (ગ્લાયસીન) એ $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ છે અને $Ala$ (એલેનાઈન) એ $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ છે.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ: $H_2N-CH_2-COOH$
એલેનાઈનનું બંધારણ: $H_2N-CH(CH_3)-COOH$
જ્યારે $Gly$ અને $Ala$ જોડાય છે,ત્યારે $Gly$ નો $-COOH$ સમૂહ $Ala$ ના $-NH_2$ સમૂહ સાથે પ્રક્રિયા કરીને પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ બનાવે છે.
પરિણામી બંધારણ $H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH$ છે.

(D) $S$-ધરાવતા એમિનો એસિડ સિસ્ટીન અને મિથિઓનાઈન છે.
સેરીન એ $-OH$ ધરાવતો એમિનો એસિડ છે.
લાયસીન એ વધારાના $-NH_2$ સમૂહ ધરાવતો બેઝિક એમિનો એસિડ છે.
તેથી,સાચા વિકલ્પો $(B)$ અને $(D)$ છે.

(C) કયા એમિનો એસિડની સાઇડ ચેઇનમાં $-OH$ (હાઇડ્રોક્સિલ) સમૂહ છે તે નક્કી કરવા માટે,ચાલો તેમની રચનાઓ જોઈએ:
$1$. લાયસીન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ધરાવે છે.
$2$. સેરીન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં હાઇડ્રોક્સિમિથાઇલ સમૂહ $(-CH_2OH)$ ધરાવે છે,જેમાં $-OH$ સમૂહનો સમાવેશ થાય છે.
$3$. ટાયરોસીન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં ફિનોલિક સમૂહ $(-C_6H_4OH)$ ધરાવે છે,જેમાં $-OH$ સમૂહનો સમાવેશ થાય છે.
$4$. વેલીન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં આઇસોપ્રોપાઇલ સમૂહ $(-CH(CH_3)_2)$ ધરાવે છે,જેમાં $-OH$ સમૂહ હોતો નથી.
તેથી,સેરીન અને ટાયરોસીન બંનેમાં $-OH$ સમૂહ હોય છે. સાચો વિકલ્પ $(C)$ છે.

(D) આવશ્યક એમિનો એસિડ આપણા શરીરમાં સંશ્લેષિત થઈ શકતા નથી,તેથી આપણે તેને આપણા આહારમાં લેવા પડે છે.
એમિનો એસિડ પાણીમાં દ્રાવ્ય છે પરંતુ સામાન્ય રીતે ઈથર જેવા કાર્બનિક દ્રાવકોમાં અદ્રાવ્ય છે.
તેમની સ્ફટિકીય પ્રકૃતિને કારણે,ડાયપોલ-ડાયપોલ આંતરક્રિયાઓને લીધે તેઓ ઊંચા ગલનબિંદુ ધરાવતા ઘન પદાર્થો છે.
જલીય દ્રાવણમાં,તેઓ નીચે મુજબ દ્વિધ્રુવીય ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે:
$H_3N^+-CH(R)-COO^-$

(A) સેરીન એ $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ રાસાયણિક બંધારણ ધરાવતું એમિનો એસિડ છે.
એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ અને કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ સિવાય,તેની સાઇડ ચેઇનમાં હાઇડ્રોક્સિલ સમૂહ $(-OH)$ હાજર હોય છે.

(C) માનવ ઇન્સ્યુલિન એ પેપ્ટાઇડ હોર્મોન છે જે બે પોલીપેપ્ટાઇડ સાંકળો,સાંકળ $A$ અને સાંકળ $B$ થી બનેલું છે,જે ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલ છે.
સાંકળ $A$ માં $21$ એમિનો એસિડ અને સાંકળ $B$ માં $30$ એમિનો એસિડ હોય છે.
તેથી,ઇન્સ્યુલિનમાં એમિનો એસિડની કુલ સંખ્યા $21 + 30 = 51$ છે.

(A) એમિનો એસિડ પ્રકાશીય રીતે સક્રિય હોય છે જો તેમાં ઓછામાં ઓછો એક કાયરલ (અસમપ્રમાણ) કાર્બન પરમાણુ હોય.
ગ્લાયસીનનું બંધારણ $H_2N-CH_2-COOH$ છે.
ગ્લાયસીનમાં,મધ્યસ્થ કાર્બન પરમાણુ બે સમાન હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ સાથે જોડાયેલ છે,જેનો અર્થ છે કે તેમાં કોઈ કાયરલ કેન્દ્ર નથી.
તેથી,ગ્લાયસીન એકમાત્ર કુદરતી એમિનો એસિડ છે જે પ્રકાશીય રીતે નિષ્ક્રિય છે.

(C) એમિનો એસિડમાં એસિડિક $(-COOH)$ અને બેઝિક $(-NH_2)$ બંને સમૂહો હોય છે.
એસિડિક માધ્યમમાં (ઓછી $pH$),$-NH_2$ સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારીને કેટાયન $(R-CH(NH_3^+)-COOH)$ બનાવે છે.
બેઝિક માધ્યમમાં (વધારે $pH$),$-COOH$ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવીને એનિઓન $(R-CH(NH_2)-COO^-)$ બનાવે છે.
આઈસોઈલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ પર,તેઓ ઝ્વિટર આયન $(R-CH(NH_3^+)-COO^-)$ તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.
આમ,વિધાન સાચું છે.
જોકે,કારણમાં જણાવેલ છે કે તેઓ એસિડિક માધ્યમમાં એનિઓનિક સ્વરૂપમાં અને બેઝિક માધ્યમમાં કેટાયોનિક સ્વરૂપમાં હોય છે,જે વાસ્તવિક રાસાયણિક વર્તણૂકથી ઉલટું છે.
તેથી,કારણ ખોટું છે.

(A) $\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય સૂત્ર $NH_2-CH(R)-COOH$ છે.
ટ્રિપ્ટોફેનમાં,$R$ સમૂહ ઇન્ડોલિલ-મિથાઈલ સમૂહ છે.
હિસ્ટિડિનમાં,$R$ સમૂહ ઇમિડાઝોલિલ-મિથાઈલ સમૂહ છે.
તેથી,ટ્રિપ્ટોફેન $(X)$ અને હિસ્ટિડિન $(Y)$ માટે $R$ સમૂહ અનુક્રમે ઇન્ડોલિલ-મિથાઈલ અને ઇમિડાઝોલિલ-મિથાઈલ સમૂહ છે.

(B) $\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય સૂત્ર $H_2N-CH(R)-COOH$ છે.
સેરીન એમિનો એસિડ માટે,$-R$ સાઇડ ચેઇન હાઇડ્રોક્સિમિથાઇલ ગ્રુપ છે,જે $-CH_2OH$ તરીકે દર્શાવવામાં આવે છે.
તેથી,સાચો વિકલ્પ $B$ છે.

(A) એમિનો એસિડ $Tryptophan$ તેની સાઇડ ચેઇનમાં ઇન્ડોલ રિંગ ધરાવે છે.
ઇન્ડોલ રિંગ એ છ-સભ્યવાળી બેન્ઝીન રિંગ અને પાંચ-સભ્યવાળી નાઇટ્રોજનયુક્ત પાયરોલ રિંગનું બનેલું બાયસાઇક્લિક બંધારણ છે.
આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Tryptophan$ એકમાત્ર એમિનો એસિડ છે જે આ વિશિષ્ટ બંધારણીય લક્ષણ ધરાવે છે.

(C) વિધાન-$I$ સાચું છે કારણ કે પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના ચોક્કસ ક્રમને દર્શાવે છે.
વિધાન-$II$ ખોટું છે કારણ કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ બંધારણો એ પ્રોટીનના દ્વિતીયક બંધારણના ઉદાહરણો છે,તૃતીયક બંધારણના નહીં. તૃતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળના એકંદર ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળાને દર્શાવે છે.

(C) પ્રોટીનનું $Primary$ (પ્રાથમિક) બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડનો ચોક્કસ ક્રમ દર્શાવે છે,જે તેની રચના નક્કી કરે છે.
$Secondary$ (દ્વિતીયક) બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના સ્થાનિક ગડીઓ જેવી કે $\alpha$-હેલિક્સ અને $\beta$-પ્લીટેડ શીટ્સ દર્શાવે છે,જે હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે.
$Tertiary$ (તૃતીયક) બંધારણ એ એક પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાનો એકંદર ત્રિ-પરિમાણીય આકાર છે,જે સાઇડ ચેઇન વચ્ચેની આંતરક્રિયાઓ દ્વારા નક્કી થાય છે.
$Quaternary$ (ચતુર્થક) બંધારણ એ મલ્ટી-સબ્યુનિટ પ્રોટીનમાં બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાઓની ગોઠવણી દર્શાવે છે.

(B) તંતુમય પ્રોટીન લાંબી,દોરા જેવી રચનાઓ છે જે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. ઉદાહરણોમાં $Keratin$ (વાળ,ઊન,ત્વચામાં જોવા મળે છે) અને $Myosin$ (સ્નાયુઓમાં જોવા મળે છે) નો સમાવેશ થાય છે.
ગોલીય (Globular) પ્રોટીન ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે અને સામાન્ય રીતે પાણીમાં દ્રાવ્ય હોય છે. ઉદાહરણોમાં $Insulin$ અને $Albumin$ નો સમાવેશ થાય છે.
તેથી,$Keratin$ $(A)$ અને $Myosin$ $(C)$ તંતુમય પ્રોટીન છે.

(A) રાસાયણિક રીતે,પેપ્ટાઈડ લિંકેજ એ એક એમિનો એસિડના $-COOH$ ગ્રુપ અને બીજા એમિનો એસિડના $-NH_2$ ગ્રુપ વચ્ચે બનતો એમાઈડ બંધ છે.
આ સંઘનન પ્રક્રિયા દરમિયાન,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપમાંથી હાઈડ્રોક્સિલ ગ્રુપ $(-OH)$ અને એમિનો ગ્રુપમાંથી હાઈડ્રોજન પરમાણુ $(-H)$ જોડાઈને પાણીનો અણુ $(H_2O)$ બનાવે છે,જે દૂર થાય છે.
આના પરિણામે પેપ્ટાઈડ બંધ $(-CO-NH-)$ બને છે.
તેથી,પેપ્ટાઈડ બંધના નિર્માણ દરમિયાન દૂર થતો અણુ $H_2O$ છે.

(A) ગ્લાયસિલએલેનાઇન એ ગ્લાયસીન $(H_2NCH_2COOH)$ અને એલેનાઇન $(H_2NCH(CH_3)COOH)$ ના સંઘનનથી બનતું ડાયપેપ્ટાઇડ છે.
પેપ્ટાઇડ બંધના નિર્માણ દરમિયાન,ગ્લાયસીનના કાર્બોક્સિલ સમૂહ અને એલેનાઇનના એમિનો સમૂહ વચ્ચે પાણીનો એક અણુ દૂર થાય છે,જેના પરિણામે ગ્લાયસિલએલેનાઇન ડાયપેપ્ટાઇડ બને છે.

(B) $Keratin$ એ એક તંતુમય બંધારણીય પ્રોટીન છે જે પ્રાણીઓના બાહ્ય રક્ષણાત્મક સ્તરોમાં જોવા મળે છે,જેમ કે વાળ,ઊન,નખ અને ત્વચા.
$Silk$ (રેશમ) એ $Fibroin$ નામના અન્ય તંતુમય પ્રોટીનનું બનેલું છે.
$Muscles$ (સ્નાયુઓ) મુખ્યત્વે $Actin$ અને $Myosin$ જેવા સંકોચનશીલ પ્રોટીનથી બનેલા હોય છે.
તેથી,$Keratin$ એ $Muscles$ અને $Silk$ માં ગેરહાજર હોય છે.

(C) પ્રોટીનના વિકૃતિકરણ દરમિયાન,તેમનું $1^{\circ}$ (પ્રાથમિક) બંધારણ અકબંધ રહે છે કારણ કે પેપ્ટાઈડ બંધ તૂટતા નથી.
જોકે,હાઈડ્રોજન બંધ અને અન્ય બિન-સહસંયોજક આંતરક્રિયાઓના વિક્ષેપને કારણે $2^{\circ}$ (દ્વિતીયક) અને $3^{\circ}$ (તૃતીયક) બંધારણો નાશ પામે છે.
પરિણામે,પ્રોટીન તેનો વિશિષ્ટ આકાર ગુમાવે છે અને તેની જૈવિક સક્રિયતા નાશ પામે છે.

(D) પ્રોટીન એ પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડના પોલિમર છે.
સંપૂર્ણ જળવિભાજન પર,પ્રોટીન માત્ર $\alpha$-એમિનો એસિડ આપે છે.
$\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $R-CH(NH_2)-COOH$ છે,જેમાં એમિનો સમૂહ $\alpha$-કાર્બન પરમાણુ સાથે જોડાયેલ હોય છે.

(C) ન્યુક્લિયોટાઇડ એ ન્યુક્લિક એસિડ ($DNA$ અને $RNA$) નો પાયાનો માળખાકીય એકમ છે. તે ત્રણ મુખ્ય ઘટકોનો બનેલો છે:
$1$. નાઇટ્રોજનયુક્ત બેઝ (પ્યુરિન અથવા પિરિમિડિન) જે શર્કરાના $1'$ કાર્બન સાથે જોડાયેલ હોય છે.
$2$. પેન્ટોઝ શર્કરા ($RNA$ માં રાઇબોઝ અથવા $DNA$ માં $2'$-ડીઓક્સિરાઇબોઝ).
$3$. ફોસ્ફેટ ગ્રુપ જે શર્કરાના $5'$ કાર્બન સાથે જોડાયેલ હોય છે.
આપેલ બંધારણોને જોતા,સાચું બંધારણ વિકલ્પ $(C)$ માં દર્શાવેલ છે.

(A) ફાઈબ્રસ પ્રોટીન એ લાંબા,દોરા જેવા અણુઓ છે જે મજબૂત હાઈડ્રોજન બંધ અને ડાયસલ્ફાઈડ લિંકેજ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. તેઓ સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે.
ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનો આકાર કોમ્પેક્ટ અને ગોળાકાર હોય છે જ્યાં પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળ પોતાની આસપાસ વીંટળાયેલી હોય છે. ધ્રુવીય જૂથો સપાટી પર હોય છે,જે તેમને પાણીમાં દ્રાવ્ય બનાવે છે.
તેથી,સાચી જોડીઓ છે:
ફાઈબ્રસ $(A)$: $1$ (હાઈડ્રોજન બંધ) અને $4$ (ડાયસલ્ફાઈડ લિંકેજ).
ગ્લોબ્યુલર $(B)$: $2$ (પાણીમાં દ્રાવ્ય) અને $3$ (ગોળાકાર આકાર).
આમ,સાચો વિકલ્પ $A-1, 4; B-2, 3$ છે.

(C) એમિનો એસિડનું આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુ $(pI)$ એ $pH$ છે જ્યાં અણુ પર કોઈ ચોખ્ખો વિદ્યુતભાર હોતો નથી.
સામાન્ય એમિનો એસિડ માટે,આઈસોઈલેક્ટ્રિક બિંદુની ગણતરી બે $pK_a$ મૂલ્યોની સરેરાશ તરીકે કરવામાં આવે છે:
$pI = \frac{pK_{a_1} + pK_{a_2}}{2}$
અહીં $pK_{a_1} = 2.56$ અને $pK_{a_2} = 9.38$ આપેલ છે,
$pI = \frac{2.56 + 9.38}{2} = \frac{11.94}{2} = 5.97$.

(C) $\alpha$-એમિનો એસિડનું સામાન્ય બંધારણ $H_2N-CH(R)-COOH$ છે.
વિકલ્પોનું મૂલ્યાંકન:
$A$. ટાયરોસિન માટે $R = -CH_2-C_6H_4-OH(p)$ છે,જે સાચું છે.
$B$. સિસ્ટીન માટે $R = -CH_2-SH$ છે,જે સાચું છે.
$C$. સેરીન માટે $R = -CH_2-OH$ હોય છે. આપેલ બંધારણ $R = -CH_2-CH_2-S-CH_3$ એ મિથિઓનાઇનનું છે,સેરીનનું નહીં. તેથી,આ ખોટી રીતે જોડાયેલ છે.
$D$. એસ્પરાજીન માટે $R = -CH_2-CONH_2$ છે,જે સાચું છે.

(D) $1$. એમિનો એસિડ '$X$' માં ફિનોલિક હાઈડ્રોક્સી સમૂહ હોય છે. આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Tyrosine$ $(Tyr)$ માં બેન્ઝીન રિંગ સાથે જોડાયેલ ફિનોલિક હાઈડ્રોક્સી સમૂહ હોય છે.
$2$. એમિનો એસિડ '$Y$' માં એમાઈડ સમૂહ હોય છે. આપેલા વિકલ્પોમાંથી,$Glutamine$ $(Gln)$ તેની સાઇડ ચેઇનમાં એમાઈડ સમૂહ $(-CONH_2)$ ધરાવે છે.
$3$. તેથી,'$X$' એ $Tyr$ છે અને '$Y$' એ $Gln$ છે.

(A) એસ્પારજીનનું બંધારણ $H_2N-CO-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ છે.
તેમાં એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$,કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$,અને તેની શૃંખલામાં એમાઈડ સમૂહ $(-CONH_2)$ હાજર હોય છે.

(B) જલીય દ્રાવણમાં,એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ પ્રોટોન ગુમાવી શકે છે અને એમિનો સમૂહ પ્રોટોન સ્વીકારી શકે છે,જેનાથી દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન કહેવાય છે. તેથી,વિધાન $(A)$ સાચું છે.
મોટાભાગના કુદરતી એમિનો એસિડ $L$-બંધારણ ધરાવે છે,જેમાં ફિશર પ્રોજેક્શનમાં $-NH_2$ સમૂહ ડાબી બાજુ હોય છે. તેથી,કારણ $(R)$ સાચું છે.
જોકે,એમિનો એસિડનું $L$-બંધારણ એ કારણ નથી કે તેઓ જલીય દ્રાવણમાં દ્વિધ્રુવીય આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે. દ્વિધ્રુવીય સ્વભાવ તેમનામાં રહેલા ક્રિયાશીલ સમૂહોના એસિડ-બેઝ ગુણધર્મોને કારણે છે. તેથી,$(R)$ એ $(A)$ ની સાચી સમજૂતી નથી.

(B) જલીય દ્રાવણમાં,કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ પ્રોટોન ગુમાવીને કાર્બોક્સિલેટ આયન $(-COO^-)$ બનાવે છે અને એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ પ્રોટોન સ્વીકારીને એમોનિયમ આયન $(-NH_3^+)$ બનાવે છે,જેના પરિણામે દ્વિધ્રુવીય આયન બને છે જેને ઝ્વિટર આયન કહેવાય છે.
આ ઝ્વિટર આયન વિદ્યુતીય રીતે તટસ્થ છે પરંતુ તેમાં ધન અને ઋણ બંને વીજભાર હોય છે.
ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપમાં,એમિનો એસિડ ઉભયગુણી વર્તણૂક દર્શાવે છે કારણ કે તેઓ એસિડ અને બેઝ બંને સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે.
પ્રોલિન એ ખરેખર એક કુદરતી એમિનો એસિડ છે જેમાં દ્વિતીયક એમાઈન સમૂહ હોય છે.
વિધાન $(A)$ અને કારણ $(R)$ બંને સાચા છે,પરંતુ પ્રોલિનમાં દ્વિતીયક એમિનો સમૂહ હોવાની હકીકત એ કારણ નથી કે શા માટે એમિનો એસિડ જલીય દ્રાવણમાં ઝ્વિટર આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે. તેથી,$(R)$ એ $(A)$ ની સાચી સમજૂતી નથી.

(A) આપેલ એમિનો એસિડની રચનાઓ નીચે મુજબ છે:
$1$. હિસ્ટિડિનમાં ઇમિડાઝોલ રિંગ હોય છે,જે એક હેટરોસાયક્લિક રિંગ છે.
$2$. વેલિન એ આઇસોપ્રોપાઇલ સાઇડ ચેઇન ધરાવતું એલિફેટિક એમિનો એસિડ છે.
$3$. આર્જિનિન તેની સાઇડ ચેઇનમાં ગુઆનિડિનો ગ્રુપ ધરાવે છે,જે હેટરોસાયક્લિક રિંગ નથી.
$4$. પ્રોલિનમાં પાયરોલિડિન રિંગ હોય છે,જે એક હેટરોસાયક્લિક રિંગ છે.
તેથી,હિસ્ટિડિન $(i)$ અને પ્રોલિન $(iv)$ બંને હેટરોસાયક્લિક રિંગ ધરાવે છે.

(B) એસ્પાર્ટિક એસિડ એ એસિડિક એમિનો એસિડ છે જેનું બંધારણ $HOOC-CH(NH_2)-CH_2-COOH$ છે.
તેના ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપમાં,$\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ $(-COOH)$ માંથી પ્રોટોન એમિનો ગ્રુપ $(-NH_2)$ પર સ્થળાંતરિત થઈને $-NH_3^{\oplus}$ અને $-COO^{\ominus}$ બનાવે છે.
એસ્પાર્ટિક એસિડમાં તેની સાઇડ ચેઇનમાં વધારાનું કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ હોવાથી,$\alpha$-કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ સૌથી વધુ એસિડિક છે અને શારીરિક pH પર સૌપ્રથમ તેનો પ્રોટોન ગુમાવે છે.
આમ,સાચું ઝ્વિટર આયનિક સ્વરૂપ $H_3\stackrel{\oplus}{N}-CH(COO^{\ominus})-CH_2-COOH$ છે.

(B) આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ પર,એમિનો એસિડ પરનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે,જેના પરિણામે આંતર-આણ્વીય ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક અપાકર્ષણ અને પાણીના અણુઓ સાથેની આંતરક્રિયા ન્યૂનતમ હોય છે. પરિણામે,એમિનો એસિડ તેમની આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ પર પાણીમાં સૌથી ઓછી દ્રાવ્યતા ધરાવે છે. તેથી,આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઈન્ટ પર મહત્તમ દ્રાવ્યતા ધરાવે છે તેવું વિધાન ખોટું છે.

(D) કોડોન એ $DNA$ અથવા $RNA$ ના સ્ટ્રેન્ડ પરના $3$ ક્રમિક બેઝનો ચોક્કસ ક્રમ છે.
તે ચોક્કસ એમિનો એસિડ દર્શાવે છે જે ટ્રાન્સલેશનની પ્રક્રિયા દરમિયાન પ્રોટીન સાંકળમાં ઉમેરવામાં આવે છે.
તેથી,$\underline{A} = 3$ બેઝ,$\underline{B} = \text{એમિનો એસિડ}$,અને $\underline{C} = \text{પ્રોટીન}$.

(C) ટ્રાયપેપ્ટાઈડ્સ એ એમિનો એસિડના પોલિમર છે જેમાં ત્રણ વ્યક્તિગત એમિનો એસિડ એકમો,જેને અવશેષો (residues) કહેવામાં આવે છે,તે એમાઈડ બોન્ડ (પેપ્ટાઈડ બોન્ડ) દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા હોય છે.
આપણી પાસે $3$ અલગ-અલગ એમિનો એસિડ (ગ્લાયસીન,એલેનાઈન અને ફિનાઈલ એલેનાઈન) હોવાથી,શક્ય ટ્રાયપેપ્ટાઈડ્સની સંખ્યા આ $3$ અલગ-અલગ ઘટકોના ક્રમચય (permutations) દ્વારા મળે છે.
ગોઠવણીની સંખ્યા $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$ છે.
તેથી,આ એમિનો એસિડને જોડવાની $6$ અલગ-અલગ રીતો છે.