Amino Acids and Proteins Questions in Gujarati

(D) પ્રોટીન તેના મૂળ સ્વરૂપમાં વિશિષ્ટ ત્રિ-પરિમાણીય બંધારણ અને જૈવિક સક્રિયતા ધરાવે છે. જ્યારે તેને ભૌતિક ફેરફારો (જેમ કે તાપમાન) અથવા રાસાયણિક ફેરફારો (જેમ કે $pH$) ને આધીન કરવામાં આવે છે,ત્યારે હાઇડ્રોજન બંધ તૂટી જાય છે,જેના કારણે પ્રોટીન તેની જૈવિક સક્રિયતા ગુમાવે છે; આ પ્રક્રિયાને વિકૃતિકરણ કહેવાય છે.
વિકૃતિકરણ દરમિયાન,પ્રોટીનનું દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણ નાશ પામે છે,પરંતુ પ્રાથમિક બંધારણ (એમિનો એસિડનો ક્રમ) અકબંધ રહે છે.
તેથી,વિધાન કે વિકૃતિકરણ તમામ $1^{\circ}, 2^{\circ}$ અને $3^{\circ}$ બંધારણોનો નાશ કરે છે તે ખોટું છે.
દૂધનું દહીં બનવું એ બેક્ટેરિયા દ્વારા લેક્ટિક એસિડના નિર્માણને કારણે થતા પ્રોટીન વિકૃતિકરણનું એક ઉત્તમ ઉદાહરણ છે.
આમ,$(A)$ ખોટું છે પરંતુ $(R)$ સાચું છે.

(A) $10$ કરતા વધુ એમિનો એસિડ ધરાવતા પેપ્ટાઈડ્સને પોલિપેપ્ટાઈડ્સ કહેવામાં આવે છે.
પોલિપેપ્ટાઈડ્સ એમિનો એસિડના રેખીય ક્રમ દ્વારા રચાય છે.
કેટલાક પ્રોટીન બે કે તેથી વધુ પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળોના બનેલા હોય છે.
તુલનાત્મક રીતે ટૂંકા પેપ્ટાઈડ્સને ઓલિગોપેપ્ટાઈડ્સ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે,જ્યારે લાંબા પોલિમરને પોલિપેપ્ટાઈડ્સ કહેવામાં આવે છે.
$100$ કરતા વધુ એમિનો એસિડ ધરાવતા અને $10,000 \ u$ કરતા વધુ આણ્વીય દળ ધરાવતા પોલિપેપ્ટાઈડ્સને સામાન્ય રીતે પ્રોટીન કહેવામાં આવે છે.
જોકે,પોલિપેપ્ટાઈડ અને પ્રોટીન વચ્ચેનો તફાવત સ્પષ્ટ નથી.

(C) આપેલ ડાયપેપ્ટાઈડ એક કૃત્રિમ ગળપણ આપનાર પદાર્થ છે જેને $Aspartame$ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે.
તે $L-aspartic$ એસિડ અને $L-phenylalanine$ માંથી મેળવેલ ડાયપેપ્ટાઈડ ડેરિવેટિવનું મિથાઈલ એસ્ટર છે.
તે સુક્રોઝ કરતા આશરે $150-200$ ગણું વધુ ગળ્યું છે,પરંતુ તે રાંધવાના તાપમાને અસ્થિર છે.
તેથી,તેનો ઉપયોગ ઠંડા ખોરાક અને સોફ્ટ ડ્રિંક્સમાં ગળપણ આપનાર પદાર્થ તરીકે થાય છે.
તેથી,સાચો જવાબ વિકલ્પ $(C)$ છે.

(B) એસ્પાર્ટેમ એ એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ફિનાઈલએલેનાઈનમાંથી બનતા ડાયપેપ્ટાઈડનું મિથાઈલ એસ્ટર છે. તેનું રાસાયણિક બંધારણ $H_2N-CH(CH_2COOH)-CONH-CH(CH_2C_6H_5)-COOCH_3$ છે.
બંધારણનું વિશ્લેષણ કરતા,આપણે નીચેના ક્રિયાશીલ સમૂહોને ઓળખી શકીએ છીએ:
$1$. કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$
$2$. એમાઈન સમૂહ $(-NH_2)$
$3$. એમાઈડ લિંકેજ $(-CONH-)$
$4$. એસ્ટર સમૂહ $(-COOCH_3)$
આમ,ક્રિયાશીલ સમૂહોનો સાચો સેટ $-COOH, -NH_2, -CONH-, -COOCH_3$ છે.

(D) ઝ્વિટર આયન એ એક દ્વિધ્રુવીય આયન છે જે એક જ અણુમાં ધન અને ઋણ એમ બંને વીજભારિત સમૂહો ધરાવે છે,જેના પરિણામે તેનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય હોય છે.
એમિનો એસિડમાં,એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ બેઇઝ તરીકે વર્તે છે અને પ્રોટોન સ્વીકારીને $-NH_3^+$ બને છે,જ્યારે કાર્બોક્સિલિક એસિડ સમૂહ $(-COOH)$ એસિડ તરીકે વર્તે છે અને પ્રોટોન ગુમાવીને $-COO^-$ બને છે.
આમ,બંધારણ $R-CH(NH_3^+)-COO^-$ એ એમિનો એસિડનું ઝ્વિટર આયન સ્વરૂપ દર્શાવે છે.

(D) ટેટ્રાપેપ્ટાઈડ $4$ એમિનો એસિડ એકમોના સંઘનન દ્વારા રચાય છે.
રેખીય પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં,પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા હંમેશા એમિનો એસિડ એકમોની સંખ્યા કરતા એક ઓછી હોય છે.
તેથી,ટેટ્રાપેપ્ટાઈડ માટે,એમિનો એસિડની સંખ્યા = $4$ અને પેપ્ટાઈડ બંધની સંખ્યા = $4 - 1 = 3$.

(C) ડાયપેપ્ટાઇડ બે એમિનો એસિડના સંઘનનથી બને છે,જ્યાં એક એમિનો એસિડનો કાર્બોક્સિલ સમૂહ $(-COOH)$ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ સાથે પ્રક્રિયા કરીને પેપ્ટાઇડ બંધ $(-CO-NH-)$ બનાવે છે.
gly-ala (ગ્લાયસીન-એલેનાઇન) ડાયપેપ્ટાઇડ માટે:
$1$. ગ્લાયસીન $(NH_2-CH_2-COOH)$ એ $N$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ છે.
$2$. એલેનાઇન $(NH_2-CH(CH_3)-COOH)$ એ $C$-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ છે.
$3$. પેપ્ટાઇડ બંધ ગ્લાયસીનના $-COOH$ અને એલેનાઇનના $-NH_2$ વચ્ચે બને છે.
$4$. પરિણામી બંધારણ $NH_2-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH$ છે.

(A) વિદ્યુત ક્ષેત્રમાં એમિનો એસિડનું વર્તન તેમના આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ $(pI)$ ની સાપેક્ષે આપેલ $pH$ પર તેમના ચોખ્ખા વીજભાર પર આધાર રાખે છે.
$1$. ગ્લુટામિક એસિડ $(pI = 3.2)$ માટે,$pH = 6.0$ $(pH > pI)$ પર,તે ઋણ આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને એનોડ તરફ સ્થળાંતર કરે છે.
$2$. આર્જીનાઇન $(pI = 10.7)$ માટે,$pH = 6.0$ $(pH < pI)$ પર,તે ધન આયન તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને કેથોડ તરફ સ્થળાંતર કરે છે.
$3$. એલનાઇન $(pI = 6.0)$ માટે,$pH = 6.0$ $(pH = pI)$ પર,તે ઝ્વિટરઆયન (દ્વિધ્રુવીય આયન) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે જેનો ચોખ્ખો વીજભાર શૂન્ય છે અને તે કોઈ પણ ઇલેક્ટ્રોડ તરફ સ્થળાંતર કરતું નથી,તેથી તે દ્રાવણમાં સમાન રીતે વિતરિત રહે છે.

(D) જ્યારે બે અલગ-અલગ એમિનો એસિડ,ગ્લાયસીન $(G)$ અને એલેનાઇન $(A)$,ડાયપેપ્ટાઇડ્સ બનાવવા માટે પ્રક્રિયા કરે છે,ત્યારે તેઓ વિવિધ ક્રમમાં જોડાઈને અલગ-અલગ ઉત્પાદનો બનાવી શકે છે.
શક્ય સંયોજનો નીચે મુજબ છે:
$1.$ ગ્લાયસીન + ગ્લાયસીન $\rightarrow$ ગ્લાયસિલગ્લાયસીન $(G-G)$
$2.$ એલેનાઇન + એલેનાઇન $\rightarrow$ એલેનાઇલેનાઇન $(A-A)$
$3.$ ગ્લાયસીન + એલેનાઇન $\rightarrow$ ગ્લાયસિલેલેનાઇન $(G-A)$
$4.$ એલેનાઇન + ગ્લાયસીન $\rightarrow$ એલેનાઇલગ્લાયસીન $(A-G)$
પ્રશ્નમાં ગ્લાયસીન અને એલેનાઇનમાંથી મેળવી શકાય તેવા ડાયપેપ્ટાઇડ્સ વિશે પૂછવામાં આવ્યું હોવાથી,આનો અર્થ એ છે કે આ બે એમિનો એસિડને સંડોવતા તમામ સંયોજનો (સ્વ-ઘનીકરણ સહિત) શક્ય છે. આમ,સૂચિબદ્ધ તમામ ચાર ડાયપેપ્ટાઇડ્સ બનાવી શકાય છે.

(D) એલેનાઇન એ એક કાયરલ એમિનો એસિડ છે જેમાં એક કાયરલ કેન્દ્ર હોય છે. રેસેમિક મિશ્રણમાં $(R)$ અને $(S)$ બંને એનાન્ટિઓમર્સ હોય છે.
જ્યારે બે એલેનાઇન અણુઓ જોડાઈને રેખીય ડાયપેપ્ટાઇડ બનાવે છે,ત્યારે પરિણામી અણુમાં બે કાયરલ કેન્દ્રો હોય છે (દરેક એલેનાઇન અવશેષમાંથી એક).
દરેક કાયરલ કેન્દ્ર $(R)$ અથવા $(S)$ વિન્યાસમાં અસ્તિત્વ ધરાવી શકે છે.
ડાયપેપ્ટાઇડમાં બે કાયરલ કેન્દ્રો માટે શક્ય સંયોજનો $(R, R)$,$(R, S)$,$(S, R)$ અને $(S, S)$ છે.
આ તમામ સંયોજનો અલગ-અલગ સ્ટીરિયોઆઇસોમર્સ હોવાથી,કુલ $2^2 = 4$ શક્ય આઇસોમેરિક રેખીય ડાયપેપ્ટાઇડ્સ છે.
તેથી,આઇસોમેરિક રેખીય ડાયપેપ્ટાઇડ્સની કુલ સંખ્યા $4$ છે અને સાચો વિકલ્પ $(d)$ છે.

(A) એલેનાઇન એ તટસ્થ એમિનો એસિડ છે જેનો આઇસોઇલેક્ટ્રિક પોઇન્ટ $(pI)$ આશરે $6.0$ છે.
એસિડિક માધ્યમમાં ($pH$ $2-4$),જે $pI$ કરતા ઓછું છે,એમિનો ગ્રુપ પ્રોટોનેટેડ બને છે અને અણુ ધન આયન (cation) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે: $H_{3}N^{+}CH(CH_{3})COOH$ (બંધારણ $I$).
બેઝિક માધ્યમમાં ($pH$ $9-11$),જે $pI$ કરતા વધારે છે,કાર્બોક્સિલ ગ્રુપ ડીપ્રોટોનેટેડ બને છે અને અણુ ઋણ આયન (anion) તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે: $H_{2}NCH(CH_{3})COO^{-}$ (બંધારણ $II$).
તેથી,સાચી જોડી $I$ અને $II$ છે.

(A) ટ્રાયપેપ્ટાઇડ $3$ એમિનો એસિડના સંયોજનથી બને છે.
આપણી પાસે $3$ અલગ એમિનો એસિડ ($ala$,$gly$,$val$) છે અને દરેકનો એક જ વાર ઉપયોગ કરવાનો હોવાથી,શક્ય ગોઠવણીઓની સંખ્યા $3$ વસ્તુઓની $3$ ના જૂથમાં ક્રમચય (permutation) દ્વારા મળે છે.
ગોઠવણીઓની સંખ્યા = $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$.
શક્ય ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સ:
$1. Gly-ala-val$
$2. Gly-val-ala$
$3. Val-gly-ala$
$4. Val-ala-gly$
$5. Ala-val-gly$
$6. Ala-gly-val$
કુલ ટ્રાયપેપ્ટાઇડ્સ = $6$.

(C) આપેલ પેન્ટાપેપ્ટાઇડની રચનાનું વિશ્લેષણ કરીને,આપણે જળવિભાજન દ્વારા પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તોડીને વ્યક્તિગત એમિનો એસિડને ઓળખી શકીએ છીએ. હાજર એમિનો એસિડ છે:
$1$. $N$-ટર્મિનલ: $\text{Threonine} (\text{Thr})$
$2$. બીજું: $\text{Serine} (\text{Ser})$
$3$. ત્રીજું: $\text{Aspartic acid} (\text{Asp})$
$4$. ચોથું: $\text{Glycine} (\text{Gly})$
$5$. $C$-ટર્મિનલ: $\text{Alanine} (\text{Ala})$
આમ,ક્રમ $\text{Thr} - \text{Ser} - \text{Asp} - \text{Gly} - \text{Ala}$ છે.
આમાં,$\text{Threonine}$ એક આવશ્યક એમિનો એસિડ છે. તેથી,$(Y) = \text{Threonine}$ અને ક્રમ $\text{Thr} - \text{Ser} - \text{Asp} - \text{Gly} - \text{Ala}$ છે.

(C) . ઉત્સેચકો પ્રક્રિયાની સક્રિયકરણ ઊર્જા ઘટાડે છે,જેથી સુક્રોઝનું જળવિભાજન એસિડ ઉદ્દીપન કરતા ઝડપી બને છે. આ વિધાન સાચું છે.
$B$. વિકૃતિકરણ પ્રોટીનના દ્વિતીયક અને તૃતીયક બંધારણને જાળવી રાખતા હાઇડ્રોજન બંધોને તોડે છે,પરંતુ પ્રાથમિક બંધારણ અકબંધ રહે છે. આ વિધાન સાચું છે.
$C$. ન્યુક્લિયોટાઇડ્સ પેન્ટોઝ શર્કરાના $C_{3}$ અને $C_{5}$ કાર્બન વચ્ચે ફોસ્ફોડાયએસ્ટર બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. આ વિધાન ખોટું છે.
$D$. ચતુર્થક બંધારણ એ પ્રોટીન સંકુલમાં બહુવિધ પોલીપેપ્ટાઇડ સબ્યુનિટ્સની ગોઠવણી દર્શાવે છે. આ વિધાન ખોટું છે.
તેથી,માત્ર વિધાનો $A$ અને $B$ સાચા છે.

(C) પ્રોટીનનું પ્રાથમિક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઈડ શૃંખલામાં એમિનો એસિડના ચોક્કસ રેખીય ક્રમ દ્વારા વ્યાખ્યાયિત થાય છે જે પેપ્ટાઈડ બંધ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા હોય છે. આ ક્રમ પ્રોટીનના ઉચ્ચ-સ્તરના બંધારણો (દ્વિતીયક,તૃતીયક,ચતુર્થક) માં આગળના ફોલ્ડિંગને નિર્ધારિત કરે છે.

(A) . ગ્લુટામાઇન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં એમાઇડ સમૂહ $(-CONH_2)$ ધરાવે છે,જે હોફમેન બ્રોમામાઇડ વિઘટન પ્રક્રિયા આપી શકે છે $(IV)$.
$B$. લાયસિન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં પ્રાથમિક એમિનો સમૂહ $(-NH_2)$ ધરાવે છે,જે હિન્સબર્ગ કસોટીમાં બેન્ઝીન સલ્ફોનાઇલ ક્લોરાઇડ સાથે પ્રક્રિયા કરે છે $(I)$.
$C$. ટાયરોસિન: તેમાં ફિનોલિક સમૂહ (બેન્ઝીન રિંગ સાથે જોડાયેલ $-OH$) હોય છે,જે તટસ્થ $FeCl_3$ દ્રાવણ સાથે જાંબલી રંગ આપે છે $(II)$.
$D$. સેરીન: તેની સાઇડ ચેઇનમાં પ્રાથમિક આલ્કોહોલ સમૂહ $(-CH_2OH)$ ધરાવે છે,જે સેરિક એમોનિયમ નાઈટ્રેટ કસોટીમાં લાલ રંગ આપે છે $(III)$.
તેથી,સાચી જોડ છે: $A-IV, B-I, C-II, D-III$.

(C) ફિનોલિક સમૂહ ધરાવતા એમિનો એસિડ તટસ્થ ફેરિક ક્લોરાઇડ દ્રાવણ સાથે લાક્ષણિક જાંબલી રંગ આપે છે.
ટાયરોસિનમાં ફિનોલિક સાઇડ ચેઇન ($p-hydroxybenzyl$ સમૂહ) હોય છે.
તેથી,ટાયરોસિન તટસ્થ ફેરિક ક્લોરાઇડ સાથે પ્રક્રિયા કરીને જાંબલી રંગનું સંકીર્ણ બનાવે છે.

(C) પ્રોટીનનું તૃતીયક બંધારણ એ પોલીપેપ્ટાઇડ શૃંખલાના ત્રિ-પરિમાણીય ગૂંચળાને દર્શાવે છે.
આ બંધારણ $pH$,તાપમાન અથવા દ્રાવકની ધ્રુવીયતા જેવા પર્યાવરણીય ફેરફારો પ્રત્યે સંવેદનશીલ હોય છે,જે વિકૃતિકરણ (denaturation) તરફ દોરી શકે છે.
વિધાન $(C)$ દાવો કરે છે કે $pH$ માં ફેરફાર થવા છતાં બંધારણ અકબંધ રહે છે,જે ખોટું છે.
$pH$ માં ફેરફાર થવાથી સાઇડ ચેઇન્સની આયનીકરણ સ્થિતિ બદલાય છે,જે સ્થિર વિદ્યુતીય આંતરક્રિયાઓ અને હાઇડ્રોજન બંધોને તોડી નાખે છે જે તૃતીયક બંધારણને સ્થિર રાખે છે.