Amino Acids and Proteins Questions in Hindi

(D) अपनी मूल अवस्था में प्रोटीन एक विशिष्ट त्रि-आयामी संरचना और जैविक सक्रियता रखता है। जब इसे भौतिक परिवर्तनों (जैसे तापमान) या रासायनिक परिवर्तनों (जैसे $pH$) के अधीन किया जाता है,तो हाइड्रोजन बंध टूट जाते हैं,जिससे प्रोटीन अपनी जैविक सक्रियता खो देता है; इस प्रक्रिया को विकृतीकरण कहा जाता है।
विकृतीकरण के दौरान,प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं,लेकिन प्राथमिक संरचना (अमीनो एसिड का क्रम) बरकरार रहती है।
इसलिए,यह कथन कि विकृतीकरण सभी $1^{\circ}, 2^{\circ}$ और $3^{\circ}$ संरचनाओं को नष्ट कर देता है,असत्य है।
दूध का दही जमना प्रोटीन के विकृतीकरण का एक उत्कृष्ट उदाहरण है जो दूध में मौजूद बैक्टीरिया द्वारा लैक्टिक एसिड के निर्माण के कारण होता है।
अतः,$(A)$ असत्य है लेकिन $(R)$ सत्य है।

(A) $10$ से अधिक अमीनो एसिड वाले पेप्टाइड्स को पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है।
पॉलीपेप्टाइड्स अमीनो एसिड के रैखिक अनुक्रम द्वारा बनते हैं।
कुछ प्रोटीन दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं।
अपेक्षाकृत छोटे पेप्टाइड्स को ओलिगोपेप्टाइड्स के रूप में जाना जाता है,जबकि लंबे पॉलिमर को पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है।
$100$ से अधिक अमीनो एसिड वाले और $10,000 \ u$ से अधिक आणविक द्रव्यमान वाले पॉलीपेप्टाइड्स को आमतौर पर प्रोटीन कहा जाता है।
हालाँकि,एक पॉलीपेप्टाइड और एक प्रोटीन के बीच का अंतर स्पष्ट नहीं है।

(C) दिया गया डाइपेप्टाइड एक कृत्रिम मिठास उत्पन्न करने वाला पदार्थ है जिसे $Aspartame$ के रूप में जाना जाता है।
यह $L-aspartic$ एसिड और $L-phenylalanine$ से प्राप्त डाइपेप्टाइड व्युत्पन्न का मिथाइल एस्टर है।
यह सुक्रोज की तुलना में लगभग $150-200$ गुना अधिक मीठा होता है,लेकिन खाना पकाने के तापमान पर अस्थिर होता है।
इसलिए,इसका उपयोग ठंडे खाद्य पदार्थों और शीतल पेय में मिठास उत्पन्न करने वाले एजेंट के रूप में किया जाता है।
अतः,सही उत्तर विकल्प $(C)$ है।

(B) एस्पार्टेम एस्पार्टिक एसिड और फेनिलएलनिन से बने डाइपेप्टाइड का मिथाइल एस्टर है। इसकी रासायनिक संरचना $H_2N-CH(CH_2COOH)-CONH-CH(CH_2C_6H_5)-COOCH_3$ है।
संरचना का विश्लेषण करने पर,हम निम्नलिखित कार्यात्मक समूहों की पहचान कर सकते हैं:
$1$. कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$
$2$. एमाइन समूह $(-NH_2)$
$3$. एमाइड लिंकेज $(-CONH-)$
$4$. एस्टर समूह $(-COOCH_3)$
अतः,कार्यात्मक समूहों का सही सेट $-COOH, -NH_2, -CONH-, -COOCH_3$ है।

(D) ज़्विटर आयन एक द्विध्रुवीय आयन है जिसमें एक ही अणु के भीतर धनात्मक और ऋणात्मक आवेशित समूह दोनों होते हैं,जिसके परिणामस्वरूप शुद्ध आवेश शून्य होता है।
अमीनो एसिड में,अमीनो समूह $(-NH_2)$ एक क्षार के रूप में कार्य करता है और प्रोटॉन स्वीकार करके $-NH_3^+$ बन जाता है,जबकि कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ एक अम्ल के रूप में कार्य करता है और प्रोटॉन दान करके $-COO^-$ बन जाता है।
अतः,संरचना $R-CH(NH_3^+)-COO^-$ अमीनो एसिड के ज़्विटर आयन रूप को दर्शाती है।

(D) एक टेट्रापेप्टाइड $4$ अमीनो एसिड इकाइयों के संघनन द्वारा बनता है।
एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में,पेप्टाइड बंधों की संख्या हमेशा अमीनो एसिड इकाइयों की संख्या से एक कम होती है।
इसलिए,एक टेट्रापेप्टाइड के लिए,अमीनो एसिड की संख्या = $4$ और पेप्टाइड बंधों की संख्या = $4 - 1 = 3$.

(C) एक डाइपेप्टाइड दो अमीनो एसिड के संघनन से बनता है,जहाँ एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के साथ अभिक्रिया करके एक पेप्टाइड बंध $(-CO-NH-)$ बनाता है।
gly-ala (ग्लाइसिन-एलानिन) डाइपेप्टाइड के लिए:
$1$. ग्लाइसिन $(NH_2-CH_2-COOH)$ $N$-टर्मिनल अमीनो एसिड है।
$2$. एलानिन $(NH_2-CH(CH_3)-COOH)$ $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड है।
$3$. पेप्टाइड बंध ग्लाइसिन के $-COOH$ और एलानिन के $-NH_2$ के बीच बनता है।
$4$. परिणामी संरचना $NH_2-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH$ है।

(A) विद्युत क्षेत्र में अमीनो एसिड का व्यवहार उनके आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ के सापेक्ष दिए गए $pH$ पर उनके शुद्ध आवेश पर निर्भर करता है।
$1$. ग्लूटामिक एसिड $(pI = 3.2)$ के लिए,$pH = 6.0$ $(pH > pI)$ पर,यह ऋणायन के रूप में मौजूद होता है और एनोड की ओर स्थानांतरित होता है।
$2$. आर्जिनिन $(pI = 10.7)$ के लिए,$pH = 6.0$ $(pH < pI)$ पर,यह धनायन के रूप में मौजूद होता है और कैथोड की ओर स्थानांतरित होता है।
$3$. एलेनिन $(pI = 6.0)$ के लिए,$pH = 6.0$ $(pH = pI)$ पर,यह ज़्विटरआयन (द्विध्रुवीय आयन) के रूप में मौजूद होता है जिसका शुद्ध आवेश शून्य होता है और यह किसी भी इलेक्ट्रोड की ओर स्थानांतरित नहीं होता है,जिससे यह घोल में समान रूप से वितरित रहता है।

(D) जब दो अलग-अलग अमीनो एसिड,ग्लाइसिन $(G)$ और एलैनिन $(A)$,डाइपेप्टाइड्स बनाने के लिए प्रतिक्रिया करते हैं,तो वे अलग-अलग उत्पादों का निर्माण करने के लिए विभिन्न अनुक्रमों में जुड़ सकते हैं।
संभावित संयोजन इस प्रकार हैं:
$1.$ ग्लाइसिन + ग्लाइसिन $\rightarrow$ ग्लाइसिलग्लाइसिन $(G-G)$
$2.$ एलैनिन + एलैनिन $\rightarrow$ एलैनिलएलानिन $(A-A)$
$3.$ ग्लाइसिन + एलैनिन $\rightarrow$ ग्लाइसिलएलानिन $(G-A)$
$4.$ एलैनिन + ग्लाइसिन $\rightarrow$ एलैनिलग्लाइसिन $(A-G)$
चूंकि प्रश्न में ग्लाइसिन और एलैनिन से प्राप्त किए जा सकने वाले डाइपेप्टाइड्स के बारे में पूछा गया है,इसका अर्थ है कि इन दो अमीनो एसिड से जुड़े सभी संयोजन (स्व-संक्षेपण सहित) संभव हैं। अतः,सूचीबद्ध सभी चार डाइपेप्टाइड्स का निर्माण किया जा सकता है।

(D) एलेनिन एक कायरल अमीनो एसिड है जिसमें एक कायरल केंद्र होता है। रेसेमिक मिश्रण में $(R)$ और $(S)$ दोनों एनैन्टीओमर्स होते हैं।
जब दो एलेनिन अणु मिलकर एक रैखिक डाइपेप्टाइड बनाते हैं,तो परिणामी अणु में दो कायरल केंद्र होते हैं (प्रत्येक एलेनिन अवशेष से एक)।
प्रत्येक कायरल केंद्र $(R)$ या $(S)$ विन्यास में मौजूद हो सकता है।
डाइपेप्टाइड में दो कायरल केंद्रों के लिए संभावित संयोजन $(R, R)$,$(R, S)$,$(S, R)$ और $(S, S)$ हैं।
चूंकि ये सभी संयोजन अलग-अलग स्टीरियोआइसोमर्स का प्रतिनिधित्व करते हैं,इसलिए कुल $2^2 = 4$ संभावित आइसोमेरिक रैखिक डाइपेप्टाइड्स हैं।
अतः,आइसोमेरिक रैखिक डाइपेप्टाइड्स की कुल संख्या $4$ है और सही विकल्प $(d)$ है।

(A) एलेनिन एक उदासीन अमीनो एसिड है जिसका आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट $(pI)$ लगभग $6.0$ होता है।
अम्लीय माध्यम ($pH$ $2-4$) में,जो $pI$ से कम है,अमीनो समूह प्रोटोनेटेड हो जाता है और अणु धनायन (cation) के रूप में मौजूद होता है: $H_{3}N^{+}CH(CH_{3})COOH$ (संरचना $I$)।
क्षारीय माध्यम ($pH$ $9-11$) में,जो $pI$ से अधिक है,कार्बोक्सिल समूह डीप्रोटोनेटेड हो जाता है और अणु ऋणायन (anion) के रूप में मौजूद होता है: $H_{2}NCH(CH_{3})COO^{-}$ (संरचना $II$)।
अतः,सही युग्म $I$ और $II$ है।

(A) एक ट्राइपेप्टाइड $3$ अमीनो एसिड के संयोजन से बनता है।
चूंकि हमारे पास $3$ अलग-अलग अमीनो एसिड ($ala$,$gly$,$val$) हैं और प्रत्येक का उपयोग केवल एक बार किया जाना है,इसलिए संभावित व्यवस्थाओं की संख्या $3$ वस्तुओं को $3$ के समूह में क्रमचय (permutation) द्वारा प्राप्त की जाती है।
व्यवस्थाओं की संख्या = $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$.
संभावित ट्राइपेप्टाइड्स हैं:
$1. Gly-ala-val$
$2. Gly-val-ala$
$3. Val-gly-ala$
$4. Val-ala-gly$
$5. Ala-val-gly$
$6. Ala-gly-val$
कुल ट्राइपेप्टाइड्स = $6$.

(C) पेंटापेप्टाइड की संरचना का विश्लेषण करके,हम जल-अपघटन द्वारा पेप्टाइड बंधों को तोड़कर व्यक्तिगत अमीनो एसिड की पहचान कर सकते हैं। मौजूद अमीनो एसिड हैं:
$1$. $N$-टर्मिनल: $\text{Threonine} (\text{Thr})$
$2$. दूसरा: $\text{Serine} (\text{Ser})$
$3$. तीसरा: $\text{Aspartic acid} (\text{Asp})$
$4$. चौथा: $\text{Glycine} (\text{Gly})$
$5$. $C$-टर्मिनल: $\text{Alanine} (\text{Ala})$
अतः,अनुक्रम $\text{Thr} - \text{Ser} - \text{Asp} - \text{Gly} - \text{Ala}$ है।
इनमें से,$\text{Threonine}$ एक आवश्यक अमीनो एसिड है। इसलिए,$(Y) = \text{Threonine}$ और अनुक्रम $\text{Thr} - \text{Ser} - \text{Asp} - \text{Gly} - \text{Ala}$ है।

(C) . एंजाइम अभिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम करते हैं,जिससे सुक्रोज का जल-अपघटन अम्ल-उत्प्रेरण की तुलना में तेज हो जाता है। यह कथन सही है।
$B$. विकृतीकरण प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं को बनाए रखने वाले हाइड्रोजन बंधों को तोड़ देता है,लेकिन प्राथमिक संरचना बरकरार रहती है। यह कथन सही है।
$C$. न्यूक्लियोटाइड पेंटोज शर्करा के $C_{3}$ और $C_{5}$ कार्बन के बीच फॉस्फोडिएस्टर लिंकेज द्वारा जुड़े होते हैं,न कि ग्लाइकोसिडिक लिंकेज द्वारा। यह कथन गलत है।
$D$. चतुर्धातुक संरचना एक प्रोटीन परिसर में कई पॉलीपेप्टाइड सबयूनिट्स की व्यवस्था को दर्शाती है। यह कथन गलत है।
अतः,केवल कथन $A$ और $B$ सही हैं।

(C) प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के विशिष्ट रैखिक क्रम द्वारा परिभाषित होती है जो पेप्टाइड बंधों द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं। यह क्रम प्रोटीन के उच्च-स्तरीय संरचनाओं (द्वितीयक,तृतीयक,चतुर्थक) में आगे के वलन (folding) को निर्धारित करता है।

(A) . ग्लूटामाइन: इसकी पार्श्व श्रृंखला में एमाइड समूह $(-CONH_2)$ होता है,जो हॉफमैन ब्रोमामाइड निम्नीकरण अभिक्रिया दे सकता है $(IV)$.
$B$. लाइसिन: इसकी पार्श्व श्रृंखला में प्राथमिक अमीनो समूह $(-NH_2)$ होता है,जो हिन्सबर्ग परीक्षण में बेंजीन सल्फोनाइल क्लोराइड के साथ अभिक्रिया करता है $(I)$.
$C$. टायरोसिन: इसमें फेनोलिक समूह (बेंजीन वलय से जुड़ा $-OH$) होता है,जो उदासीन $FeCl_3$ विलयन के साथ बैंगनी रंग देता है $(II)$.
$D$. सेरीन: इसकी पार्श्व श्रृंखला में प्राथमिक अल्कोहल समूह $(-CH_2OH)$ होता है,जो सेरिक अमोनियम नाइट्रेट परीक्षण में लाल रंग देता है $(III)$.
अतः,सही सुमेलन है: $A-IV, B-I, C-II, D-III$.

(C) फिनोलिक समूह युक्त अमीनो एसिड उदासीन फेरिक क्लोराइड विलयन के साथ एक विशिष्ट बैंगनी रंग देते हैं।
टायरोसिन में एक फिनोलिक साइड चेन ($p-hydroxybenzyl$ समूह) होती है।
इसलिए,टायरोसिन उदासीन फेरिक क्लोराइड के साथ अभिक्रिया करके बैंगनी रंग का संकुल बनाता है।

(C) प्रोटीन की तृतीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के त्रि-आयामी वलन (folding) को संदर्भित करती है।
यह संरचना $pH$,तापमान या विलायक की ध्रुवीयता जैसे पर्यावरणीय परिवर्तनों के प्रति संवेदनशील होती है,जो विकृतीकरण (denaturation) का कारण बन सकते हैं।
कथन $(C)$ दावा करता है कि $pH$ में परिवर्तन होने पर संरचना बरकरार रहती है,जो गलत है।
$pH$ में परिवर्तन साइड चेन की आयनीकरण अवस्थाओं को बदल देता है,जिससे वे स्थिर वैद्युत इंटरैक्शन और हाइड्रोजन बॉन्ड टूट जाते हैं जो तृतीयक संरचना को स्थिर करते हैं।