Amino Acids and Proteins Questions in Hindi

(A) एक ट्राइपेप्टाइड $3$ अमीनो एसिड के संयोजन से बनता है।
चूंकि $20$ विभिन्न प्रकार के प्राकृतिक रूप से पाए जाने वाले अमीनो एसिड हैं और ट्राइपेप्टाइड में प्रत्येक स्थान को इन $20$ अमीनो एसिड में से किसी के द्वारा भी भरा जा सकता है,इसलिए संभावित ट्राइपेप्टाइड्स की कुल संख्या की गणना $20 \times 20 \times 20 = 20^{3}$ के रूप में की जाती है।
अतः,ट्राइपेप्टाइड्स की कुल संख्या $8000$ है।

(D) एक अमीनो अम्ल प्रकाशिक रूप से सक्रिय होता है यदि इसमें कम से कम एक कायरल कार्बन परमाणु (चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा एक असममित कार्बन परमाणु) हो।
ग्लाइसिन की संरचना $NH_2-CH_2-COOH$ है।
ग्लाइसिन में,केंद्रीय कार्बन परमाणु दो समान हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है,जिसका अर्थ है कि इसमें कोई कायरल केंद्र नहीं होता है।
इसलिए,ग्लाइसिन एकमात्र प्राकृतिक अमीनो अम्ल है जो प्रकाशिक रूप से सक्रिय नहीं है।

(C)
रेशेदार प्रोटीन सामान्यतः जल में अघुलनशील होते हैं क्योंकि इनमें मजबूत अंतर-आणविक हाइड्रोजन बंध और डाइसल्फाइड लिंकेज होते हैं जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को एक साथ बांधे रखते हैं।

(C) थायरोक्सिन,जिसे टेट्राआयोडोथायरोनिन या $T_4$ के रूप में भी जाना जाता है,अमीनो एसिड टायरोसिन का एक आयोडीनेटेड व्युत्पन्न है।
यह थायराइड ग्रंथि द्वारा उत्पादित एक हार्मोन है और शरीर में चयापचय और विकास को विनियमित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

(C) इंसुलिन दो पेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना होता है जिन्हें $A$ श्रृंखला और $B$ श्रृंखला कहा जाता है।
$A$ श्रृंखला में $21$ अमीनो एसिड अवशेष और $B$ श्रृंखला में $30$ अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।
ये दो श्रृंखलाएं दो अंतर-श्रृंखला डाइसल्फाइड पुलों द्वारा एक साथ जुड़ी होती हैं।
इसके अतिरिक्त,$A$ श्रृंखला के भीतर एक अंतः-श्रृंखला डाइसल्फाइड पुल भी होता है।
इसलिए,इंसुलिन में डाइसल्फाइड लिंकेज की कुल संख्या $3$ है।

(B) $Proteins$ $\alpha$-अमीनो एसिड के संघनन बहुलक हैं।
$Proteins$ में पेप्टाइड बंध होते हैं,जिन्हें $(-CO-NH-)$ लिंकेज द्वारा दर्शाया जाता है।

(B) $1$. दिए गए अमीनो एसिड का विश्लेषण करें:
$a)$ Lysine: आवश्यक,क्षारीय
$b)$ Alanine: गैर-आवश्यक,उदासीन
$c)$ Serine: गैर-आवश्यक,उदासीन
$d)$ Arginine: आवश्यक,क्षारीय
$e)$ Tyrosine: गैर-आवश्यक,उदासीन
$2$. $X$ आवश्यक और क्षारीय अमीनो एसिड का प्रतिनिधित्व करता है: Lysine $(a)$ और Arginine $(d)$।
$3$. $Y$ गैर-आवश्यक और उदासीन अमीनो एसिड का प्रतिनिधित्व करता है: Alanine $(b)$,Serine $(c)$,और Tyrosine $(e)$।
$4$. इसलिए,$X = a, d$ और $Y = b, c, e$।

(C) कथन-$I$ सही है: लाइसिन और आर्जिनिन वास्तव में क्षारीय अमीनो एसिड हैं (अतिरिक्त अमीनो समूहों की उपस्थिति के कारण) और वे आवश्यक अमीनो एसिड हैं (मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किए जा सकते)।
कथन-$II$ गलत है: हालांकि ल्यूसीन और फेनिलएलनिन उदासीन अमीनो एसिड हैं,लेकिन वे दोनों आवश्यक अमीनो एसिड हैं,गैर-आवश्यक नहीं।
इसलिए,कथन-$I$ सही है,लेकिन कथन-$II$ गलत है।

(D) आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।
दिए गए विकल्पों में से:
$1$) ल्यूसीन एक आवश्यक अमीनो एसिड है।
$2$) हिस्टिडीन एक आवश्यक अमीनो एसिड है।
$3$) टायरोसीन और सिस्टीन गैर-आवश्यक अमीनो एसिड हैं क्योंकि इन्हें शरीर द्वारा बनाया जा सकता है।
इसलिए,$A$ (ल्यूसीन) और $D$ (हिस्टिडीन) आवश्यक अमीनो एसिड हैं।
सही विकल्प $D$ है।

(C) आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए।
दिए गए विकल्पों में से,ल्यूसीन एक आवश्यक अमीनो एसिड है।

(C) एस्पाराजिन की संरचना $H_2N-CO-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ है।
इसमें इसकी पार्श्व श्रृंखला (side chain) में एक अमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$,और एक एमाइड समूह $(-CONH_2)$ होता है।
अतः,सही विकल्प $C$ है।

(A) दिए गए अमीनो एसिड हैं: $Val$ (वेलिन),$Gly$ (ग्लाइसिन),$Leu$ (ल्यूसीन),$Lys$ (लाइसिन),$Pro$ (प्रोलीन),और $Ser$ (सेरीन)।
आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए। दी गई सूची में,$Val$,$Leu$,और $Lys$ आवश्यक अमीनो एसिड हैं।
गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे होते हैं जिन्हें शरीर द्वारा संश्लेषित किया जा सकता है। दी गई सूची में,$Gly$,$Pro$,और $Ser$ गैर-आवश्यक अमीनो एसिड हैं।
इस प्रकार,$3$ आवश्यक और $3$ गैर-आवश्यक अमीनो एसिड हैं।
अतः,सही विकल्प $A$ है।

(D) थ्रियोनिन की संरचना $CH_3-CH(OH)-CH(NH_2)-COOH$ है।
इस संरचना में,$-NH_2$ समूह से जुड़ा कार्बन परमाणु कायरल है क्योंकि यह चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा है: $-H$,$-NH_2$,$-COOH$ और $-CH(OH)CH_3$ समूह।
$-OH$ समूह से जुड़ा कार्बन परमाणु भी कायरल है क्योंकि यह चार अलग-अलग समूहों से जुड़ा है: $-H$,$-OH$,$-CH_3$ और $-CH(NH_2)COOH$ समूह।
इसलिए,थ्रियोनिन में $2$ कायरल केंद्र होते हैं।

(C) आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें मानव शरीर द्वारा संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और इन्हें आहार के माध्यम से प्राप्त किया जाना चाहिए। गैर-आवश्यक अमीनो एसिड वे हैं जिन्हें शरीर स्वयं संश्लेषित कर सकता है।

आवश्यक अमीनो एसिड	गैर-आवश्यक अमीनो एसिड
$Arginine$ $(Arg)$	$Alanine$ $(Ala)$
$Histidine$ $(His)$	$Asparagine$ $(Asn)$
$Isoleucine$ $(Ile)$	$Aspartic$ $acid$ $(Asp)$
$Leucine$ $(Leu)$	$Glutamic$ $acid$ $(Glu)$
$Lysine$ $(Lys)$	$Glutamine$ $(Gln)$
$Methionine$ $(Met)$	$Glycine$ $(Gly)$
$Phenylalanine$ $(Phe)$	$Proline$ $(Pro)$
$Threonine$ $(Thr)$	$Serine$ $(Ser)$
$Tryptophan$ $(Trp)$	$Cysteine$ $(Cys)$
$Valine$ $(Val)$	$Tyrosine$ $(Tyr)$

तालिका के आधार पर,$Glutamine$ एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है।

(B) एक डाइपेप्टाइड का निर्माण एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ और दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह $(-NH_2)$ के बीच संघनन अभिक्रिया द्वारा होता है।
$Gly-Ala$ डाइपेप्टाइड में,$Gly$ (ग्लाइसिन) $N$-टर्मिनल अमीनो एसिड है और $Ala$ (एलानिन) $C$-टर्मिनल अमीनो एसिड है।
ग्लाइसिन की संरचना: $H_2N-CH_2-COOH$
एलानिन की संरचना: $H_2N-CH(CH_3)-COOH$
जब $Gly$ और $Ala$ जुड़ते हैं,तो $Gly$ का $-COOH$ समूह $Ala$ के $-NH_2$ समूह के साथ अभिक्रिया करके एक पेप्टाइड बॉन्ड $(-CO-NH-)$ बनाता है।
परिणामी संरचना $H_2N-CH_2-CO-NH-CH(CH_3)-COOH$ है।

(D) $S$-युक्त अमीनो एसिड सिस्टीन और मेथियोनीन हैं।
सेरीन एक $-OH$ युक्त अमीनो एसिड है।
लाइसिन एक क्षारीय अमीनो एसिड है जिसमें एक अतिरिक्त $-NH_2$ समूह होता है।
अतः,सही विकल्प $(B)$ और $(D)$ हैं।

(C) यह निर्धारित करने के लिए कि किन अमीनो एसिड की साइड चेन में $-OH$ (हाइड्रॉक्सिल) समूह मौजूद है,आइए उनकी संरचनाओं की जांच करें:
$1$. लाइसिन: इसकी साइड चेन में एक अमीनो समूह $(-NH_2)$ होता है।
$2$. सेरीन: इसकी साइड चेन में एक हाइड्रॉक्सिलमिथाइल समूह $(-CH_2OH)$ होता है,जिसमें $-OH$ समूह शामिल है।
$3$. टायरोसिन: इसकी साइड चेन में एक फेनोलिक समूह $(-C_6H_4OH)$ होता है,जिसमें $-OH$ समूह शामिल है।
$4$. वैलीन: इसकी साइड चेन में एक आइसोप्रोपिल समूह $(-CH(CH_3)_2)$ होता है,जिसमें $-OH$ समूह नहीं होता है।
इसलिए,सेरीन और टायरोसिन दोनों में $-OH$ समूह होता है। सही विकल्प $(C)$ है।

(D) आवश्यक अमीनो एसिड हमारे शरीर में संश्लेषित नहीं किए जा सकते हैं,इसलिए हमें उन्हें अपने आहार में लेना पड़ता है।
अमीनो एसिड पानी में घुलनशील होते हैं लेकिन आमतौर पर ईथर जैसे कार्बनिक सॉल्वैंट्स में अघुलनशील होते हैं।
अपनी क्रिस्टलीय प्रकृति के कारण,द्विध्रुव-द्विध्रुव (dipole-dipole) इंटरैक्शन के कारण ये उच्च गलनांक वाले ठोस होते हैं।
जलीय घोल में,ये नीचे दिखाए गए अनुसार द्विध्रुवीय ज़्विटर आयनों के रूप में मौजूद होते हैं:
$H_3N^+-CH(R)-COO^-$

(A) सेरीन $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ रासायनिक संरचना वाला एक अमीनो एसिड है।
अमीनो समूह $(-NH_2)$ और कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$ के अलावा,इसमें इसकी साइड चेन में एक हाइड्रॉक्सिल समूह $(-OH)$ उपस्थित होता है।

(C) मानव इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं,श्रृंखला $A$ और श्रृंखला $B$ से बना है,जो डाइसल्फाइड बॉन्ड द्वारा जुड़ी होती हैं।
श्रृंखला $A$ में $21$ अमीनो एसिड और श्रृंखला $B$ में $30$ अमीनो एसिड होते हैं।
अतः,इंसुलिन में अमीनो एसिड की कुल संख्या $21 + 30 = 51$ है।

(A) एक अमीनो एसिड प्रकाशिक रूप से सक्रिय होता है यदि इसमें कम से कम एक कायरल (असममित) कार्बन परमाणु हो।
ग्लाइसिन की संरचना $H_2N-CH_2-COOH$ है।
ग्लाइसिन में,केंद्रीय कार्बन परमाणु दो समान हाइड्रोजन परमाणुओं से जुड़ा होता है,जिसका अर्थ है कि इसमें कोई कायरल केंद्र नहीं है।
इसलिए,ग्लाइसिन एकमात्र प्राकृतिक अमीनो एसिड है जो प्रकाशिक रूप से निष्क्रिय है।

(C) अमीनो एसिड में अम्लीय $(-COOH)$ और क्षारीय $(-NH_2)$ दोनों समूह होते हैं।
अम्लीय माध्यम (कम $pH$) में,$-NH_2$ समूह एक प्रोटॉन स्वीकार करके धनायन $(R-CH(NH_3^+)-COOH)$ बनाता है।
क्षारीय माध्यम (उच्च $pH$) में,$-COOH$ समूह एक प्रोटॉन खोकर ऋणायन $(R-CH(NH_2)-COO^-)$ बनाता है।
आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर,वे ज़्विटर आयन $(R-CH(NH_3^+)-COO^-)$ के रूप में मौजूद होते हैं।
इस प्रकार,कथन सही है।
हालाँकि,कारण में कहा गया है कि वे अम्लीय माध्यम में ऋणायनिक रूप में और क्षारीय माध्यम में धनायनिक रूप में होते हैं,जो वास्तविक रासायनिक व्यवहार के विपरीत है।
इसलिए,कारण गलत है।

(A) $\alpha$-अमीनो अम्ल का सामान्य सूत्र $NH_2-CH(R)-COOH$ है।
ट्रिप्टोफैन में,$R$ समूह इंडोलिल-मिथाइल समूह होता है।
हिस्टिडीन में,$R$ समूह इमिडाज़ोलिल-मिथाइल समूह होता है।
अतः,ट्रिप्टोफैन $(X)$ और हिस्टिडीन $(Y)$ के लिए $R$ समूह क्रमशः इंडोलिल-मिथाइल और इमिडाज़ोलिल-मिथाइल समूह हैं।

(B) $\alpha$-अमीनो अम्ल का सामान्य सूत्र $H_2N-CH(R)-COOH$ होता है।
सेरीन अमीनो अम्ल के लिए,$-R$ पार्श्व श्रृंखला एक हाइड्रोक्सीमिथाइल समूह है,जिसे $-CH_2OH$ के रूप में दर्शाया जाता है।
अतः,सही विकल्प $B$ है।

(A) अमीनो एसिड $Tryptophan$ की साइड चेन में एक इंडोल रिंग होती है।
इंडोल रिंग एक बाइसाइक्लिक संरचना है जिसमें छह-सदस्यीय बेंजीन रिंग और पांच-सदस्यीय नाइट्रोजन युक्त पाइरोल रिंग जुड़ी होती है।
दिए गए विकल्पों में से,$Tryptophan$ ही एकमात्र अमीनो एसिड है जिसमें यह विशिष्ट संरचनात्मक विशेषता होती है।

(C) कथन-$I$ सही है क्योंकि प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड के विशिष्ट अनुक्रम को संदर्भित करती है।
कथन-$II$ गलत है क्योंकि $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट संरचनाएं प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के उदाहरण हैं,न कि तृतीयक संरचना के। तृतीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के समग्र त्रि-आयामी फोल्डिंग को संदर्भित करती है।

(C) प्रोटीन की $Primary$ (प्राथमिक) संरचना एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के विशिष्ट क्रम को संदर्भित करती है,जो इसके गठन को परिभाषित करती है।
$Secondary$ (द्वितीयक) संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्थानीय तहों जैसे $\alpha$-हेलिक्स और $\beta$-प्लीटेड शीट को संदर्भित करती है,जो हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा स्थिर होती है।
$Tertiary$ (तृतीयक) संरचना एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के समग्र त्रि-आयामी आकार को संदर्भित करती है,जो साइड चेन के बीच की बातचीत से निर्धारित होती है।
$Quaternary$ (चतुर्थक) संरचना एक बहु-सबयूनिट प्रोटीन में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की व्यवस्था को संदर्भित करती है।

(B) रेशेदार प्रोटीन लंबी,धागे जैसी संरचनाएं होती हैं जो पानी में अघुलनशील होती हैं। उदाहरणों में $Keratin$ (बालों,ऊन,त्वचा में पाया जाता है) और $Myosin$ (मांसपेशियों में पाया जाता है) शामिल हैं।
गोलाकार (Globular) प्रोटीन का आकार गोलाकार होता है और ये आमतौर पर पानी में घुलनशील होते हैं। उदाहरणों में $Insulin$ और $Albumin$ शामिल हैं।
इसलिए,$Keratin$ $(A)$ और $Myosin$ $(C)$ रेशेदार प्रोटीन हैं।

(A) रासायनिक रूप से,पेप्टाइड लिंकेज एक एमाइड बंध है जो एक अमीनो एसिड के $-COOH$ समूह और दूसरे अमीनो एसिड के $-NH_2$ समूह के बीच बनता है।
इस संघनन अभिक्रिया के दौरान,कार्बोक्सिल समूह से हाइड्रॉक्सिल समूह $(-OH)$ और अमीनो समूह से एक हाइड्रोजन परमाणु $(-H)$ मिलकर पानी का एक अणु $(H_2O)$ बनाते हैं,जो बाहर निकल जाता है।
इसके परिणामस्वरूप पेप्टाइड बंध $(-CO-NH-)$ का निर्माण होता है।
अतः,पेप्टाइड बंध के निर्माण के दौरान बाहर निकलने वाला अणु $H_2O$ है।

(A) ग्लाइसिलएलानिन,ग्लाइसिन $(H_2NCH_2COOH)$ और एलानिन $(H_2NCH(CH_3)COOH)$ के संघनन से बनने वाला एक डाइपेप्टाइड है।
पेप्टाइड बंध के निर्माण के दौरान,ग्लाइसिन के कार्बोक्सिल समूह और एलानिन के अमीनो समूह के बीच पानी का एक अणु निकल जाता है,जिससे ग्लाइसिलएलानिन डाइपेप्टाइड का निर्माण होता है।

(B) $Keratin$ एक रेशेदार संरचनात्मक प्रोटीन है जो जानवरों की बाहरी सुरक्षात्मक परतों में पाया जाता है,जैसे कि बाल,ऊन,नाखून और त्वचा।
$Silk$ (रेशम) $Fibroin$ नामक एक अलग रेशेदार प्रोटीन से बना होता है।
$Muscles$ (मांसपेशियां) मुख्य रूप से $Actin$ और $Myosin$ जैसे संकुचनशील प्रोटीन से बनी होती हैं।
इसलिए,$Keratin$ $Muscles$ और $Silk$ में अनुपस्थित होता है।

(C) प्रोटीन के विकृतिकरण के दौरान,उनकी $1^{\circ}$ (प्राथमिक) संरचना अप्रभावित रहती है क्योंकि पेप्टाइड बंध नहीं टूटते हैं।
हालाँकि,हाइड्रोजन बंध और अन्य गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाओं के विघटन के कारण $2^{\circ}$ (द्वितीयक) और $3^{\circ}$ (तृतीयक) संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं।
परिणामस्वरूप,प्रोटीन अपना विशिष्ट आकार खो देता है और उसकी जैविक सक्रियता समाप्त हो जाती है।

(D) प्रोटीन पेप्टाइड बंधों द्वारा जुड़े अमीनो अम्लों के बहुलक (polymers) होते हैं।
पूर्ण जल-अपघटन पर,प्रोटीन केवल $\alpha$-अमीनो अम्ल प्रदान करते हैं।
एक $\alpha$-अमीनो अम्ल की सामान्य संरचना $R-CH(NH_2)-COOH$ होती है,जहाँ अमीनो समूह $\alpha$-कार्बन परमाणु से जुड़ा होता है।

(C) न्यूक्लियोटाइड न्यूक्लिक एसिड ($DNA$ और $RNA$) की मूल संरचनात्मक इकाई है। यह तीन मुख्य घटकों से बना होता है:
$1$. एक नाइट्रोजनयुक्त बेस (प्यूरीन या पिरिमिडीन) जो शर्करा के $1'$ कार्बन से जुड़ा होता है।
$2$. एक पेंटोज शर्करा ($RNA$ में राइबोज या $DNA$ में $2'$-डीऑक्सीराइबोज)।
$3$. एक फॉस्फेट समूह जो शर्करा के $5'$ कार्बन से जुड़ा होता है।
दी गई संरचनाओं को देखने पर,सही संरचना विकल्प $(C)$ में दर्शाई गई है।

(A) रेशेदार (Fibrous) प्रोटीन लंबे,धागे जैसे अणु होते हैं जो मजबूत हाइड्रोजन आबंधों और डाइसल्फाइड लिंकेज द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं। वे आमतौर पर पानी में अघुलनशील होते हैं।
गोलिकाकार (Globular) प्रोटीन की आकृति कॉम्पैक्ट और गोलाकार होती है जहाँ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला स्वयं के चारों ओर मुड़ जाती है। ध्रुवीय समूह सतह पर होते हैं,जो उन्हें पानी में घुलनशील बनाते हैं।
इसलिए,सही मिलान हैं:
रेशेदार $(A)$: $1$ (हाइड्रोजन आबंधन) और $4$ (डाइसल्फाइड लिंकेज)।
गोलिकाकार $(B)$: $2$ (जल में घुलनशील) और $3$ (गोलाकार आकृति)।
अतः,सही विकल्प $A-1, 4; B-2, 3$ है।

(C) अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु $(pI)$ वह $pH$ है जिस पर अणु पर कोई नेट विद्युत आवेश नहीं होता है।
एक साधारण अमीनो एसिड के लिए,आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु की गणना दो $pK_a$ मानों के औसत के रूप में की जाती है:
$pI = \frac{pK_{a_1} + pK_{a_2}}{2}$
यहाँ $pK_{a_1} = 2.56$ और $pK_{a_2} = 9.38$ दिया गया है,
$pI = \frac{2.56 + 9.38}{2} = \frac{11.94}{2} = 5.97$.

(C) $\alpha$-अमीनो अम्ल की सामान्य संरचना $H_2N-CH(R)-COOH$ होती है।
विकल्पों का मूल्यांकन:
$A$. टायरोसिन के लिए $R = -CH_2-C_6H_4-OH(p)$ है,जो सही है।
$B$. सिस्टीन के लिए $R = -CH_2-SH$ है,जो सही है।
$C$. सेरीन के लिए $R = -CH_2-OH$ होता है। दी गई संरचना $R = -CH_2-CH_2-S-CH_3$ मेथियोनीन की है,न कि सेरीन की। अतः,यह गलत सुमेलित है।
$D$. एस्पाराजिन के लिए $R = -CH_2-CONH_2$ है,जो सही है।

(D) $1$. अमीनो एसिड '$X$' में एक फेनोलिक हाइड्रॉक्सी समूह होता है। दिए गए विकल्पों में से,$Tyrosine$ $(Tyr)$ में बेंजीन रिंग से जुड़ा एक फेनोलिक हाइड्रॉक्सी समूह होता है।
$2$. अमीनो एसिड '$Y$' में एक एमाइड समूह होता है। दिए गए विकल्पों में से,$Glutamine$ $(Gln)$ अपनी साइड चेन में एक एमाइड समूह $(-CONH_2)$ रखता है।
$3$. इसलिए,'$X$' $Tyr$ है और '$Y$' $Gln$ है।

(A) एस्पाराजीन की संरचना $H_2N-CO-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ है।
इसमें एक अमीनो समूह $(-NH_2)$,एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह $(-COOH)$,और इसकी पार्श्व श्रृंखला में एक एमाइड समूह $(-CONH_2)$ मौजूद होता है।

(B) जलीय विलयन में,अमीनो अम्ल का कार्बोक्सिल समूह एक प्रोटॉन खो सकता है और अमीनो समूह एक प्रोटॉन स्वीकार कर सकता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन बनता है जिसे ज़्विटर आयन कहा जाता है। अतः,कथन $(A)$ सत्य है।
अधिकांश प्राकृतिक अमीनो अम्लों में $L$-विन्यास होता है,जहाँ फिशर प्रक्षेपण में $-NH_2$ समूह बाईं ओर होता है। अतः,कारण $(R)$ सत्य है।
हालाँकि,अमीनो अम्लों का $L$-विन्यास वह कारण नहीं है कि वे जलीय विलयन में द्विध्रुवीय आयन के रूप में मौजूद होते हैं। द्विध्रुवीय प्रकृति उनमें मौजूद कार्यात्मक समूहों के अम्ल-क्षार गुणों के कारण होती है। इसलिए,$(R)$,$(A)$ की सही व्याख्या नहीं है।

(B) जलीय विलयन में,कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ एक प्रोटॉन खोकर कार्बोक्सिलेट आयन $(-COO^-)$ बना सकता है और अमीनो समूह $(-NH_2)$ एक प्रोटॉन स्वीकार करके अमोनियम आयन $(-NH_3^+)$ बना सकता है,जिससे एक द्विध्रुवीय आयन उत्पन्न होता है जिसे ज़्विटर आयन कहा जाता है।
यह ज़्विटर आयन विद्युत रूप से उदासीन होता है लेकिन इसमें धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेश होते हैं।
ज़्विटर आयनिक रूप में,अमीनो अम्ल उभयधर्मी व्यवहार दिखाते हैं क्योंकि वे अम्ल और क्षार दोनों के साथ प्रतिक्रिया करते हैं।
प्रोलाइन वास्तव में एक प्राकृतिक अमीनो अम्ल है जिसमें एक द्वितीयक अमीन समूह होता है।
कथन $(A)$ और कारण $(R)$ दोनों सत्य हैं,लेकिन यह तथ्य कि प्रोलाइन में द्वितीयक अमीनो समूह होता है,यह कारण नहीं है कि अमीनो अम्ल जलीय विलयन में ज़्विटर आयन के रूप में क्यों मौजूद होते हैं। इसलिए,$(R)$,$(A)$ की सही व्याख्या नहीं है।

(A) दिए गए अमीनो अम्लों की संरचनाएं इस प्रकार हैं:
$1$. हिस्टिडाइन में एक इमिडाज़ोल वलय होता है,जो एक विषमचक्रीय वलय है।
$2$. वैलीन एक एलिफैटिक अमीनो अम्ल है जिसमें आइसोप्रोपिल पार्श्व श्रृंखला होती है।
$3$. आर्जिनिन की पार्श्व श्रृंखला में एक गुआनिडिनो समूह होता है,जो विषमचक्रीय वलय नहीं है।
$4$. प्रोलीन में एक पाइरोलिडिन वलय होता है,जो एक विषमचक्रीय वलय है।
अतः,हिस्टिडाइन $(i)$ और प्रोलीन $(iv)$ दोनों में विषमचक्रीय वलय होते हैं।

(B) एस्पार्टिक एसिड एक अम्लीय अमीनो एसिड है जिसकी संरचना $HOOC-CH(NH_2)-CH_2-COOH$ है।
इसके ज़्विटर आयनिक रूप में,$\alpha$-कार्बोक्सिल समूह $(-COOH)$ से प्रोटॉन अमीनो समूह $(-NH_2)$ पर स्थानांतरित होकर $-NH_3^{\oplus}$ और $-COO^{\ominus}$ बनाता है।
चूंकि एस्पार्टिक एसिड की साइड चेन में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह होता है,इसलिए $\alpha$-कार्बोक्सिल समूह सबसे अधिक अम्लीय होता है और शारीरिक pH पर सबसे पहले अपना प्रोटॉन खो देता है।
अतः,सही ज़्विटर आयनिक रूप $H_3\stackrel{\oplus}{N}-CH(COO^{\ominus})-CH_2-COOH$ है।

(B) आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर,अमीनो एसिड पर शुद्ध आवेश शून्य होता है,जिसके परिणामस्वरूप न्यूनतम अंतर-आणविक इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण और पानी के अणुओं के साथ न्यूनतम अंतःक्रिया होती है। परिणामस्वरूप,अमीनो एसिड अपने आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर पानी में सबसे कम घुलनशील होते हैं। इसलिए,यह कथन कि वे अपने आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर अधिकतम घुलनशीलता रखते हैं,गलत है।

(D) कोडोन $DNA$ या $RNA$ के स्ट्रैंड पर $3$ आसन्न बेस का एक विशिष्ट अनुक्रम है।
यह एक विशेष अमीनो एसिड को निर्दिष्ट करता है जिसे ट्रांसलेशन की प्रक्रिया के दौरान प्रोटीन श्रृंखला में शामिल किया जाना है।
इसलिए,$\underline{A} = 3$ बेस,$\underline{B} = \text{अमीनो एसिड}$,और $\underline{C} = \text{प्रोटीन}$।

(C) ट्राइपेप्टाइड्स अमीनो एसिड के बहुलक (polymers) होते हैं जिनमें तीन व्यक्तिगत अमीनो एसिड इकाइयां,जिन्हें अवशेष (residues) कहा जाता है,एमाइड बॉन्ड (पेप्टाइड बॉन्ड) द्वारा एक साथ जुड़ी होती हैं।
चूंकि हमारे पास $3$ अलग-अलग अमीनो एसिड (ग्लाइसिन,एलेनिन और फेनिल एलेनिन) हैं,इसलिए संभावित ट्राइपेप्टाइड्स की संख्या इन $3$ अलग-अलग वस्तुओं के क्रमपरिवर्तन (permutations) द्वारा दी जाती है।
व्यवस्थाओं की संख्या $3! = 3 \times 2 \times 1 = 6$ है।
इसलिए,इन अमीनो एसिड को जोड़ने के $6$ अलग-अलग तरीके हैं।